Fosfofruktokinaasi-1

6-fosfofruktokinaasi
Tunnisteet
Koodi KF 2.7.1.11
CAS-numero 9001-80-3
Entsyymitietokannat
IntEnz IntEnz-näkymä
BRENDA BRENDA sisääntulo
ExPASy NiceZyme-näkymä
MetaCyc metabolinen reitti
KEGG KEGG-merkintä
PRIAM profiili
ATE:n rakenteet RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum
Geeniontologia AmiGO  • EGO
Hae
PMC artikkeleita
PubMed artikkeleita
NCBI NCBI-proteiinit
CAS 9001-80-3
 Mediatiedostot Wikimedia Commonsissa
Fosfofruktokinaasi

Tunnisteet
Symboli PFK
Pfam PF00365
Pfam- klaani CL0240
InterPro IPR000023
PROSITE PDOC00336
SCOP 5pfk
SUPERPERHE 5pfk
Saatavilla olevat proteiinirakenteet
Pfam rakenteet
ATE RCSB ATE ; PDBe ; ATEj
ATE-summa 3D malli
 Mediatiedostot Wikimedia Commonsissa

Fosfofruktokinaasi-1 ( eng.  Phosphofructokinase 1 , PFK1 ) on entsyymi - fosfofruktokinaasi , yksi tärkeimmistä säätelyentsyymeistä. Vastuussa tärkeästä vaiheesta glykolyysissä , katalysoimalla fosfaattiryhmän siirtymistä ATP - molekyylistä fruktoosi-6-fosfaattiin , mikä johtaa fruktoosi-1,6-bisfosfaatin ja ADP :n muodostumiseen [2] .


β - D - fruktoosi-6-fosfaatti Fosfofruktokinaasi-1 β - D - Fruktoosi-1,6-bisfosfaatti
 
ATP ADP
Pi_ _ H2O _ _
 
  Fruktoosi-1,6-bisfosfataasi

Rakenne

Nisäkkään PFK1 on 340 kDa :n tetrameeri [3] , joka koostuu kolmen tyyppisistä alayksiköistä : PFKM ( lihaskudos ), PFKL ( maksa ) ja PFKP ( verihiutaleet ). Tetrameerin koostumus vaihtelee riippuen kudoksesta, jossa se on. Siten lihakset ilmentävät vain M-isoentsyymiä, joten lihaksen PFK1 koostuu M4-homotetrameereistä. Maksa- ja munuaiskudokset ilmentävät pääasiassa L-isoformia. Punasolut ilmentävät M- ja L-alayksiköitä, jotka muodostavat satunnaisesti tetrameerit M4, L4 ja kolme hybridimuotoa: ML3, M2L2, M3L. Tämän seurauksena isoentsyymien kineettiset ja säätelevät ominaisuudet riippuvat alayksiköiden koostumuksesta. Kudosspesifiset erot PFK-aktiivisuudessa saavat aikaan erilaisia ​​glykolyysin ja glukoneogeneesin nopeuksia [4] .

PFK1 on allosteerinen entsyymi, joka muistuttaa hemoglobiinia, koska se on myös dimeerin dimeeri [1] . Jokaisen dimeerin toisella puoliskolla on ATP-sitoutumiskohta, kun taas toisella puoliskolla on substraatin ( fruktoosi-6-fosfaatin ) sitoutumiskohta ja erillinen allosteerinen sitoutumiskohta [5] .

Kliininen merkitys

Mutaatio PFKM -geenissä, joka koodaa fosfofruktokinaasin lihastyyppistä isoformia, johtaa Taruin tautiin , glykogeenin varastoinnin häiriöön ( glykogenoosi ), jossa joidenkin solutyyppien kyky käyttää hiilihydraatteja energianlähteenä heikkenee [6 ] .

Muistiinpanot

  1. 1 2 ATE 4pfk ; Evans PR, Farrants GW, Hudson PJ Phosphofructokinase: rakenne ja ohjaus  (englanniksi)  // Philosophical Transactions of the Royal Society B  : Journal. - 1981. - kesäkuu ( osa 293 , nro 1063 ). - s. 53-62 . - doi : 10.1098/rstb.1981.0059 . — PMID 6115424 .
  2. Nelson, Cox, 2014 , s. 143-146.
  3. Stryer L., Berg JM, Tymoczko JL Biochemistry  (neopr.) . — Kuudes. -San Francisco: W. H. Freeman, 2007. - ISBN 0-7167-8724-5 .
  4. Dunaway GA , Kasten TP , Sebo T. , Trapp R. Fosfofruktokinaasialayksiköiden ja isoentsyymien analyysi ihmisen kudoksissa.  (englanniksi)  // The Biochemical Journal. - 1988. - Voi. 251, nro 3 . - s. 677-683. — PMID 2970843 .
  5. Shirakihara Y., Evans PR Escherichia colista peräisin olevan fosfofruktokinaasin ja sen reaktiotuotteiden kompleksin kristallirakenne  //  Journal of Molecular Biology : päiväkirja. - 1988. - joulukuu ( nide 204 , nro 4 ). - s. 973-994 . - doi : 10.1016/0022-2836(88)90056-3 . — PMID 2975709 .
  6. Nakajima H. , Raben N. , Hamaguchi T. , Yamasaki T. Fosfofruktokinaasin puutos; menneisyys, nykyisyys ja tulevaisuus.  (englanniksi)  // Nykyinen molekyylilääketiede. - 2002. - Voi. 2, ei. 2 . - s. 197-212. — PMID 11949936 .

Kirjallisuus

Linkit