Fenna-Matthews-Olson -kompleksi

Fenna-Matthews-Olson-kompleksi (FMO) on vihreiden rikkibakteerien valoa keräävän kompleksin kiinteä antenni , joka välittää viritysenergian siirtoa klorosomeista kalvoon upotettuihin bakteerireaktiokeskuksiin (RC) .

Opiskeluhistoria

Pigmentti-proteiinikompleksin eristivät ja kuvasivat ensimmäisen kerran vuonna 1962 pioneeribiokemisti John Melvin Olson (1929–2017) ja hänen avustajansa Carol Romano. Materiaalin lähde oli bakteeriviljelmä, jonka toimitti Neuvostoliiton mikrobiologi Elena Nikolaevna Kondratieva (1925-1995) [2] .

FMO:sta tuli ensimmäinen pigmentti-proteiinikompleksi, jonka kolmiulotteinen rakenne kuvattiin röntgenspektroskopialla . Kompleksi on nimetty löytäjän John Olsonin ja kristallografien Roger Fennan (s. 1947) ja Brian Matthewsin (s. 1938) mukaan [3] .

Rakenne

Se on vesiliukoisten pigmentti - proteiinikompleksien trimeeri . Jokainen kolmesta monomeerista sisältää 7 bakterioklorofylli a - molekyyliä . Ne on kytketty proteiinirungon kautta, joka muodostaa koordinaatiosidoksen keskeiseen magnesiumatomiin joko aminohappotähteen (pääasiassa histidiinin ) tai vesisiltojen kautta (vain yksi bakterioklorofylli jokaisessa monomeerissä).

Koska kompleksin rakenne on tiedossa, osoittautui mahdolliseksi laskea optisia spektrejä näiden tietojen perusteella vertailua varten koetietoihin [4] [5] . Yksinkertaisimmassa tapauksessa huomioidaan vain bakterioklorofyllien eksitonikonjugaatio [6] . Realistisemmat mallit ottavat huomioon myös pigmentin ja proteiinin konjugaation [7] . Tärkeä ominaisuus on bakterioklorofyllien paikallinen energiansiirto (paikkaenergia), joka on jokaiselle pigmenttimolekyylille yksilöllinen proteiiniympäristönsä vuoksi. Se on bakterioklorofyllien sijaintienergia, joka määrittää energian virtauksen suunnan.

FMO-RC-superkompleksin rakenteesta oli mahdollista saada jonkin verran tietoa, joka saatiin käyttämällä elektronimikroskopiaa [8] [9] ja FMO-trimeereillä ja FMO-RC-kompleksilla mitattuja lineaarisia dikroismispektrejä . Näistä mittauksista kävi selväksi, että FMO:n kaksi suuntausta reaktiokeskukseen (RC) nähden ovat mahdollisia. Suuntaus, jossa bakterioklorofyllit 3 ja 4 sijaitsevat lähellä RC:tä ja bakterioklorofyllit 1 ja 6 (Fennan ja Matthewsin alkuperäisen numeroinnin jälkeen) katsovat kohti klorosomeja, edistää tehokasta energiansiirtoa [10] .

Testiobjekti

PMO-kompleksi edustaa yksinkertaisinta luonnossa tunnettua valonkeräyskompleksia ja on siksi sopiva testikohde sellaisten menetelmien kehittämiseen, jotka voidaan sitten siirtää monimutkaisempiin järjestelmiin, kuten fotosysteemi I. FMO:lla on yllättävän pitkä kvanttikoherenssi , jolla on tärkeä rooli energiansiirtoprosesseissa [1] .

Valon kerääminen

Valonkorjuu fotosynteesissä käyttää sekä klassisia että kvanttimekaanisia prosesseja ja sen hyötysuhde on lähes 100 %. Klassisissa prosesseissa valoenergian vastaanottamiseksi fotonin on päästävä reaktiokeskuksiin ennen kuin energia hajoaa, eli alle nanosekunnissa. Tätä ei kuitenkaan tapahdu fotosynteesin aikana. Koska energiaa voi esiintyä monissa superpositiotiloissa , se voi kulkea kaikkia reittejä materiaalin sisällä samanaikaisesti. Kun fotoni löytää oikean määränpään, superpositio romahtaa, jolloin energiaa on saatavilla. Tämä ei kuitenkaan ole puhtaasti kvanttiprosessi, koska jotkin kvanttiprosessit hidastavat kvantisoitujen esineiden liikkeitä materiaalissa. Esimerkiksi Andersonin lokalisointi estää kvanttitilojen leviämisen epäjärjestyneissä väliaineissa. Koska kvanttitila käyttäytyy kuin aalto, se on herkkä häiriöille ja ulkoisille vaikutuksille. Toinen ongelma on kvantti Zeno-ilmiö , jonka ydin on, että epävakaa kvanttitila ei koskaan muutu, jos sitä mitataan/havaitaan jatkuvasti, koska se muuttaa sitä jatkuvasti estäen sitä romahtamasta [11] [12] .

Kvanttitilojen ja ympäristön välinen vuorovaikutus toimii eräänlaisena mittauksena tai havainnointina. Klassinen vuorovaikutus ympäristön kanssa muuttaa kvanttitilan aaltomaista luonnetta siinä määrin, että se häiritsee Andersonin lokalisaatiota, minkä seurauksena kvantti-Zeno-ilmiö pidentää kvanttitilan elinikää, mikä mahdollistaa sen saavuttamisen reaktiokeskus [11] .

