Välifilamentit (IF, nanofilamentit ) - erityisten proteiinien rihmamaiset rakenteet , yksi eukaryoottisolujen sytoskeleton kolmesta pääkomponentista . Niitä löytyy sekä useimpien eukaryoottisolujen sytoplasmasta että ytimestä. Keskimääräinen PF-halkaisija on noin 10 nm (9-12 nm), pienempi kuin mikrotubulusten (noin 25 nm) ja suurempi kuin aktiinimikrofilamenttien ( 5-9 nm). Nimi annettiin siitä syystä, että IF:stä koostuvien sytoskeletaalisten rakenteiden paksuus oli myosiinifilamenttien ja mikrotubulusten paksuuden välissä [1] . Ytimessä tunnetaan vain yksi PF-tyyppi - laminaarinen, muut tyypit ovat sytoplasmisia.
IF-proteiinimolekyylien lokusrakenne on melko konservatiivinen. Polypeptidillä on tyypillisesti kaksi globulaarista domeenia N- ja C-päässä, jotka on yhdistetty pidennetyllä superkierteisellä sauvamaisella domeenilla, joka koostuu alfa-heliksistä . Filamentin perusrakennuspalikka on dimeeri , ei monomeeri. Se muodostuu kahdesta polypeptidiketjusta, yleensä kahdesta eri proteiinista, jotka ovat vuorovaikutuksessa toistensa kanssa sauvamaisten domeeniensa kanssa muodostaen kaksoissuperkierteisen heliksin. Sytoplasmiset IF:t muodostuvat sellaisista dimeereistä, jotka muodostavat ei-polaarisia filamentteja, yhden lohkon paksuisia. Polaarisuuden puuttuminen PF:ssä johtuu tetrameerin dimeerien vastakkaisesta suuntautumisesta. Lisäksi niistä muodostetaan monimutkaisempia rakenteita, joissa PF:itä voidaan tiivistää, minkä seurauksena niillä on vaihteleva halkaisija.
Toisin kuin aktiini ja tubuliini , IF-proteiineilla ei ole nukleosiditrifosfaattia sitovaa kohtaa .
Kaikilla eukaryooteilla ei ole sytoplasmisia IF:itä; niitä löytyy vain joistakin eläinryhmistä. Joten PF:ää esiintyy sukkulamadoissa, nilviäisissä ja selkärankaisissa, mutta sitä ei löydy niveljalkaisista ja piikkinahkaisista . Selkärankaisilla IF:t puuttuvat joissakin soluissa (esimerkiksi oligodendrosyyteissä). Kasvisoluista ei löydetty IF:iä. [2] [3]
Useimmissa eläinsoluissa IF:t muodostavat "korin" ytimen ympärille , josta ne suuntautuvat solujen reunaa kohti. IF:ää on erityisen runsaasti mekaaniselle rasitukselle altistetuissa soluissa: epiteelissä , jossa IF osallistuu solujen yhdistämiseen toisiinsa desmosomien kautta , hermosäikeissä , sileän ja poikkijuovaisen lihaskudoksen soluissa.
Toisin kuin muut sytoskeleton peruselementit, eri kudosten solujen sytoplasmassa olevat IF:t koostuvat erilaisista, vaikkakin rakenteellisesti samanlaisista proteiineista. Kaikki ihmisen IF-proteiinit koodaavat noin 70 geeniä. Aminohappokoostumuksen ja rakenteen ominaisuuksien perusteella erotetaan viisi IF-proteiinien pääryhmää.
Monimuotoisin PF-ryhmä koostuu keratiineista, joiden molekyylipaino on 40–70 kDa. Tämän tyyppinen proteiini on jaettu kahteen alaperheeseen:
Keratiinidimeeri koostuu yhdestä happamasta ja yhdestä emäksestä keratiinista. Keratiinin lukuisista isoformeista erotetaan kaksi pääryhmää - epiteelikeratiinit (katso sytokeratiini ), mukaan lukien noin 20 keratiinin tyyppiä, ja hiuskeratiinit (noin 10 tyyppiä), joista myös rakennetaan kynnet , sarvet ja matelijoiden suomut .
Toinen IF-proteiinityyppi sisältää 4 tyyppiä proteiineja:
Joissakin tapauksissa PF:t tarjoavat solujen, niiden prosessien tai epiteelikerrosten mekaanisen lujuuden. Ne osallistuvat solujen välisten kontaktien - desmosomien ja hemidesmosomien - muodostumiseen .
Keratiinigeenien krt5 ja krt14 mutaatiot liittyvät perinnöllisen ihosairauden, epidermolysis bullosan (Epidermolysis bullosa simplex) kehittymiseen. Tämän taudin yhteydessä epidermiksen kiinnittyminen tyvilevyyn häiriintyy, iholle muodostuu seroosilla täytettyjä rakkuloita.
| eukaryoottisten solujen organellit | |
|---|---|
| endomembraanijärjestelmä | |
| sytoskeleton | |
| Endosymbiontit | |
| Muut sisäiset organellit | |
| Ulkoiset organellit | |