Actin

Aktiini  on pallomainen proteiini , josta muodostuu mikrofilamentteja – yksi eukaryoottisolujen sytoskeleton  pääkomponenteista . Aktiini koostuu 376 aminohappotähteestä, joiden molekyylipaino on noin 42 kDa ja halkaisija 4-9 nm. Sillä on 2 muotoa: monomeerinen G-aktiini ja polymeroitu muoto (F-aktiini). Yhdessä myosiiniproteiinin kanssa se muodostaa lihasten tärkeimmät supistumiselementit - sarkomeerien aktomyosiinikompleksit . Sitä esiintyy pääasiassa sytoplasmassa, mutta sitä löytyy myös pieniä määriä solun tumassa [1] [2] .

Luokat

• α-aktiniini-isoformi
• β-aktiniinin isoformi
• y-aktiniini-isoformi

Toiminnot

1. Ne muodostavat solun sytoskeleton, luoden mekaanisen tuen.
2. Osallistuu myosiinista riippumattomiin solujen muodonmuutokseen ja solujen liikkeisiin.
3. Lihassoluissa aktiini muodostaa kompleksin myosiinin kanssa, joka osallistuu lihasten supistumiseen .
4. Muissa kuin lihassoluissa se osallistuu rakkuloiden ja organellien kuljettamiseen myosiinin avulla [1]
5. Solujen jakautuminen ja sytokineesi

G-aktiini

Elektronimikroskoopin kuvat osoittivat, että G-aktiinilla on pallomainen rakenne; Röntgenkristallografia on kuitenkin osoittanut, että jokainen näistä palloksista koostuu kahdesta uralla erotetusta lohkosta. Tämä rakenne on "ATPaasilaskos", joka on entsymaattisen katalyysin kohta, joka sitoo ATP:tä ja Mg2 + :a ja hydrolysoi edellisen ADP:ksi ja orgaaniseksi fosfaatiksi. Tämä laskos on konservoitunut rakenne, jota esiintyy myös muissa proteiineissa [3] . G-aktiini toimii vain, kun se sisältää joko ADP:tä tai ATP:tä urassaan, mutta ATP:hen sitoutunut muoto on vallitseva soluissa, kun aktiini on läsnä monomeerisessa muodossaan [4] . 

Ensisijainen rakenne

Sisältää 374 aminohappotähdettä. Sen N-pää on erittäin hapan ja alkaa asetyloidusta  aspartaatista  sen aminoryhmässä. Vaikka sen C-pää on emäksinen ja muodostuu  fenyylialaniinista , jota edeltää  kysteiini [5] .

Tertiäärinen rakenne - verkkotunnukset

Tertiäärinen rakenne muodostuu kahdesta alueesta, jotka tunnetaan nimellä suuri ja pieni, jotka on erotettu toisistaan ​​uralla. Tämän alapuolella on syvempi lovi, jota kutsutaan "uraksi". Molemmilla rakenteilla on vertailukelpoinen syvyys [6] .

Topologiset tutkimukset ovat osoittaneet, että proteiini, jolla on suurin domeeni vasemmalla puolella ja pienin domeeni oikealla puolella. Tässä kohdassa pienempi domeeni on puolestaan ​​jaettu kahteen: alidomeeni I (alempi asema, tähteet 1-32, 70-144 ja 338-374) ja alidomeeni II (ylempi asema, tähteet 33-69). Suurempi domeeni on myös jaettu kahteen: aliverkkoalue III (alempi, tähteet 145–180 ja 270–337) ja aliverkkoalue IV (ylempi, tähteet 181–269). Alialueiden I ja III paljaita alueita kutsutaan "hampaisiksi" päiksi, kun taas domeenien II ja IV paljaita alueita kutsutaan "teräkkäiksi" päiksi.

