Akvaporiinit

Akvaporiinit ovat integroituja kalvoproteiineja, jotka muodostavat huokosia solukalvoihin . Akvaporiiniperhe on osa suurempaa tärkeimpien sisäisten proteiinien ( MIP ) perhettä ,  jonka tyypillisin edustaja on linssikuitujen tärkein sisäinen proteiini (MIP).

Löytöhistoria

Peter Agre sai akvaporiinien löydöstä vuoden 2003 kemian Nobelin palkinnon yhdessä Rodrik McKinnonin kanssa , joka sai palkinnon kaliumkanavien rakenteen ja mekanismien tutkimisesta.

Toiminnot

Akvaporiinit eli "vesikanavat" päästävät selektiivisesti vesimolekyylejä läpi, jolloin se pääsee soluun ja sieltä pois, samalla kun estetään ionien ja muiden liuenneiden aineiden virtausta. Muut akvaglyseroporiinit läpäisevät paitsi vettä, myös glyserolia , CO 2 :ta , ammoniakkia ja ureaa muodostuneiden huokosten halkaisijasta ja muodosta riippuen, akvaporiinit ovat kuitenkin täysin läpäisemättömiä varautuneille hiukkasille, ja tämä ominaisuus sallii niiden ylläpitää sähkökemiallisen kalvopotentiaalin . .

Akvaporiineja löytyy monien ihmissolujen, samoin kuin bakteerien ja muiden organismien kalvoista. Akvaporiinit ovat välttämättömiä kasvien vedenkuljetusjärjestelmässä.

Nisäkäsakvaporiinit

Nisäkkäillä on kuvattu 13 tyyppistä akvaporiineja, joista 6 löytyy munuaisista. [1] On mahdollista, että joitain akvaporiineja ei ole vielä kuvattu. Taulukko näyttää eniten tutkitut proteiinityypit:

Kasvi akvaporiineja

Kasveissa on kuvattu viisi akvaporiiniryhmää: [4]

• Plasmakalvon integraaliset proteiinit, plasmamembraanin sisäinen proteiini (PIP) [5]
• Integral tonoplast proteiinit, Tonoplast Intrinsic Protein (TIP) [6]
• Integraaliset noduliini-26:n kaltaiset proteiinit, Noduliini-26:n kaltaiset sisäiset proteiinit (NIP) [7]
• Pienet perusproteiinit , Small basic Intrinsic Protein (SIP) [8]
• Integral X -proteiinit, X Intrinsic Protein (XIP) [9]

Nämä viisi akvaporiiniryhmää jaettiin evoluutioalaryhmiin niiden DNA:ta koodaavien sekvenssien perusteella. Plasmakalvoakvaporiinit (PIP) on jaettu kahteen alaryhmään: PIP1 ja PIP2. Tonoplast-akvaporiinit (TIP) luokitellaan viiteen alaryhmään: TIP1, TIP2, TIP3, TIP4 ja TIP5. Jokaisessa alaryhmässä eristetään isoformeja, esimerkiksi: PIP1;1, PIP1;2. On myös tärkeää huomata, että akvaporiinien joukko ei ole vain lajispesifinen, vaan myös kudos- ja sytospesifinen; On myös otettava huomioon, että akvaporiinien ilmentymiskuvio muuttuu ontogeneaation aikana. [kymmenen]

Akvaporiinien toiminnot kasveissa

Kasveissa juuret imevät vettä pääasiassa absorptioalueella, jolle on ominaista juurikarvojen läsnäolo - trikoblastien sytoplasmiset kasvut. Imeytymisen jälkeen vesi kulkee juurikuoren läpi ja tulee johtaviin kudoksiin. Sivuttaisreittejä on kolme (juuren reunalta sen keskiosaan) [11] :

• apoplastinen kuljetus - kuljetus soluseinien ja solujen välisten tilojen läpi;
• kuljetus solusta soluun:
  • symplastin kuljetus - kuljetus solujen sytoplasman läpi, jotka kommunikoivat plasmodesmatan kautta ;
  • transmembraaninen kuljetus - kuljetus solusta soluun liittyy plasmakalvojen risteykseen plasmakalvon ja tonoplastin akvaporiinien osallistuessa . [12] [10]

On osoitettu, että kun juuret upotetaan elohopeakloridiin (yleisimmin käytetty kasvien akvaporiinien estäjä), veden virtaus vähenee merkittävästi, mutta ionien kuljetus ei vaikuta. [11] Tämä tosiasia vahvistaa, että kasvien juurissa on erityisiä vedenottomekanismeja, jotka eivät liity ionien kuljetukseen.

