Ribosomi

Kokeneet kirjoittajat eivät ole vielä tarkistaneet sivun nykyistä versiota, ja se voi poiketa merkittävästi 21. joulukuuta 2021 tarkistetusta versiosta . tarkastukset vaativat 9 muokkausta .

Ribosomit , myös Palade-rakeet löytäjän George Paladen kunniaksi, ovat kaikkien elävien solujen ei- kalvoorganelleja . Ne ovat makromolekyylikoneita, jotka palvelevat proteiinien biosynteesiä translaatiovaiheessa . Ribosomit yhdessä niihin liittyvien organellien kanssa muodostavat solujen ja kaksoiskalvoorganellien proteiinisyntetisointilaitteiston.

Ribosomit ovat muodoltaan pallomaisia ​​tai hieman ellipsoidisia, halkaisijaltaan 15–20 nanometriä ( prokaryootit ) 25–30 nanometriin ( eukaryootit ), ja ne koostuvat suurista ja pienistä alayksiköistä. Pieni alayksikkö lukee tietoa lähetti- RNA :sta ja suuri alayksikkö lisää vastaavan aminohapon syntetisoituun proteiiniketjuun.

Eukaryoottisoluissa ribosomit sijaitsevat karkean endoplasmisen retikulumin kalvoilla ja kiinnittymättömässä muodossa sytoplasmassa . Usein yhteen mRNA-molekyyliin liittyy useita ribosomeja, tällaista rakennetta kutsutaan polyribosomiksi (polysomi). Ribosomien synteesi eukaryooteissa tapahtuu erityisessä intranukleaarisessa rakenteessa - nukleoluksessa .

Yleiskatsaus prokaryoottisista ja eukaryoottisista ribosomeista

Ribosomeja on sekä pro- että eukaryoottisoluissa . Bakteerien, arkkien ja eukaryoottien ribosomit ovat suurelta osin samankaltaisia ​​toistensa kanssa, mikä osoittaa niiden yhteisen alkuperän.. Lisäksi kaikkien domeenien soluissa voi samanaikaisesti liikkua useampi kuin yksi ribosomi yhtä mRNA-ketjua pitkin (muodostaen polysomin). Prokaryoottiset ja eukaryoottiset ribosomit eroavat koosta, rakenteesta, koostumuksesta ja proteiini-RNA-suhteesta.

Kaksikalvoisilla eukaryoottiorganelleilla ( mitokondrioilla ja plastideilla ) on oma proteiinisyntetisointilaitteisto, joka sisältää ribosomeja, jotka ovat samanlaisia ​​kuin prokaryootti. Tämä on yksi todiste näiden organellien alkuperän symbioottisesta teoriasta .

Erot prokaryoottisten ja eukaryoottisten ribosomien rakenteessa sallivat joidenkin antibioottien tappaa bakteereja estämällä niiden ribosomeja jättäen samalla ihmisen ribosomit ennalleen. Ne voivat kuitenkin vaikuttaa myös mitokondrioiden ribosomeihin.

Prokaryoottiset ribosomit

Prokaryoottisten ribosomien halkaisija on noin 20 nm (200 Å) ja ne koostuvat 65 % rRNA:sta ja 35 % ribosomaalisista proteiineista, niiden sedimentaatiokerroin on 70S, jokainen ribosomi koostuu pienistä (30S) ja suurista (50S) alayksiköistä.

Arkeaalisilla ribosomeilla on samat mitat kuin bakteerien (70S, joka koostuu 50S:n suuresta alayksiköstä ja 30S:n pienestä alayksiköstä). Ne ovat kuitenkin koostumukseltaan paljon lähempänä eukaryoottisia kuin bakteerilajeja. Monilla arkeaalisilla ribosomaalisilla proteiineilla on eukaryoottisia, mutta ei bakteerivastineita.

Eukaryoottiset ribosomit

Eukaryoottisten ribosomien halkaisija on 25-30 nm (250-300 Å), ja niiden rRNA:n suhde proteiiniin on lähellä 1:tä ja niiden sedimentaatiosuhde on 80S, joista kukin koostuu pienestä (40S) ja suuresta (60S) alayksiköstä.

