Morfiini

Kokeneet kirjoittajat eivät ole vielä tarkistaneet sivun nykyistä versiota, ja se voi poiketa merkittävästi 22. heinäkuuta 2021 tarkistetusta versiosta . tarkastukset vaativat 6 muokkausta .

Morfeiinit ovat proteiineja , jotka voivat muodostaa kaksi tai useampia eri homo - oligomeeriä (morfeiinin muotoja), mutta niiden on hajottava ja muutettava muotoa muuntuakseen muotojen välillä. Vaihtoehtoinen muoto voi kokoontua toiseksi oligomeeriksi. Alayksikön muoto määrittää, mikä oligomeeri muodostuu. [1] [2] Jokaisella oligomeerillä on rajallinen määrä alayksiköitä ( stoikiometria ). Morfeiinit voivat olla vuorovaikutuksessa muotojen välillä fysiologisissa olosuhteissa ja voivat esiintyä eri oligomeerien tasapainona. Nämä oligomeerit ovat fysiologisesti merkityksellisiä eivätkä ole väärin laskostuneita proteiineja; tämä erottaa morfiinin prioneista ja amyloidista. Eri oligomeereillä on erilainen toiminnallisuus. Morfiinimuotojen keskinäinen muuntaminen voi olla allosteerisen säätelyn rakenteellinen perusta . [3] [4] Mutaatio , joka muuttaa normaalia morfeiinimuotojen tasapainoa, voi toimia konformaatiosairauden perustana. [5] Morfiinin ominaisuuksia voidaan käyttää lääkekehitykseen. [6] Kuution kuva (kuva 1) on morfeiinin tasapaino, joka sisältää kaksi erilaista monomeerimuotoa, jotka sanelevat tetrameeri- tai pentameerikokoonpanon. Ainoa morfeiinina toimiva proteiini on porfobilinogeenisyntaasi, [7] [8] vaikka kirjallisuudessa on ehdotuksia, että muut proteiinit voivat toimia morfeiinina (katso lisätietoja alla oletettujen morfeiinien taulukosta).

Konformaatioerot eri oligomeerien alayksiköiden välillä ja niihin liittyvät morfeiinin toiminnalliset erot toimivat lähtökohtana lääkekehitykselle. Proteiinin toiminta riippuu oligomeerisestä muodosta; siksi proteiinin toimintaa voidaan säädellä siirtämällä muotojen tasapainoa. Pienen molekyylipainon omaava yhdiste voi muuttaa tasapainoa estämällä tai edistämällä jonkin oligomeerin muodostumista. Tasapainoa voidaan siirtää pienellä molekyylillä, jolla on vallitseva sitoutumisaffiniteetti vain yhteen morfiinin vaihtoehtoiseen muotoon. Tämän vaikutusmekanismin omaava porfobilinogeenisyntaasin estäjä on dokumentoitu. [3]

Merkitys allosteeriselle säätelylle

Allosteerisen säätelyn morfiinimallilla on yhtäläisyyksiä ja eroja muihin malleihin verrattuna. [1] [4] [9] Allosteerisen säätelyn konsensusmalli (Monodin, Wymanin ja Changeuxin (MWC) malli) edellyttää, että kaikki alayksiköt ovat samassa konformaatiossa tai tilassa oligomeerissä, kuten morfeiinimalli. [10] [11] Kuitenkaan tämä malli eikä johdonmukainen malli (Koshland-, Nemethy- ja Filmer-malli) ota huomioon sitä, että proteiini voi dissosioitua muuntuakseen keskenään oligomeerien välillä. [10] [11] [12] [13]

Vaikutukset proteiinin rakenteen ja toiminnan välisten suhteiden oppimiseen

Yleisesti uskotaan, että aminohapposekvenssillä on vain yksi fysiologisesti merkityksellinen (natiivi) kvaternaarinen rakenne; morfiini uhmaa tätä käsitystä. Morfeiinimalli ei vaadi suuria muutoksia perusproteiinilaskostuksessa. [1] Oligomeerien väliseen transformaatioon liittyvät konformaatioerot voivat olla samanlaisia ​​kuin joidenkin proteiinien toiminnalle välttämättömät proteiiniliikkeet. [14] Morfeiinimalli korostaa konformaation joustavuuden merkitystä proteiinien toiminnalle ja tarjoaa mahdollisen selityksen proteiineille, joilla on ei -Michaelis-Menten-kinetiikka , hystereesi ja/tai proteiinipitoisuudesta riippuvainen spesifinen aktiivisuus. [9]

Merkitys sairauden rakenteellisen perustan ymmärtämiselle

Termi "konformaatiosairaus" sisältää yleensä mutaatiot, jotka johtavat sellaisten proteiinien väärinlaskostumiseen, jotka aggregoivat sairauksia, kuten Alzheimerin ja Creutzfeldt-Jakobin tauteja. [15] Morfiinin löydön valossa tätä määritelmää voidaan kuitenkin laajentaa sisältämään mutaatiot, jotka muuttavat proteiinin vaihtoehtoisten oligomeerimuotojen tasapainoa. Esimerkki tällaisesta konformaatiosairaudesta on ALAD- porfyria , joka johtuu porfobilinogeenisyntaasin mutaatiosta, joka aiheuttaa muutoksen sen morfeiinitasapainossa. [5]

Taulukko proteiineista, joiden julkaistu käyttäytyminen vastaa morfeiinin käyttäytymistä [16]

Morfeiinit ovat proteiineja , jotka voivat muodostaa kaksi tai useampia eri homo - oligomeeriä (morfeiinin muotoja), mutta niiden on hajottava ja muutettava muotoa muuntuakseen muotojen välillä. Vaihtoehtoinen muoto voi kokoontua toiseksi oligomeeriksi. Alayksikön muoto määrittää, mikä oligomeeri muodostuu. [1] [2] Jokaisella oligomeerillä on rajallinen määrä alayksiköitä ( stoikiometria ). Morfeiinit voivat olla vuorovaikutuksessa muotojen välillä fysiologisissa olosuhteissa ja voivat esiintyä eri oligomeerien tasapainona. Nämä oligomeerit ovat fysiologisesti merkityksellisiä eivätkä ole väärin laskostuneita proteiineja; tämä erottaa morfiinin prioneista ja amyloidista. Eri oligomeereillä on erilainen toiminnallisuus. Morfiinimuotojen keskinäinen muuntaminen voi olla allosteerisen säätelyn rakenteellinen perusta . [3] [4] Mutaatio , joka muuttaa morfiinimuotojen normaalia tasapainoa, voi olla konformaatiosairauden perusta. [5] Morfiinin ominaisuuksia voidaan käyttää lääkekehitykseen. [6] Kuution kuva (kuva 1) on morfeiinin tasapaino, joka sisältää kaksi erilaista monomeerimuotoa, jotka sanelevat tetrameeri- tai pentameerikokoonpanon. Ainoa morfeiinina toimiva proteiini on porfobilinogeenisyntaasi, [7] [8] vaikka kirjallisuudessa on ehdotuksia, että muut proteiinit voivat toimia morfeiinina (katso lisätietoja alla oletettujen morfeiinien taulukosta).

Proteiini Tutki lajia Koodi KF CAS-numero Vaihtoehtoiset oligomeerit Vaikutus
Asetyyli-CoA-karboksylaasi-1 Gallus domesticus Koodi KF 6.4.1.2 9023-93-2 inaktiivinen dimeeri, aktiivinen dimeeri, lisää [17] Efektorimolekyylit vaikuttavat multimerisaatioon, [18] proteiinien moniin/yhteistoimintoihin. [17]
α-asetyyligalaktosaminidaasi Bos taurus Koodi KF 4.3.2.2 9027-81-0 inaktiivinen monomeeri, aktiivinen tetrameeri [19] Substraatin sitoutuminen/vaihto vaikuttaa multimerisaatioon, [19] spesifiseen aktiivisuuteen proteiinipitoisuudesta riippuen, [20] eri kokoonpanoilla on erilaisia ​​aktiivisuuksia, [20] konformaatioltaan erilaisia ​​oligomeerimuotoja. [19] [20]
Adenylosukkinaattilyaasi Bacillus subtilis Koodi KF 4.3.2.2 9027-81-0 monomeeri, dimeeri, trimeeri, tetrameeri [21] Mutaatiot muuttavat oligomeerien tasapainoa, [22] oligomeeririippuvaisia ​​kineettisiä parametreja, [22] proteiinipitoisuudesta riippuvaa molekyylipainoa [22] .
