Proteoglykaanit ovat monimutkaisia proteiineja . Proteiinista koostuvat korkeamolekyyliset yhdisteet (proteiiniosan osuus on 5-10 % kokonaismassasta), joilla on korkea glykosylaatioaste (hiilihydraattiosa muodostaa 90-95 % kokonaismassasta), joiden hiilihydraattijäännökset ovat pitkät haarautumattomat polysakkaridiketjut - glykosaminoglykaanit muodostivat vuorotellen heksosamiinin ja uronihapon (glukuroni-, iduroni- tai galakturonihappo) tai galaktoosijäämiä . Glykosaminoglykaaniketjut ovat usein sulfonoituja [1] . Proteoglykaanit ovat alaluokka suuresta monimutkaisten proteiinien ryhmästä, jota kutsutaan glykoproteiineiksi . Glykoproteiinit sisältävät myös eripituisia polysakkaridiketjuja, jotka ovat kovalenttisesti kiinnittyneet polypeptidirunkoon, mutta glykoproteiinien hiilihydraattikomponentti on massaltaan paljon pienempi kuin proteoglykaanien, ja se muodostaa enintään 40 % kokonaismassasta.
Proteoglykaanit muodostavat sidekudoksen väliaineen (perusaineen), johon sidekudoksen kuituelementit upotetaan tai peitetään. Proteoglykaanit toimivat myös interstitiaalisten kerrosten roolina ja toimivat voiteluaineena nivelissä. Proteoglykaanit sitovat solunulkoista vettä sekä kationeja. Ne voivat esimerkiksi kiinnittää kalsiumioneja luutumispisteisiin.
Proteoglykaanit koostuvat ydinproteiineista ( eng. core protein ), joiden molekyylipaino on 10 - 600 kDa ja joihin on kovalenttisesti kytketty useita glykosaminoglykaaniketjuja (jopa 80 glykosidiyksikköä, jotka painavat 50 - 60 kDa asti); proteiiniin sitoutuneiden polysakkaridiketjujen lukumäärä vaihtelee yhdestä ( fibroblastidekoriini ) 100: aan tai useampaan ( rusto - aggrekaani ). Tämä rakenne määrittää proteoglykaanien korkean molekyylipainon ( jopa 5 M Da aggrekaanissa ).
Proteoglykaanien ydinproteiinit, kuten muutkin proteiinit, syntetisoidaan karkean endoplasmisen retikulumin ribosomeilla ja kuljetetaan Golgin laitteeseen , jossa ne glykosyloituvat . Ensimmäisessä vaiheessa " ksyloosi - galaktoosi - galaktoosi - glukuronihappo " (ß1-4Xyl ß1-3Gal ß1-3Gal ß1-3Gal GlcA) "rakentuu" "sitovan tetrasakkaridin " ydinproteiinin seriinijäännökseen ( Englanninkielinen proteoglykaanikytkentätetrasakkaridi ), jonka jälkeen vastaavat glykosyylitransferaasit lisäävät tälle proteoglykaanille spesifistä glykosyyliaminoglykaaniketjua.