Förster energiansiirto

Förster energian siirto muuten dipoli-dipoli energian siirto; fluoresoiva resonanssienergian siirto; induktiivinen resonanssienergian siirto ( Förster resonance energy transfer , lyhenne, FRET; RET) on kahden kromoforin välinen energiansiirtomekanismi  ( luovuttajalta akseptorille), joka tapahtuu ilman fotonien välistä emissiota ja on seurausta dipoli -dipoli- vuorovaikutuksesta . luovuttajan ja vastaanottajan välillä.

Kuvaus

Ilmiö on nimetty saksalaisen fyysikon Theodor Försterin mukaan.. Vuoden 1948 artikkelissaan hän analysoi tuolloin saatavilla olevia kokeellisia tietoja fluoresenssidepolarisaation ilmiöstä ja ehdotti elektronisen viritysenergian siirron olemassaoloa molekyylien välillä. FRETin teorian ja soveltamisen kehittämiseen vaikuttivat muun muassa Theodor Förster, Gregorio Weber [1] , Isak Steinberg [2] , Luberg Strier [3] , Ludwig Brand [4] [5] .

Ei-säteilyllinen energiansiirto tapahtuu virittyneessä tilassa olevasta luovuttajasta vastaanottajalle dipoli-dipoli-vuorovaikutuksen kautta. Tämän prosessin tunnusomainen piirre on luovuttajan fluoresenssin sammuminen ja pidemmän aallonpituuden vastaanottajan fluoresenssin ilmaantuminen. Tämän prosessin nopeus riippuu objektien välisestä etäisyydestä (pienenee r −6 ), mikä mahdollistaa sekä kahden molekyylin välisen etäisyyden että yhden makromolekyylin merkkien välisen etäisyyden mittaamisen . Tehollista etäisyyttä, jolla siirtymänopeus on 50 % maksimista, kutsutaan Försterin säteeksi. Useimmissa järjestelmissä sen arvo on 20–50  Å .

Siirtonopeus riippuu myös luovuttajan emissiospektrien ja vastaanottajan absorption päällekkäisyyden asteesta, luovuttajan ja vastaanottajan dipolien keskinäisestä orientaatiosta ja luovuttajan virittyneen tilan kestosta poissaollessa. hyväksyjästä.

Energiansiirron tehokkuus (tai energiansiirtotapahtumien lukumäärän suhde luovuttajien viritystapahtumien määrään) liittyy suoraan siirtonopeuteen ja sillä on sama riippuvuus kohteiden välisestä etäisyydestä (pienenee r −6 ).

Energiansiirtoilmiö mahdollistaa makromolekyylien rakenteen tutkimisen, molekyylien välisten vuorovaikutusten ja biokemiallisten reaktioiden nopeuksien arvioinnin. Sitä käytetään aktiivisesti biokemiassa , molekyylibiologiassa , biotekniikassa ja lääketieteessä .

Muistiinpanot

  1. Weber, G. Fluoresenssipolarisaatiospektri ja elektronisen energian siirto proteiineissa  //  The Biochemical Journal. - 1960. - Voi. 75 . — s. 345–352 .
  2. Steinberg, I. Z. Elektronisen viritysenergian pitkän kantaman säteilemätön siirto proteiineissa ja polypeptideissä  //  Annual Review of Biochemistry. - 1971. - Voi. 40 . — s. 83–114 .
  3. Stryer, L. Fluoresenssienergian siirto spektroskooppisena viivaimena  //  Annual Review of Biochemistry. - 1978. - Voi. 47 . — s. 819–846 .
  4. Wu, P., Brand, L. Resonanssienergian siirto: menetelmät ja sovellukset  //  Analytical Biochemistry. - 1994. - Voi. 218 . – s. 1–13 .
  5. Medintz I., Hildebrandt N., 2013 , s. 3-8.

Kirjallisuus

Linkit