Aminohappoja

Aminohapot ( aminokarboksyylihapot; AMK ) ovat orgaanisia yhdisteitä , joiden molekyyli sisältää samanaikaisesti karboksyyli- ja amiiniryhmiä . Aminohappojen kemialliset peruselementit ovat hiili (C), vety (H), happi (O) ja typpi (N), vaikka tiettyjen aminohappojen radikaaleissa esiintyy myös muita alkuaineita. Noin 500 luonnossa esiintyvää aminohappoa tunnetaan (tosin vain 20 käytetään geneettisessä koodissa). [1] Aminohappoja voidaan pitää karboksyylihappojen johdannaisina, joissa on yksi tai useampi vetyatomi korvataan aminoryhmillä.

Historia

Suurin osa noin 500 tunnetusta aminohaposta on löydetty vuodesta 1953 lähtien, mukaan lukien uusien antibioottien etsimisen aikana mikro-organismeista, sienistä, siemenistä, kasveista, hedelmistä ja eläinnesteistä. Niistä noin 240 esiintyy luonnossa vapaassa muodossa ja loput vain aineenvaihdunnan väliaineina [1] .

Aminohappojen löytäminen proteiineista [2]

Välttämättömät aminohapot on lihavoitu .

Aminohappo Lyhenne vuosi Lähde Ensin korostettu [3]
Glysiini Gly, G 1820 Gelatiini A. Braconno
Leusiini Leu, L 1820 Lihaskuituja A. Braconno
Tyrosiini Tyr, Y 1848 Kaseiini J. von Liebig
Seesteinen Ser, S 1865 Silkki E. Kramer
Glutamiinihappo Glu, E 1866 kasviproteiinit G. Ritthausen
Glutamiini Gln, Q 1877 Vehnäjauho E. Schulze [4]
Asparagiinihappo Asp, D 1868 Konglutiini, palkojuuri ( parsan ituja ) G. Ritthausen
Asparagiini Asn, N 1806 parsan mehu L.-N. Vauquelin ja P. J. Robiquet
Fenyylialaniini Phe, F 1881 Lupiinin ituja E. Schulze [4] , J. Barbieri
Alaniini Ala, A 1888 silkkifibroiini _ A. Strekker , T. Weil
Lysiini Lys, K 1889 Kaseiini E. Drexel
Arginiini Arg, R 1895 Sarvi aine S. Hedin
Histidiini Hänen, H 1896 Sturin, histonit A. Kossel [5] , S. Gedin
Kysteiini Cys, C 1899 Sarvi aine K. Mörner
Valine Val, V 1901 Kaseiini E. Fisher
Proliini Pro, P 1901 Kaseiini E. Fisher
Hydroksiproliini Hyp, HP 1902 Gelatiini E. Fisher
tryptofaani Trp, W 1902 Kaseiini F. Hopkins , D. Kohl
Isoleusiini Ile, minä 1904 Fibrin F. Erlich
metioniini Met, M 1922 Kaseiini D. Möller
Treoniini Thr, T 1925 Kauran proteiinit S. Shriver ja muut
Hydroksylysiini Hyl, hK 1925 Kalaproteiinit _ S. Shriver ja muut

Fysikaaliset ominaisuudet

Fysikaalisten ominaisuuksien suhteen aminohapot eroavat jyrkästi vastaavista hapoista ja emäksistä . Kaikki ne ovat kiteisiä aineita, liukenevat paremmin veteen kuin orgaanisiin liuottimiin , niillä on melko korkeat sulamispisteet; monilla niistä on makea maku. Nämä ominaisuudet osoittavat selvästi näiden yhdisteiden suolamaisen luonteen . Aminohappojen fysikaalisten ja kemiallisten ominaisuuksien ominaisuudet johtuvat niiden rakenteesta - kahden vastakkaisen funktionaalisen ryhmän läsnäolosta samanaikaisesti: hapan ja emäksinen .

