Beta helix

Beetaheliksi  on tandem-proteiinin toistorakenne, joka muodostuu yhdistämällä rinnakkaiset beeta-säikeet kierukkamaisesti kahdella [1] tai kolmella [2] pinnalla. Beetaheliksi on eräänlainen solenoidiproteiinidomeeni . Rakennetta stabiloivat juosteiden väliset vetysidokset , proteiini-proteiini-vuorovaikutukset ja joskus sitoutuneet metalli-ionit . Sekä vasen- että oikeakätiset beetaheliksit on tunnistettu. Kaksijuosteiset beetaheliksit ovat myös hyvin yleinen proteiinien ominaisuus, ja ne ovat yleensä synonyymejä "hyytelörulla"-laskoksille.

Ensimmäinen beetaheliksi havaittiin pektaattilyaasientsyymissä , joka sisältää seitsemän kierroksen kierteen , jonka pituus on 34 Å (3,4 nm ). P22-faagin hännän piikkiproteiinissa , joka on P22-bakteriofagin komponentti , on 13 kierrosta ja sen pituus on 200 Å (20 nm) kootussa homotrimeerissä. Sen sisäpuoli on tiiviisti pakattu ilman keskeistä huokosta ja sisältää sekä hydrofobisia jäämiä että varautuneita jäämiä, jotka on neutraloitu suolasiltojen avulla .

Sekä pektaattilyaasi että P22-häntäpiikkiproteiini sisältävät oikeanpuoleisia heliksejä; vasenkätisiä versioita on havaittu entsyymeissä , kuten UDP-N-asetyyliglukosamiiniasyylitransferaasissa ja arkeaalisessa hiilihappoanhydrassa [3] . Muita beetaheliksiä sisältäviä proteiineja ovat jäätymisenestoproteiini kuoriaisesta Tenebrio molitor ( oikeakätinen) [4] ja kuusen munuaismadosta Choristoneura fumiferana (vasenkätinen) [5] , jossa β-kierteissä on säännöllisin välein sijaitsevia treoniineja . sitoutuvat jääkiteiden pintaan ja estävät niiden kasvua.

Beta-heliksit voivat sitoutua tehokkaasti toisiinsa joko kasvotusten (liittyvät kolmiomaisten prismojensa pinnat) tai päästä päähän (muodostavat vetysidoksia). Siksi p-heliksiä voidaan käyttää "leikeinä" muiden proteiinien indusoimiseksi assosioitumaan, samalla tavalla kuin kierukkasegmentit.

Pentapeptiditoistoperheen jäsenillä on osoitettu olevan nelikulmainen beetakierteinen rakenne. [6]

Katso myös

• toissijainen rakenne
• Motiivi (molekyylibiologia)
• β-levy
• β-sylinteri
• β-voileipä

Muistiinpanot

1. ↑ CATH-tietokanta - laskokset ja homologiset superperheet beta 2 -solenoidiarkkitehtuurissa. . CATH-tietokanta . (määrätön)
2. ↑ CATH-tietokanta - laskokset ja homologiset superperheet beta 3 -solenoidiarkkitehtuurissa. . CATH-tietokanta . Arkistoitu alkuperäisestä 26. heinäkuuta 2011. (määrätön)
3. ↑ "Arkeon Methanosarcina thermophilan hiilihappoanhydraasin kiderakenteesta paljastettu vasemmanpuoleinen beetaheliksi". EMBO J. 15 (10): 2323-30. toukokuuta 1996. DOI : 10.1002/j.1460-2075.1996.tb00588.x . PMID  8665839 .
4. ↑ "Beeta-heliksi-jäätymisenestoproteiinin jäärakenteen jäljitteleminen pintahydroksyylien ja veden avulla". luonto . 406 (6793): 322-4. Heinäkuu 2000. Bibcode : 2000Natur.406..322L . DOI : 10.1038/35018604 . PMID  10917536 .
5. ↑ "Beeta-kierteisen pakkasnesteproteiinin kiderakenne viittaa yleiseen jäänsitoutumismalliin". rakennetta . 10 (5): 619-27. Toukokuu 2002. doi : 10.1016/ s0969-2126 (02)00745-1 . PMID  12015145 .
6. ↑ "Pentapeptiditoistoproteiinit". biokemia . 45 (1): 1-10. tammikuuta 2006. doi : 10.1021/ bi052130w . PMID 16388575 . 

Kirjallisuus

• Branden C, Tooze J. (1999). Johdatus proteiinirakenteeseen, 2. painos. Garland Publishing: New York, NY. s. 84-6.
• Dicker IB ja Seetharam S. (1992) "Mitä tiedetään Escherichia coli -proteiinin FirA rakenteesta ja toiminnasta?" Mol. mikrobiol. 6 , 817-823.
• Raetz CRH ja Roderick SL. (1995) "A Left-Handed Parallel P-helix in the Structure of UDP- N -asetyyliglukosamiiniasyylitransferaasi", Science , 270 , 997-1000. (vasenkätinen)
• Steinbacher S, Seckler R, Miller S, Steipe B, Huber R ja Reinemer P. (1994) "Crystal structure of P22 tailspike protein: interdigitated subunits in a thermostable trimer", Science , 265 , 383-386. (oikeakätinen)
• Vaara M. (1992) "Kahdeksan bakteeriproteiinia, mukaan lukien UDP-N-asetyyliglukosamiiniasyylitransferaasi (LpxA) ja kolme muuta Escherichia colin transferaasia, jotka koostuvat kuuden tähteen jaksollisuusteemasta", FEMS Microbiol. Lett , 97 , 249-254.
• Yoder MD, Keen NT ja Jurnak F. (1993) "Uusi domeenimotiivi: pektaattilyaasi C:n rakenne, erittyvä kasvivirulenssitekijä", Science , 260 , 1503-1507. (oikeakätinen)

Linkit

• Oikeakätisten β-heliksien perhe SCOP
• Vasenkätisten β-helisien perhe SCOP
• CATH β-heliksiproteiiniperhe