| Treoniini deaminaasi | |
|---|---|
| Treoniinideaminaasitetrameerin 3D-kaavio | |
| Tunnisteet | |
| Koodi KF | 4.3.1.19 |
| Entsyymitietokannat | |
| IntEnz | IntEnz-näkymä |
| BRENDA | BRENDA sisääntulo |
| ExPASy | NiceZyme-näkymä |
| MetaCyc | metabolinen reitti |
| KEGG | KEGG-merkintä |
| PRIAM | profiili |
| ATE:n rakenteet | RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum |
| Geeniontologia | AmiGO • EGO |
| Hae | |
| PMC | artikkeleita |
| PubMed | artikkeleita |
| NCBI | NCBI-proteiinit |
Treoniinideaminaasi tai treoniinidehydrataasi on entsyymi, joka katalysoi treoniinin L-muodon deaminaatioreaktiota (jossa muodostuu a-ketobutyraattia ja ammoniakkia ). α-ketobutyraatti voidaan sitten muuttaa L- isoleusiiniksi . Treoniinideaminaasin toimintaan tarvitaan B6 - vitamiinia (pyridoksaalifosfaattia). Allosteerisesti säädelty. Treoniinideaminaasia löytyy bakteereista , hiivasta ja kasveista, mutta sitä ei esiinny eläimissä. Treoniinideaminaasin puuttumisen vuoksi isoleusiini on välttämätön aminohappo ihmisille ja muille eläimille.
Treoniinideaminaasi on homotetrameeri (koostuu 4 identtisestä alayksiköstä). Jokaisessa alayksikössä on 2 domeenia: yksi domeeni sisältää aktiivisen katalyyttisen kohdan, toinen domeeni sisältää allosteerisen säätelykeskuksen, joka sitoo reversiibelisti efektoreita ( isoleusiini ja valiini ). Yhden tetrameerialayksikön säätelykohta voi vaikuttaa toisessa alayksikössä sijaitsevaan katalyyttiseen kohtaan.
Treoniinideaminaasia estää sen lopputuote, isoleusiini . Tämän aminohapon ylimäärä (esimerkiksi soluun ulkopuolelta syötettynä) estää synteesiä treoniinideaminaasi. Entsyymillä on kaksi isoleusiinia sitovaa kohtaa, joista toinen on spesifinen ja toinen alhainen. Isoleusiinin sitoutuminen erittäin spesifiseen kohtaan parantaa kykyä myöhemmin sitoutua isoleusiini toiseen matalaspesifiseen kohtaan. Valiini, jonka rakenne on samanlainen kuin isoleusiini, päinvastoin lisää treoniinideaminaasin aktiivisuutta, sitoutuen kilpailevasti entsyymin erittäin spesifiseen kohtaan ja siten estämällä isoleusiinin sitoutumisen. On osoitettu, että vain pienet valiinipitoisuudet voivat lisätä treoniinideaminaasiaktiivisuutta, kun taas valiini erittäin korkeissa pitoisuuksissa (epätodennäköisesti in vivo ) voi sitoa kilpailevasti entsyymin aktiivisia kohtia häiritsemällä sen toimintaa.