Yleiset kemialliset ominaisuudet

Kaikki aminohapot ovat amfoteerisia yhdisteitä, niillä voi olla sekä happamia ominaisuuksia, jotka johtuvat niiden molekyyleissä olevasta karboksyyliryhmästä  - C O O H , että emäksisiä ominaisuuksia, jotka johtuvat aminoryhmästä  - N H 2 . Aminohapot ovat vuorovaikutuksessa happojen ja alkalien kanssa :

N H 2  - CH 2  - C O O H + H Cl → H Cl  • N H 2  - CH 2  - C O O H ( glysiinin hydrokloridisuola ) _ _ _ N H 2  - CH 2  - C O O H + Na O H → H 2 O + N H 2  - CH 2  - C O O Na (glysiininatriumsuola ) _ _

Tästä johtuen aminohappojen liuoksilla vedessä on puskuriliuosten ominaisuuksia , eli ne ovat sisäisten suolojen tilassa.

N H 2  - CH 2 C O H N + H 3  - CH 2 C O O - _ _ _

Aminohapot voivat yleensä osallistua kaikkiin karboksyylihapoille ja amiineille ominaisiin reaktioihin .

Esteröinti :

N H 2  - CH 2  - C O O H + C H 3 O H → H 2 O + N H 2  - CH 2  - C O O CH 3 ( glysiinimetyyliesteri ) _

Aminohappojen tärkeä ominaisuus on niiden polykondensoitumiskyky , mikä johtaa polyamidien muodostumiseen , mukaan lukien peptidit , proteiinit , nailon , kaproni .

Peptidin muodostumisreaktio :

H O O C  - CH 2  - N H  - H + H O O C  - CH 2  - N H 2 → H O O C  - CH 2  - N H  - C O  - CH 2  - N H 2 + _ _ _ _ H2O _ _

Aminohapon isoelektrinen piste on pH, jossa suurimmalla osalla aminohappomolekyylejä on nollavaraus. TässäpHaminohappo on vähiten liikkuva sähkökentässä, ja tätä ominaisuutta voidaan käyttää erottamaan aminohappoja sekäproteiinejajapeptidejä.

Kaksoisioni on aminohappomolekyyli, jossa aminoryhmä esitetään -NH3 + : na ja karboksiryhmä on -COO- . Tällaisella molekyylillä on merkittävä dipolimomentti nollalla nettovarauksella. Useimpien aminohappojen kiteet rakennetaan tällaisista molekyyleistä.

Joissakin aminohapoissa on useita aminoryhmiä ja karboksyyliryhmiä. Näiden aminohappojen osalta on vaikea puhua mistään spesifisestä kahtaisionista .

Haetaan

Useimmat aminohapot voidaan saada proteiinien hydrolyysin aikana tai kemiallisten reaktioiden seurauksena:

C H 3 C O O H + Cl 2 + ( katalyytti ) → CH 2 Cl C O O H + H Cl ; C H 2 Cl C O O H + 2 N H 3 → N H 2  - C H 2 C O O H + N H 4 Cl

Optinen isomeria

Kaikki eläviin organismeihin kuuluvat α-aminohapot glysiiniä lukuun ottamatta sisältävät asymmetrisen hiiliatomin ( treoniini ja isoleusiini sisältävät kaksi asymmetristä atomia) ja niillä on optista aktiivisuutta. Lähes kaikilla luonnossa esiintyvillä α-aminohapoilla on L-konfiguraatio, ja vain ne sisältyvät ribosomeissa syntetisoitujen proteiinien koostumukseen .

D-aminohapot elävissä organismeissa

Asparagiinijäämät metabolisesti inaktiivisissa rakenneproteiineissa käyvät läpi hitaan spontaaniin ei-entsymaattiseen rasemisoitumiseen: dentiinin ja hammaskiilteen proteiineissa L-aspartaatti muuttuu D-muotoon nopeudella ~0,1 % vuodessa [6] , jota voidaan käyttää. nisäkkäiden iän määrittämiseksi. Aspartaatin rasemisoituminen on myös havaittu kollageenin ikääntymisessä ; oletetaan, että tällainen rasemisoituminen on spesifistä asparagiinihapolle ja etenee johtuen sukkinimidirenkaan muodostumisesta peptidisidoksen typpiatomin molekyylinsisäisen asyloinnin aikana asparagiinihapon vapaan karboksyyliryhmän kanssa [7] .

