Alfa heliksi

Alfaheliksi (α-heliksi) - proteiinien sekundaarinen rakenne , jolla on oikeakätisen kierteen muoto ja jossa jokainen aminoryhmä (-NH) rungossa muodostaa vetysidoksen karbonyyliryhmän ( -C \u003d ) kanssa O) aminohaposta , joka on 4 aminohappoa aikaisemmin (vetysidos ). Tätä toissijaisen rakenteen elementtiä kutsutaan joskus myös klassiseksi Pauling-Corey-Branson alfaheliksiksi niiden kirjoittajien nimien mukaan, jotka kuvasivat tämän rakenteen ensimmäisen kerran vuonna 1951 [1] [2] .

Ihanteellisen α-heliksin parametrit:

• aminohappotähteiden lukumäärä heliksin kierrosta kohti - 3,6-3,7
• heliksin halkaisija - 1,5 nm
• heliksiväli - 0,54 nm
• yksi aminohappotähde on 0,15 nm

Nämä parametrit laskettiin olettaen, että kaikkien α-heliksiin sisältyvien aminohappotähteiden (kulmat φ ja ψ) konformaatio on sama. Todellisissa proteiineissa yksittäisten aminohappotähteiden konformaatiot kuitenkin vaihtelevat hieman, mikä voi johtaa heliksin akselin lievään kaareutumiseen, erilaiseen aminohappotähteiden määrään heliksin käännöksissä jne.

Muistiinpanot

1. ↑ PAULING L., COREY RB, BRANSON HR. Proteiinien rakenne; polypeptidiketjun kaksi vetysidosta kierukkakonfiguraatiota  (englanniksi)  // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United of America  : Journal. - 1951. - Voi. 37 . - s. 205-211 . - doi : 10.1073/pnas.37.4.205 . — PMID 14816373 .
2. ↑ PAULING L., COREY R.B. Polypeptidiketjujen kahden helikaalisen konfiguraation atomikoordinaatit ja rakennetekijät  (englanti)  // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United of America  : Journal. - 1951. - Voi. 37 . - s. 235-240. . — PMID 14834145 .

Katso myös

• toissijainen rakenne
• Motiivi (molekyylibiologia)
• β-levyt , taitetut kerrokset  - toinen yleinen muunnelma toissijaisesta rakenteesta.
• β-sylinteri
• β-voileipä
• prionit

Kirjallisuus

• Johdatus proteiinifysiikkaan Luento 13