Tietojenkäsittely

Ongelma reaktiokeskuksen löytämisessä proteiinimatriisista vastaa muodollisesti monia tietokonetekniikan ongelmia. Laskentaongelmien kartoittaminen reaktiokeskuksen viritysenergian etsimiseen voi tehdä valonkeräyksestä uudentyyppisen laskentalaitteen, joka lisää suunnittelunopeutta huoneenlämpötilassa ja saa 100-1000-kertaisen hyötysuhteen [11] .

Muistiinpanot

  1. 1 2 Tronrud, DE; Schmid, M.F.; Matthews, BW Prosthecochloris aestuariin bakterioklorofylli-a-proteiinin rakenne ja röntgenaminohapposekvenssi, jalostettu 1,9 A:n resoluutiolla  //  Journal of Molecular Biology : päiväkirja. - 1986. - huhtikuu ( nide 188 , nro 3 ). - s. 443-454 . - doi : 10.1016/0022-2836(86)90167-1 . — PMID 3735428 .
  2. Blankenship RE, Brune DC, Olson JC Muistaa John M. Olson (1929-2017) // Photosynthesis Research. - 2018. - Vol. 137. - s. 161-169. - doi : 10.1007/s11120-018-0489-9 .
  3. Fenna, RE; Matthews, BW Klorofyllijärjestely Chlorobium limicolan  bakterioklorofylliproteiinissa (englanniksi)  // Nature : Journal. - 1975. - Voi. 258 , nro. 5536 . - s. 573-577 . - doi : 10.1038/258573a0 . — .
  4. Vulto, Simone I.E.; Neerken, Sieglinde; Louwe, Robert JW; De Baat, Michiel A.; Amesz, Jan; Aartsma, Thijs J. Excited-State Structure and Dynamics in FMO Antenna Complexes from Photosynthetic Green Sulphur Bacteria  // The  Journal of Physical Chemistry B : päiväkirja. - 1998. - Voi. 102 , no. 51 . - P. 10630-10635 . doi : 10.1021 / jp983003v .
  5. Wendling, Markus; Przyjalgowski, Milosz A.; Gülen, Demet; Vulto, Simone I.E.; Aartsma, Thijs J.; Van Grondelle, Rienk van; Van Amerongen, Herbert van. Rakenteen ja polarisoidun spektroskopian välinen kvantitatiivinen suhde Prosthecochloris aestuariin FMO-kompleksissa : jalostuskokeet ja simulaatiot  //  Photosynthesis Research: Journal. - 2002. - Voi. 71 , no. 1-2 . - s. 99-123 . - doi : 10.1023/A:1014947732165 . — PMID 16228505 .
  6. Pearlstein, Robert M. Prosthecochloris aestuariin bakterioklorofyllin a-antenniproteiinitrimeerin optisten spektrien teoria  //  Photosynthesis Research : Journal. - 1992. - Voi. 31 , ei. 3 . - s. 213-226 . - doi : 10.1007/BF00035538 . — PMID 24408061 .  (linkki ei saatavilla)
  7. Renger, Thomas; Marcus, R.A.Proteiinidynamiikan ja eksitonirelaksaation suhteesta pigmentti-proteiinikomplekseissa: Spektritiheyden arvio ja teoria optisten spektrien laskemiseksi  //  Journal of Chemical Physics  : Journal. - 2002. - Voi. 116 , nro. 22 . - P. 9997-10019 . - doi : 10.1063/1.1470200 . - .
  8. Rémigy, Hervé-W; Stahlberg, Henning; Fotiadis, Dimitrios; Müller, Shirley A; Wolpensinger, Bettina; Engel, Andreas; Hauska, Gunther; Tsiotis, Georgios. Vihreän rikkibakteerin Chlorobium tepidum reaktiokeskuskompleksi : rakenneanalyysi pyyhkäisytransmissioelektronimikroskoopilla  //  Journal of Molecular Biology : päiväkirja. - 1999. - Heinäkuu ( nide 290 , nro 4 ). - s. 851-858 . - doi : 10.1006/jmbi.1999.2925 . — PMID 10398586 .
  9. Rémigy, Hervé-W.; Hauska, Gunter; Müller, Shirley A.; Tsiotis, Georgios. Reaktiokeskus vihreistä rikkibakteereista: edistyminen kohti rakenteellista selvitystä  //  Photosynthesis Research : Journal. - 2002. - Voi. 71 , no. 1-2 . - s. 91-8 . - doi : 10.1023/A:1014963816574 . — PMID 16228504 .
  10. Tronrud, D.E.; Schmid, M.F.; Matthews, BW Kuinka proteiinit laukaisevat viritysenergian siirron vihreiden rikkibakteerien FMO-kompleksissa  // Biophysical  Journal : päiväkirja. - 2006. - lokakuu ( osa 91 , nro 8 ). - P. 2778-2797 . - doi : 10.1529/biophysj.105.079483 . - . — PMID 16861264 .
  11. 123 MIT . _ Kvanttivalon kerääminen vihjaa täysin uuteen tietojenkäsittelyn muotoon . Technologyreview.com (25. marraskuuta 2013). Haettu 6. joulukuuta 2013. Arkistoitu alkuperäisestä 24. syyskuuta 2015.
  12. Vattay, Gabor & Kauffman, Stuart A. (2013), Evolutionary Design in Biological Quantum Computing, arΧiv : 1311.4688 [cond-mat.dis-nn].