Aminohappojäämien analyysin kehittyessä D-aminohappoja löydettiin ensin joidenkin bakteerien soluseinistä ( 1966 ) ja sitten korkeampien organismien kudoksista [8] . Siten D-aspartaatti ja D-metioniini ovat oletettavasti välittäjäaineita nisäkkäissä [9] .

Jotkut peptidit sisältävät D-aminohappoja, jotka ovat seurausta translaation jälkeisestä modifikaatiosta . Esimerkiksi D - metioniini ja D - alaniini ovat opioidiheptapeptidien ainesosia Etelä-Amerikan sammakkoeläimen phyllomedusan ihossa ( dermorfiini , dermenkefaliini ja deltorfiinit ). D-aminohappojen läsnäolo määrittää näiden peptidien korkean biologisen aktiivisuuden kipulääkkeinä .

Samoin muodostuu bakteeriperäisiä peptidiantibiootteja, jotka vaikuttavat grampositiivisia bakteereja - nisiiniä , subtiliinia ja epidermiiniä - vastaan ​​[10] .

D-aminohapot ovat paljon useammin osa peptidejä ja niiden johdannaisia, jotka muodostuvat sieni- ja bakteerisoluissa ei- ribosomaalisessa synteesissä . Ilmeisesti tässä tapauksessa synteesin lähtöaineena toimivat myös L-aminohapot, jotka isomeroituu peptidiä syntetisoivan entsyymikompleksin yksi alayksiköistä .

Proteinogeeniset aminohapot

Proteiinien biosynteesin prosessissa polypeptidiketjuun sisältyy 20 geneettisen koodin koodaamaa a-aminohappoa . Näiden aminohappojen, joita kutsutaan proteinogeenisiksi tai standardeiksi , lisäksi joissakin proteiineissa on erityisiä ei-standardiaminohappoja, jotka syntyvät standardiaminohapoista translaation jälkeisten modifikaatioiden prosessissa. Viime aikoina translaatioon sisällytettyä selenokysteiiniä (Sec, U) ja pyrrolysiiniä (Pyl, O) [11] [12] pidetään joskus proteiinogeenisinä aminohappoina . Nämä ovat niin sanottuja 21. ja 22. aminohappoja [13] .

Kysymys, miksi juuri näistä 20 aminohaposta tuli "valittuja", on edelleen ratkaisematta [14] . Ei ole täysin selvää, miksi nämä aminohapot osoittautuivat parempia kuin muut vastaavat. Esimerkiksi treoniinin , isoleusiinin ja metioniinin biosynteesireitin keskeinen välituoteaineenvaihdunta on α-aminohappohomoseriini. On selvää, että homoseriini on hyvin ikivanha metaboliitti , mutta treoniinille , isoleusiinille ja metioniinille on aminoasyyli-tRNA-syntetaaseja , tRNA :ita , mutta ei homoseriinille.

20 proteinogeenisen aminohapon rakennekaavat annetaan yleensä ns. proteinogeenisen aminohappotaulukon muodossa :

Luokitus

Aminohappo 3-kirjaiminen [15] 1-kirjain [15] aminohappoja muistomerkki

sääntö [16]

Napaisuus [17] radikaali Herra Vw_ _

(Å 3 )

pi hydrofobisuusasteikko [18] esiintymistiheys proteiineissa (%) [19]
Glysiini gly G GGU, GGC, GGA, GGG Glysiini_ _ ei-polaarinen Alifaattinen 75,067 48 6.06 −0.4 7.03
Alaniini Ala A GCU, GCC, GCA, GCG Laniini _ ei-polaarinen Alifaattinen 89.094 67 6.01 1.8 8.76
Valine Val V GUU, GUC, GUU, GUG V aline ei-polaarinen Alifaattinen 117,148 105 6.00 4.2 6.73
Isoleusiini ile minä AUU, AUC, AUA Minä soleusiini ei-polaarinen Alifaattinen 131,175 124 6.05 4.5 5.49
Leusiini Leu L UUA, UUG, CUU, CUC, CUA, CUG L eusiini ei-polaarinen Alifaattinen 131,175 124 6.01 3.8 9.68
Proliini Pro P CCU, CCC, CCA, CCG proliini _ ei-polaarinen Heterosyklinen 115.132 90 6.30 −1.6 5.02
Seesteinen Ser S UCU, UCC, UCA, UCG, AGU, AGC S erine Polar Oksimonoaminokarboksyylihappo 105.093 73 5.68 −0.8 7.14
Treoniini Thr T ACU, ACC, ACA, ACG Treoniini_ _ Polar Oksimonoaminokarboksyylihappo 119.119 93 5.60 −0,7 5.53
Kysteiini Cys C UGU, UGC C ysteiini Polar Rikki 121,154 86 5.05 2.5 1.38
metioniini Tavannut M ELOK metioniini_ _ ei-polaarinen Rikki 149,208 124 5.74 1.9 2.32
asparagiini