Mitoribosomit ja Plastoribosomit

Eukaryooteissa ribosomeja on mitokondrioissa (mitoribosomit) ja plastideissa (plastoribosomit). Ne koostuvat myös suurista ja pienistä alayksiköistä, jotka on sidottu yhteen proteiinien kanssa yhdeksi 70S-partikkeliksi. Nämä ribosomit ovat samanlaisia ​​kuin bakteerien ribosomit. Näistä kahdesta lähempänä bakteeriplastoribosomia. Monet mitokondrion rRNA-fragmentit lyhennetään, ja 5S:n tapauksessa rRNA korvataan muilla rakenteilla eläimissä ja sienissä. Erityisesti Leishmania tarentolaessa on minimaalinen joukko mitokondrioiden rRNA:ta. Sitä vastoin kasvien mitoribosomeissa on sekä pidennetty rRNA:ta että lisäproteiineja verrattuna bakteereihin, erityisesti moniin pentatriopetidin toistuviin proteiineihin.

Cryptomonas ja chlorarachniophyte levät voivat sisältää nukleomorfia, joka muistuttaa alkeellista eukaryoottista ydintä. Nukleomorfin sisältävässä osastossa voi olla eukaryoottisia 80-luvun ribosomeja.

Ribosomin koostumus ja rakenne

Ribosomi on nukleoproteiini ja koostuu spesifisestä (ribosomaalisesta) RNA :sta , spesifisistä (ribosomaalisista) proteiineista ja pienestä määrästä alhaisen molekyylipainon komponentteja. Ribosomaaliset proteiinit ja rRNA on organisoitu kahteen erilliseen erikokoiseen ribosomaaliseen osaan, jotka tunnetaan yleisesti ribosomin suuriksi ja pieniksi alayksiköiksi. Nämä kaksi alayksikköä sopivat yhteen ja toimivat yhtenä muuntaen mRNA:n polypeptidiketjuksi proteiinisynteesin aikana. Koska alayksiköt eivät ole kooltaan tasaisia, ribosomit ovat akseliltaan hieman pidempiä kuin halkaisijaltaan.

RNA/proteiinin suhde ribosomeissa on 1:1 korkeammissa eläimissä ja 60-65:35-40 bakteereissa. Ribosomaalinen RNA muodostaa noin 70 % kaikesta solun RNA:sta. Eukaryoottiset ribosomit sisältävät neljä rRNA-molekyyliä, joista 18S , 5,8S ja 28S rRNA syntetisoidaan nukleoluksessa RNA-polymeraasi I:n toimesta yhtenä esiasteena (45S), joka sitten modifioidaan ja leikataan. RNA-polymeraasi III syntetisoi 5S-rRNA :ita toisessa genomin osassa, eivätkä ne vaadi lisämuokkauksia. Melkein kaikki rRNA on magnesiumsuolan muodossa , mikä on välttämätöntä rakenteen ylläpitämiseksi; kun magnesium-ionit poistetaan, ribosomi dissosioituu alayksiköiksi.

Sedimentaatiovakio (sedimentaationopeus ultrasentrifugissa ) eukaryoottisolujen sytoplasmisissa ribosomeissa on 80S (suuret ja pienet alayksiköt 60S ja 40S, vastaavasti), prokaryoottisolujen ribosomeissa, mitokondrioissa ja plastideissa - 70S (iso50, S ja alayksiköt 3050 ja pienet). vastaavasti).

Ribosomaaliset RNA:t

Rakenteellisesti ja toiminnallisesti ribosomi on ennen kaikkea sen RNA. [1] Ribosomaalinen RNA (rRNA) ribosomissa on erittäin kompakti, sillä on monimutkainen tertiäärinen rakenne ja se on tiivistetty erilaisten ribosomaalisten proteiinien molekyyleillä. Proteiineista puhdistetut suuren molekyylipainon rRNA:t erityisissä valituissa olosuhteissa (20 mM Mg 2+ , ionivahvuus 0,3-0,5, joskus olosuhteisiin kuuluu myös di- ja polyamiinien läsnäolo, etanoli ) laskostuvat spontaanisti kompakteiksi partikkeleiksi, morfologisesti ( muoto, sisäinen rakenne ja koko) ovat hyvin samankaltaisia ​​kuin ribosomaaliset alayksiköt, joille ne muodostavat perustan. [2] Siten ribosomin rakenteellisen organisaation yleissuunnitelma määräytyy rRNA:n ominaisuuksien perusteella. rRNA:n tertiäärinen rakenne toimii tukikehyksenä ribosomaalisten proteiinien sijoittamiselle, kun taas proteiineilla on tietyssä mielessä vain toissijainen rooli ribosomin rakenteen ja sen toiminnan muodostumisessa ja ylläpidossa. [yksi]