Aristolochen syntaasi Penicillium roqueforti Koodi KF 4.2.3.9 94185-89-4 korkeamman asteen monomeeri [23] Spesifinen aktiivisuus riippuu proteiinipitoisuudesta [24]
L-asparaginaasi Leptosphaeria michotii Koodi KF 3.5.1.1 9015-68-3 dimeeri, tetrameeri, inaktiivinen oktameeri [25] Substraatin sitoutuminen/kierto vaikuttaa multimerisaatioon [26]
Aspartokinaasi Escherichia coli CF-koodi 2.7.2.4 ja CF-koodi 1.1.1.3 9012-50-4 monomeeri, dimeeri, tetrameeri [27] [28] Useita/nivelproteiinitoimintoja, [29] Konformaatioltaan erilliset oligomeeriset muodot [28]
ABCA1-kuljettajan ATPaasi Homo sapiens dimeeri, tetrameeri [30] Substraatin sitoutuminen/kierto vaikuttaa multimerisaatioon. [kolmekymmentä]
Biotiini - (asetyyli-CoA-karboksylaasi) holoentsyymisyntetaasiligaasi Escherichia coli Koodi KF 6.3.4.15 37340-95-7 monomeeri, dimeeri [31] Useat/nivelproteiinitoiminnot, [31] Eri kokoonpanoilla on erilaisia ​​aktiviteetteja [32]
Chorismat mutaz Escherichia coli Koodi KF 5.4.99.5 9068-30-8 dimeeri, trimeeri, heksameeri Konformaatioltaan erilliset oligomeeriset muodot [33]
sitraattisyntaasi Escherichia coli Koodi KF 2.3.3.1 9027-96-7 monomeeri, dimeeri, trimeeri, tetrameeri, pentameeri, heksameeri, dodekameeri [34] Substraatin sitoutuminen/kierto vaikuttaa multimerisaatioon, [34] oligomeerien ominaiseen tasapainoon, [34] proteiinipitoisuudesta riippuvaiseen spesifiseen aktiivisuuteen, [34] pH-riippuvaiseen oligomeeriseen tasapainoon [34]
Syanovirin-N Nostoc ellipsosporum 918555-82-5 aluekytkentäinen monomeeri ja dimeeri [35] [36] Sille on ominaista oligomeerien tasapaino, [37] [38] konformaatioltaan erilaiset oligomeeriset muodot [37] [38]
3-oksohappo-CoA-transferaasi Sus scrofa domestica Koodi KF 2.8.3.5 9027-43-4 dimeeri, tetrameeri [39] Kromatografisesti erotettavissa olevat oligomeerit, [39] Substraatti voi edullisesti stabiloida yhden muodon [39]
Kystationiini beetasyntaasi Homo sapiens Koodi KF 4.2.1.22 9023-99-8 useita muotoja dimeeristä 16-meeriseen [40] Efektorimolekyylit vaikuttavat multimerisaatioon, [41] Mutaatiot siirtävät oligomeerien tasapainoa, [42] Eri kokoonpanoilla on eri aktiivisuus, [41] aiheuttaen sairauden mutaatioita paikoissa, jotka ovat kaukana aktiivisesta kohdasta. [43]
D-aminohappooksidaasi Koodi KF 1.4.3.3 9000-88-8 monomeerit, dimeerit, korkeamman asteen oligomeerit [44] [45] Oligomeeririippuvaiset kineettiset parametrit. [44] [45]
Dihydrolipoamididehydrogenaasi Sus scrofa domestica Koodi KF 1.8.1.4 9001-18-7 monomeeri, kaksi erilaista dimeerimuotoa, tetrameeri [46] Useita/nivelproteiinitoimintoja, [46] Eri kokoonpanoilla on erilaisia ​​aktiivisuuksia, [46] pH-riippuvainen oligomeerinen tasapaino, [46] konformaatioltaan erilaisia ​​oligomeerimuotoja. [47] [48] [49]
Dopamiini-beeta-mono-oksigenaasi Bos taurus Koodi KF 1.14.17.1 9013-38-1 dimeerit, tetrameerit [50] [51] [52] Efektorimolekyylit vaikuttavat multimerisaatioon, [50] [51] [52] karakterisoitu oligomeeritasapaino, [50] [51] [52] oligomeeririippuvaiset kineettiset parametrit [50] [51] [52]
Geranyyligeranyylipyrofosfaattisyntaasi / farnesyylitransferaasi Homo sapiens Koodi KF 2.5.1.29 9032-58-0 heksameeri, oktameeri [53] [54] [55] Efektorimolekyylit vaikuttavat multimerisaatioon [54]
GDP-mannoosi-6-dehydrogenaasi Pseudomonas aeruginosa Koodi KF 1.1.1.132 37250-63-8 trimeeri, 2 tetrameeriä ja heksameeri [56] [57] Proteiinipitoisuudesta riippuva spesifinen aktiivisuus [58] kineettinen hystereesi [58]
Glutamaattidehydrogenaasi Bos taurus Koodi KF 1.4.1.2 9001-46-1 aktiiviset ja inaktiiviset korkeamman asteen heksameerit [59] Efektorimolekyylit vaikuttavat multimerisaatioon, [60] luonnehtii oligomeerien tasapainoa [59]
Glutamaattirasemaasi Mycobacterium tuberculosis, Escherichia coli, Bacillus subtilis, Aquifex pyrophilus Koodi KF 5.1.1.3 9024-08-02 monomeeri, 2 dimeeriä, tetrameeri [61] [62] [63] [64] [65] Useat/nivelproteiinitoiminnot, [66] [67] [68] Tyypillinen oligomeeritasapaino, [64] [65] Konformaatioltaan erilaiset oligomeeriset muodot [61] [62] [63]
Glyseraldehydi-3-fosfaattidehydrogenaasi Oryctolagus cuniculas, Sus scrofa domestica Koodi KF 1.2.1.12 9001-50-7 monomeeri, dimeeri, tetrameeri [69] Tyypillinen oligomeerien tasapaino, [70] Eri muodoilla on erilainen aktiivisuus [71]
Glyserolikinaasi Escherichia coli Koodi KF 2.7.1.30 9030-66-4 monomeeri ja 2 tetrameeriä [72] [73] [74] Luonnehdittu oligomeerinen tasapaino, [72] [73] [74] [75] konformaation perusteella erilliset oligomeerimuodot, [75] [76] domeenin liikkumista estävät efektoritoiminnot [76]
HIV-integraasi Ihmisen immuunikatovirus-1 Koodi KF 2.7.7.- monomeeri, dimeeri, tetrameeri, korkeampi kertaluokka. [77] [78] [79] Effektorimolekyylit vaikuttavat multimerisaatioon, [80] Monien/proteiinien synergistiset toiminnot, [77] [78] [79] Eri kokoonpanoilla on eri aktiivisuus [79] [80]
HPr-kinaasi/fosfataasi Bacillus subtilis, Lactobacillus casei, Mycoplasma pneumoniae, Staphylococcus xylosus Koodi KF 2.7.1.- / Koodi KF 3.1.3.- 9026-43-1 monomeerit, dimeerit, trimeerit, heksameerit [81] [82] [83] [84] [85] [86] Efektorimolekyylit vaikuttavat multimerisaatioon, [85] useiden/nivelproteiinien toimintoihin, [85] eri kokoonpanoilla on erilaisia ​​aktiivisuuksia, [85] pH-riippuvainen oligomeerinen tasapaino [85]
laktaattidehydrogenaasi Bacillus stearothermophilus Koodi KF 1.1.1.27 9001-60-9 2 dimeeriä, tetrameeri [87] [88] Efektorimolekyylit vaikuttavat multimerisaatioon, [88] karakterisoitu oligomeeritasapaino, [88] proteiinipitoisuudesta riippuvainen spesifinen aktiivisuus, [88] mutaatiot siirtävät oligomeerien tasapainoa, [89] oligomeeririippuvaiset kineettiset parametrit, [88] konformaatioltaan erilaiset oligomeerimuodot [90 ]
Pitkä proteaasi Escherichia coli, Mycobacterium smegmatis Koodi KF 3.4.21.53 79818-35-2 monomeeri, dimeeri, trimeeri, tetrameeri [91] [92] Efektorimolekyylit vaikuttavat multimerisaatioon, [91] [92] substraatin sitoutuminen/kierto vaikuttaa multimerisaatioon, [91] [92] spesifinen aktiivisuus riippuu proteiinipitoisuudesta, [93] kineettinen hystereesi [93]
Mitokondriaalinen NAD(P) + omenaentsyymi/malaattidehydrogenaasi (oksaloasetaattidekarboksylaatio) (NADP+) Homo sapiens Koodi KF 1.1.1.40 9028-47-1 monomeeri, 2 dimeeriä, tetrameeri [94] [95] Efektorimolekyylit vaikuttavat multimerisaatioon, [94] Mutaatiot siirtävät oligomeerien tasapainoa, [96] Kineettinen hystereesi, [95]
Peroksiredoksiinit Salmonella typhimurium Koodi KF 1.6.4.- & KF 1.11.1.15 207137-51-7 2 dimeeriä, dekameeria Konformaatioltaan erilaiset oligomeeriset muodot, [97] Eri kokoonpanoilla on eri aktiivisuus [98]
Fenyylialaniinihydroksylaasi Homo sapiens Koodi KF 1.14.16.1 9029-73-6 korkea-aktiivinen tetrameeri, matala-aktiivinen tetrameeri. [99] Substraatin sitoutuminen/kierto vaikuttaa multimerisaatioon, [100] [101] konformaatioltaan erillisiin oligomeerimuotoihin [102] [103]
Fosfenolipyruvaattikarboksylaasi Escherichia coli, Zea mays Koodi KF 4.1.1.31 9067-77-0 inaktiivinen dimeeri, aktiivinen tetrameeri [104] Effektorimolekyylit vaikuttavat multimerisaatioon, oligomeerien ominaiseen tasapainoon, [104] kineettiseen hystereesiin, [104] konformaatioltaan erilaisiin oligomeerimuotoihin [105] .
Fosfofruktokinaasi Bacillus stearothermophilus, Thermus thermophilus Koodi KF 2.7.1.11 9001-80-3 inaktiivinen dimeeri, aktiivinen tetrameeri [104] [106] Efektorimolekyylit vaikuttavat multimerisaatioon, [104] [106] Jolle on ominaista oligomeerien tasapaino [104] [106]
Polyfenolioksidaasi Agaricus bisporus, Malus domestica, Lactuca sativa L. Koodi KF 1.10.3.1 9002-10-2 monomeeri, trimeeri, tetrameeri, oktameeri, dodekameeri [107] [108] Useat/nivelproteiinitoiminnot, [109] Substraatin sitoutuminen/kierto vaikuttaa multimerisaatioon, [110] Eri kokoonpanoilla on eri aktiivisuus, [111] Kineettinen hystereesi [110]
Porfobilinogeenisyntaasi Drosophila melanogaster, Danio rerio Koodi KF 4.2.1.24 9036-37-7 dimeeri, heksameeri, oktameeri [112] [113] PBGS on morfiinin prototyyppi. [112]
pyruvaattikinaasi Homo sapiens Koodi KF 2.7.1.40 9001-59-6 aktiiviset ja inaktiiviset dimeerit, aktiivinen tetrameeri, monomeeri, trimeeri, pentameeri [114] [115] Konformaatioltaan erilliset oligomeerimuodot [114] [115]
Ribonukleaasi A Bos taurus Koodi KF 3.1.27.5 9901-99-4 monomeeri, dimeeri, trimeeri, tetrameeri, heksameeri, korkeamman asteen pentameeri [116] [117] [118] [119] [120] Proteiinien useat/niveltoiminnot, [121] [122] [123] Eri kokoonpanoilla on eri aktiivisuus, [121] [122] [123] Konformaatioltaan erilaisia ​​oligomeerimuotoja [117] [119] [120]
Ribonukleotidireduktaasi Musiikki lihas Koodi KF 1.17.4.1 9047-64-7 tetrameeri, heksameeri [124] [125] [126] [127] Efektorimolekyylit vaikuttavat multimerisaatioon. [127]
S-adenosyyli-L-homokysteiinihydrolaasi Dictyostelium discoideum Koodi KF 3.3.1.1 9025-54-1 tetrameeri jne. [128] [129] [130] Efektorimolekyylit vaikuttavat multimerisaatioon. [128]
Biologisesti hajoava treoniinidehydrataasi / treoniiniammoniakylaasi Escherichia coli Koodi KF 4.3.1.19 774231-81-1 2 monomeeriä, 2 tetrameeriä [131] [132] [133] Efektorimolekyylit vaikuttavat multimerisaatioon. [133] Oligomeerien tyypillinen tasapaino, [131] [132] Eri kokoonpanoilla on eri aktiivisuus [131] [132] [133]
β-tryptaasi Homo sapiens Koodi KF 3.4.21.59 97501-93-4 aktiiviset ja inaktiiviset monomeerit, aktiiviset ja inaktiiviset tetrameerit [134] [135] [136] [137] [138] [139] [140] [141] [142] [143] Proteiinipitoisuudesta riippuva spesifinen aktiivisuus [144] luonnehtii oligomeerien tasapainoa [144]
tuumorinekroositekijä alfa Homo sapiens 94948-61-5 monomeeri, dimeeri, trimeeri [145] [146] Eri kokoonpanoilla on erilaisia ​​toimintoja [147]
Urasiilifosforibosyylitransferaasi Escherichia coli Koodi KF 2.4.2.9 9030-24-4 trimmeri, pentameeri [148] Efektorimolekyylit vaikuttavat multimerisaatioon, [148] Substraatin sitoutuminen/kierto vaikuttaa multimerisaatioon, [148] Eri kokoonpanoilla on eri aktiivisuus [148]

Muistiinpanot

  1. ↑ 1 2 3 4 Jaffe, Eileen K. (2005). "Morfeiinit – uusi rakenteellinen paradigma allosteeriselle säätelylle". Biokemian tieteiden suuntaukset . 30 (9): 490-7. DOI : 10.1016/j.tibs.2005.07.003 . PMID  16023348 .