F-aktiini

F-aktiinin klassisessa kuvauksessa sanotaan, että sillä on rihmamainen rakenne, jota voidaan pitää joko yksisäikeisenä vasenkätisenä kierteenä, jonka kiertymä on 166° kierreakselin ympäri ja jonka aksiaalinen siirtymä on 27,5  Å , tai yksijuosteinen oikeakätinen heliksi, jonka ristiväli on 350-380 Å, ja jokaista aktiinimolekyyliä ympäröi 4 muuta. Aktiinipolymeerin symmetria 2,17 alayksiköllä kierteen kierrosta kohti on ristiriidassa kiteiden muodostumisen kanssa, mikä on mahdollista vain täsmälleen 2, 3, 4 tai 6 alayksikön symmetrialla per kierros [7] [8] .

F-aktiinipolymeerillä uskotaan olevan rakenteellista polaarisuutta, koska kaikki mikrofilamenttialayksiköt osoittavat samaan päähän. Tämä johtaa nimeämiskäytäntöön: päätä, jossa on aktiinialayksikkö, jossa on ATP-sitoutumiskohta, kutsutaan "(-)-pääksi", kun taas vastakkaista päätä, jossa rako suuntautuu toiseen lähellä olevaan monomeeriin, kutsutaan "( +) loppu Termit "terävä" ja "hampainen", jotka viittaavat mikrofilamenttien kahteen päähän, ovat peräisin niiden ulkonäöstä transmissioelektronimikroskoopilla, kun näytteitä tutkitaan "koristeeksi" kutsutulla valmistustekniikalla. Tämä myosiini muodostaa polaarisia sidoksia aktiinimonomeerejä, mikä johtaa konfiguraatioon, joka näyttää nuolelta, jonka varressa on rei'itys, jossa varsi on aktiinia ja litteys on myosiinia. Tämän logiikan mukaisesti mikrofilamentin päätä, jossa ei ole ulkonevaa myosiinia, kutsutaan pisteeksi. nuolta (-pää) ja toista päätä kutsutaan piikkipääksi (+pää) [9] .S1-fragmentti koostuu myosiini II:n pään ja kaulan alueista. Fysiologisissa olosuhteissa G-aktiini (monomeerinen muoto) muuttuu F-aktiiniksi ( polymeerimuodossa) ATP:n avulla, missä ATP:n rooli on olennainen.

Polymeerisen aktiinin, jota kutsutaan F-aktiiniksi, muodostumisprosessiin kuuluu monomeerisen G-aktiinin sitoutuminen ATP-molekyyliin Mg 2+ -, Ca 2+ -ionien läsnä ollessa , stabiilien aktiinioligomeerien ja -pallosten muodostuminen. yksittäiset aktiinipolymeerifilamentit ja niiden haarautuminen. Tämän seurauksena muodostuu orgaanisia fosfaatti- ja ADP-molekyylejä. Aktiinimikrofilamentit muodostuvat 2 F-aktiinifilamentin kierteisellä kierteellä, joissa aktiinimolekyylit ovat yhteydessä toisiinsa ei-kovalenttisilla sidoksilla [10]

Jokaisella tällaisella mikrofilamentilla on kaksi päätä, jotka eroavat ominaisuuksiltaan: aktiinimonomeerit kiinnittyvät yhteen (tätä kutsutaan pluspääksi) ja dissosioituvat toisesta (miinuspää). Aktiinimonomeerien kiinnittymis- ja dissosiaationopeuksien suhde määrää sen, piteneekö vai lyheneekö filamentti [10] .