Uskotaan, että ribosomin evoluutio alkoi proteiinia edeltävällä aikakaudella . Oletettavasti ribosomien "esi-isät" olivat joitain muinaisia ​​ribotsyymejä . Uskotaan, että progressiivisen evoluution aikana (eli elävien järjestelmien organisoitumisasteen komplikaatioiden myötä) tietyt ribotsyymit, jotka pystyivät katalysoimaan amidisidosten muodostumista, ovat myös edistyneet ("kasvaneet" lisämoduuleilla ja myöhemmin myös polypeptideillä niiden syntetisoimat) nykyaikaisen proteiinisynteesilaitteiston muodostumiseen asti, mukaan lukien ribosomi. Nykyaikainen ribosomi on pohjimmiltaan edelleen ribotsyymi - pääasiallinen rakenteellinen ja toiminnallinen kuormitus on sen RNA:ssa, ei proteiineissa, kuten kerran uskottiin. Peptyylitransferaasikeskus, ribosomin vanhin, evoluutionaalisesti konservoitunut ja toiminnallisesti tärkeä osa, sisältää yksinomaan RNA:ta. Se tosiasia, että vaikka proteiinit ovat johtavassa roolissa lähes kaikissa elämänprosesseissa, RNA:lla on johtava rooli itse proteiinien synteesissä, on vahva argumentti sen hypoteesin puolesta, että RNA -maailma on ikivanha esiproteiinivaihe evoluution kehityksessä. elävää ainetta.

Pieni alayksikkö RNA

Ribosomin pienen alayksikön ribosomaalista RNA:ta kutsutaan 16S rRNA :ksi (bakteeriribosomien tapauksessa) tai 16S:n kaltaiseksi rRNA:ksi (muissa tapauksissa). Useimmissa tapauksissa pieni alayksikkö rRNA on yksi kovalenttisesti jatkuva polyribonukleotidiketju. Mitokondrioribosomien 16S :n kaltainen rRNA on kuitenkin fragmentoitunut joissakin protisteissa (esimerkiksi Chlamydomonas reinhardtiissa se koostuu neljästä erillisestä polyribonukleotidistä). [3]

Nukleotidiyksiköiden määrä sekä sedimentaatiovakiot eri lähteistä peräisin olevien 16S- ja 16S-kaltaisten rRNA-näytteiden osalta voivat vaihdella merkittävästi. Bakteerien , arkkien ribosomeissa ja korkeampien kasvien plastidien ribosomeissa näiden molekyylien koko on noin 1500 nukleotiditähdettä ( Escherichia coli - 1542). Eukaryoottisten sytoplasmisten ribosomien 16S:n kaltaisen rRNA:n sekä sienten ja korkeampien kasvien mitokondrioribosomien pituus on jopa 2000 nukleotiditähdettä (18S rRNA). Nisäkkään mitokondrioribosomit sisältävät suhteellisen lyhyitä 16S:n kaltaisia ​​rRNA:ita (10–12S), jotka koostuvat ~950 nukleotiditähteestä. Trypanosomatidin kinetoplastiribosomeista on löydetty jopa lyhyempiä 16S:n kaltaisia ​​rRNA:ita, joiden koko on vain ~ 600 nukleotiditähdettä . [3]

