Opsiinit ovat ryhmä valoherkkiä kalvoon sitoutuneita reseptoreja , jotka liittyvät G-proteiineihin , noin 35-55 kDa retinolidiproteiiniperheeseen ja joita löytyy valoherkistä verkkokalvon soluista . Viisi opsiiniryhmää osallistuu näkemiseen, valon siirtoon sähkökemialliseksi signaaliksi ja ovat ensimmäinen askel visuaalisen transduktion kaskadissa. Melanopsiini on toinen nisäkkään verkkokalvosta löytyvä opsiini, joka osallistuu vuorokausirytmeihin ja pupillirefleksiin , mutta ei kuvan muodostukseen.
Opsiineja luokitellaan kahta tyyppiä - ensimmäinen ja toinen tyyppi. Niiden rakenteen ja toiminnan samankaltaisuus osoittaa niiden lähentyvän alkuperän bakteereista ja eläimistä. [yksi]
Prokaryoottisilla opsiineilla on seitsemän transmembraanidomeenia, jotka ovat rakenteeltaan samanlaisia kuin eukaryoottiset G-proteiiniin kytketyt reseptorit . Mutta tällaisista yhtäläisyyksistä huolimatta ei ole todisteita siitä, että niillä olisi evolutionaarisia yhtäläisyyksiä, ilmeisesti nämä proteiinit kehittyivät toisistaan riippumatta. [yksi]
Jotkut bakteerit kiinnittävät hiiltä ilman klorofyllin osallistumista käyttämällä tähän ensimmäisen tyypin opsiineja ( proteorodopsiineja , halorodopsiineja ja bakteerirodopsiineja). Halobakteerit käyttävät herkkiä rodopsiineja fototaksisiin, signaalinsiirtojärjestelmän proteiineja, jotka liittyvät plasmakalvoihin, jotka eivät liity G-proteiineihin. ovat mukana tässä prosessissa. [2]
Kaksi selkärankaisten opsiinien perhettä luokitellaan ilmentymisen ja evoluutiohistorian erojen mukaan. Rodopsiinit , jotka osallistuvat pimeänäön, ovat erittäin herkkiä, epäteräviä opsiineja ja sijaitsevat verkkokalvon sauvoissa . Kartioopsiinit, jotka osallistuvat värinäön, ovat matalaherkkiä mutta teräviä opsiineja, ja ne sijaitsevat verkkokalvon kartiosoluissa. Kartioopsiinit luokitellaan myös valon maksimiabsorption aallonpituuden mukaan. Myös luokittelua varten verrataan usein eri ryhmien opsiinien aminohapposekvenssejä. Molemmat lähestymistavat erottavat neljä opsiinien pääryhmää. [3] Ihmisillä on seuraavat visuaaliset proteiinit:
OPN1MW- , OPN1MW2- ja OPN1SW- geenit tunnetaan kolmesta viimeisestä ihmisen opsiinista .
Muilla eläimillä on erilaisia fotoreseptoriproteiineja, ja niiden vastaavat absorptiospektrit eroavat ihmisen proteiineista. Siksi ihmisten ja eläinten käsitys valosta ja kuvista on erilainen. Jotkut hyönteiset esimerkiksi näkevät ultraviolettialueella, ja eläimet, joilla on yhden tyyppinen opsiini, näkevät ympäröivän maailman mustavalkoisena.
Opsiinit liittyvät kovalenttisesti verkkokalvoon , A-vitamiinin aldehydimuotoon . Sitoutuminen tapahtuu verkkokalvon aldehydiryhmän kondensoitumisen kautta seitsemännessä transmembraanisessa alfakierteessä olevan lysiinitähteen ε-aminoryhmän kanssa Schiff-emäksen muodostamiseksi . Selkärankaisilla kromofori on cis-muodossa. Fotonin absorptio johtaa muutokseen konformaatiossa trans-tilaan. Fotoisomerointi indusoi konformaatiomuutoksia opsiiniproteiinissa ja aktivoi fototransduktiokaskadin.
Opsiinit sisältävät seitsemän transmembraanista alfakierteistä domeenia, jotka on yhdistetty kolmella solunulkoisella ja kolmella sytoplasmisella silmukalla. Monet aminohappotähteet ovat evoluutionaalisesti konservoituneita eri opsiiniryhmien välillä. [4] Lys296- tähde on konservoitunut kaikissa tunnetuissa opsiineissa ja toimii Schiff-emäksen sitoutumispaikkana kromoforiin.
![]() |
---|