  2. ↑ 1 2 Breinig, Sabine (2003). "Tetrapyrrolibiosynteesin hallinta porfobilinogeenisyntaasin vaihtoehtoisilla kvaternaarisilla muodoilla". Luonnon rakennebiologia . 10 (9): 757-63. DOI : 10.1038/nsb963 . PMID  12897770 .
  3. ↑ 1 2 3 Lawrence, Sarah H. (2008). "Muodon muutos johtaa pienimolekyylisten allosteeristen lääkkeiden löytämiseen." Kemia & Biologia . 15 (6): 586-96. DOI : 10.1016/j.chembiol.2008.04.012 . PMID  18559269 .
  4. ↑ 1 2 3 Selwood, Trevor (2012). "Dynaamisesti hajoavat homo-oligomeerit ja proteiinien toiminnan säätely". Biokemian ja biofysiikan arkisto . 519 (2): 131-43. DOI : 10.1016/j.abb.2011.11.020 . PMID22182754  . _
  5. ↑ 1 2 3 Jaffe, Eileen K. (2007). "ALAD-porfyria on konformaatiosairaus". American Journal of Human Genetics . 80 (2): 329-37. DOI : 10.1086/511444 . PMID  17236137 .
  6. ↑ 1 2 Jaffe, Eileen K. (2010). "Morfeiinit - uusi polku allosteeristen lääkkeiden löytämiseen". Open Conference Proceedings Journal . 1 :1-6. DOI : 10.2174/2210289201001010001 . PMID  21643557 .
  7. ↑ 1 2 Tang, L. (2005). "Proteiinin kvaternaarisen rakenteen isoformien substraatti-indusoitu interkonversio". Journal of Biological Chemistry . 280 (16): 15786-93. DOI : 10.1074/jbc.M500218200 . PMID  15710608 .
  8. ↑ 1 2 Jaffe, Eileen K. (2012). "Porfobilinogeenisyntaasin allosteri ja dynaaminen oligomerointi". Biokemian ja biofysiikan arkisto . 519 (2): 144-53. DOI : 10.1016/j.abb.2011.10.010 . PMID  22037356 .
  9. ↑ 1 2 Lawrence, Sarah H. (2008). "Proteiinin rakenne-funktio-suhteiden ja entsyymikinetiikan käsitteiden laajentaminen: Opetus morfeiinien avulla". Biokemian ja molekyylibiologian koulutus . 36 (4): 274-283. DOI : 10.1002/bmb.20211 . PMID  19578473 .
  10. ↑ 1 2 Monod, Jacques (1963). "Allosteeriset proteiinit ja solujen ohjausjärjestelmät". Journal of Molecular Biology . 6 (4): 306-29. DOI : 10.1016/S0022-2836(63)80091-1 . PMID  13936070 .
  11. ↑ 1 2 Monod, Jacque (1965). "Allosteeristen siirtymien luonteesta: uskottava malli". Journal of Molecular Biology . 12 :88-118. DOI : 10.1016/S0022-2836(65)80285-6 . PMID  14343300 .
  12. ↑ D.E. Koshland. 7 Entsyymien säätelyn molekyyliperusta  //  Enzymes. - Elsevier, 1970. - Voi. 1 . — s. 341–396 . — ISBN 978-0-12-122701-2 . - doi : 10.1016/s1874-6047(08)60170-5 . Arkistoitu alkuperäisestä 19. huhtikuuta 2022.
  13. ↑ Koshland, D.E. (1966). "Kokeellisten sidostietojen ja teoreettisten mallien vertailu alayksikköjä sisältävissä proteiineissa". biokemia . 5 (1): 365-85. DOI : 10.1021/bi00865a047 . PMID  5938952 .
  14. ↑ Gerstein, Mark (2004). "Proteiinin joustavuuden tutkiminen rakenteellisen proteomiikan näkökulmasta". Nykyinen mielipide kemiallisesta biologiasta . 8 (1): 14-9. DOI : 10.1016/j.cbpa.2003.12.006 . PMID  15036151 .
  15. ↑ Carrell, Robin W (1997). "Konformaatiosairaus". Lancet . 350 (9071): 134-8. DOI : 10.1016/S0140-6736(97)02073-4 . PMID  9228977 .
  16. ↑ Selwood, Trevor; Jaffe, Eileen K. (2012). "Dynaamisesti dissosioituvat homo-oligomeerit ja proteiinin toiminnan säätely" . Biokemian ja biofysiikan arkisto . 519 (2): 131-43. DOI : 10.1016/j.abb.2011.11.020 . PMC  3298769 . PMID22182754  . _
  17. ↑ 1 2 Boone, AN; Brownsey, RW; Elliott, JE; Kulpa, JE; Lee, W.M. (2006). "Asetyyli-CoA-karboksylaasin säätely". Biokemian seuran liiketoimet . 34 (2): 223-7. DOI : 10.1042/BST20060223 . PMID  16545081 .
  18. ↑ Shen, Yang; Volrath, Sandra L.; Weatherly, Stephanie C.; Elich, Tedd D.; Tong, Liang (2004). "Mekanismi eukaryoottisen asetyylikoentsyymin ja karboksylaasin tehokkaaseen estämiseen Soraphen A:lla, makrosyklisellä polyketidillä luonnontuote." Molekyylisolu . 16 (6): 881-91. DOI : 10.1016/j.molcel.2004.11.034 . PMID  15610732 .
  19. ↑ 1 2 3 Weissmann, Bernard; Wang, Ching-Te (1971). "Naudan α-asetyyligalaktosamindaasin assosiaatio-dissosiaatio ja epänormaali kinetiikka." biokemia . 10 (6): 1067-72. DOI : 10.1021/bi00782a021 . PMID  5550813 .
  20. ↑ 1 2 3 Weissmann, Bernard; Hinrichsen, Dorotea F. (1969). "Nisäkkäiden α-asetyyligalaktosamindaasi. Esiintyminen, osittainen puhdistus ja vaikutus sidoksiin submaxillary musiineissa". biokemia . 8 (5): 2034-43. DOI : 10.1021/bi00833a038 . PMID  5785223 .
  21. ↑ De Zoysa Ariyananda, Lushanti; Colman, Roberta F. (2008). "Vuorovaikutustyyppien arviointi Bacillus subtiliksen adenylosukkinaattilyaasin alayksikköliitossa". biokemia . 47 (9): 2923-34. DOI : 10.1021/bi701400c . PMID  18237141 .
  22. ↑ 1 2 3 Palenchar, Jennifer Brosius; Colman, Roberta F. (2003). "Ihmisen adenylosukkinaattilyaasin puutteesta löytyvän mutanttientsyymiä vastaavan mutantin Bacillus subtilis adenylosukkinaattilyaasin luonnehdinta: Asparagiini 276:lla on tärkeä rakenteellinen rooli." biokemia . 42 (7): 1831-41. DOI : 10.1021/bi020640+ . PMID  12590570 .
  23. ↑ Hohn, Thomas M.; Plattner, Ronald D. (1989). "Penicillium roquefortista peräisin olevan seskviterpeenisyklaasin aristolokeenisyntaasin puhdistus ja karakterisointi." Biokemian ja biofysiikan arkisto . 272 (1): 137-43. DOI : 10.1016/0003-9861(89)90204-X . PMID  2544140 .
  24. ↑ Caruthers, JM; Kang, minä; Rynkiewicz, MJ; Cane, D.E.; Christianson, DW (2000). "Aristolokeenisyntaasin kiderakenteen määritys sinihomejuustomuotista, Penicillium roqueforti." Journal of Biological Chemistry . 275 (33): 25533-9. DOI : 10.1074/jbc.M000433200 . PMID  10825154 .
  25. ↑ Jerebzoff-Quintin, Simonne; Jerebzoff, Stephan (1985). "L-asparaginaasin aktiivisuus Leptosphaeria michotiissa. Entsyymin kahden muodon eristäminen ja ominaisuudet”. Physiologia plantarum . 64 :74-80. DOI : 10.1111/j.1399-3054.1985.tb01215.x .
  26. ↑ Yun, Mi-kyung; Nourse, Amanda; White, Stephen W.; Rock, Charles O.; Heath, Richard J. (2007). "Sytoplasmisen Escherichia colin l-asparaginaasi I:n kristallirakenne ja allosteerinen säätely" . Journal of Molecular Biology . 369 (3): 794-811. DOI : 10.1016/j.jmb.2007.03.061 . PMC  1991333 . PMID  17451745 .
