Chaperonit ( englanniksi chaperones ) ovat proteiiniluokka, jonka päätehtävänä on palauttaa proteiinien oikea natiivi tertiäärinen tai kvaternaarinen rakenne sekä proteiinikompleksien muodostuminen ja dissosiaatio.
Termiä "molekyylikaperoni" käytettiin ensimmäisen kerran vuonna 1978 Cambridgen yliopiston embryologian professorin Ron Laskyn työssä [1] kuvattaessa ydinproteiinia nukleoplasmiinia, joka pystyy estämään histoniproteiinien aggregoitumisen DNA : han nukleosomien muodostuminen . Chaperoneja löytyy kaikista elävistä organismeista, ja niiden toimintamekanismi, ei-kovalenttinen kiinnittyminen proteiineihin ja niiden "irrottaminen" ATP - hydrolyysin energian avulla , on myös konservatiivinen.
Monet chaperonit ovat lämpösokkiproteiineja ( HSP ), eli proteiineja, joiden ilmentyminen alkaa vasteena lämpötilan nousulle tai muille solustresseille [2] . Lämpö vaikuttaa suuresti proteiinien laskostumiseen , ja jotkin chaperonit ovat mukana korjaamassa proteiinien väärinlaskostumisesta mahdollisesti aiheutuvaa haittaa. Muut chaperonit ovat mukana äskettäin luotujen proteiinien laskostuksessa sillä hetkellä, kun ne "venyttyvät" ribosomista. Ja vaikka useimmat äskettäin syntetisoidut proteiinit voivat laskostua ilman chaperoneja, vähemmistö niistä vaatii välttämättä niiden läsnäoloa.
Lisäksi chaperoneilla on korkeat regeneratiiviset toiminnot. Ne taistelevat ihon ikääntymisen perimmäisiä syitä vastaan. Ihosoluissa tuotetut chaperonit edistävät proteiinien normaalia laskostumista pysyviksi kvaternaarisiksi rakenteiksi. Lämpösokkiproteiinien pohjalta luodaan jo uusia sukupolvia chaperoneja sisältäviä geelejä , jotka auttavat ihoa saamaan puuttuvat proteiinit, koska chaperonien tuotanto vähenee iän myötä .
Muuntyyppiset chaperonit osallistuvat aineiden kuljettamiseen kalvojen läpi , kuten mitokondrioissa ja eukaryoottien endoplasmisessa retikulumissa . Glukokortikoidireseptorit muodostavat kompleksin sytosolissa olevan kaperonin kanssa, mikä estää reseptoria sitoutumasta DNA-molekyyliin.
Chaperonit luokitellaan niiden molekyylipainon mukaan: HSP104, HSP100, HSP90, HSP70, HSP60, HSP40 ja pienet chaperonit (sHSP).
Chaperonien uusia toimintoja löydetään edelleen, kuten osallistuminen proteiinien hajoamiseen , bakteerien adhesiiniaktiivisuuteen ja vasteet proteiinien aggregaatiosairauksiin – kystiseen fibroosiin ja lysosomaalisiin varastosairauksiin – sekä hermostoa rappeutuviin sairauksiin, kuten Alzheimerin , Huntingtonin ja Parkinsonin tautiin. [3] .
Chaperonien normaalin toiminnan merkitystä kehon toiminnalle voidaan havainnollistaa esimerkillä α- kristalliinichaperonista , joka on osa ihmisen silmälinssiä . Tämän proteiinin mutaatiot johtavat linssin samenemiseen proteiinien aggregaation vuoksi ja sen seurauksena kaihiin [4] .