Kristalli

Kokeneet kirjoittajat eivät ole vielä tarkistaneet sivun nykyistä versiota, ja se voi poiketa merkittävästi 30. joulukuuta 2019 tarkistetusta versiosta . tarkastukset vaativat 2 muokkausta .

Crystallin on yleinen nimi proteiinien seokselle , joka muodostaa ihmisten ja muiden eläinten silmän linssin . Crystallin koostuu useista yksittäisistä proteiineista: ihmisillä α- ja β-kristalliinit ovat chaperoniproteiineja , jotka ylläpitävät linssin proteiinien rakennetta ja siten sen läpinäkyvyyttä. y-kristalliini on linssin rakenneproteiini. Kiteitä löytyy myös sarveiskalvosta , jossa niillä on sama tehtävä, joka tarjoaa läpinäkyvyyttä [1] . Näitä proteiineja on löydetty myös muista elimistä ja kudoksista: sydämestä [2] ja rintasyövästä [3] . Koska linssin trauman on havaittu laukaisevan mahdollisesti hermoregeneraation [ 4] , kristalliinista on tullut neurotieteilijöiden tutkimusalue . Toistaiseksi on osoitettu, että kristalliini β b2 (cryβb2) voi edistää hermosäikeiden kasvua [5] .

Toiminnot

Kristalliinin päätehtävä ainakin silmän linssissä on luultavasti se, että se nostaa taitekerrointa , mutta ei samalla estä valon kulkua. Tämä ei kuitenkaan ole ainoa toiminto. On yhä selvempää, että kristalliineilla voi olla useita metabolisia ja säätelytoimintoja sekä linssissä että muualla kehossa [6] . Suurin osa βγ-kristalliinidomeeneja sisältävistä proteiineista on luonnehdittu kalsiumia sitoviksi proteiineiksi, joilla on uusi kreikkalainen kalsiumia sitova motiivi.

Entsymaattinen aktiivisuus

On mielenkiintoista ja yllättävää evoluution näkökulmasta, että jotkut kristalliinit ovat aktiivisia entsyymejä , kun taas toisilla ei ole entsymaattista aktiivisuutta, mutta ne ovat homologiaa muiden entsyymien kanssa [7] [8] . Erilaisten systemaattisten organismiryhmien kiteet liittyvät erilaisiin proteiineihin: linnuissa ja matelijoissa ne ovat sukua laktaattidehydrogenaaseille (LDH) ja argininosukkinaattilyaaseille (ASL), nisäkkäissä ne ovat sukua alkoholidehydrogenaaseille (ADH) ja kinonireduktaaseille . , ja pääjalkaisissa ne ovat sukua glutationi-S-transferaaseille (GST) ja aldehydidehydrogenaaseille . Onko kristalliinien ilmaantuminen seurausta onnellisesta sattumasta, joka liittyy siihen tosiasiaan, että nämä tietyt entsyymit osoittautuivat läpinäkyviksi ja vesiliukoisiksi, vai suojaavatko näiden entsyymien ominaisuudet jotenkin linssiä - kaikki tämä on aktiivisen modernin aihe. tutkimusta. Kristalliinien uusien toimintojen hankkiminen alun perin muita tehtäviä omaavien proteiinien evoluution aikana on klassinen esimerkki preaptaatio- ja toimintojen muutoksen periaatteiden toiminnasta molekyylitasolla.

Luokitus

Selkärankaisten silmälinssien kristalliinit jaetaan kolmeen ryhmään: alfa-, beeta- ja gamma-kristalliinit. Jako näihin ryhmiin vastaa sekvenssiä, jossa nämä proteiinit eluoidaan (pestään pois) pylväästä geelikromatografian aikana . Näitä kolmea ryhmää kutsutaan myös ubiquistiksi kristalliineiksi. Beeta- ja gammakiteet (kuten CRYGC) ovat samankaltaisia ​​aminohapposekvenssiltään, rakenteeltaan ja domeenijärjestelyltään; siksi ne on jaettu yhteen ryhmään, βy-kristalliinien superperheeseen. α- ja βγ-kristalliinien superperheet edustavat silmälinssissä olevien proteiinien pääsuperperhettä. Näiden kristalliinien lisäksi on muitakin taksonille spesifisiä kristalliineja, joita löytyy vain joidenkin organismien linsseistä - esimerkiksi delta-, epsilon-, tau-, iota-kristalliinit. Alfa-, beeta- ja deltakristalliineja on löydetty lintujen ja matelijoiden linsseistä . Alfa-, beeta- ja gammakristalliineja on löydetty kaikkien muiden selkärankaisten linsseistä .