  27. ↑ Garel, J.-R. (1980). "Bifunktionaalisen allosteerisen proteiinin peräkkäinen laskostaminen" . Proceedings of the National Academy of Sciences . 77 (6): 3379-3383. Bibcode : 1980PNAS...77.3379G . DOI : 10.1073/pnas.77.6.3379 . JSTOR  8892 . PMC  349619 . PMID  6774337 .
  28. ↑ 1 2 Kotaka, M.; Ren, J.; Lockyer, M.; Hawkins, A.R.; Stammers, DK (2006). "R- ja T-tilan Escherichia coli -aspartokinaasi III:n rakenteet: ALLOSTEERISEN SIIRTYMÄN JA LYSIININ ESITTYMISEN MEKANISMIT." Journal of Biological Chemistry . 281 (42): 31544-52. DOI : 10.1074/jbc.M605886200 . PMID  16905770 .
  29. ↑ Ogilvie, JW; Vickers, L.P.; Clark, R.B.; Jones, M. M. (1975). "Escherichia coli K12:n (lambda) aspartokinaasi I-homoseriinidehydrogenaasi I. Aktivointi yksiarvoisilla kationeilla ja analyysi adenosiinitrifosfaatti-magnesiumionikompleksin vaikutuksesta tähän aktivointiprosessiin. The Journal of Biological Chemistry . 250 (4): 1242-50. PMID  163250 .
  30. ↑ 1 2 Trompier, D.; Alibert, M; Davanture, S; Hamon, Y; Pierres, M; Chimini, G (2006). "Siirtymä dimeereistä korkeampiin oligomeerimuotoihin tapahtuu ABCA1 Transporterin ATPaasisyklin aikana." Journal of Biological Chemistry . 281 (29): 20283-90. DOI : 10.1074/jbc.M601072200 . PMID  16709568 .
  31. ↑ 1 2 Eisenstein, Edward; Beckett, Dorothy (1999). "EscherichiacoliBiotin Repressorin dimerointi: Corepressor Function in Protein Assembly." biokemia . 38 (40): 13077-84. DOI : 10.1021/bi991241q . PMID  10529178 .
  32. ↑ Streaker, Emily D.; Beckett, Dorothy (1998). "Paikkaspesifisen DNA:n kytkentä proteiinin dimerisaatioon biotiinin repressori-biotiinioperaattorikompleksin kokoonpanossa." biokemia . 37 (9): 3210-9. DOI : 10.1021/bi9715019 . PMID  9485476 .
  33. ↑ Vamvaca, Katherina; Butz, Maren; Walter, Kai U.; Taylor, Sean V.; Hilvert, Donald (2005). "Entsyymiaktiivisuuden ja kvaternaarisen rakenteen samanaikainen optimointi suunnatun evoluution avulla" . proteiinitiede . 14 (8): 2103-14. DOI : 10.1110/ps.051431605 . PMC2279322  _ _ PMID  15987889 .
  34. ↑ 1 2 3 4 5 Tong, EK; Duckworth, Harry W. (1975). "Escherichia coli K 12:n sitraattisyntaasin kvaternäärinen rakenne". biokemia . 14 (2): 235-41. DOI : 10.1021/bi00673a007 . PMID  1091285 .
  35. ↑ Bewley, Carole A.; Gustafson, Kirk R.; Boyd, Michael R.; Covell, David G.; Bax, Ad; Clore, G. Marius; Gronenborn, Angela M. (1998). "Syanaviriini-N:n, voimakkaan HIV-inaktivoivan proteiinin, liuosrakenne". Luonnon rakennebiologia . 5 (7): 571-8. DOI : 10.1038/828 . PMID  9665171 .
  36. ↑ Yang, tuuletin; Bewley, Carole A; Louis, John M; Gustafson, Kirk R; Boyd, Michael R; Gronenborn, Angela M; Clore, G. Marius; Wlodawer, Alexander (1999). "Syanaviriini-N:n, voimakkaan HIV-inaktivoivan proteiinin, kristallirakenne osoittaa odottamatonta domeenin vaihtoa . " Journal of Molecular Biology . 288 (3): 403-12. DOI : 10.1006/jmbi.1999.2693 . PMID  10329150 .
  37. ↑ 1 2 Barrientos, LG; Gronenborn, A. M. (2005). "Erittäin spesifinen hiilihydraattia sitova proteiini syanaviriini-N: rakenne, HIV/Ebola-vastainen aktiivisuus ja hoitomahdollisuudet." Miniarvostelut lääketieteellisessä kemiassa . 5 (1): 21-31. DOI : 10.2174/1389557053402783 . PMID  15638789 .
  38. ↑ 1 2 Barrientos, LG; Louis, JM; Botos, I; Mori, T; Han, Z; O'Keefe, B.R.; Boyd, M.R.; Wlodawer, A; et ai. (2002). "Syanaviriini-N:n domeenilla vaihdettu dimeeri on metastabiilissa laskostetussa tilassa: röntgen- ja NMR-rakenteiden yhteensovittaminen." rakennetta . 10 (5): 673-86. DOI : 10.1016/S0969-2126(02)00758-X . PMID  12015150 .
  39. ↑ 1 2 3 Rochet, Jean-Christophe; Brownie, Edward R.; Oikawa, Kim; Hicks, Leslie D.; Fraser, Marie E.; James, Michael N.G.; Kay, Cyril M.; Bridger, William A.; et ai. (2000). "Sian sydämen CoA-transferaasi esiintyy kahtena oligomeerisena muotona, joita erottaa suuri kineettinen este." biokemia . 39 (37): 11291-302. DOI : 10.1021/bi0003184 . PMID  10985774 .
  40. ↑ Frank, Nina; Kery, Vladimir; MacLean, Kenneth N.; Kraus, Jan P. (2006). "Liuottimella saavutettavat kysteiinit ihmisen kystationiini-β-syntaasissa: Kysteiini 431:n ratkaiseva rooli S-adenosyyli-l-metioniinin sitomisessa." biokemia . 45 (36): 11021-9. DOI : 10.1021/bi060737m . PMID  16953589 .
  41. ↑ 1 2 Sen, Suvajit; Banerjee, Ruma (2007). "Patogeeninen sidottu mutaatio ihmisen kystationiini-β-syntaasin katalyyttisessä ytimessä häiritsee allosteerista säätelyä ja mahdollistaa täyspitkän dimeerin kineettisen karakterisoinnin" . biokemia . 46 (13): 4110-6. DOI : 10.1021/bi602617f . PMC  3204387 . PMID  17352495 .
  42. ↑ Kery, Vladimir; Poneleit, Loelle; Kraus, Jan P. (1998). "Ihmisen kystationiini-β-syntaasin trypsiinipilkkominen evoluutionaalisesti konservoituneeksi aktiiviseksi ytimeksi: rakenteelliset ja toiminnalliset seuraukset." Biokemian ja biofysiikan arkisto . 355 (2): 222-32. DOI : 10.1006/abbi.1998.0723 . PMID  9675031 .
  43. ↑ Shan, Xiaoyin; Kruger, Warren D. (1998). "Sairautta aiheuttavien CBS-mutaatioiden korjaaminen hiivassa". Luonnon genetiikka . 19 (1): 91-3. DOI : 10.1038/ng0598-91 . PMID  9590298 .
  44. ↑ 12 Antonini , E; Brunori, M; Bruzzesi, R; Chiancone, E; Massey, V (1966). "D-aminohappooksidaasin assosiaatio-dissosiaatioilmiöt". The Journal of Biological Chemistry . 241 (10): 2358-66. PMID  4380380 .
  45. ↑ 12 Massey , V; Curti, B; Ganther, H (1966). "Lämpötilasta riippuva konformaatiomuutos D-aminohappooksidaasissa ja sen vaikutus katalyysiin." The Journal of Biological Chemistry . 241 (10): 2347-57. PMID  5911617 .
  46. ↑ 1 2 3 4 Babady, N.E.; Pang, Y.-P.; Elpeleg, O.; Isaya, G. (2007). "Dihydrolipoamididehydrogenaasin kryptinen proteolyyttinen aktiivisuus" . Proceedings of the National Academy of Sciences . 104 (15): 6158-63. Bibcode : 2007PNAS..104.6158B . DOI : 10.1073/pnas.0610618104 . PMC  1851069 . PMID  17404228 .
  47. ↑ Muiswinkel-Voetberg, H.; Visser, Jaap; Veeger, Cornelis (1973). "Sian sydämen lipoamididehydrogenaasin konformaatiotutkimukset. 1. Dissosioituvien ja ei-dissosioituvien muotojen keskinäinen muuntaminen. European Journal of Biochemistry . 33 (2): 265-70. DOI : 10.1111/j.1432-1033.1973.tb02679.x . PMID  4348439 .
  48. ↑ Klyachko, NL; Shchedrina, V.A.; Efimov, A.V.; Kazakov, SV; Gazaryan, I. G.; Crystal, B.S.; Brown, A. M. (2005). "Sian sydämen lipoamididehydrogenaasin PH-riippuvainen substraattien mieltymys vaihtelee oligomeerisen tilan mukaan: VASTAUS MITOKONDRIAMATRIISIN HAPPOMUUTTAMISEEN." Journal of Biological Chemistry . 280 (16): 16106-14. DOI : 10.1074/jbc.M414285200 . PMID  15710613 .
  49. ↑ Muiswinkel-Voetberg, H.; Veeger, Cornelis (1973). "Sian sydämen lipoamididehydrogenaasin konformaatiotutkimukset. 2. Spektroskooppiset tutkimukset apoentsyymistä ja monomeerisistä ja dimeerisistä muodoista. European Journal of Biochemistry . 33 (2): 271-8. DOI : 10.1111/j.1432-1033.1973.tb02680.x . PMID  4348440 .
  50. ↑ 1 2 3 4 Saxena, Ashima; Hensley, Preston; Osborne, James C.; Fleming, Patrick J. (1985). "Naudan dopamiini-β-hydroksylaasin pH-riippuvainen alayksikön dissosiaatio ja katalyyttinen aktiivisuus" . Journal of Biological Chemistry . 260 (6): 3386-92. PMID  3972830 .
  51. ↑ 1 2 3 4 Dhawan, S; Hensley, P; Osborne Jr, JC; Fleming, PJ (1986). "Naudan dopamiini-beeta-hydroksylaasin adenosiini-5'-difosfaatista riippuvainen alayksikködissosiaatio". The Journal of Biological Chemistry . 261 (17): 7680-4. PMID  3711102 .
