Selenoproteiinit ovat proteiineja, jotka sisältävät yhden tai useamman seleeniä sisältävän aminohapon selenokysteiinin (Se-Cys) tähteen. Selenoproteiinien joukossa, joiden toimintoja on kuvattu, ovat 5 glutationiperoksidaasia ja 3 tioredoksiinireduktaasia , jotka sisältävät vain yhden selenokysteiinitähteen [1] . Selenoproteiini P on yleisin plasman selenoproteiini . Sen rakenne on hieman epätavallinen, koska ihmisillä se sisältää 10 selenokysteiinitähdettä, jotka on ryhmitelty 2 domeeniin : yksi - pitkä - domeeni, joka sijaitsee polypeptidiketjun N-päässä , sisältää 1 selenokysteiinitähteen, toinen - lyhyt - sijaitsee C-päässä ja sisältää 9 selenokysteiinitähdettä. Pitkä domeeni on todennäköisesti entsymaattinen domeeni, kun taas lyhyen domeenin uskotaan olevan vastuussa erittäin reaktiivisen seleenin turvallisesta kuljettamisesta koko kehossa [2] [3] .
Selenoproteiineja löytyy kaikkien kolmen alueen edustajista: eukaryooteista , arkeista ja bakteereista . Eukaryooteista selenoproteiinit ovat melko yleisiä eläimissä , mutta ne ovat harvinaisia tai puuttuvat kokonaan muiden valtakuntien edustajilta (yksi selenoproteiini eristettiin viherlevästä Chlamydomonas , mutta tätä ei tehty muissa kasveissa ja sienissä ). Bakteereissa ja arkeissa vain joissakin fylogeneettisissä ryhmissä on selenoproteiineja, kun taas useimmissa ne puuttuvat kokonaan. Nämä johtopäätökset tehtiin kokonaisten genomien sekvensoinnin ja analyysin perusteella , mikä osoitti pää- ja apugeenien läsnäolon tai puuttumisen, jotka ovat vastuussa selenoproteiinien synteesistä vastaavassa organismissa.
Selenokysteiiniä sisältävien selenoproteiinien lisäksi tunnetaan useita bakteeriperäisiä selenoproteiineja, joissa seleeniatomi on sitoutunut ei-kovalenttisesti . Useimpien näistä proteiineista uskotaan sisältävän aktiivisissa kohdissaan molybdopteriini ] -kofaktorin selenidiligandin . Näitä proteiineja ovat nikotinaattidehydrogenaasi [ Eubacterium barkeri sekä ksantiinidehydrogenaasi . Seleeniä voidaan myös sisällyttää tRNA : n modifioituihin typpipitoisiin emäksiin (2-seleno-5-metyyliaminometyyliuridiinina ) .
Lopuksi seleeniä löytyy proteiineista osana aminohappoa selenometioniinia , joka joskus satunnaisesti korvaa metioniinin . Tällaista epäspesifisesti lisättyä selenometioniinia sisältäviä proteiineja ei pidetä selenoproteiineina. Kaikkien metioniinitähteiden korvaamista seleenimetioniinitähteillä käytetään kuitenkin laajalti proteiinien avaruudellisen rakenteen määrittämiseen käytettävän vaihe- ongelman ratkaisemiseksi. Vaikka metioniinin korvaaminen selenometioniinilla ei aiheuta vakavia seurauksia (ainakaan bakteereissa), selenokysteiinin epäspesifinen lisääminen kysteiinin tilalle on erittäin myrkyllistä. Tämä saattaa selittää melko monimutkaisen reitin olemassaolon selenokysteiinin biosynteesiin ja sen liittämiseen selenoproteiiniin, mikä välttää vapaiden aminohappojen olemassaolon välituotteina. Siksi, vaikka selenokysteiiniä sisältävä selenoproteiini pääsisi kehoon ruoan mukana, selenokysteiinin on ensin hajottava, jotta sitä voitaisiin käyttää seleenin lähteenä, sitten syntetisoidaan uutta selenokysteiiniä ja se sisältyy jo selenoproteiiniin.
Seleeni on elintärkeä alkuaine eläimille, myös ihmisille. Tähän mennessä ihmisen soluissa ja kudoksissa on kuvattu noin 25 erilaista selenokysteiiniä sisältävää selenoproteiinia. Koska seleenin puute riistää solulta kyvyn syntetisoida seleeniproteiineja, seleenin riittämättömään saantiin liittyvät vaikutukset johtuvat yhden tai useamman spesifisen selenoproteiinin puuttumisesta kehosta. Itse asiassa kolmen selenoproteiinin, TR1 , TR3 ja GPx4 , on havaittu olevan välttämättömiä hiirillä. Toisaalta liiallisella seleenillä ruoassa on myrkyllisiä vaikutuksia ja se aiheuttaa myrkytyksen. Seleenin välttämättömien ja myrkyllisten pitoisuuksien välinen kynnys on melko kapea.
Ihmisen selenoproteiineja ovat mm.