Levinthalin paradoksi

Kokeneet kirjoittajat eivät ole vielä tarkistaneet sivun nykyistä versiota, ja se voi poiketa merkittävästi 28. tammikuuta 2022 tarkistetusta versiosta . tarkastukset vaativat 3 muokkausta .

Levinthal-paradoksi  on hyvin tunnettu paradoksi , jonka amerikkalainen molekyylibiologi Cyrus Levinthal muotoili vuonna 1968 : "aikaväli , jonka kuluessa polypeptidi tulee kiertyneeseen tilaan, on monta suuruusluokkaa pienempi kuin jos polypeptidi yksinkertaisesti kävisi läpi kaikki mahdolliset kokoonpanot” [1] [2 ] .

Ongelman monimutkaisuus

Tämän paradoksin ratkaisemiseksi on tarpeen vastata kysymykseen: "Kuinka proteiini valitsee luonnollisen rakenteensa ( natiivisen tilan ) lukemattomien mahdollisten joukosta?". 100 jäännöksen ketjulla mahdollisten konformaatioiden määrä on ~10 100 ja niiden tyhjentävä luettelointi kestäisi ~ 1080 vuotta, jos yksi siirtymä suoritetaan ~10 −13 sekunnissa. Siksi ongelman monimutkaisuus johtuu siitä, että tätä kysymystä ei voida ratkaista kokeellisesti, koska joudumme odottamaan ~10 80 vuotta.

Syitä paradoksiin

Seuraavat mahdolliset syyt tähän paradoksiin nimettiin [3] .

  1. Kovuuden todistamiseen käytetyt teoreettiset mallit eivät vastaa sitä, mitä luonto yrittää optimoida.
  2. Evoluution aikana valittiin vain ne proteiinit, jotka laskostuvat helposti .
  3. Proteiinit voivat laskostua monin eri tavoin, eivät välttämättä seuraa maailmanlaajuisesti optimaalista reittiä.

Ratkaisu paradoksiin

Proteiini ei voi laskostua "yhtäkkiä", vaan kasvattamalla kompaktia palloa, koska siihen tarttuu peräkkäin yhä useampi proteiiniketjun linkki [2] . Tällöin lopulliset vuorovaikutukset palautetaan yksi kerrallaan (niiden energia laskee suunnilleen suhteessa ketjun lenkkien määrään), ja myös entropia putoaa suhteessa kiinteiden ketjulenkkien määrään. Energian pudotus ja entropian pudotus kumoavat toisensa täysin vapaan energian päätermissä (lineaarinen N ) . Tämä eliminoi 10 N : ään verrannollisen termin käärintäajan estimaatista , ja käärintäaika riippuu paljon pienemmistä epälineaarisista termeistä, jotka liittyvät pintaentalpiaan ja entropiavaikutuksiin, jotka ovat verrannollisia N 2/3 :een [2] . 100 tähteen proteiinille tämä on 10 100 2/3 ~ 10 21,5 , mikä antaa arvion laskostumisnopeudesta, joka on hyvin sopusoinnussa kokeellisten tietojen kanssa [4] .

Katso myös

Muistiinpanot

  1. ↑ Levinthal, C. (1969) How to Fold Graciously. Mossbauer-spektroskopia biologisissa järjestelmissä: Allerton Housessa, Monticellossa, Illinoisissa pidetyn kokouksen aineisto. J. T. P. DeBrunner ja E. Munck toim., University of Illinois Press Sivut 22-24 Arkistoitu 7. lokakuuta 2010 Wayback Machinessa .
  2. ↑ 1 2 3 A. V. Finkelstein , O. B. Ptitsyn. Proteiinin fysiikka. Luentokurssi väreillä ja stereoskooppisilla kuvilla ja tehtävillä . — 4. painos, tarkistettu ja laajennettu. - Moskova: University Book House, 2012. - S. 15. - 524 s. -500 kappaletta .  - ISBN 978-5-98227-834-0 .
  3. ↑ CSE 549 - Protein Folding (Luennot 17-19) Arkistoitu 2. lokakuuta 2013 Wayback Machinessa .
  4. ↑ Jackson S. E. Foldig & Design (1998) 3: R81-R91.

Linkit