happoa

asp D GAU, GAC aspar Diinihappo _ Polar


negatiivisesti latautunut 133.104 91 2.85 −3.5 5.49
Asparagiini Asn N AAU, AAC parsa N e Polar amidit 132.119 96 5.41 −3.5 3.93
Glutamiini

happoa

Glu E GAA, GAG liima tamiinihappo _ Polar


negatiivisesti latautunut 147.131 109 3.15 −3.5 6.32
Glutamiini Gln K CAA, CAG Q -tamiini Polar amidit 146,146 114 5.65 −3.5 3.9
Lysiini Lys K AAA, AAG ennen L Polar positiivisesti varautunut 146,189 135 9.60 −3.9 5.19
Arginiini Arg R CGU, CGC, CGA, CGG, AGA, AGG R - giniini Polar positiivisesti varautunut 174,203 148 10.76 −4.5 5.78
Histidiini Hänen H CAU, SERT Histidiini _ Polar

veloitettu

positiivisesti

Heterosyklinen 155,156 118 7.60 −3.2 2.26
Fenyylialaniini Phe F UUU, UUC F -enyylialaniini ei-polaarinen aromaattinen 165,192 135 5.49 2.8 3.87
Tyrosiini Tyr Y UAU, UAC t Y nousi Polar aromaattinen 181,191 141 5.64 −1.3 2.91
tryptofaani trp W UGG t W o renkaat ei-polaarinen aromaattinen,

Heterosyklinen

204.228 163 5.89 −0,9 6.73
Radikaalilla _ Toiminnallisten ryhmien mukaan Aminoasyyli -tRNA-syntetaasien luokat

Aminohapon lysiinille on molempien luokkien aminoasyyli-tRNA-syntetaaseja.

Biosynteettisten reittien mukaan

Proteiinigeenisten aminohappojen biosynteesin reitit ovat moninaiset. Sama aminohappo voi muodostua eri tavoin. Lisäksi täysin eri poluilla voi olla hyvin samanlaisia ​​vaiheita. Siitä huolimatta yrityksiä luokitella aminohapot niiden biosynteesireittien mukaan tapahtuu ja ne ovat perusteltuja . On olemassa käsitys seuraavista biosynteettisistä aminohappoperheistä: aspartaatti , glutamaatti , seriini , pyruvaatti ja pentoosi . Aina tiettyä aminohappoa ei voida yksiselitteisesti osoittaa tiettyyn perheeseen; korjaukset tehdään tietyille organismeille ja ottaen huomioon vallitseva polku. Perheiden mukaan aminohapot jakautuvat yleensä seuraavasti:

Fenyylialaniinia , tyrosiinia ja tryptofaania eristetään joskus shikimata-perheestä .

Kehon kyvyn mukaan syntetisoida esiasteista

Aminohappojen luokittelu välttämättömiin ja ei-välttämättömiin ei ole vailla haittoja. Esimerkiksi tyrosiini on ei-välttämätön aminohappo vain, jos fenyylialaniinia on riittävästi. Fenyyliketonuriapotilaille tyrosiinista tulee välttämätön aminohappo. Arginiini syntetisoituu ihmiskehossa ja sitä pidetään ei-välttämättömänä aminohappona, mutta sen aineenvaihdunnan joidenkin ominaisuuksien vuoksi se voidaan tietyissä kehon fysiologisissa olosuhteissa rinnastaa välttämättömään aminohappoon. Histidiiniä syntetisoituu myös ihmiskehossa, mutta ei aina riittäviä määriä, joten se on saatava ruoan kanssa.