RNA:n suuri alayksikkö

Suurimolekyylipainoista RNA:ta, joka muodostaa ribosomin suuren alayksikön rakenteellisen perustan, kutsutaan 23S rRNA :ksi (bakteeriribosomien tapauksessa) tai 23S:n kaltaiseksi rRNA:ksi (muissa tapauksissa). Bakteerien 23S rRNA, kuten 16S rRNA, on yksi kovalenttisesti jatkuva polyribonukleotidiketju. Samanaikaisesti eukaryoottisten sytoplasmisten ribosomien 23S:n kaltainen rRNA koostuu kahdesta vahvasti liittyneestä polyribonukleotidiketjusta, 28S- ja 5.8S-rRNA:sta kovalenttisesti eristetyn fragmentin muodossa). Kasviplastidiribosomien 23S:n kaltainen rRNA koostuu myös kahdesta vahvasti liittyneestä polyribonukleotidiketjusta ja sisältää 4,5S-rRNA:ta, joka on 23S-rRNA:n 3'-terminaalisen segmentin rakenteellinen vastine. On tunnettuja tapauksia RNA:n vieläkin syvemmästä fragmentaatiosta, josta esimerkkinä on joidenkin protistien sytoplasmisten ribosomien 23S:n kaltainen rRNA. Näin ollen Crithidia fasciculatassa se koostuu 7 erillisestä fragmentista, kun taas Euglena graciliksessa se koostuu 14: stä. [4]

Yllä olevan 23S(-like) rRNA:n lisäksi suuri alayksikkö sisältää yleensä myös suhteellisen pienimolekyylipainoisen RNA:n, niin sanotun 5S-rRNA:n. Toisin kuin edellä mainitut 5.8S- ja 4.5S-rRNA:t, 5S-rRNA on vähemmän vahvasti assosioitunut 23S:n (kaltaisen) rRNA:n kanssa, se transkriptoidaan erillisestä geenistä, eikä sitä näin ollen voida pitää korkeapolymeerisen rRNA:n pilkottuna fragmenttina. 5S rRNA on osa kaikkien prokaryoottien ja eukaryoottien sytoplasmisten ribosomien suurta alayksikköä, mutta ilmeisesti se ei ole minkään funktionaalisen ribosomin välttämätön komponentti, koska 5S rRNA puuttuu nisäkkäiden mitokondrioribosomeista (ns. miniriboomit). ”). [neljä]

Nukleotidiyksiköiden määrä sekä sedimentaatiovakiot eri lähteistä peräisin olevien 23S- ja 23S-kaltaisten rRNA-näytteiden osalta voivat vaihdella merkittävästi. Esimerkiksi Escherichia colin 23S-rRNA koostuu 2904 nukleotiditähteestä, Saccharomyces cerevisiaen sytoplasminen 26S-rRNA koostuu 3392 :sta, Saccharomyces cerevisiaen mitokondriaalinen 26S-rRNA koostuu 3273 :sta. - vain 1560-1590 nukleotiditähdettä. 28S•5,8S-rRNA-kompleksin 5,8S-rRNA-molekyyli, joka on tunnusomainen sytoplasmisille eukaryoottisille ribosomeille, on pituudeltaan noin 160 nukleotiditähdettä. 5S rRNA:n pituus on melko konservatiivinen ja on 115–125 nukleotiditähdettä. [neljä]

Ribosomaaliset proteiinit

RRNA:n lisäksi ribosomi sisältää myös noin 50 (prokaryoottiset ribosomit) tai 80 (eukaryoottiset sytoplasmiset ribosomit) erilaista proteiinia . Lähes jokaista näistä proteiineista edustaa vain yksi kopio per ribosomi. Kohtalaisen emäksiset proteiinit hallitsevat. [5] Useimmat ribosomaaliset proteiinit ovat evoluutionaalisesti konservoituneita, monet eri lähteistä peräisin olevat ribosomiproteiinit voidaan korreloida homologeiksi , mikä on otettu huomioon nykyaikaisessa ribosomaalisten proteiinien yleisessä nimikkeistössä. [6] Ribosomi on 30-50 % proteiinia. [7]

Pienen molekyylipainon komponentit

Biopolymeerien (RNA ja proteiinit) lisäksi ribosomit sisältävät myös joitain alhaisen molekyylipainon komponentteja. Näitä ovat vesimolekyylit, metalli - ionit (pääasiassa Mg 2+ - jopa 2 % ribosomin kuivapainosta), [8] di- ja polyamiinit (kuten putreskiini , kadaveriini , spermidiini , spermiini - voi olla jopa 2,5 % ribosomin kuivapainosta). [kahdeksan]

