Liimalliset kontaktit

Liimakontaktit [1] ( eng.  adherens junctions, AJ ) ovat solujen välisiä ankkurikontakteja, jotka liittyvät mikrofilamentteihin , jotka varmistavat kudoksen eheyden ja mekaanisen lujuuden . Ne vastustavat venymistä, antavat soluille kyvyn käyttää aktiinin sytoskeletonia koordinoidusti . Liimakoskettimet ovat homofiilisiä, eli ne yhdistävät samantyyppisiä soluja. Proteiinit kadheriinit ja kateniinit osallistuvat niiden muodostumiseen [2] [3] .

Morfologisesti liimaliitokset ovat suhteellisen yksinkertaisia, toisin kuin desmosomit , tiiviit ja rakoliitokset , niillä ei ole muita erittäin erikoistuneita ultrarakenteita kuin aktiinifilamenttien kertymä. Ne eroavat muun tyyppisistä soluyhteyksistä suhteellisen joustavuuden ja vaihtelevuuden suhteen [4] .

Jakelu

Liimakontaktit löytyvät useimmiten epiteelikudoksista , joissa ne muodostavat jokaisen solun ympärille hihnan, jota kutsutaan adheesioalueeksi ( zonula adherens ) .  Selkärankaisten epiteelin selkärankaisten selkärankaisten epiteelin vyöhykkeet sijaitsevat pääosin basaalisesti tiukoille liitoksille (esim . zonula occludens ) ja apikaalisesti desmosomeille ( esim . macula adherens ) [2] [3] .   

Liimakontaktien jakautuminen kehossa ei kuitenkaan rajoitu epiteeliin: monissa ei-epiteliaalisissa kudoksissa, esimerkiksi hermo- ja sidekudoksissa , ne ovat läsnä piste- tai liuskamaisten solukontaktien muodossa. Ne ilmentyvät hyvin myös sydänlihaksessa , jossa ne antavat epäsuoran viestin sydänlihassolujen supistumislaitteistolle . Liimakontaktit muodostavat yhdessä desmosomien kanssa niin sanottuja interkaloituja levyjä sydänlihassolujen väliin [2] [4] .

Rakennus

Liimakontaktien vyöhykkeellä vierekkäisten solujen kalvot ovat erotettu toisistaan ​​10–20 nm :n etäisyydellä [4] . Liimakoskettimet koostuvat kolmesta pääelementistä:

• Varsinainen solujen kommunikointi tapahtuu kalvon läpäisevien soluadheesiomolekyylien ( englanniksi  soluadheesiomolekyylit, CAM ) ansiosta, joista kadheriiniproteiinit ovat yleisimpiä liimakontakteissa . Niiden N-terminaalinen solunulkoinen osa kalsiumionien läsnä ollessa on vuorovaikutuksessa samanlaisen molekyylin kanssa naapurisolussa , mikä tarjoaa solun adheesion, ja solunsisäinen C-terminaalinen domeeni sitoutuu ankkuriproteiineihin. Myös muita kalvon läpäiseviä proteiineja on löydetty tarttuvista liitoskohdista : nektiinit ja vezatiinit [5] .
• Solunsisäiset ankkuriproteiinit toimivat adapterina CAM:n ja sytoskeletaalisten elementtien välillä; useimmat niistä kiinnittävät kadheriinien sytoplasmisen puolen aktiinifilamentteihin. Kadheriinit ovat vuorovaikutuksessa suoraan β-kateniinin ja plakoglobiinin (γ-kateniini) kanssa, jotka puolestaan ​​​​kiinnittyvät α-kateniini -molekyyleihin ja vinkuliiniin , α-aktiniiniin tai ZO- 1 , jotka jo sitoutuvat aktiiniin [3] [5] . Ankkuriproteiinien kompleksi kadheriinien kanssa sisältää myös p120-kateniiniproteiinia , joka todennäköisesti osallistuu solujen välisten liimakontaktien vahvuuden säätelyyn [2] . Nektiinit kiinnittyvät aktiinifilamentteihin afadiiniproteiinin [4] [5] kautta .
• Kolmas komponentti on naapurisolujen aktiinifilamenttikimput, jotka ovat epäsuorasti yhteydessä toisiinsa. Liimakontaktien yhteys mikrotubuluksiin on myös osoitettu , vaikka niillä ei ole merkittävää kertymistä näille alueille. Mikrotubulukset voidaan kiinnittää liimapintoihin sekä plus- että miinuspäillä. Yhdessä motoristen proteiinien kanssa ne todennäköisesti osallistuvat kontaktien muodostumiseen välttämättömien proteiinien, erityisesti kadheriinien, kuljettamiseen [4] .