Eläinten katabolian luonteen mukaan

Aminohappojen biohajoaminen voi edetä eri tavoin.

Eläinten kataboliatuotteiden luonteen mukaan proteiinigeeniset aminohapot jaetaan kolmeen ryhmään:

Aminohappoja:

"Millerialaiset" aminohapot

"Millerin" aminohapot on yleisnimitys aminohapoille, jotka on saatu olosuhteissa, jotka ovat lähellä Stanley L. Millerin vuoden 1953 koetta . Monien erilaisten aminohappojen muodostuminen rasemaattina on todettu, mukaan lukien: glysiini , alaniini , valiini , isoleusiini , leusiini , proliini , seriini , treoniini , aspartaatti , glutamaatti

Liittyvät yhdisteet

Lääketieteessä useita aineita, jotka voivat suorittaa joitakin aminohappojen biologisia toimintoja, kutsutaan myös aminohapoiksi:

Sovellus

Aminohappojen tärkeä ominaisuus on niiden kyky polykondensoitua , mikä johtaa polyamidien muodostumiseen , mukaan lukien peptidit , proteiinit , nailon , nailon , enantti [20] .

Aminohapot ovat osa urheiluravintoa ja rehuseosta . Aminohappoja käytetään elintarviketeollisuudessa makulisäaineina , esimerkiksi glutamiinihapon natriumsuolaa [21] .

