Sytoskeleton
Sytoskeletoni on solurunko tai luuranko, joka sijaitsee elävän solun sytoplasmassa . Sitä esiintyy kaikissa eukaryoottisoluissa , ja eukaryoottisen sytoskeleton kaikkien proteiinien homologeja löydettiin prokaryoottisoluista . Sytoskeletoni on dynaaminen, muuttuva rakenne, jonka tehtävänä on ylläpitää ja mukauttaa solun muoto ulkoisiin vaikutuksiin, ekso- ja endosytoosiin , varmistaa solun kokonaisuuden liikkuvuus, aktiivinen solunsisäinen kuljetus ja solun jakautuminen .
Sytoskeleton muodostuu proteiineista, pääjärjestelmiä on useita, jotka on nimetty joko elektronimikroskooppisissa tutkimuksissa näkyvien päärakenneelementtien ( mikrofilamentit , välifilamentit , mikrotubulukset ) tai ne muodostavien pääproteiinien mukaan ( aktiini - myosiini järjestelmä , keratiinit , tubuliini - dyneiinijärjestelmä ).
Eukaryoottinen sytoskeleton
Eukaryoottisolut sisältävät kolmenlaisia ns. filamentteja. Nämä ovat supramolekyylisiä , laajennettuja rakenteita, jotka koostuvat samantyyppisistä proteiineista, jotka ovat samanlaisia kuin polymeerit. Ero on siinä, että polymeereissä monomeerien välinen sidos on kovalenttinen , kun taas filamenteissa ainesosien sidos saadaan aikaan heikon ei-kovalenttisen vuorovaikutuksen vuoksi .
Actin filaments ( mikrofilamentit )
Noin 7 nm halkaisijaltaan mikrofilamentit ovat kaksi kierteistä aktiinimonomeeriketjua . Ne keskittyvät pääasiassa solun ulkokalvolle, koska ne ovat vastuussa solun muodosta ja pystyvät muodostamaan ulokkeita solun pinnalle ( lamellopodia ja mikrovillit ). Ne osallistuvat myös solujen väliseen vuorovaikutukseen ( liimautuvien kontaktien muodostumiseen ), signaalin siirtoon ja yhdessä myosiinin kanssa lihasten supistumiseen. Sytoplasmisten myosiinien avulla vesikulaarinen kuljetus voidaan suorittaa mikrofilamentteja pitkin .
Intermediate filaments (nanofilaments)
Välifilamenttien halkaisija on 8-12 nanometriä. Ne koostuvat erilaisista alayksiköistä, suurin osa nisäkkäiden välimuotofilamenttiproteiineista on keratiineja. Nanofilamenteille organisaatiokeskuksen läsnäolo ei ole tyypillistä; ne muodostavat nippuja ja verkkorakenteita solun tumassa ja sytoplasmassa. Välilangat ovat erittäin joustavia ja antavat solujen kestävyyttä mekaanista ja kemiallista rasitusta vastaan [1] .
Mikrotubulukset
Mikrotubulukset ovat halkaisijaltaan noin 25 nm onttoja sylintereitä, joiden seinämät koostuvat 13 protofilamentista, joista jokainen on lineaarinen tubuliiniproteiinidimeerin polymeeri . Dimeeri koostuu kahdesta alayksiköstä, tubuliinin alfa- ja beetamuodoista . Mikrotubulukset ovat erittäin dynaamisia rakenteita, jotka kuluttavat GTP :tä polymeroinnin aikana. Niillä on keskeinen rooli solunsisäisessä kuljetuksessa (ne toimivat " kiskoina ", joita pitkin molekyylimoottorit liikkuvat - kinesiini ja dyneiini ), muodostavat perustan undulipodian aksoneemille ja jakautumiskaralle mitoosin ja meioosin aikana .
Prokaryoottien sytoskeletoni
Pitkän aikaa vain eukaryooteilla uskottiin olevan sytoskeleto . Kuitenkin, kun Jones et al. julkaisi vuonna 2001 artikkelin. ( PMID 11290328 ), joka kuvaa bakteerien aktiinihomologien roolia Bacillus subtilis -soluissa , bakteerisytoskeleton elementtien aktiivisen tutkimuksen aika alkoi. Tähän mennessä bakteerihomologeja on löydetty kaikille kolmelle eukaryoottisen sytoskeletaalin elementille - tubuliinille , aktiinille ja välifilamenteille [2] . Havaittiin myös, että ainakin yhdellä bakteerien sytoskeleton proteiinien ryhmällä, MinD/ParA:lla, ei ole eukaryoottisia analogeja.
Aktiinin bakteerihomologit
Sytoskeleton tutkituimmat aktiinin kaltaiset komponentit ovat MreB, ParM ja MamK.
MreB ja sen homologitMreB-proteiinit ja sen homologit ovat bakteerin sytoskeleton aktiinin kaltaisia komponentteja, joilla on tärkeä rooli solun muodon ylläpitämisessä, kromosomien segregaatiossa ja kalvorakenteiden organisoinnissa. Joissakin bakteerilajeissa, kuten Escherichia colissa , on vain yksi MreB-proteiini, kun taas toisissa voi olla kaksi tai useampia MreB-kaltaisia proteiineja. Esimerkki jälkimmäisestä on bakteeri Bacillus subtilis , josta löydettiin proteiineja MreB, Mbl (Mre B - like ) ja MreBH ( MreB h omolog ).