  52. ↑ 1 2 3 4 Stewart, LC; Klinman, JP (1988). Lisämunuaisen kromafiinirakeiden dopamiinibeeta-hydroksylaasi: rakenne ja toiminta . Biokemian vuosikatsaus . 57 :551-92. DOI : 10.1146/annurev.bi.57.070188.003003 . PMID  3052283 .
  53. ↑ Kuzuguchi, T.; Morita, Y; Sagami, I; Sagami, H; Ogura, K (1999). "Ihmisen geranyyligeranyylidifosfaattisyntaasi. CDNA-KLOONAUS JA ILMAISEMINEN. Journal of Biological Chemistry . 274 (9): 5888-94. DOI : 10.1074/jbc.274.9.5888 . PMID  10026212 .
  54. ↑ 1 2 Kavanagh, KL; Dunford, JE; Bunkoczi, G; Russell, R.G.; Oppermann, U (2006). "Ihmisen geranyyligeranyylipyrofosfaattisyntaasin kristallirakenne paljastaa uuden heksameerisen järjestelyn ja inhiboivan tuotteen sitoutumisen." Journal of Biological Chemistry . 281 (31): 22004-12. DOI : 10.1074/jbc.M602603200 . PMID  16698791 .
  55. ↑ Miyagi, Y.; Matsumura, Y.; Sagami, H. (2007). "Ihmisen geranyyligeranyylidifosfaattisyntaasi on oktameeri liuoksessa". Journal of Biochemistry . 142 (3): 377-81. DOI : 10.1093/jb/mvm144 . PMID  17646172 .
  56. ↑ Snook, Christopher F.; Tipton, Peter A.; Beamer, Lesa J. (2003). GDP-mannoosidehydrogenaasin kiderakenne: Alginaattibiosynteesin avainentsyymi inP. aeruginosa. biokemia . 42 (16): 4658-68. DOI : 10.1021/bi027328k . PMID  12705829 .
  57. ↑ Roychoudhury, S; May, T.B.; Gill, JF; Singh, S.K.; Feingold, D.S.; Chakrabarty, A. M. (1989). "Guanosiinidifosfo-D-mannoosidehydrogenaasin puhdistus ja karakterisointi. Avainentsyymi Pseudomonas aeruginosan alginaatin biosynteesissä. The Journal of Biological Chemistry . 264 (16): 9380-5. PMID  2470755 .
  58. ↑ 12 Naught , Laura E.; Gilbert, Sunny; Imhoff, Rebecca; Snook, Christopher; Beamer, Lesa; Tipton, Peter (2002). "Allosterismi ja yhteistyökyky Pseudomonas aeruginosan GDP-mannoosidehydrogenaasissa". biokemia . 41 (30): 9637-45. DOI : 10.1021/bi025862m . PMID  12135385 .
  59. ↑ 1 2 Fisher, Harvey F. Glutamaattidehydrogenaasi—ligandikompleksit ja niiden suhde reaktiomekanismiin // Entsymologian edistysaskel ja molekyylibiologian liittyvät alueet. - 2006. - Voi. 39.—s.  369–417 . — ISBN 978-0-470-12284-6 . - doi : 10.1002/9780470122846.ch6 .
  60. ↑ Huang, C.Y.; Frieden, C (1972). "Ligandin aiheuttamien rakenteellisten muutosten mekanismi glutamaattidehydrogenaasissa. Koentsyymien ja guaniininukleotidien aikaansaaman depolymeroinnin ja isomeroinnin nopeuden tutkimukset. The Journal of Biological Chemistry . 247 (11): 3638-46. PMID  4402280 .
  61. ↑ 1 2 Kim, Sang Suk; Choi, I.-G.; Kim, Sung-Hou; Yu, YG (1999). "Lämpöstabiilin glutamaattirasemaasin molekyylikloonaus, ilmentäminen ja karakterisointi hypertermofiilisestä Aquifex pyrophilus -bakteerista." extremofiilit . 3 (3): 175-83. DOI : 10.1007/s007920050114 . PMID  10484173 .
  62. ↑ 1 2 Lundqvist, Tomas; Fisher, Stewart L.; Kern, Gunther; Folmer, Rutger H.A.; Xue, Yafeng; Newton, D. Trevor; Keating, Thomas A.; Alm, Richard A.; et ai. (2007). "Glutamaattirasemaasien rakenteellisen ja säätelevän monimuotoisuuden hyödyntäminen". luonto . 447 (7146): 817-22. Bibcode : 2007Natur.447..817L . DOI : 10.1038/luonto05689 . PMID  17568739 .
  63. ↑ 12. toukokuuta, Melissa ; Mehboob, Shahila; Mulhearn, Debbie C.; Wang, Zhiqiang; Yu, Huidong; Thatcher, Gregory RJ; Santarsiero, Bernard D.; Johnson, Michael E.; et ai. (2007). "Kahden Bacillus anthraciksen glutamaattirasemaasi-isotsyymin rakenteellinen ja toiminnallinen analyysi ja vaikutukset inhibiittoreiden suunnitteluun" . Journal of Molecular Biology . 371 (5): 1219-37. DOI : 10.1016/j.jmb.2007.05.093 . PMC2736553  _ _ PMID  17610893 .
  64. ↑ 1 2 Taal, Makie A.; Sedelnikova, Svetlana E.; Ruzheinikov, Sergei N.; Baker, Patrick J.; Rice, David W. (2004). "Bacillus subtilisglutamaattirasemaasin kiteiden ilmentäminen, puhdistus ja alustava röntgenanalyysi". Acta Crystallographica Osa D. 60 (11): 2031-4. DOI : 10.1107/S0907444904021134 . PMID  15502318 .
  65. ↑ 1 2 Kim, Kook-Han; Bong, Young Jong; Park, Joon-Kyu; Shin, Key-Jung; Hwang, Kwang Yeon; Kim, Eunice Eunkyeong (2007). "Glutamaattirasemaasin estämisen rakenteellinen perusta". Journal of Molecular Biology . 372 (2): 434-43. DOI : 10.1016/j.jmb.2007.05.003 . PMID  17658548 .
  66. ↑ Ashyuchi, M.; Kuwana, E; Yamamoto, T; Komatsu, K; sooda, K; Misono, H (2002). "Glutamaattirasemaasi on endogeeninen DNA-gyraasin estäjä." Journal of Biological Chemistry . 277 (42): 39070-3. doi : 10.1074/jbc.c200253200 . PMID  12213801 .
  67. ↑ Ashyuchi, M.; Tani, K.; Soda, K.; Misono, H. (1998). "Polyglutamaattia tuottavan Bacillus subtilis IFO 3336:n glutamaattirasemaasin ominaisuudet". Journal of Biochemistry . 123 (6): 1156-63. doi : 10.1093/oxfordjournals.jbchem.a022055 . PMID  9604005 .
  68. ↑ Sengupta, S.; Ghosh, S.; Nagaraja, V. (2008). "Mycobacterium tuberculosis -bakteerin glutamaattirasemaasin kuutamotoiminto: Rasemisaatio ja DNA-gyraasin esto ovat entsyymin kaksi itsenäistä aktiivisuutta." mikrobiologia . 154 (9): 2796-803. DOI : 10.1099/mic.0.2008/020933-0 . PMID  18757813 .
  69. ↑ Sirover, Michael A (1999). "Uusia näkemyksiä vanhasta proteiinista: nisäkkäiden glyseraldehydi-3-fosfaattidehydrogenaasin toiminnallinen monimuotoisuus." Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Proteiinirakenne ja molekyylien entsymologia . 1432 (2): 159-84. DOI : 10.1016/S0167-4838(99)00119-3 . PMID  10407139 .
  70. ↑ Constantinides, S.M.; Deal Jr, W. C. (1969). "Tetrameerisen kaniinilihaksen glyseraldehydi-3-fosfaattidehydrogenaasin palautuva dissosiaatio dimeereiksi tai monomeereiksi adenosiinitrifosfaatin vaikutuksesta." The Journal of Biological Chemistry . 244 (20): 5695-702. PMID  4312250 .
  71. ↑ Kumagai, H; Sakai, H (1983). "Sian aivoproteiini (35 K proteiini), joka niputtaa mikrotubuluksia ja sen tunnistaminen glyseraldehydi-3-fosfaattidehydrogenaasiksi". Journal of Biochemistry . 93 (5): 1259-69. doi : 10.1093/oxfordjournals.jbchem.a134260 . PMID  6885722 .
  72. ↑ 1 2 De Riel, Jon K.; Paulus, Henry (1978). "Alayksiköiden dissosiaatio Escherichia colista peräisin olevan glyserolikinaasin allosteerisessa säätelyssä. 2. Fyysiset todisteet”. biokemia . 17 (24): 5141-6. DOI : 10.1021/bi00617a011 . PMID  215195 .
  73. ↑ 1 2 De Riel, Jon K.; Paulus, Henry (1978). "Alayksiköiden dissosiaatio Escherichia colista peräisin olevan glyserolikinaasin allosteerisessa säätelyssä. 1. Kineettiset todisteet”. biokemia . 17 (24): 5134-40. DOI : 10.1021/bi00617a010 . PMID  215194 .
  74. ↑ 1 2 De Riel, Jon K.; Paulus, Henry (1978). "Alayksiköiden dissosiaatio Escherichia colista peräisin olevan glyserolikinaasin allosteerisessa säätelyssä. 3. Rooli desensibilisoinnissa”. biokemia . 17 (24): 5146-50. DOI : 10.1021/bi00617a012 . PMID  31903 .
  75. ↑ 1 2 Feese, Michael D; Faber, H. Rick; Bystrom, Cory E; Pettigrew, Donald W; Remington, S James (1998). "Glyserolikinaasi Escherichia colista ja Ala65→Thr-mutantti: Kiderakenteet paljastavat konformaatiomuutoksia, joilla on vaikutuksia allosteeriseen säätelyyn". rakennetta . 6 (11): 1407-18. DOI : 10.1016/S0969-2126(98)00140-3 . PMID  9817843 .
