Toissijainen rakenne

Toissijainen rakenne  on makromolekyylin (esimerkiksi proteiinin polypeptidiketjun tai nukleiinihappoketjun) pääketjun ( eng. rungon ) konformaatiojärjestely riippumatta sivuketjujen konformaatiosta tai suhteesta muihin segmentit [1] . Toissijaisen rakenteen kuvauksessa on tärkeää määrittää vetysidokset , jotka stabiloivat makromolekyylien yksittäisiä fragmentteja.  

Proteiinin toissijainen rakenne

Proteiinin sekundäärinen rakenne  on spatiaalinen rakenne, joka johtuu peptidirungon funktionaalisten ryhmien välisestä vuorovaikutuksesta.

Säännölliset toissijaiset rakenteet

Toissijaisia ​​rakenteita kutsutaan säännöllisiksi, ja ne muodostuvat aminohappotähteistä, joilla on sama pääketjun konformaatio (kulmat φ ja ψ), joilla on erilaisia ​​sivuryhmien konformaatioita.

Säännöllisiä toissijaisia ​​rakenteita ovat:

• spiraaleja, jotka voivat olla vasen- ja oikeakätisiä eri jaksoilla ja sävelkorkeuksilla. Useimpia polypeptidiketjujen kierteisiä rakenteita tukevat molekyylin sisäiset vetysidokset . Tässä tapauksessa yhden aminohappotähteen karbonyyliryhmän ja toisen, lähempänä polypeptidin N-päätä sijaitsevan aminoryhmän välille muodostuu vetysidos [2] . Erityyppisiä heliksejä kuvataan digitaalisella merkinnällä muodossa a b , jossa a on sen aminohappotähteen ketjunumero, joka muodostaa aminoryhmän vetysidoksen muodostumista varten, b on suljetun syklin atomien lukumäärä vetysidoksen avulla. Proteiineista löytyviä helikaalisia rakenteita ovat:
  • α-helix tai 4 13 helix on yleisin proteiinien sekundaarinen rakenne. Tälle kierteelle on ominaista tiukat käännökset molekyylin pitkän akselin ympäri, yksi kierros on 3,6 aminohappotähdettä ja heliksin jako on 0,54 nm [3] (eli aminohappotähdettä kohti on 0,15 nm ), heliksi on stabiloitu vetysidoksilla H- ja O-peptidiryhmien välillä, jotka erotetaan 4 yksiköllä. Helix on rakennettu yksinomaan yhden tyyppisistä aminohappojen stereoisomeereistä (L). Vaikka se voi olla joko vasen- tai oikeakätinen, oikeakätinen hallitsee proteiineja. Glutamiinihapon , lysiinin ja arginiinin sähköstaattiset vuorovaikutukset rikkovat spiraalin . Lähellä toisiaan sijaitsevat asparagiini- , seriini- , treoniini- ja leusiinitähteet voivat häiritä steerisesti heliksin muodostumista, proliinijäännökset aiheuttavat ketjun taipumista ja myös häiritsevät α-kierteitä.
  • 3 10 -helix on erittäin "tiukka" kierre, poikkileikkaukseltaan kolmion muotoinen , proteiineissa sitä löytyy pääasiassa oikeassa muodossa ja sitten vain 1-2 kierroksen muodossa [2] .
  • π-helix eli 5 16 helix on kierre, jossa on leveät kierrokset, minkä seurauksena kierteen keskelle jää tyhjä tila. Se on harvinaista proteiineissa, yleensä enintään yksi kierros.
• β-levyt (β-rakenne, laskostetut kerrokset ) - useita siksak-polypeptidiketjuja, joissa muodostuu vetysidoksia suhteellisen etäällä toisistaan ​​(0,347 nm per aminohappotähde [3] ) aminohappojen tai erilaisten proteiiniketjujen primäärirakenteessa , eikä lähelle järjestetty, kuten α-kierteessä. β-levyissä olevia polypeptidiketjuja voidaan ohjata N-päätteillä vastakkaisiin suuntiin (antirinnakkais β-rakenne), yhteen suuntaan (rinnakkainen β-rakenne), on myös mahdollista saada sekoitettu β-rakenne (koostuu rinnakkais- ja antiparallel β-rakenne) [2] . β-levyjen muodostumiselle aminohappojen sivuryhmien pienet koot ovat tärkeitä, yleensä glysiini ja alaniini hallitsevat . β-rakenne on proteiinien toiseksi yleisin rakenne a-heliksin jälkeen.
• Polyproliinikierre on tiukka vasenkätinen kierre, jota stabiloi van der Waalsin vuorovaikutus vetysidosjärjestelmän sijaan. Tällainen rakenne muodostuu proliinirikkaissa polypeptidiketjuissa, joissa tyydyttyneen vetysidosjärjestelmän muodostuminen on tästä syystä mahdotonta. Poly(Pro)II-tyyppinen polyproliinikierre on toteutettu kollageenissa , jossa kolme vasenkätistä polyproliinikierrettä kietoutuvat oikeakätiseksi superheliksiksi, jota stabiloivat vetysidokset yksittäisten ketjujen välillä [2] .