On myös tärkeää huomata, että akvaporiinit ovat tärkeässä roolissa sytoplasman normaalin osmolaarisuuden ylläpitämisessä ja osallistuvat kasvisolujen kasvuun pidennyksen kautta säätelemällä kalvon läpi kulkevaa veden virtausta soluun. [10] Erityisesti ehdotetaan akvaporiinien osallistumista kuivattujen siitepölyjyvien rehydraatioon leimautumalla ja veden kalvon läpi kulkevan virtauksen säätelyyn kasvavaan siitepölyputkeen. [13]

Akvaporiinigeenien ilmentymisen tukahduttaminen kasveissa johtaa vedenjohtavuuden laskuun ja fotosynteesin intensiteetin vähenemiseen lehtissä . [neljätoista]

Akvaporiinien säätely kasveissa

Akvaporiinien säätely mahdollistaa niiden siirtokapasiteetin säätelyn, mikä voi olla tarpeen esimerkiksi kuivuuden aikana, kun on tarpeen rajoittaa solujen veden menetystä. [15] Akvaporiinien sulkeminen/avautuminen saadaan aikaan translaation jälkeisillä modifikaatioilla , jotka johtavat muutoksiin proteiinin konformaatiossa. Tällä hetkellä kasveissa tunnetaan kaksi mekanismia, jotka säätelevät akvaporiinien tilaa:

• seriinitähteen defosforylaatio - fosforihappotähteen pilkkominen (suoritetaan veden puutteella);
• histidiinijäännöksen protonoituminen (tulvimisen aikana).

Erityisesti akvaporiinien fosforylaatiolla /defosforylaatiolla on osoitettu olevan tärkeä rooli tulppaanin terälehtien avaamisessa ja sulkemisessa vasteena lämpötilan muutoksiin. [16] [17]

Genetiikka

Aquaporin -2- geenin mutaatiot aiheuttavat ihmisillä perinnöllisen nefrogeenisen diabetes insipiduksen . [kahdeksantoista]

Katso myös

• MIP
• Aquaporin 5
• Aquaporin 6
• Aquaporin 7
• Aquaporin 8
• Aquaporin 9
• Aquaporin 10
• Aquaporin 11