  76. ↑ 1 2 Bystrom, Cory E.; Pettigrew, Donald W.; Branchaud, Bruce P.; O'Brien, Patrick; Remington, S. James (1999). "Escherichia colin glyserolikinaasivariantin S58→W kiderakenteet kompleksina ei-hydrolysoituvien ATP-analogien kanssa paljastavat entsyymin oletetun aktiivisen konformaation alueen liikkeen seurauksena." biokemia . 38 (12): 3508-18. DOI : 10.1021/bi982460z . PMID  10090737 .
  77. ↑ 1 2 Deprez, Eric; Tauc, Patrick; Leh, Herve; Mouscadet, Jean-François; Auclair, Christian; Brochon, Jean-Claude (2000). "HIV-1-integraasin oligomeeriset tilat mitattuna aikaerotteisella fluoresenssianisotropialla." biokemia . 39 (31): 9275-84. doi : 10.1021/ bi000397j . PMID 10924120 . 
  78. ↑ 1 2 Deprez, E.; Tauc, P.; Leh, H.; Mouscadet, J.-F.; Auclair, C.; Hawkins, M.E.; Brochon, J.-C. (2001). "DNA:n sitoutuminen indusoi HIV-1-integraasin multimeerisen muodon dissosiaatiota: Aikaerotettu fluoresenssianisotropiatutkimus" . Proceedings of the National Academy of Sciences . 98 (18): 10090-5. Bibcode : 2001PNAS...9810090D . DOI : 10.1073/pnas.181024498 . PMC  56920 . PMID  11504911 .
  79. ↑ 1 2 3 Faure, A. l.; Calmels, C; Desjobert, C; Castroviejo, M; Caumont-Sarcos, A; Tarrago-Litvak, L; Litvak, S; Parissi, V (2005). "HIV-1-integraasisilloitetut oligomeerit ovat aktiivisia in vitro" . Nukleiinihappotutkimus . 33 (3): 977-86. doi : 10.1093/nar/ gki241 . PMC 549407 . PMID 15718297 .  
  80. ↑ 1 2 Guiot, E.; Carayon, K; Delelis, O; Simon, F; Tauc, P; Zubin, E; Gottikh, M; Mouscadet, JF; et ai. (2006). "HIV-1-integraasin oligomeerisen tilan DNA:n ja entsymaattisen aktiivisuuden välinen suhde". Journal of Biological Chemistry . 281 (32): 22707-19. DOI : 10.1074/jbc.M602198200 . PMID  16774912 .
  81. ↑ Fieulaine, S.; Morera, S; Poncet, S; Monedero, V; Gueguen-Chaignon, V; Galinier, A; Janine, J; Deutscher, J; et ai. (2001). "HPr-kinaasin röntgenrakenne: bakteeriproteiinikinaasi, jossa on P-silmukan nukleotideja sitova domeeni" . EMBO-lehti . 20 (15): 3917-27. DOI : 10.1093/emboj/20.15.3917 . PMC  149164 . PMID  11483495 .
  82. ↑ Márquez, José Antonio; Hasenbein, Sonja; Koch, Brigitte; Fieulaine, Sonia; Nessler, Sylvie; Russell, Robert B.; Hengstenberg, Wolfgang; Scheffzek, Klaus (2002). " Staphylococcus xylosuksen täyspitkän HPr-kinaasi/fosfataasin rakenne 1,95 Å:n resoluutiolla: fosfonsiirtoreaktioiden tuotteen/substraatin matkiminen" . Proceedings of the National Academy of Sciences . 99 (6): 3458-63. Bibcode : 2002PNAS...99.3458M . DOI : 10.1073/pnas.052461499 . JSTOR  3058148 . PMC  122545 . PMID  11904409 .
  83. ↑ Allen, Gregory S.; Steinhauer, Katrin; Hillen, Wolfgang; Stülke, Jörg; Brennan, Richard G. (2003). "Mycoplasma pneumoniaesta peräisin olevan HPr-kinaasin/fosfataasin kristallirakenne". Journal of Molecular Biology . 326 (4): 1203-17. DOI : 10.1016/S0022-2836(02)01378-5 . PMID  12589763 .
  84. ↑ Poncet, Sandrine; Mijakovic, Ivan; Nessler, Sylvie; Gueguen-Chaignon, Virginie; Chaptal, Vincent; Galinier, Anne; Boël, Gregory; Maze, Alain; et ai. (2004). "HPr-kinaasi/fosforylaasi, Walker-motiivi A:n sisältävä bifunktionaalinen sensorientsyymi, joka kontrolloi kataboliitin repressiota grampositiivisissa bakteereissa." Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Proteiinit ja proteomiikka . 1697 (1-2): 123-35. DOI : 10.1016/j.bbapap.2003.11.018 . PMID  15023355 .
  85. ↑ 1 2 3 4 5 Ramstrom, H.; Sanglier, S; Leize-Wagner, E; Philippe, C; Van Dorsselaer, A; Haiech, J (2002). "Bifunktionaalisen entsyymin HPr-kinaasi/fosfataasin ominaisuudet ja säätely Bacillus subtiliksessa." Journal of Biological Chemistry . 278 (2): 1174-85. DOI : 10.1074/jbc.M209052200 . PMID  12411438 .
  86. ↑ Jault, J.-M.; Fieulaine, S; Nessler, S; Gonzalo, P; Di Pietro, A; Deutscher, J; Galinier, A (2000). "Bacillus subtiliksesta peräisin oleva HPr-kinaasi on homo-oligomeerinen entsyymi, joka osoittaa vahvaa positiivista yhteistoimintaa nukleotidien ja fruktoosi-1,6-bisfosfaatin sitoutumisen suhteen." Journal of Biological Chemistry . 275 (3): 1773-80. DOI : 10.1074/jbc.275.3.1773 . PMID  10636874 .
  87. ↑ Clarke, Anthony R.; Waldman, Adam D.B.; Munro, Ian; Holbrook, J. John (1985). "Muutokset Bacillus stearothermophilus -bakteerin laktaattidehydrogenaasin alayksikköliitoksen tilassa." Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Proteiinirakenne ja molekyylien entsymologia . 828 (3): 375-9. DOI : 10.1016/0167-4838(85)90319-X . PMID  3986214 .
  88. ↑ 1 2 3 4 5 Clarke, Anthony R.; Waldman, Adam D.B.; Hart, Keith W.; John Holbrook, J. (1985). "Proteiinirakenteen määriteltyjen muutosten nopeudet laktaattidehydrogenaasin katalyyttisen syklin aikana." Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Proteiinirakenne ja molekyylien entsymologia . 829 (3): 397-407. DOI : 10.1016/0167-4838(85)90250-X . PMID  4005269 .
  89. ↑ Clarke, Anthony R.; Wigley, Dale B.; Barstow, David A.; Chia, William N.; Atkinson, Tony; Holbrook, J. John (1987). "Yksi aminohapposubstituutio poistaa bakteerien laktaattidehydrogenaasin säätelyn ja stabiloi sen tetrameerisen rakenteen." Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Proteiinirakenne ja molekyylien entsymologia . 913 (1): 72-80. DOI : 10.1016/0167-4838(87)90234-2 . PMID  3580377 .
  90. ↑ Cameron, Alexander D.; Roper, David I.; Moreton, Kathleen M.; Muirhead, Hilary; Holbrook, J. John; Wigley, Dale B. (1994). "Allosteerinen aktivaatio Bacillus stearothermophilus -laktaattidehydrogenaasissa, tutkittu röntgenkristallografisella analyysillä mutantista, joka on suunniteltu estämään entsyymin tetrameroituminen." Journal of Molecular Biology . 238 (4): 615-25. DOI : 10.1006/jmbi.1994.1318 . PMID  8176749 .
  91. ↑ 1 2 3 Roudiak, Stanislav G.; Shrader, Thomas E. (1998). "Mycobacterium smegmatis -bakteerin pitkän proteaasin N-terminaalisen alueen toiminnallinen rooli." biokemia . 37 (32): 11255-63. DOI : 10.1021/bi980945h . PMID  9698372 .
  92. ↑ 1 2 3 Rudyak, Stanislav G.; Brenowitz, Michael; Shrader, Thomas E. (2001). "Mg2+-sidottu oligomerointi moduloi Mycobacterium smegmatis -bakteerin Lon (La) -proteaasin katalyyttistä aktiivisuutta." biokemia . 40 (31): 9317-23. DOI : 10.1021/bi0102508 . PMID  11478899 .
  93. ↑ 12 Vineyard , Diana; Patterson-Ward, Jessica; Lee, Irene (2006). "Yhden kierron kineettiset kokeet vahvistavat korkean ja matalan affiniteetin ATPaasikohtien olemassaolon Escherichia coliLon -proteaasissa" . biokemia . 45 (14): 4602-10. DOI : 10.1021/bi052377t . PMC2515378  _ _ PMID  16584195 .
  94. ↑ 1 2 Yang, Zhiru; Lanks, Charles W.; Tong, Liang (2002). "Molekylaarinen mekanismi ihmisen mitokondrion NAD(P)+-riippuvaisen omenaentsyymin säätelyyn ATP:n ja fumaraatin toimesta". rakennetta . 10 (7): 951-60. DOI : 10.1016/S0969-2126(02)00788-8 . PMID  12121650 .
  95. ↑ 1 2 Gerald e, Edwards; Carlos, Andreo (1992). "NADP-omenaentsyymi kasveista" . Fytokemia . 31 (6): 1845-57. DOI : 10.1016/0031-9422(92)80322-6 . PMID  1368216 .
  96. ↑ Hsieh, J.-Y.; Chen, S.-H.; Hung, H.-C. (2009). "Omenaentsyymin tetramer-organisaation toiminnalliset roolit" . Journal of Biological Chemistry . 284 (27): 18096-105. DOI : 10.1074/jbc.M109.005082 . PMC2709377  _ _ PMID  19416979 .
  97. ↑ Poole, Leslie B. (2005). "Bakteerinen puolustus hapettimia vastaan: Kysteiinipohjaisten peroksidaasien ja niiden flavoproteiinireduktaasien mekaaniset ominaisuudet". Biokemian ja biofysiikan arkisto . 433 (1): 240-54. DOI : 10.1016/j.abb.2004.09.006 . PMID  15581580 .
  98. ↑ Aran, Martin; Ferrero, Diego S.; Pagano, Eduardo; Wolosiuk, Ricardo A. (2009). "Tyypilliset 2-Cys-peroksiredoksiinit - modulaatio kovalenttisilla transformaatioilla ja ei-kovalenttisilla vuorovaikutuksilla." FEBS Journal . 276 (9): 2478-93. DOI : 10.1111/j.1742-4658.2009.06984.x . PMID  19476489 .