Epäsäännölliset toissijaiset rakenteet

Epäsäännöllisiä ovat tavanomaisia ​​sekundaarisia rakenteita, joiden aminohappotähteillä on erilaiset pääketjun konformaatiot (kulmat φ ja ψ). Epäsäännöllisiä toissijaisia ​​rakenteita ovat:

• käännökset - polypeptidiketjun epäsäännölliset osat, jotka tarjoavat sen suunnan käännöksen 180 °. Jos käännösosa on riittävän pitkä, käytetään termiä "silmukka". Vuonna 1968, kun Venkatachalam kuvasi käännöksiä mahdollisimman pienestä aminohappotähteiden lukumäärästä (4), otti niille käyttöön termin "β-taivutus" [4] . Siellä on myös 4, 5 ja 6 aminohappotähteen käänteitä.
• puolikäännökset tai siirtymät ovat polypeptidiketjun epäsäännöllisiä osia, jotka tarjoavat sen suunnan käännöksen 90°. Pienin puolikierros koostuu 3 aminohappotähteestä.

DNA:n toissijainen rakenne

Yleisin DNA :n sekundaarirakenteen muoto on kaksoiskierre . Tämä rakenne muodostuu kahdesta toisiaan täydentävästä antirinnakkaisesta polydeoksiribonukleotidiketjusta, jotka on kierretty suhteessa toisiinsa ja yhteisestä akselista oikeaksi heliksiksi [5] . Tässä tapauksessa typpipitoiset emäkset käännetään kaksoiskierteen sisällä ja sokeri-fosfaattirunko käännetään ulospäin. Tämän rakenteen kuvasivat ensimmäisen kerran James Watson ja Francis Crick vuonna 1953 [6] .

Seuraavat vuorovaikutukset osallistuvat DNA:n sekundaarirakenteen muodostumiseen:

• vetysidokset komplementaaristen emästen välillä (kaksi adeniinin ja tymiinin välillä, kolme guaniinin ja sytosiinin välillä);
• pinoamisvuorovaikutukset ;
• sähköstaattiset vuorovaikutukset;
• Van der Waalsin vuorovaikutus .

Ulkoisista olosuhteista riippuen DNA:n kaksoiskierteen parametrit voivat muuttua ja joskus merkittävästikin. Oikeakätinen DNA, jolla on satunnainen nukleotidisekvenssi, voidaan jakaa karkeasti kahteen perheeseen - A ja B , joiden pääasiallinen ero on deoksiriboosin konformaatio . B-perheeseen kuuluu myös DNA:n C- ja D-muotoja [7] . Solun natiivi DNA on B-muodossa. DNA:n A- ja B-muotojen tärkeimmät ominaisuudet on esitetty taulukossa [7] .

DNA:n epätavallinen muoto löydettiin vuonna 1979 [8] . D(CGCGCG)-tyypin heksanukleotidien muodostamien kiteiden röntgendiffraktioanalyysi osoitti, että tällainen DNA on olemassa vasemman kaksoiskierteen muodossa. Tällaisen DNA:n sokerifosfaattirungon kulkua voidaan kuvata siksak-viivalla, joten tämän tyyppistä DNA:ta päätettiin kutsua Z-muodoksi . On osoitettu, että DNA, jolla on tietty nukleotidisekvenssi, voi muuttua tavallisesta B-muodosta Z-muotoon suuren ionivahvuuden omaavassa liuoksessa ja hydrofobisen liuottimen läsnä ollessa. DNA:n Z-muodon epätavallisuus ilmenee siinä, että toistuva rakenneyksikkö on kaksi nukleotidiparia, eikä yksi, kuten kaikissa muissa DNA-muodoissa. Z-DNA-parametrit on esitetty yllä olevassa taulukossa.