Muistiinpanot

  1. ↑ 1 2 Wagner I., Musso H. New Naturally Occurring Amino Acids  (saksa)  // Angewandte Chemie International Edition in English  : magazin. - 1983. - marraskuu ( Bd. 22 , Nr. 11 ). - S. 816-828 . - doi : 10.1002/anie.198308161 .
  2. ↑ S. Hansen. Entdeckung der Aminosäuren . – 2015.
  3. ↑ Ovchinnikov Yu. A. "Bioorgaaninen kemia" M: Koulutus, 1987. - 815 s., s. 25.
  4. ↑ 1 2 Ernst Schulze (kemisti  )  // Wikipedia. - 2019-02-14.
  5. ↑ Karpov V. L. Mikä määrittää geenin kohtalon  // Luonto . - Tiede , 2005. - Nro 3 . - S. 34-43 .
  6. ↑ Helfman, P.M.; JL Bada. Asparagiinihapon rasemisoituminen elävien ihmisten hammaskiillessä  (englanniksi)  // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United of America  : Journal. - 1975. - Voi. 72 , no. 8 . - s. 2891-2894 .
  7. ↑ CLOOS P; FLEDELIUS C. Luun resorptiosta peräisin olevat virtsassa olevat kollageenifragmentit ovat erittäin rasemisoituneita ja isomeroituneita: proteiinin ikääntymisen biologinen kello, jolla on kliinistä potentiaalia (1. helmikuuta 2000). Haettu 5. syyskuuta 2011. Arkistoitu alkuperäisestä 2. helmikuuta 2012.
  8. ↑ J. van Heijenoort. Glykaaniketjujen muodostuminen bakteeripeptidoglykaanin synteesissä  // Glycobiology. - 2001-3. - T. 11 , no. 3 . - S. 25R-36R . — ISSN 0959-6658 . Arkistoitu alkuperäisestä 20. elokuuta 2018.
  9. ↑ Herman Wolosker, Elena Dumin, Livia Balan, Veronika N. Foltyn. D-aminohapot aivoissa: D-seriini neurotransmissiossa ja neurodegeneraatiossa  // FEBS-lehti. – 2008-7. - T. 275 , no. 14 . - S. 3514-3526 . — ISSN 1742-464X . - doi : 10.1111/j.1742-4658.2008.06515.x . Arkistoitu alkuperäisestä 15. syyskuuta 2018.
  10. ↑ H. Brötz, M. Josten, I. Wiedemann, U. Schneider, F. Götz. Lipideihin sitoutuneiden peptidoglykaanien esiasteiden rooli nisiinin, epidermiinin ja muiden lantibioottien aiheuttamien huokosten muodostumisessa  // Molecular Microbiology. - 1998-10. - T. 30 , no. 2 . - S. 317-327 . — ISSN 0950-382X . Arkistoitu alkuperäisestä 20. elokuuta 2018.
  11. ↑ Linda Johansson, Guro Gafvelin, Elias SJ Arnér. Selenokysteiini proteiineissa – ominaisuudet ja biotekninen käyttö  // Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Yleiset aiheet. - 2005-10. - T. 1726 , no. 1 . - S. 1-13 . — ISSN 0304-4165 . - doi : 10.1016/j.bbagen.2005.05.010 . Arkistoitu alkuperäisestä 5. heinäkuuta 2018.
  12. ↑ Joseph A. Krzycki. Pyrrolysiinin suora geneettinen koodaus  // Current Opinion in Microbiology. - 2005-12. - T. 8 , no. 6 . - S. 706-712 . — ISSN 1369-5274 . - doi : 10.1016/j.mib.2005.10.009 . Arkistoitu alkuperäisestä 20. elokuuta 2018.
  13. ↑ Alexandre Ambrogelly, Sotiria Palioura, Dieter Söll. Geneettisen koodin luonnollinen laajeneminen  // Nature Chemical Biology. – 2007-1. - T. 3 , no. 1 . - S. 29-35 . — ISSN 1552-4450 . - doi : 10.1038/nchembio847 . Arkistoitu alkuperäisestä 20. elokuuta 2018.
  14. ↑ Andrei S. Rodin, Eörs Szathmáry, Sergei N. Rodin. Geneettisen koodin ja tRNA:n alkuperästä ennen translaatiota  // Biology Direct. – 22.2.2011. - T. 6 . - S. 14 . — ISSN 1745-6150 . - doi : 10.1186/1745-6150-6-14 . Arkistoitu alkuperäisestä 15. kesäkuuta 2018.
  15. ↑ 1 2 Cooper, Geoffrey M. Solu: molekulaarinen lähestymistapa . – 3. painos - Washington, DC: ASM Press, 2004. - xx, 713 sivua s. - ISBN 0878932143 , 9780878932146, 0878930760, 9780878930760.
  16. ↑ R. B. Solovjov, biologian opettaja. Useita muistosääntöjä Arkistoitu 18. huhtikuuta 2018 Wayback Machineen
  17. ↑ 1 2 Berezov T.T., Korovkin B.F. Aminohappojen luokitus // Biologinen kemia. - 3. painos, tarkistettu. ja muita .. - M . : Lääketiede, 1998. - 704 s. — ISBN 5-225-02709-1 .
  18. ↑ J. Kyte, RF Doolittle. Yksinkertainen menetelmä proteiinin hydropaattisen luonteen näyttämiseksi  // Journal of Molecular Biology. - 5.5.1982. - T. 157 , no. 1 . - S. 105-132 . — ISSN 0022-2836 . Arkistoitu alkuperäisestä 6. heinäkuuta 2018.
  19. ↑ Lukasz P. Kozlowski. Proteome-pI: proteomin isoelektristen pisteiden tietokanta  // Nucleic Acids Research. - 04-01-2017 - T. 45 , no. D1 . — S. D1112—D1116 . — ISSN 1362-4962 . doi : 10.1093 / nar/gkw978 . Arkistoitu alkuperäisestä 2. heinäkuuta 2018.
  20. ↑ Fumio Sanda, Takeshi Endo. Aminohappoihin perustuvien polymeerien synteesit ja toiminnot  //  Makromolekulaarinen kemia ja fysiikka. — Voi. 200 , iss. 12 . — ISSN 1521-3935 . - doi : 10.1002/(sici)1521-3935(19991201)200:12%3C2651::aid-macp2651%3E3.0.co;2-p .
  21. ↑ Sadovnikova M.S., Belikov V.M. Aminohappojen käyttötavat teollisuudessa. // Edistyminen kemiassa . 1978. T. 47. Numero. 2. S. 357-383.

Kirjallisuus

Linkit

  Siirry Wikidata-kohteeseen  Temaattiset sivustot
Sanakirjat ja tietosanakirjat
 Aminohappoja
Vakio
ei-standardi
Katso myös