Biokemiassa affiniteetti (myös sitoutumisaffiniteetti ) on mitta molekyylien taipumuksesta sitoutua muihin molekyyleihin, esimerkiksi sitoutumispartnerien välille proteiini - ligandivuorovaikutuksessa : mitä suurempi affiniteetti, sitä suurempi assosiaatiovakio Ka ( kutsutaan myös sitoutumisvakio).
Nykyisin assosiaatiovakion sijaan käytetään kuitenkin tavallisesti käänteistä mittaa, dissosiaatiovakiota Kd : mitä suurempi proteiinin affiniteetti on ligandiinsa kohtaan, sitä pienempi kompleksin dissosiaatiovakio. Esimerkkinä entsyymi-substraattikompleksin muodostuminen/katkaisu [ES].
massavaikutuksen lain tai kineettisten vakioiden (nopeusvakioiden k) mukaiset määritelmät on lueteltu tässä:
assosiaatiovakio (sidosvakio) | ||
dissosiaatiovakio | . |
Entsyymikinetiikassa Km , Michaelis-vakio , käytetään joskus mittaamaan entsyymin affiniteettia sen substraattiin. Käytännössä tällä on tietty oikeus, mutta teoriassa ES-kompleksin K d dissosiaatiovakio ja Michaelis-vakio on erotettava tiukasti. Briggsin ja Haldanen mukaan Michaelis-vakio riippuu myös muutosten määrästä k 2 ja se lasketaan seuraavasti:
.Johtaminen arvosta K m arvoon K d on mahdollista vain, jos . Tämä oletus ei sovellu kaikissa tapauksissa, mutta Leonor Michaelis ja Maud Menten tekivät sen alun perin johtamaan Michaelis-Menten-yhtälön .
Affiniteetti voidaan määrittää käyttämällä ligandin sitoutumismääritystä .