Muistiinpanot

  1. Jester JV (huhtikuu 2008). "Sarveiskalvon kristalliinit ja solujen läpinäkyvyyden kehittyminen". Semin. celldev. Biol. 19(2): 82–93. DOI:10.1016/j.semcdb.2007.09.015. PMID 17997336 .
  2. LUTSCH, G., R. VETTER, U. OFFHAUS, M. WIESKE, H.-J. GRÖNE, R. KLEMENZ, I. SCHIMKE, J. STAHL & R. BENNDORF. Pienen lämpösokkiproteiinin HSP25 ja αB-kristalliinin runsaus ja sijainti rotan ja ihmisen   sydämessä // Verenkierto : päiväkirja. Lippincott Williams & Wilkins, 1997. - 18. marraskuuta ( nide 96 , nro 11 ). - P. 3466-3476 . — PMID 9396443 . Arkistoitu alkuperäisestä 7. lokakuuta 2008.
  3. Jose V. Moyano, Joseph R. Evans, Feng Chen, Meiling Lu, Michael E. Werner, Fruma Yehiely, Leslie K. Diaz, Dmitry Turbin, Gamze Karaca, Elizabeth Wiley, Torsten O. Nielsen, Charles M. Perou ja Vincent L. Cryns. αB-Crystallin on uusi onkoproteiini, joka ennustaa rintasyövän huonon kliinisen lopputuloksen  //  Journal of Clinical Investigation : päiväkirja. - 2006. - Voi. 116 . - s. 261-270 . - doi : 10.1172/JCI25888 .
  4. Dietmar Fischer, Mitrofanis Pavlidis ja Solon Thanos. Kaihia aiheuttava linssivaurio ehkäisee traumaattista gangliosolukuolemaa ja edistää aksonien uusiutumista sekä in vivo että kulttuurissa  // Tutkiva oftalmologia ja  näkötiede : päiväkirja. - 2000. - 1. marraskuuta ( osa 41 , nro 12 ). - P. 3943-3954 . — PMID 11053298 .
  5. Thomas Liedtke, Jens Christian Schwamborn, Uwe Schröer ja Solon Thanos. Aksonien pidentyminen regeneraation aikana Sisältää verkkokalvon kristallin β b2 (crybb2)  (englanniksi)  // Molecular & Cellular Proteomics  : Journal. - 2007. - Voi. 6 . - s. 895-907 . - doi : 10.1074/mcp.M600245-MCP200 . — PMID 17264069 .
  6. Bhat SP Kiteet, geenit ja kaihi  (määrittelemätön)  // Lääketutkimuksen edistyminen. Fortschritte der Arzneimittelforschung. Progrès des recherches pharmaceutiques. - 2003. - T. 60 . - S. 205-262 . — PMID 12790344 .
  7. H. Jörnvall, B. Persson, GC Du Bois, GC Lavers, JH Chen, P. Gonzalez, PV Rao ja JS Zigler Jr. ζ-Crystallin verrattuna muihin alkoholidehydrogenaasien superperheen jäseniin  (englanniksi)  // Federation of European Biochemical Societies Letters : Journal. - 1993. - Voi. 322 , no. 3 . - s. 240-244 . — PMID 8486156 .  (linkki ei saatavilla)
  8. P. Vasantha Rao, C. Murali Krishna ja J. Samuel Zigler, Jr. Marsun linssistä  (englanniksi) peräisin olevan ζ-kristalliinin entsymaattisen aktiivisuuden tunnistaminen ja karakterisointi  // The Journal of Biological Chemistry  : Journal. - 1992. - Voi. 267 , nro. 1 . - s. 96-102 . — PMID 1370456 .