  99. ↑ Bjørgo, Elisa; De Carvalho, Raquel Margarida Negrão; Flatmark, Torgeir (2001). "Villityypin ja Thr427→Pro-mutantti ihmisen fenyylialaniinihydroksylaasin tetrameeristen ja dimeeristen muotojen kineettisten ja säätelevien ominaisuuksien vertailu". European Journal of Biochemistry . 268 (4): 997-1005. DOI : 10.1046/j.1432-1327.2001.01958.x . PMID  11179966 .
  100. ↑ Martinez, Aurora; Knappskog, Per M.; Olafsdottir, Sigridur; Døskeland, Anne P.; Eiken, Hans Geir; Svebak, Randi Myrseth; Bozzini, MeriLisa; Apold, Jaran; et ai. (1995). "Rekombinantin ihmisen fenyylialaniinihydroksylaasin ilmentäminen fuusioproteiinina Escherichia colissa kiertää isäntäsolun proteaasien aiheuttaman proteolyyttisen hajoamisen. Villityypin entsyymin eristäminen ja karakterisointi . The Biochemical Journal . 306 (2): 589-97. doi : 10.1042/ bj3060589 . PMC 1136558 . PMID 7887915 .  
  101. ↑ Knappskog, Per M.; Flatmark, Torgeir; Aarden, Johanna M.; Haavik, Jan; Martinez, Aurora (1996). "Ihmisen fenyylialaniinihydroksylaasin rakenne/toimintosuhteet. Päätedeleetioiden vaikutus entsyymiin sitoutuvan substraatin oligomerisaatioon, aktivoitumiseen ja yhteistoimintaan”. European Journal of Biochemistry . 242 (3): 813-21. DOI : 10.1111/j.1432-1033.1996.0813r.x . PMID  9022714 .
  102. ↑ Phillips, Robert S.; Parniak, Michael A.; Kaufman, Seymour (1984). "Spektroskooppinen tutkimus ligandin vuorovaikutuksesta maksan fenyylialaniinihydroksylaasin kanssa: todisteita aktivoitumiseen liittyvästä konformaatiomuutoksesta." biokemia . 23 (17): 3836-42. DOI : 10.1021/bi00312a007 . PMID  6487579 .
  103. ↑ Fusetti, F.; Erlandsen, H; Flatmark, T; Stevens, R. C. (1998). "Tetrameerisen ihmisen fenyylialaniinihydroksylaasin rakenne ja sen vaikutukset fenyyliketonuriaan." Journal of Biological Chemistry . 273 (27): 16962-7. DOI : 10.1074/jbc.273.27.16962 . PMID  9642259 .
  104. ↑ 1 2 3 4 5 6 Wohl, RC; Markus, G (1972). Escherichia colin fosfoenolipyruvaattikarboksylaasi. Puhdistus ja jotkut ominaisuudet”. The Journal of Biological Chemistry . 247 (18): 5785-92. PMID  4560418 .
  105. ↑ Kai, Yasushi; Matsumura, Hiroyoshi; Izui, Katsura (2003). "Fosfenolipyruvaattikarboksylaasi: Kolmiulotteinen rakenne ja molekyylimekanismit". Biokemian ja biofysiikan arkisto . 414 (2): 170-9. DOI : 10.1016/S0003-9861(03)00170-X . PMID  12781768 .
  106. ↑ 1 2 3 Xu, Jing; Oshima, Tairo; Yoshida, Masasuke (1990). "Thermus thermophiluksesta peräisin olevan fosfofruktokinaasin tetrameeri-dimeerikonversio sen allosteeristen efektorien indusoimana". Journal of Molecular Biology . 215 (4): 597-606. DOI : 10.1016/S0022-2836(05)80171-8 . PMID2146397  _ _
  107. ↑ Jolley Jr, R.L.; Mason, H. S. (1965). "Sienityrosinaasin useat muodot. Interconversion". The Journal of Biological Chemistry . 240 : PC1489-91. PMID  14284774 .
  108. ↑ Jolley Jr, R.L.; Robb, D.A.; Mason, H. S. (1969). "Sienityrosinaasin useat muodot. Assosiaatio-dissosiaatioilmiöt." The Journal of Biological Chemistry . 244 (6): 1593-9. PMID  4975157 .
  109. ↑ Mallette, M.F.; Dawson, C. R. (1949). "Huippupuhdistettujen sienityrosinaasivalmisteiden luonteesta". Biokemian arkisto . 23 (1):29-44. PMID  18135760 .
  110. ↑ 1 2 Chazarra, Soledad; Garcia-Carmona, Francisco; Cabanes, Juana (2001). "Jäävuorisalaatin polyfenolioksidaasin hystereesi ja positiivinen yhteistyökyky." Biokemiallinen ja biofysikaalinen tutkimusviestintä . 289 (3): 769-75. doi : 10.1006/bbrc.2001.6014 . PMID  11726215 .
  111. ↑ Harel, E.; Mayer, A. M. (1968). "Katekolioksidaasin alayksiköiden interkonversio omenan kloroplasteista". Fytokemia . 7 (2): 199-204. DOI : 10.1016/S0031-9422(00)86315-3 .
  112. ↑ 1 2 Jaffe EK, Lawrence SH (maaliskuu 2012). "Allosteria ja porfobilinogeenisyntaasin dynaaminen oligomerointi" . Kaari. Biochem. Biophys . 519 (2): 144-53. DOI : 10.1016/j.abb.2011.10.010 . PMC  3291741 . PMID  22037356 .
  113. ↑ Breinig S, Kervinen J, Stith L, Wasson AS, Fairman R, Wlodawer A, Zdanov A, Jaffe EK (syyskuu 2003). "Tetrapyrrolibiosynteesin hallinta porfobilinogeenisyntaasin vaihtoehtoisilla kvaternaarisilla muodoilla". Nat. Rakenne. biol . 10 (9): 757-63. DOI : 10.1038/nsb963 . PMID  12897770 .
  114. ↑ 1 2 Schulz, Ju¨Rgen; Sparmann, Gisela; Hofmann, Eberhard (1975). "Alaniinivälitteinen tuumoripyruvaattikinaasin palautuva inaktivaatio, jonka aiheuttaa tetrameeri-dimeeri-siirtymä." FEBS Letters . 50 (3): 346-50. DOI : 10.1016/0014-5793(75)90064-2 . PMID  1116605 .
  115. ↑ 1 2 Ibsen, KH; Schiller, KW; Haas, T. A. (1971). "Ihmisen erytrosyyttipyruvaattikinaasin interkonvertoituvat kineettiset ja fysikaaliset muodot". The Journal of Biological Chemistry . 246 (5): 1233-40. PMID  5545066 .
  116. ↑ Liu, Yanshun; Gotte, Giovanni; Libonati, Massimo; Eisenberg, David (2009). "Kahden 3D-alueelta vaihdetun RNaasi a -trimeerin rakenteet" . proteiinitiede . 11 (2): 371-80. DOI : 10.1110/ps.36602 . PMC2373430  _ _ PMID  11790847 .
  117. ↑ 1 2 Gotte, Giovanni; Bertoldi, Mariarita; Libonati, Massimo (1999). "Naudan ribonukleaasi A:n rakenteellinen monipuolisuus. Entsyymin trimeeristen ja tetrameeristen aggregaattien selkeät konformeerit." European Journal of Biochemistry . 265 (2): 680-7. DOI : 10.1046/j.1432-1327.1999.00761.x . PMID  10504400 .
  118. ↑ Gotte, Giovanni; Laurents, Douglas V.; Libonati, Massimo (2006). "Ribonukleaasi A:n kolmiulotteiset domeenilla vaihdetut oligomeerit: Viidennen tetrameerin, pentameerien ja heksameerien tunnistaminen ja heptameeristen, oktameeristen ja einameeristen lajien jälkien havaitseminen". Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Proteiinit ja proteomiikka . 1764 (1): 44-54. DOI : 10.1016/j.bbapap.2005.10.011 . PMID  16310422 .
  119. ↑ 1 2 Gotte, Giovanni; Libonati, Massimo (1998). "Ribonukleaasi A:n aggregoituneen dimeerin kaksi eri muotoa". Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Proteiinirakenne ja molekyylien entsymologia . 1386 (1): 106-112. DOI : 10.1016/S0167-4838(98)00087-9 . PMID  9675255 .
  120. ↑ 1 2 Libonati, Massimo; Gotte, Giovanni (2004). "Naudan ribonukleaasi A:n oligomerointi: sen multimeerien rakenteelliset ja toiminnalliset ominaisuudet" . Biokemiallinen lehti . 380 (2): 311-27. DOI : 10.1042/BJ20031922 . PMC  1224197 . PMID  15104538 .
  121. ↑ 1 2 Libonati, M. (2004). "Ribonukleaasi A:n oligomeerien biologiset vaikutukset". Solu- ja molekyylibiotieteet . 61 (19-20): 2431-6. DOI : 10.1007/s00018-004-4302-x . PMID  15526151 .
  122. ↑ 1 2 Libonati, M; Bertoldi, M; Sorrentino, S (1996). "Dimeerejä korkeampien ribonukleaasiaggregaattien aktiivisuus kaksijuosteisessa RNA:ssa kasvaa aggregaattien koon funktiona. " The Biochemical Journal . 318 (1): 287-90. doi : 10.1042/ bj3180287 . PMC 1217620 . PMID 8761484 .  
  123. ↑ 1 2 Libonati, M.; Gotte, G.; Vottariello, F. (2008). "Ribonukleaasin oligomeroinnin kautta hankkimat uudet biologiset toiminnot." Nykyinen farmaseuttinen biotekniikka . 9 (3): 200-9. DOI : 10.2174/138920108784567308 . PMID  18673285 .
  124. ↑ Kashlan, Ossama B.; Cooperman, Barry S. (2003). "Kattava malli nisäkkäiden ribonukleotidireduktaasin allosteeriseen säätelyyn: tarkennukset ja seuraukset†". biokemia . 42 (6): 1696-706. DOI : 10.1021/bi020634d . PMID  12578384 .