E. colin ja B. subtiliksen genomeissa MreB:n synteesistä vastaava geeni sijaitsee samassa operonissa kuin MreC- ja MreD-proteiinien geenit. Tämän operonin ilmentymistä estävät mutaatiot johtavat pallomaisten solujen muodostumiseen, joiden elinkelpoisuus on alentunut.
MreB-proteiinin alayksiköt muodostavat filamentteja, jotka kietoutuvat sauvan muotoisen bakteerisolun ympärille. Ne sijaitsevat sytoplasmisen kalvon sisäpinnalla. MreB:n muodostamat filamentit ovat dynaamisia, ja niissä tapahtuu jatkuvasti polymeroitumista ja depolymeroitumista. Juuri ennen solujen jakautumista MreB keskittyy alueelle, jossa supistuminen muodostuu. MreB:n uskotaan myös olevan vastuussa mureiinin , soluseinäpolymeerin, synteesin koordinoinnista.
MreB-homologien synteesistä vastuussa olevia geenejä löydettiin vain sauvan muotoisista bakteereista, eikä niitä löydetty kokista.
ParMParM-proteiinia on soluissa, jotka sisältävät vähäkopioisia plasmideja. Sen tehtävänä on laimentaa plasmideja pitkin solun napoja. Samaan aikaan proteiinialayksiköt muodostavat filamentteja, jotka ovat pitkänomaisia sauvan muotoisen solun pääakselia pitkin.
Sen rakenteessa oleva filamentti on kaksoiskierre. ParM:n muodostamien filamenttien kasvu on mahdollista molemmissa päissä, toisin kuin aktiinifilamentit, jotka kasvavat vain ± navassa.
MamKMamK on Magnetospirillum magneticumin aktiinin kaltainen proteiini , joka vastaa magnetosomien oikeasta sijoituksesta. Magnetosomit ovat rautahiukkasia ympäröivän sytoplasmisen kalvon invaginaatioita. MamK-filamentti toimii ohjaimena, jota pitkin magnetosomit järjestetään peräkkäin. MamK-proteiinin puuttuessa magnetosomit jakautuvat satunnaisesti solun pinnalle.
Tubuliinihomologit
Tällä hetkellä prokaryooteista on löydetty kaksi tubuliinihomologia: FtsZ ja BtubA/B. Kuten eukaryoottisella tubuliinilla, näillä proteiineilla on GTPaasiaktiivisuutta.
FtsZFtsZ -proteiini on erittäin tärkeä bakteerisolujen jakautumiselle; sitä löytyy melkein kaikista eubakteereista ja arkeista. Tämän proteiinin homologeja löydettiin myös eukaryoottisista plastideista, mikä on toinen vahvistus niiden symbioottisesta alkuperästä .
FtsZ muodostaa niin kutsutun Z-renkaan, joka toimii tukikehyksenä ylimääräisille solunjakautumisproteiineille. Yhdessä ne edustavat rakennetta, joka on vastuussa supistuksen (septa) muodostumisesta [3] .
BtubA/BToisin kuin laajalle levinnyt FtsZ, BrubA/B -proteiineja löytyy vain Prosthecobacter -suvun bakteereista . Ne ovat rakenteeltaan lähempänä tubuliinia kuin FtsZ.
Crescentin, välimuotofilamenttiproteiinien homologi
Proteiinia on löydetty Caulobacter crescentus -soluista . Sen tehtävänä on antaa C. crescentuksen soluille vibrion muoto. Crescentin-geenin ilmentymisen puuttuessa C. crescentus -solut saavat sauvan muodon. Mielenkiintoista on, että kaksoismutanttien, crescentin - ja MreB - solut ovat pallomaisia.
MinD ja ParA
Näillä proteiineilla ei ole homologeja eukaryoottien joukossa.
MinD vastaa jakautumiskohdan sijainnista bakteereissa ja plastideissa. ParA osallistuu DNA :n jakautumiseen tytärsoluiksi.
Katso myös
- ADF/Cofilin
Muistiinpanot
- ↑ L. Cassimeris. Solut Lewinin mukaan. - per. 2. englanti toim. - M . : Tiedon laboratorio, 2016. - S. 612-618. — 1056 s. - ISBN 978-5-906828-23-1 .
- ↑ Shih Y.-L., Rothfield L. Bakteerisytoskeleton. // Mikrobiologian ja molekyylibiologian arvostelut. - 2006. - V. 70., No. 3 - s. 729-754. PMID 16959967 .
- ↑ de Boer PA. Edistystä E. coli -solufission ymmärtämisessä (määrittämätön) // Curr Opin Microbiol .. - 2010. - T. 13 . - S. 730-737 . - doi : 10.1016/j.mib.2010.09.015 . — PMID 20943430 .
 Temaattiset sivustot | ||||
|---|---|---|---|---|
| Sanakirjat ja tietosanakirjat | ||||
| ||||
| Sytoskeleton proteiinit | |
|---|---|
| Mikrofilamentit |
|
| Välilangat |
|
| mikrotubulukset |
|
| kateniinit |
|
| muu |
|