Peptidisidos

Peptidisidos  on eräänlainen amidisidos, joka syntyy proteiinien ja peptidien muodostumisen aikana yhden aminohapon α-aminoryhmän (-NH 2 ) vuorovaikutuksen seurauksena aminohapon α-karboksyyliryhmän (-COOH) kanssa. toinen aminohappo.

Kaksi aminohappoa (1) ja (2) muodostavat dipeptidin (kahden aminohapon ketju) ja vesimolekyylin. Saman kaavion mukaan ribosomi tuottaa myös pidempiä aminohappoketjuja: polypeptidejä ja proteiineja . Eri aminohapot, jotka ovat proteiinin "rakennuspalikoita", eroavat R - radikaalissa .

Peptidisidoksen ominaisuudet

Kuten minkä tahansa amidien tapauksessa, peptidisidoksessa on kanonisten rakenteiden resonanssin vuoksi karbonyyliryhmän hiilen ja typpiatomin välinen CN-sidos osittain kaksinkertainen:

Tämä ilmenee erityisesti sen pituuden pienentyessä 1,33 angströmiin :

Tästä syntyy seuraavat ominaisuudet:

• 4 sidosatomia (C, N, O ja H) ja 2 α-hiiltä ovat samassa tasossa. Aminohappojen ja vetyjen R-ryhmät α-hiileissä ovat tämän tason ulkopuolella.
• H ja O peptidisidoksessa sekä kahden aminohapon a-hiilet ovat trans-orientoituneita (trans-isomeeri on stabiilimpi). L-aminohappojen tapauksessa, mikä on tilanne kaikissa luonnossa esiintyvissä proteiineissa ja peptideissä, myös R-ryhmät ovat trans-orientoituneita.
• Polypeptidin tapauksessa kierto on mahdollista typen lähellä olevan sidoksen ympäri (NC, pyörimiskulma ψ) tai kunkin peptidiyksikön hiilen välillä (CC, kiertokulma φ), mutta ei liitoskohdassa. osuudesta johtuen niiden lainan osittain kaksinkertaisesta luonteesta.

Polypeptidien konformaatio

Kulmat φ ja ψ voivat saada eri arvoja, ja polypeptidiketjun mahdollisten avaruudellisten konfiguraatioiden lukumäärä voi olla ääretön. Todellisissa olosuhteissa useita konfiguraatioita ei kuitenkaan toteuteta tilaongelmien vuoksi.

Steerisesti sallittujen kulmien φ ja ψ sisällä peptidiketjun todennäköisin konfiguraatio on sellainen, että järjestelmän potentiaalienergia on minimaalinen. Potentiaalienergian kasvu johtuu useista vuorovaikutuksista atomien ja atomiryhmien välillä polypeptidiketjussa (ei-kovalenttiset vuorovaikutukset, dipolivuorovaikutukset, vääntöpotentiaali).

Atomien keskusten välillä on tietty vähimmäisetäisyys, jossa niiden lähentyminen on mahdotonta. Nämä etäisyydet on arvioitu pääasiassa kristallografian tiedoista [1] .

Biureettireaktiota käytetään proteiinien ja peptidien havaitsemiseen ja niiden kvantifiointiin liuoksessa .

Muistiinpanot

1. ↑ Polypeptidiketjukonfiguraatioiden stereokemia  //  Journal of Molecular Biology. - 1963-07-01. — Voi. 7 , iss. 1 . — s. 95–99 . — ISSN 0022-2836 . - doi : 10.1016/S0022-2836(63)80023-6 . Arkistoitu alkuperäisestä 13. elokuuta 2021.