  125. ↑ Kashlan, Ossama B.; Scott, Charles P.; Lear, James D.; Cooperman, Barry S. (2002). "Kattava malli nisäkkään ribonukleotidireduktaasin allosteeriseen säätelyyn. Suuren alayksikön ATP- ja dATP-indusoidun oligomerisaation toiminnalliset seuraukset†”. biokemia . 41 (2): 462-74. DOI : 10.1021/bi011653a . PMID  11781084 .
  126. ↑ Eriksson, Mathias; Uhlin, Ulla; Ramaswamy, S; Ekberg, Monica; Regnström, Karin; Sjoberg, Britt-Marie; Eklund, Hans (1997). "Allosteeristen efektorien sitoutuminen ribonukleotidireduktaasiproteiiniin R1: Aktiivisen kohdan kysteiinien vähentäminen edistää substraatin sitoutumista". rakennetta . 5 (8): 1077-92. DOI : 10.1016/S0969-2126(97)00259-1 . PMID  9309223 .
  127. ↑ 1 2 Fairman, James Wesley; Wijerathna, Sanath Ranjan; Ahmad, Md Faiz; Xu, Hai; Nakano, Ryo; Jha, Shalini; Prendergast, Jay; Welin, R. Martin; et ai. (2011). "Rakenneperusta ihmisen ribonukleotidireduktaasin allosteeriselle säätelylle nukleotidien aiheuttaman oligomeroinnin avulla" . Luonnon rakenne- ja molekyylibiologia . 18 (3): 316-22. DOI : 10.1038/nsmb.2007 . PMC  3101628 . PMID  21336276 .
  128. ↑ 1 2 Hohman, RJ; Guitton, M.C.; Veron, M. (1984). "S-adenosyyli-l-homokysteiinihydrolaasin puhdistus Dictyostelium discoideumista: Reversiibeli inaktivaatio cAMP:llä ja 2'-deoksiadenosiinilla." Biokemian ja biofysiikan arkisto . 233 (2): 785-95. DOI : 10.1016/0003-9861(84)90507-1 . PMID  6091559 .
  129. ↑ Guranowski, Andrzej; Pawelkiewicz, Jerzy (1977). "Adenosyylihomokysteinaasi keltaisista lupiininsiemenistä. Puhdistus ja ominaisuudet”. European Journal of Biochemistry . 80 (2): 517-23. DOI : 10.1111/j.1432-1033.1977.tb11907.x . PMID  923592 .
  130. ↑ Kajander, E.O.; Raina, A. M. (1981). "S-adenosyyli-L-homokysteiinihydrolaasin affiniteettikromatografinen puhdistus. Jotkut rotan maksasta peräisin olevan entsyymin ominaisuudet . The Biochemical Journal . 193 (2): 503-12. DOI : 10.1042/bj1930503 . PMC  1162632 . PMID  7305945 .
  131. ↑ 1 2 3 Saeki, Y; Ito, S; Shizuta, Y; Hayaishi, oh; Kagamiyama, H; Wada, H (1977). "Biohajoavan treoniinideaminaasin alayksikkörakenne". The Journal of Biological Chemistry . 252 (7): 2206-8. PMID  321452 .
  132. ↑ 1 2 3 Phillips, AT; Wood, W. A. ​​(1964). "Biohajoavan" treoniinidehydraasin AMP-aktivoinnin perusta". Biokemiallinen ja biofysikaalinen tutkimusviestintä . 15 (6): 530-535. DOI : 10.1016/0006-291X(64)90499-1 .
  133. ↑ 1 2 3 Gerlt, JA; Rabinowitz, KW; Dunne, C. P.; Wood, W.A. (1973). "5'-adenyylihappoaktivoidun treoniinidehydraasin vaikutusmekanismi. V. Ligandin aiheuttaman allosteerisen aktivaation ja protomeroligomeerien keskinäisen muuntumisen välinen suhde”. The Journal of Biological Chemistry . 248 (23): 8200-6. PMID  4584826 .
  134. ↑ Addington, Adele K.; Johnson, David A. (1996). "Ihmisen keuhkojen tryptaasin inaktivointi: todisteita uudelleen aktivoiduista tetrameerisistä väli- ja aktiivisista monomeereistä." biokemia . 35 (42): 13511-8. DOI : 10.1021/bi960042t . PMID  8885830 .
  135. ↑ Fajardo, Ignacio; Pejler, Gunnar (2003). "Aktiivisten monomeerien muodostuminen ihmisen tetrameerisestä β-tryptaasista" . Biokemiallinen lehti . 369 (3): 603-10. DOI : 10.1042/BJ20021418 . PMC  1223112 . PMID  12387726 .
  136. ↑ Fukuoka, Yoshihiro; Schwartz, Lawrence B. (2004). "Ihmisen β-tryptaasi: aktiivisen monomeerin havaitseminen ja karakterisointi ja tetrameerin uudelleenmuodostumisen estäminen proteaasi-inhibiittoreiden avulla." biokemia . 43 (33): 10757-64. DOI : 10.1021/bi049486c . PMID  15311937 .
  137. ↑ Fukuoka, Y; Schwartz, LB (2006). "B12-antitryptaasi-monoklonaalinen vasta-aine rikkoo hepariinilla stabiloidun beetatryptaasin tetrameerisen rakenteen muodostaen monomeereja, jotka ovat inaktiivisia neutraalissa pH:ssa ja aktiivisia happamassa pH:ssa . " Journal of Immunology . 176 (5): 3165-72. DOI : 10.4049/jimmunol.176.5.3165 . PMC  1810230 . PMID  16493076 .
  138. ↑ Fukuoka, Yoshihiro; Schwartz, Lawrence B. (2007). "Ihmisen β-tryptaasin aktiivisilla monomeereillä on laajentuneet substraattispesifisyydet" . Kansainvälinen immunofarmakologia . 7 (14): 1900-8. DOI : 10.1016/j.intimp.2007.07.007 . PMC2278033  _ _ PMID  18039527 .
  139. ↑ Hallgren, J.; Spillmann, D; Pejler, G (2001). "Rekombinantin hiiren syöttösolutryptaasin, hiiren syöttösoluproteaasi-6:n, hepariinin aiheuttaman aktivoinnin rakenteelliset vaatimukset ja mekanismi. AKTIIVISTEN TRYPTAASIMONOMEERIEN MUODOSTUMINEN ALHAMAN MOLEKUULIPAINIAN HEPARIIININ LÄSTÖLLÄ". Journal of Biological Chemistry . 276 (46): 42774-81. DOI : 10.1074/jbc.M105531200 . PMID  11533057 .
  140. ↑ Schechter, Norman M.; Choi, Eun-Jung; Selwood, Trevor; McCaslin, Darrell R. (2007). "Ihmisen tryptaasi-β:n kolmen erillisen katalyyttisen muodon luonnehdinta: niiden keskinäiset suhteet ja merkitys." biokemia . 46 (33): 9615-29. DOI : 10.1021/bi7004625 . PMID  17655281 .
  141. ↑ Schechter, Norman M.; Eng, Grace Y.; Selwood, Trevor; McCaslin, Darrell R. (1995). "Ihmisen seriiniproteinaasin tryptaasin spontaaniin inaktivoitumiseen liittyvät rakenteelliset muutokset." biokemia . 34 (33): 10628-38. DOI : 10.1021/bi00033a038 . PMID  7654717 .
  142. ↑ Schwartz, Lawrence B. [6] Tryptaasi: syöttösolun seriiniproteaasi // Proteolyyttiset entsyymit: seriini- ja kysteiinipeptidaasit . - 1994. - Voi. 244. - s  . 88-100 . — ISBN 978-0-12-182145-6 . - doi : 10.1016/0076-6879(94)44008-5 .
  143. ↑ Strik, Merel C.M.; Wolbink, Angela; Wouters, Dorine; Bladergroen, Bellinda A.; Verlaan, Angelique R.; van Houdt, Inge S.; Hijlkema, Sanne; Hack, C. Erik; et ai. (2004). "Ihmisen syöttösolut ekspressoivat runsaasti solunsisäistä serpiiniä SERPINB6 (PI6), ja se muodostaa komplekseja β-tryptaasimonomeerien kanssa." Veri . 103 (7): 2710-7. DOI : 10.1182/blood-2003-08-2981 . PMID  14670919 .
  144. ↑ 1 2 Kozik, Andrzej; Potempa, Jan; Travis, James (1998). "Ihmisen keuhkojen tryptaasin spontaani inaktivoituminen kokoekskluusiokromatografialla ja kemiallisella silloituksella testattuna: Aktiivisen tetrameerisen entsyymin dissosioituminen inaktiivisiksi monomeereiksi on koko prosessin ensisijainen tapahtuma." Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Proteiinirakenne ja molekyylien entsymologia . 1385 (1): 139-48. DOI : 10.1016/S0167-4838(98)00053-3 . PMID  9630576 .
  145. ↑ Alzani, R.; Cozzi, E.; Corti, A.; Temponi, M.; Trizio, D.; Gigli, M.; Rizzo, V. (1995). "Tuumorinekroositekijän a suramiinin aiheuttaman deoligomerisaation mekanismi". biokemia . 34 (19): 6344-50. DOI : 10.1021/bi00019a012 . PMID  7756262 .
  146. ↑ Corti, A; Fassina, G; Marcucci, F; Barbanti, E; Cassani, G (1992). "Oligomeerinen tuumorinekroositekijä alfa muuttuu hitaasti inaktiivisiksi muodoiksi bioaktiivisilla tasoilla" . The Biochemical Journal . 284 (3): 905-10. DOI : 10.1042/bj2840905 . PMC  1132625 . PMID  1622406 .
  147. ↑ Hlodan, roomalainen; Pain, Roger H. (1995). "Tuumorinekroositekijän TNFalfan, pallomaisen trimeerin proteiinin, laskostumis- ja kokoontumisreitti." European Journal of Biochemistry . 231 (2): 381-7. DOI : 10.1111/j.1432-1033.1995.tb20710.x . PMID  7635149 .
  148. ↑ 1 2 3 4 Jensen, Kaj Frank; Mygind, Bente (1996). "Eri oligomeeritilat ovat osallisena Escherichia Colista peräisin olevan urasiilifosforibosyylitransferaasin allosteeriseen käyttäytymiseen." European Journal of Biochemistry . 240 (3): 637-45. DOI : 10.1111/j.1432-1033.1996.0637h.x . PMID  8856065 .
 Entsyymit
Toiminta
Säätö
Luokitus
Tyypit