Käännösmekanismi

Translaatio  on proteiinin synteesi ribosomin toimesta, joka perustuu lähetti-RNA:han ( mRNA ) tallennettuun tietoon. Prokaryooteissa mRNA sitoutuu ribosomin pieneen alayksikköön 16S-rRNA:n 3'-pään vuorovaikutuksen seurauksena mRNA:n 5'-pään komplementaarisen Shine-Dalgarno-sekvenssin kanssa (sitoutuen ribosomin pieneen alayksikköön). eukaryoottinen ribosomi, mRNA-nukleotidisekvenssin spesifisen motiivin lisäksi sen 5'-päässä tarvitaan myös cap-rakenne ). Seuraavaksi mRNA:n aloituskodoni (yleensä AUG) sijoitetaan pieneen alayksikköön. Pienten ja suurten alayksiköiden yhdistyminen tapahtuu edelleen, kun initiaattori- tRNA :ta (prokaryooteissa tämä on formyylimetionyyli - tRNA , jota kutsutaan nimellä fMet-tRNA f Met ) sitoutuminen ja aloitustekijöiden (IF1, IF2 ja IF3 prokaryooteissa) osallistuessa. eukaryoottisten ribosomien tapauksessa translaation aloitukseen liittyy prokaryoottisten tekijöiden analogeja sekä muita tekijöitä). Siten antikodonin tunnistus (tRNA:ssa) tapahtuu pienessä alayksikössä.

Liittymisen jälkeen fMet-tRNA f Met sijaitsee ribosomin katalyyttisen (peptidyylitransferaasi) keskuksen P- (peptidyyli-) -kohdassa. Seuraava tRNA, joka kantaa aminohapon 3'-päässä ja on komplementaarinen mRNA:n toiselle kodonille, joka on kompleksissa varautuneen ( GTP ) elongaatiotekijän EF-Tu kanssa, tulee ribosomin A- (aminoasyyli-)-kohtaan. . Sitten muodostuu peptidisidos formyylimetioniinin (sidottuna P-kohdassa sijaitsevaan f Met -tRNA:han ) ja A-kohdassa sijaitsevan tRNA:n tuoman aminohapon välille. Transpeptidaatioreaktion (peptidisidoksen muodostuminen peptidyylitransferaasikeskukseen) katalyysin mekanismia ei ole vielä täysin selvitetty. On olemassa useita hypoteeseja, jotka selittävät tämän prosessin yksityiskohdat:

  1. Substraattien optimaalinen sijoitus (indusoitu sovitus) [9]
  2. Veden aktiivisen keskuksen poissulkeminen, mikä voi keskeyttää peptidiketjun muodostumisen hydrolyysin kautta [10]
  3. rRNA -nukleotidien (kuten A2450 ja A2451) osallistuminen protonien siirtoon [ 11] [12]
  4. 3'-terminaalisen tRNA -nukleotidin (A76) 2'-hydroksyyliryhmän osallistuminen protonien siirtoon [13]

On todennäköistä, että katalyysin korkea tehokkuus saavutetaan näiden tekijöiden yhdistelmällä.

Peptidisidoksen muodostumisen jälkeen polypeptidi liittyy A-kohdassa sijaitsevaan tRNA:han. Seuraavassa vaiheessa deasyloitu f Met -tRNA siirtyy P-kohdasta E-kohtaan (exit-), peptidyyli-tRNA siirtyy A-kohdasta P-kohtaan ja mRNA siirtää yhden nukleotiditripletin ( kodonin ). Tätä prosessia kutsutaan translokaatioksi ja se tapahtuu energiankulutuksella ( GTP ) tekijän EF-G osallistuessa .

Lisäksi seuraavalle mRNA-kodonille komplementaarinen tRNA sitoutuu ribosomin vapautuneeseen A-kohtaan, mikä johtaa kuvattujen vaiheiden toistoon, ja tuloksena oleva polypeptidi pidennetään yhdellä aminohappotähteellä jokaisella syklillä. Pysäytyskodonit (UGA, UAG ja UAA) merkitsevät translaation päättymistä. Prosessia, jossa translaatio saatetaan päätökseen ja valmiin polypeptidin, ribosomin ja mRNA:n vapauttaminen, kutsutaan terminaatioksi. Prokaryooteissa se tapahtuu terminaatiotekijöiden RF1, RF2, RF3 ja RRF osallistuessa.