Toiminnot

Liimakontaktien yksi päätehtävistä on solujen fyysinen yhdistäminen yhdeksi kudokseksi, jonka heikkeneminen johtaa usein solujen dissosioitumiseen. Tämä vaikutus voidaan saavuttaa käsittelemällä kudos- tai yksikerrosviljelmää kelatointiaineilla , kuten EDTA : lla , jotka sitovat kalsiumioneja, minkä seurauksena kadheriinien välinen vuorovaikutus häiriintyy. Kelatointiaineet eivät kuitenkaan yleensä riitä täydelliseen solujen erottamiseen, koska niiden välillä on muita kontakteja, jotka eivät riipu kalsiumista [4] .

Liimakontaktit muodostavat laajan solujen välisen verkoston, joka koostuu supistuvien aktiinifilamenttien nipuista, jotka sijaitsevat yhdensuuntaisesti solukalvojen kanssa ja jotka on yhdistetty kateniini- ja kadheriiniproteiinien avulla. Tämä organisaatio ei mahdollista vain mekaanista rasitusta , vaan myös solujen käyttäytymisen koordinoimista morfogeneesiprosessien aikana . Esimerkiksi naapurisolujen aktiinifilamenttirenkaiden koordinoitu supistuminen on välttämätöntä putkien muodostumiselle epiteelikerroksesta, erityisesti hermoputken laskemisen aikana [2] . Yksi esimerkki on Shroom3-riippuvainen adheesioalueen supistuminen, jolloin aktiinia sitova proteiini Shroom3 houkuttelee Rho-kinaasin adheesiokontakteja kohtaan ja aktivoi myosiini -II:n , mikä johtaa supistumiseen [4] .

Liimaliitokset osallistuvat myös solujen väliseen signalointiin . Tämän todistaa tyrosiinifosfataasireseptori μ ja sen kanssa vuorovaikutuksessa olevan RACK1 - proteiinin lokalisoituminen kypsiin kontakteihin . α-kateniinin ilmentymisen vähentyessä havaitaan merkittävä epiteelisolujen proliferaationopeuden lisääntyminen . Insuliini / MAPK - signalointireitin on osoitettu olevan vastuussa tästä vaikutuksesta [5] .

Muistiinpanot

1. ↑ Cassimeris L., Lingappa V. R., Plopper D. . Solut Lewinin mukaan. - M . : Tiedon laboratorio, 2016. - S. 851. - 1056 s. - ISBN 978-5-906828-23-1 .
2. ↑ 1 2 3 4 5 Alberts B., Johnson A., Lewis J., Raff M., Roberts K., Walter P. Molecular Biology of the Cell . – 5. - Garland Science, 2007. - ISBN 978-0-8153-4105-5 .
3. ↑ 1 2 3 Harvey Lodish et al. 22.1 Solujen välinen adheesio ja kommunikaatio // Molecular Cell Biology . – 4. - W. H. Freeman, 2000. - ISBN 0-7167-3136-3 .
4. ↑ 1 2 3 4 5 6 7 Meng W. , Takeichi M. Adherensin liitos: molekyyliarkkitehtuuri ja säätely.  (englanniksi)  // Cold Spring Harbor Perspectives In Biology. - 2009. - Joulukuu ( osa 1 , nro 6 ). - P. 002899-002899 . - doi : 10.1101/cshperspect.a002899 . — PMID 20457565 .
5. ↑ 1 2 3 4 Nagafuchi A. Adherens -liitoskohtien molekyyliarkkitehtuuri.  (Englanti)  // Nykyinen mielipide solubiologiassa. - 2001. - lokakuu ( osa 13 , nro 5 ) . - s. 600-603 . — PMID 11544029 .

Temaattiset sivustot	FMA
Sanakirjat ja tietosanakirjat	Britannica (verkossa)