Muistiinpanot

1. ↑ 1 2 N. V. Bochkareva, I. V. Kondakova, L. A. Kolomiets. Aktiinia sitovien proteiinien rooli solujen liikkeessä normaaleissa olosuhteissa ja kasvaimen kasvun aikana  // Molecular Medicine. - 2011. - Ongelma. 6 . - S. 14-18 . — ISSN 1728-2918 .
2. ↑ CG Dos Remedios, D. Chhabra, M. Kekic, IV Dedova, M. Tsubakihara. Aktiinia sitovat proteiinit: Sytoskeletal Microfilamenttien säätely  (englanniksi)  // Fysiologiset arviot. - 01.04.2003. — Voi. 83 , iss. 2 . — s. 433–473 . — ISSN 1522-1210 0031-9333, 1522-1210 . - doi : 10.1152/physrev.00026.2002 . Arkistoitu alkuperäisestä 1. joulukuuta 2017.
3. ↑ NIH/NLM/NCBI/IEB/CDD-ryhmä. NCBI CDD Conserved Protein Domain ACTIN  . www.ncbi.nlm.nih.gov. Haettu 22. marraskuuta 2017. Arkistoitu alkuperäisestä 5. joulukuuta 2017.
4. ↑ Philip Graceffa, Roberto Dominguez. Monomeerisen aktiinin kiderakenne ATP-tilassa NUKLEOTIDIRIIPPUVIEN AKTIINIEN DYNAMIIKAN RAKENNEPERUSTA  //  Journal of Biological Chemistry. - 2003-09-05. — Voi. 278 , iss. 36 . — P. 34172–34180 . — ISSN 1083-351X 0021-9258, 1083-351X . - doi : 10.1074/jbc.M303689200 . Arkistoitu alkuperäisestä 2. kesäkuuta 2018.
5. ↑ JH Collins, M. Elzinga. Kanin luurankolihaksesta peräisin olevan aktiinin ensisijainen rakenne. Aminohapposekvenssin viimeistely ja analyysi  // The Journal of Biological Chemistry. - 10.8.1975. - T. 250 , no. 15 . — S. 5915–5920 . — ISSN 0021-9258 . Arkistoitu alkuperäisestä 18. kesäkuuta 2013.
6. ↑ Marshall Elzinga, John H. Collins, W. Michael Kuehl, Robert S. Adelstein. Kanin luustolihaksen aktiinin täydellinen aminohapposekvenssi  // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United of America. - Syyskuu 1973. - T. 70 , no. 9 . — S. 2687–2691 . — ISSN 0027-8424 . Arkistoitu alkuperäisestä 25.12.2020.
7. ↑ Toshiro Oda, Mitsusada Iwasa, Tomoki Aihara, Yuichiro Maéda, Akihiro Narita. Globulaarisen ja kuituisen aktiinin siirtymän  luonne // Luonto. - 22-01-2009 - T. 457 , no. 7228 . — S. 441–445 . — ISSN 1476-4687 . - doi : 10.1038/luonto07685 . Arkistoitu alkuperäisestä 9. helmikuuta 2019.
8. ↑ Julian von der Ecken, Mirco Müller, William Lehman, Dietmar J. Manstein, Pawel A. Penczek. F-aktiini-tropomyosiinikompleksin rakenne  // Luonto. - 05-03-2015. - T. 519 , no. 7541 . — S. 114–117 . — ISSN 1476-4687 . - doi : 10.1038/luonto14033 . Arkistoitu alkuperäisestä 25. tammikuuta 2018.
9. ↑ D.A. Begg, R. Rodewald, L.I. Rebhun. Aktiinifilamentin polariteetin visualisointi ohuissa osissa. Todisteita kalvoon liittyvien filamenttien tasaisesta napaisuudesta  // The Journal of Cell Biology. - Joulukuu 1978. - T. 79 , no. 3 . — S. 846–852 . — ISSN 0021-9525 . Arkistoitu alkuperäisestä 11. huhtikuuta 2019.
10. ↑ 1 2 Roberto Dominguez, Kenneth C. Holmes. Aktiinin rakenne ja toiminta  // Biofysiikan vuosikatsaus. - 9.6.2011. - T. 40 . — S. 169–186 . — ISSN 1936-122X . - doi : 10.1146/annurev-biophys-042910-155359 . Arkistoitu alkuperäisestä 15. joulukuuta 2021.

Itsekoulutuksen kirjallisuutta

• Ulferts S, Prajapati B, Grosse R, Vartiainen MK (helmikuu 2021). "Aktiinin ja aktiinifilamenttien uudet ominaisuudet ja toiminnot ytimen sisällä " Cold Spring Harbor Perspectives in Biology . 13 (3): a040121. doi : 10.1101/cshperspect.a040121 . PMC  7919393 . PMID  33288541 .

Sanakirjat ja tietosanakirjat	Suuri tanskalainen Suuri katalaani iso kiinalainen Iso venäläinen Britannica (verkossa) Treccani Universalis