Ribosomitutkimuksen historia

Romanialaissyntyinen amerikkalainen solubiologi George Palade kuvaili ribosomeja ensin tiheinä hiukkasina tai rakeina 1950-luvun puolivälissä [14] . Vuonna 1974 George Palade , Albert Claude ja Christian De Duve saivat Nobelin fysiologian tai lääketieteen palkinnon "löydöistään, jotka koskevat solun rakenteellista ja toiminnallista organisaatiota".

Richard Roberts ehdotti termiä "ribosomi" vuonna 1958 "mikrosomaalisen fraktion ribonukleoproteiinipartikkelin" sijaan ensimmäisessä symposiumissa, joka omistettiin näille hiukkasille ja niiden roolille proteiinien biosynteesissä [15] . Ribosomin biokemialliset ja mutaatiotutkimukset 1960-luvulta lähtien ovat tehneet mahdolliseksi kuvata monia ribosomin toiminnallisia ja rakenteellisia piirteitä.

2000-luvun alussa rakennettiin malleja atomiresoluutiolla (jopa 2,4 Å) yksittäisten alayksiköiden rakenteista sekä eri substraatteihin liittyvästä täydellisestä prokaryoottisesta ribosomista, jotka mahdollistivat dekoodausmekanismin ymmärtämisen (tunnistuksen tunnistus) . mRNA- kodonille komplementaarinen tRNA- antikodoni ) ja ribosomin, tRNA :n , mRNA :n , translaatiotekijöiden sekä erilaisten antibioottien välisten vuorovaikutusten yksityiskohdat . Tämä merkittävä saavutus molekyylibiologiassa tunnustettiin vuoden 2009 kemian Nobel-palkinnolla ("ribosomin rakenteen ja toiminnan tutkimuksista"). Palkinnot saivat amerikkalainen Thomas Steitz , intialainen britti Venkatraman Ramakrishnan ja israelilainen Ada Yonath . Vuonna 2010 eukaryoottisen ribosomin kolmiulotteinen rakenne määritettiin Marat Yusupovin laboratoriossa [16] .

Vuonna 2009 kanadalaiset biokemistit Konstantin Bokov ja Sergey Shteinberg Montrealin yliopistosta tutkittuaan Escherichia coli -bakteerin ribosomaalisen RNA: n tertiaarista rakennetta tekivät kohtuullisen oletuksen, että ribosomeja voi muodostua asteittaisen evoluution seurauksena hyvin yksinkertaisesta pienestä. RNA -molekyyli  - "protoribosomi", joka pystyy katalysoimaan kahden aminohapon yhteyden reaktiota . Kaikki muut ribosomin rakenteelliset lohkot lisättiin peräkkäin protoribosomiin häiritsemättä sen rakennetta ja lisäten vähitellen sen tehokkuutta [17] .

