Verigo-Bohr- ilmiö (synonyymit - Verigo -ilmiö , Bohr-ilmiö ) - oksihemoglobiinin dissosiaatioasteen riippuvuus hiilidioksidin osapaineen arvosta alveolaarisessa ilmassa ja veressä, jossa hapen affiniteetti pienenee hemoglobiini nousee, mikä vaikeuttaa hapen siirtymistä kapillaareista kudoksiin. Tämän vaikutuksen löysivät itsenäisesti venäläinen fysiologi BF Verigo vuonna 1892 [1] ja tanskalainen fysiologi K. Bohr vuonna 1904 [2] .
Pohjan hypoksia -ongelman kehitykselle loi venäläinen fysiologi I. M. Sechenov perustavanlaatuisella työllä hengityksen fysiologiasta ja veren kaasunvaihtotoiminnasta. Myös venäläisen fysiologin B. F. Verigon tutkimukset kaasunvaihdon fysiologiasta keuhkoissa ja kudoksissa ovat erittäin tärkeitä. Perustuen Sechenovin ideoihin hiilidioksidin ja veren hapen välisen vuorovaikutuksen monimutkaisista muodoista (Verigo työskenteli Sechenovin, I. R. Tarkhanovin ja I. I. Mechnikovin laboratorioissa ) hän totesi ensin oksihemoglobiinin dissosiaatioasteen riippuvuuden oksihemoglobiinin arvosta. hiilidioksidin osapaine veressä.
Ääreiskudosten soluissa orgaaninen polttoaine hapetetaan mitokondrioissa käyttämällä happea (soluhengitys), jota hemoglobiini toimittaa keuhkoista; tässä tapauksessa hiilidioksidia, vettä ja muita yhdisteitä muodostuu tuotteina . Hiilidioksidin muodostuminen kudoksissa johtaa samanaikaisesti H + -ionien pitoisuuden nousuun (eli pH :n laskuun ), koska kun CO 2 hydratoituu , muodostuu H 2CO 3 - heikkoa hiilihappoa, joka hajoaa. H + -ioneiksi ja bikarbonaatti-ioneiksi:
H 2CO 3 ⇄ H + + HCO 3- .Hemoglobiini kuljettaa merkittävän osan (noin 20 %) CO 2- ja H + -ionien kokonaismäärästä, joka muodostuu kudoksissa ja joutuu keuhkoihin ja munuaisiin, mikä mahdollistaa näiden tuotteiden vapautumisen.
Monia vuosia ennen tämän mekanismin löytämistä havaittiin, että pH ja CO 2 -pitoisuus vaikuttavat erittäin voimakkaasti hemoglobiinin hapen sitoutumiseen: kun CO 2 - ja H + -ioneja lisätään , hemoglobiinin kyky sitoa O 2 :ta heikkenee. Itse asiassa ääreiskudoksissa, joissa on suhteellisen alhainen pH ja korkea CO 2 -pitoisuus, hemoglobiinin affiniteetti happea kohtaan laskee. Sitä vastoin keuhkokapillaareissa CO 2 :n vapautuminen ja siihen liittyvä veren pH:n nousu lisää hemoglobiinin affiniteettia happea kohtaan. Tätä pH- ja CO 2 -pitoisuuden vaikutusta hemoglobiinin O 2 : n sitoutumiseen ja vapautumiseen kutsutaan Verigo-Bohrin vaikutukseksi.
Reaktio hapen sitoutumisen hemoglobiinin muodossa
Hb + O 2 ⇄ HbO 2itse asiassa heijastaa epätäydellistä kuvaa, koska se ei ota huomioon ylimääräisiä H + - ja CO 2 -ligandeja .
Selittääksesi H + -ionien pitoisuuden vaikutuksen hapen sitoutumiseen, tämä reaktio tulisi kirjoittaa eri muodossa:
HHb + + O 2 ⇄ HbO 2 + H + ,jossa HHb + on hemoglobiinin protonoitu muoto. Tästä yhtälöstä seuraa, että hemoglobiinin happisaturaatiokäyrä riippuu H + -ionien pitoisuudesta . Hemoglobiini sitoo sekä O 2- että H + -ioneja , mutta näiden kahden prosessin välillä on käänteinen suhde. Jos hapen osapaine on korkea (mitä havaitaan esimerkiksi keuhkoissa), hemoglobiini sitoo sen vapauttaen H + -ioneja . Alhaisessa hapen osapaineessa (jota esiintyy kudoksissa) H + -ionit sitoutuvat hemoglobiiniin .
Hiilidioksidin hemoglobiinin sitoutumisen tehokkuus (jossa muodostuu karbaminohemoglobiinia, jota kutsutaan yleisemmin karbhemoglobiiniksi [3] ) on käänteisesti verrannollinen hapen sitoutumiseen. Kudoksissa osa ylimääräisestä CO 2 :sta sitoutuu hemoglobiiniin, jonka affiniteetti O 2 : een laskee ja happea vapautuu. Keuhkoihin sitoutuu ylimäärä O 2 -ilmaa, jolloin hemoglobiinin affiniteetti CO 2 :n suhteen laskee ja CO 2 vapautuu keuhkorakkuloiden ilmaan , mikä edistää veren lievää happamoitumista dissosiaatiosta syntyvien H + -ionien takia. hiilihaposta (katso edellä).
Kuvatut riippuvuudet tekevät hemoglobiinimolekyylistä täydellisesti sopeutuneen punasolujen hapen, hiilidioksidin ja H + -ionien yhteiskuljetukseen [4] .
Sanakirjat ja tietosanakirjat |
---|