Muistiinpanot

1. ↑ Nielsen S., Frøkiaer J., Marples D., Kwon TH, Agre P., Knepper MA Akvaporiinit munuaisissa: molekyyleistä lääkkeeksi   // Physiol . Rev. : päiväkirja. - 2002. - Voi. 82 , nro. 1 . - s. 205-244 . - doi : 10.1152/physrev.00024.2001 . — PMID 11773613 .
2. ↑ 1 2 Ellei taulukon laatikoissa toisin mainita, viite on: Walter F., PhD. Boori. Lääketieteellinen fysiologia : solu- ja molekyylipainotteinen lähestymistapa  . - Elsevier/Saunders, 2005. - ISBN 1-4160-2328-3 . Sivu 842
3. ↑ Gattolin S., Sorieul M., Hunter PR, Khonsari RH, Frigerio L. In vivo -kuvaus tonoplastin sisäisestä proteiiniperheestä Arabidopsis-juurissa  // BMC Plant Biol  . : päiväkirja. - 2009. - Vol. 9 . - s. 133 . - doi : 10.1186/1471-2229-9-133 . — PMID 19922653 .
4. ↑ Kaldenhoff R., Bertl A., Otto B., Moshelion M., Uehlein N. Kasvien akvaporiinien karakterisointi  //  Meth . Enzymol.  : päiväkirja. - 2007. - Voi. 428 . - s. 505-531 . - doi : 10.1016/S0076-6879(07)28028-0 . — PMID 17875436 .
5. ↑ Kammerloher W., Fischer U., Piechottka GP, Schäffner AR Vesikanavat kasvin plasmakalvossa, kloonattu immunoselektiolla nisäkkään ilmentämisjärjestelmästä  // Plant  J. : päiväkirja. - 1994. - Voi. 6 , ei. 2 . - s. 187-199 . - doi : 10.1111/j.1748-1716.2006.01563.x . — PMID 7920711 .
6. ↑ Maeshima M.  TONOPLAST TRANSPORTERS: Organisaatio ja toiminta  // Annu Rev Plant Physiol Plant Mol Biol  : aikakauslehti. - 2001. - Voi. 52 . - s. 469-497 . - doi : 10.1146/annurev.arplant.52.1.469 . — PMID 11337406 .
7. ↑ Wallace IS, Choi WG, Roberts DM Kasviakvaglyseroporiinien noduliini 26:n kaltaisen sisäisen proteiiniperheen rakenne, toiminta ja säätely   // Biochim . Biophys. Acta : päiväkirja. - 2006. - Voi. 1758 , no. 8 . - s. 1165-1175 . - doi : 10.1016/j.bbamem.2006.03.024 . — PMID 16716251 .
8. ↑ Johanson U., Gustavsson S. Kasvien tärkeimpien sisäisten proteiinien uusi alaryhmä  //  Molecular Biology and Evolution : päiväkirja. - Oxford University Press , 2002. - Voi. 19 , ei. 4 . - s. 456-461 . — PMID 11919287 .
9. ↑ Kasvien X-ominaisten proteiinigeenien molekyylievoluutio ja toiminnallinen eroavuus . Haettu 12. kesäkuuta 2020. Arkistoitu alkuperäisestä 12. kesäkuuta 2020. (määrätön)
10. ↑ 1 2 3 Johansson, I; Karlsson, M; Johanson, U; Larsson, C; Kjellbom, P. Akvaporiinien rooli solujen ja koko kasvien vesitasapainossa   // Biochimica et Biophysica Acta ( BBA) - Biomembranes : päiväkirja. - 2000. - 1. toukokuuta ( nide 1465 , nro 1-2 ). - s. 324-342 . - doi : 10.1016/S0005-2736(00)00147-4 .
11. ↑ 1 2 Kasvien fysiologia. I.P. Ermakov 2007. - S. 126-128
12. ↑ Chaumont, F; Tyerman, SD Aquaporins : Highly Regulated Channels Controlling Plant Water Relations  // Plant Physiology  : Journal  . - American Society of Plant Biologists , 2014. - 1. huhtikuuta ( nide 164 , nro 4 ). - s. 1600-1618 . - doi : 10.1104/pp.113.233791 . — PMID 24449709 .
13. ↑ Siitepölyakvaporiinit: mitä varten ne ovat olemassa? . Haettu 12. kesäkuuta 2020. Arkistoitu alkuperäisestä 12. kesäkuuta 2020. (määrätön)
14. ↑ Sade, N; Shatil-Cohen, A; Attia, Z; Maurel, C; Boursiac, Y; Kelly, G; Granot, D; Yaaran, A; Lerner, S. Plasmakalvoakvaporiinien rooli nipun vaipan ja mesofyllin jatkuvuuden ja lehtihydrauliikan säätelyssä  // Plant Physiology  : Journal  . - American Society of Plant Biologists , 2014. - 1. marraskuuta ( osa 166 , nro 3 ). - P. 1609-1620 . - doi : 10.1104/s. 114.248633 . — PMID 25266632 .
15. ↑ Kaldenhoff R., Fischer M. Akvaporiinit kasveissa  (englanniksi)  // Acta Physiol (Oxf) : päiväkirja. - 2006. - Voi. 187 , no. 1-2 . - s. 169-176 . - doi : 10.1111/j.1748-1716.2006.01563.x . — PMID 16734753 .
16. ↑ Azad AK, Sawa Y., Ishikawa T., Shibata H. Plasmakalvon akvaporiinin fosforylaatio säätelee tulppaanin terälehtien lämpötilasta riippuvaa avautumista  //  Plant Cell Physio : Journal. - 2004. - Voi. 45 , no. 5 . - s. 608-617 . - doi : 10.1093/pcp/pch069 . — PMID 15169943 .
17. ↑ Azad AK, Katsuhara M., Sawa Y., Ishikawa T., Shibata H. Neljän plasmakalvoakvaporiinin karakterisointi tulppaanin terälehdissä: oletettua homologia säätelee fosforylaatio  //  Plant Cell Physiol : Journal. - 2008. - Voi. 49 , ei. 8 . - s. 1196-1208 . - doi : 10.1093/pcp/pcn095 . — PMID 18567892 .
18. ↑ Mulders SM, Knoers NV, Van Lieburg AF, Monnens LA, Leumann E., Wühl E., Schober E., Rijss JP, Van Os CH, Deen PM Uudet mutaatiot AQP2-geenissä nefrogeenisessä diabetes insipiduksessa, jotka johtavat toiminnalliseen, mutta väärään reittiin vesikanavat  (englanniksi)  // J. Am. soc. Nephrol. : päiväkirja. - 1997. - Helmikuu ( osa 8 , nro 2 ) . - s. 242-248 . — PMID 9048343 .

Sanakirjat ja tietosanakirjat	Suuri tanskalainen Iso venäläinen Brockhaus Universalis