Aminotransferaasit ( transaminaasit ) ovat entsyymejä transferaasien joukosta , jotka katalysoivat aminoryhmien siirtymistä aminohapoista ketohappoihin ilman vapaan ammoniakin muodostumista . Nämä transaminaatioreaktiot ovat linkki proteiini- ja hiilihydraattiaineenvaihdunnan välillä. Aminotransferaaseja kutsutaan myös transaminaaseiksi, ja reaktiota kutsutaan transaminaatioksi . Entsyymit kuuluvat alaluokkaan EC 2.6.
Aminotransferaaseille aminohapot ovat aminoryhmien luovuttajia ja ketohapot vastaanottajia :
AK1 + KK2 ↔ KK1 + AK2
Osana proteettista ryhmää aminotransferaasit sisältävät B6 -vitamiinin johdannaisia . Aminoryhmän siirron aikana proteettinen ryhmä muuttuu pyridoksaali-5-fosfaattimuodosta pyridosamino-5-fosfaattimuotoon.
Transaminaatioreaktion mekanismin löysivät vuonna 1937 Neuvostoliiton tutkijat A.E. Braunstein ja M.G. Kritsman [1] .
Prosessi etenee kahdessa vaiheessa.
Aminotransferaasit ovat katalyyttisesti täydellisiä entsyymejä .
Aminotransferaaseja löytyy melkein kaikista elimistä, mutta transaminaatioreaktiot ovat aktiivisimpia maksassa .
Tähän entsyymiryhmään kuuluvat kliinisen laboratoriodiagnostiikan kannalta tärkeät entsyymit kuten ASAT ja ALT . Nämä entsyymit löydettiin vuonna 1954 , ja niiden kliininen merkitys kuvattiin vuonna 1955 [2] .