Ovalbumiini
Ovalbumiini tai munaalbumiini ( ovalbuminum ) on munanvalkuaisalbumiini . Munanvalkuaisen pääproteiini (noin 60-65 %) [2] . Kananmunista eristetyn ovalbumiinin massa on 45 kDa [3] . Rakenteellisen homologian perusteella ovalbumiini kuuluu serpiiniproteiinien ryhmään , mutta sillä ei ole kykyä estää seriiniproteaaseja [4] . Ovalbumiini oli yksi ensimmäisistä proteiineista, jotka eristettiin puhtaassa muodossa vuonna 1889. Sen toimintaa ei ole täysin selvitetty; sitä pidetään proteiinivarannona alkion kehitykselle [5] .
Rakenne
Kananmunasta eristetyn ovalbumiinin massa on noin 45 kDa ja se koostuu 385 aminohappotähteestä . Sen polypeptidiketjun molekyylipaino on 42699 Da. Ovalbumiinin peptidiketju käy läpi translaation jälkeisen modifikoinnin : sen N-pää asetyloituu , aspartaatti asemassa 292 glykosyloituu , seriinitähteet 68 ja 344 fosforyloituvat [3] . Fosforyloituneiden tähteiden lukumäärästä riippuen ovalbumiinia on kolme fraktiota: kaksi ovalbumiini A1:lle, yksi ovalbumiini A2:lle ja ei yhtään ovalbumiini A3:lle [6] .
Kanan munanjohtimen solut suorittavat ovalbumiinin synteesiä ja erittymistä estrogeenien vaikutuksen alaisena [7] . Oalbumiinigeenin transkriptin translaatiotuotteella, kuten muillakin eritysproteiinilla, on signaalisekvenssi, joka varmistaa sen kuljetuksen endoplasmiseen retikulumiin . Toisin kuin useimmat muut eritetyt proteiinit, ovalbumiinin signaalisekvenssi ei sijaitse N-päässä, vaan polypeptidiketjun sisällä ( aminohappotähteistä 21 - 47 ), eikä se katkea [8] .
Sovellus
- Sitä käytetään makeisteollisuudessa [9] ;
- Käytetään valokuvauksessa, albumiinin painatusprosessissa ;
- Ovalbumiini on tärkeä proteiini useilla tutkimusalueilla, mukaan lukien:
- yleinen tutkimus proteiinin rakenteesta ja ominaisuuksista (koska sitä on saatavilla suuria määriä);
- serpiinin rakenteen ja toiminnan tutkimukset ;
- Proteomiikka (kananmunan ovalbumiinia käytetään yleisesti molekyylipainomarkkerina elektroforeesigeelin kalibroinnissa );
- Immunologia (käytetään yleensä allergisten reaktioiden stimuloimiseen koehenkilöillä).
Katso myös
Muistiinpanot
- ↑ "Katkaisemattoman ovalbumiinin kiderakenne 1,95 A:n resoluutiolla." Arkistoitu 8. elokuuta 2014 paikassa Wayback Machine Stein, PE, Leslie, AG, Finch, JT, Carrell, RW Journal: (1991) J.Mol.Biol . 221:941-959
- ↑ "Oalbumiinin rakenne ja ominaisuudet." Arkistoitu 12. joulukuuta 2015 Wayback Machinessa Huntington JA, Stein PE. J Chromatogr B Biomed Sci Appl. 2001 May 25;756(1-2):189-98.
- ↑ 1 2 "Kanan ovalbumiinin täydellinen aminohapposekvenssi." Arkistoitu 21. elokuuta 2016 paikassa Wayback Machine Nisbet AD, Saundry RH, Moir AJ, Fothergill LA, Fothergill JE. Eur J Biochem. 1981 huhtikuu;115(2):335-45.
- ↑ "Oalbumiinin rakennemuutos alfa-beeta: lämpö- ja pH-vaikutukset." Arkistoitu 8. elokuuta 2014 paikassa Wayback Machine Hu HY, Du HN.J Protein Chem. 2000 huhtikuu;19(3):177-83.
- ↑ "Kehittyvien kananmunien ovalbumiini siirtyy munanvalkuaisesta alkioelimiin muuttaen sen rakennetta ja lämpöstabiilisuutta." Arkistoitu 2. helmikuuta 2017 Wayback Machinessa Yasushi Sugimoto et al. 16. huhtikuuta 1999 The Journal of Biological Chemistry, 274, 11030-11037.
- ↑ "Albumiiniproteiini ja geeliytymisen ja vaahtoamisen toiminnalliset ominaisuudet." Arkistoitu 12. elokuuta 2014 Wayback Machinessa Ana Claudia Carraro Alleonissa. sci. maatalous. (Piracicaba, Braz.) vol.63 no.3 Piracicaba touko/kesäkuu 2006
- ↑ "Hormonal Regulation of Ovalbumin Synthesis in Chick Oviduct" Arkistoitu 18. kesäkuuta 2018, Wayback Machine RT Schimke, R. Palacios, RD Palmiter, RE Rhoads. Gene Expression and its Regulation Basic Life Sciences 1973, s. 123-135
- ↑ "Signaalialueen eristäminen ja ominaisuudet ovalbumiinista." Arkistoitu 29. toukokuuta 2016 Wayback Machinessa Robinson A, Meredith C, Austen BM. FEBS Lett. 1986 heinäkuu 28; 203(2):243-6.
- ↑ Knunyants, 1983 .
Kirjallisuus
- Munaalbumiini: artikkeli // Chemical Encyclopedic Dictionary / Ch. toim. Knunyants I.L. - M . : Sov. Encyclopedia, 1983. - S. 27. - 792 s.
Linkit