Muistiinpanot

  1. ↑ 1 2 Spirin, 2011 , s. 109.
  2. ↑ Spirin, 2011 , s. 120-121.
  3. ↑ 1 2 Spirin, 2011 , s. 110.
  4. ↑ 1 2 3 Spirin, 2011 , s. 110-111.
  5. ↑ Spirin, 2011 , s. 133-134.
  6. ↑ Spirin, 2011 , s. 136-137.
  7. ↑ Spirin, 2011 , s. 84-85.
  8. ↑ 1 2 Spirin, 2011 , s. 84.
  9. ↑ Sievers A. , Beringer M. , Rodnina MV , Wolfenden R. Ribosomi entropialoukuna.  (englanniksi)  // Amerikan yhdysvaltojen kansallisen tiedeakatemian julkaisut. - 2004. - 25. toukokuuta ( nide 101 , nro 21 ). - P. 7897-7901 . - doi : 10.1073/pnas.0402488101 . — PMID 15141076 .
  10. ↑ Schmeing TM , Huang KS , Strobel SA , Steitz TA Indusoitu sovitusmekanismi edistämään peptidisidoksen muodostumista ja sulkemaan pois peptidyyli-tRNA:n hydrolyysin.  (englanniksi)  // Luonto. - 2005. - 24. marraskuuta ( nide 438 , nro 7067 ). - s. 520-524 . - doi : 10.1038/luonto04152 . — PMID 16306996 .
  11. ↑ Hesslein AE , Katunin VI , Beringer M. , Kosek AB , Rodnina MV , Strobel SA . Konservoituneen A+C-vaappuparin tutkiminen ribosomaalisessa peptidyylitransferaasikeskuksessa käyttämällä affiniteettieliminoituja mutanttiribosomeja.  (englanniksi)  // Nucleic Acids Research. - 2004. - Voi. 32 , ei. 12 . - P. 3760-3770 . - doi : 10.1093/nar/gkh672 . — PMID 15256541 .
  12. ↑ Nissen P. , Hansen J. , Ban N. , Moore PB , Steitz TA Ribosomiaktiivisuuden rakenteellinen perusta peptidisidossynteesissä.  (englanti)  // Tiede (New York, NY). - 2000. - 11. elokuuta ( nide 289 , nro 5481 ). - s. 920-930 . — PMID 10937990 .
  13. ↑ Schmeing TM , Huang KS , Kitchen DE , Strobel SA , Steitz TA Rakenteellisia näkemyksiä veden ja P-kohdan tRNA:n 2'-hydroksyylin rooleista peptidyylitransferaasireaktiossa.  (englanniksi)  // Molecular Cell. - 2005. - 11. marraskuuta ( nide 20 , nro 3 ). - s. 437-448 . - doi : 10.1016/j.molcel.2005.09.006 . — PMID 16285925 .
  14. ↑ PALADE G.E. Sytoplasman pieni hiukkaskomponentti.  (Englanti)  // The Journal Of Biophysical And Biochemical Cytology. - 1955. - tammikuu ( osa 1 , nro 1 ) . - s. 59-68 . - doi : 10.1083/jcb.1.1.59 . — PMID 14381428 .
  15. ↑ Roberts, R.B., toimittaja. (1958) "Introduction" in Microsomal Particles and Protein Synthesis. New York: Pergamon Press, Inc.
  16. ↑ Ben-Shem A. , Jenner L. , Yusupova G. , Yusupov M. Eukaryoottisen ribosomin kristallirakenne.  (englanti)  // Tiede (New York, NY). - 2010. - 26. marraskuuta ( nide 330 , nro 6008 ). - s. 1203-1209 . - doi : 10.1126/tiede.1194294 . — PMID 21109664 .
  17. ↑ Bokov K. , Steinberg SV Hierarkkinen malli 23S ribosomaalisen RNA:n kehitykselle.  (englanniksi)  // Luonto. - 2009. - 19. helmikuuta ( nide 457 , nro 7232 ). - s. 977-980 . - doi : 10.1038/luonto07749 . — PMID 19225518 .

Kirjallisuus

  • Spirin A.S. Molekyylibiologia. Ribosomit ja proteiinien biosynteesi / Arvostelijat: akad. RAS, Dr. of Chem. tieteet, prof. Bogdanov A. A.; Vastaava jäsen RAS, Dr. of Chem. Tieteet Tsetlin V.I.; toim. Pirogova I.V.; nuo. toim. Krainova O. N.; comp. taitto G. Yu. Nikitin; laatikko Petrova G. N .. - toim. (2). - M . : "Akatemia", 2011. - 496 + 16 (värikuvitukset) s. — (Ammatillinen korkeakoulutus). - 1000 kappaletta.  - ISBN 978-5-7695-6668-4 .

Linkit

  • "Ribosomien alkuperän mysteeri ratkaistu?", Alexander Markov, 27.02.2009 [1]
  • Yksi johtavista ribosomien rakennetta tutkivista tutkijoista sisältää suuren määrän kuvia, mukaan lukien animoituja [2]  (eng.)
  Siirry Wikidata-kohteeseen  Temaattiset sivustot
Sanakirjat ja tietosanakirjat
  eukaryoottisten solujen organellit
endomembraanijärjestelmä
sytoskeleton
Endosymbiontit
Muut sisäiset organellit
Ulkoiset organellit