RNA:n toissijainen rakenne

RNA-molekyylit ovat yksittäisiä polynukleotidiketjuja. RNA-molekyylin erilliset osat voivat liittyä ja muodostaa kaksoiskierteitä [5] . RNA-heliksit ovat rakenteeltaan samanlaisia ​​kuin DNA:n A-muoto. Kuitenkin emäspariutuminen tällaisissa helikseissä on usein epätäydellinen, ja joskus ei edes Watson-Crick [9] . Molekyylinsisäisen emäsparin seurauksena muodostuu sekundaarisia rakenteita, kuten varsisilmukka ("hiusneula") ja pseudokoste [10] .

Toissijaiset rakenteet mRNA:ssa säätelevät translaatiota. Esimerkiksi epätavallisten aminohappojen , selenometioniinin ja pyrrolysiinin , liittäminen proteiineihin riippuu "hiusneulasta", joka sijaitsee 3'-transloitumattomalla alueella . Pseudosolmuja käytetään lukukehyksen ohjelmointiin siirtämiseen käännöksen aikana .

Viruksen mRNA: issa monimutkaiset sekundaarirakenteet ( IRES ) ohjaavat translaatiota cap -tunnistus- ja translaation aloitustekijöistä riippumatta (katso " Käännöksen aloitus ").

Katso myös

• Ensisijainen rakenne
• Tertiäärinen rakenne
• Kvaternaarirakenne
• Levinthalin paradoksi

Muistiinpanot

1. ↑ IUPAC . Haettu 10. marraskuuta 2010. Arkistoitu alkuperäisestä 18. tammikuuta 2009. (määrätön)
2. ↑ 1 2 3 4 Finkelstein A. V., Ptitsyn O. B. Polypeptidiketjujen toissijaiset rakenteet // Protein Physics. - Moskova: KDU, 2005. - S. 86-95. — ISBN 5-98227-065-2 .
3. ↑ 1 2 Luento 2. Proteiinien ja nukleiinihappojen rakennetasot ("Biologian perusteet", Alexander Vladislavovich Makeev, 1996 ja 1997)
4. ↑ Venkatachalam CM. Polypeptidien ja proteiinien stereokemialliset kriteerit. V. Kolmen kytketyn peptidiyksikön järjestelmän konformaatio  (englanniksi)  // Biopolymers : Journal. - 1968. - Voi. 6 . - s. 1425-1436 . — PMID 5685102 .
5. ↑ 1 2 Ed. E.S. Severina. Nukleiinihappojen rakenneorganisaatio // Biokemia: Oppikirja yliopistoille. - Moskova: GEOTAR-MED, 2003. - S. 141-149. — ISBN 5-9231-0254-4 .
6. ↑ WATSON JD, CRICK FH Nukleiinihappojen molekyylirakenne; deoksiriboosinukleiinihapon rakenne  (Room.)  // Luonto. - 1953. - T. 171 . - s. 737-738 . — PMID 13054692 .
7. ↑ 1 2 Zenger V. Luku 9. DNA-polymorfismi ja RNA-rakennekonservatismi. Kaksoisheliksien A-, B- ja Z-tyyppien luokittelu // Nukleiinihappojen rakenteellisen organisoinnin periaatteet. - Moskova: Mir, 1987. - S. 240-259.
8. ↑ Wang AH, Quigley GJ, Kolpak FJ, Crawford JL, van Boom JH, van der Marel G., Rich A. Vasenkätisen kaksoiskierteisen DNA-fragmentin molekyylirakenne atomiresoluutiolla  //  Nature : Journal. - 1979. - Voi. 282 . - s. 680-686 . — PMID 514347 .
9. ↑ Zenger V. Luku 10. RNA:n rakenne // Nukleiinihappojen rakenteellisen organisoinnin periaatteet. - Moskova: Mir, 1987. - S. 260-271.
10. ↑ Kozlov, N. N., Kugushev, E. I., Sabitov, D. I., Eneev, T. M. "Nukleiinihapporakenteen muodostumisprosessien tietokoneanalyysi" . Haettu 10. marraskuuta 2010. Arkistoitu alkuperäisestä 2. maaliskuuta 2010. (määrätön)