laktaattidehydrogenaasi | |
---|---|
Tunnisteet | |
Koodi KF | 1.1.1.27 |
CAS-numero | 9001-60-9 |
Entsyymitietokannat | |
IntEnz | IntEnz-näkymä |
BRENDA | BRENDA pääsy |
ExPASy | NiceZyme-näkymä |
MetaCyc | metabolinen reitti |
KEGG | KEGG-merkintä |
PRIAM | profiili |
ATE:n rakenteet | RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum |
Geeniontologia | AmiGO • EGO |
Hae | |
PMC | artikkeleita |
PubMed | artikkeleita |
NCBI | NCBI-proteiinit |
CAS | 9001-60-9 |
Mediatiedostot Wikimedia Commonsissa |
Laktaattidehydrogenaasi A (alayksikkö M) | |
---|---|
| |
Merkintä | |
Symbolit | LDHA ; LDHM |
CAS | 9001-60-9 |
Entrez Gene | 3939 |
HGNC | 6535 |
OMIM | 150 000 |
RefSeq | NM_005566 |
UniProt | P00338 |
Muut tiedot | |
Koodi KF | 1.1.1.27 |
Locus | 11. ch. , 11p15.4 |
Tietoja Wikidatasta ? |
Laktaattidehydrogenaasi B (alayksikkö H) | |
---|---|
Merkintä | |
Symbolit | LDHB ; LDHL |
CAS | 9001-60-9 |
Entrez Gene | 3945 |
HGNC | 6541 |
OMIM | 150 100 |
RefSeq | NM_002300 |
UniProt | P07195 |
Muut tiedot | |
Koodi KF | 1.1.1.27 |
Locus | 12. ch. , 12p12.2-12.1 |
Tietoja Wikidatasta ? |
Laktaattidehydrogenaasi C -alayksikkö | |
---|---|
Merkintä | |
Symbolit | LDHC |
CAS | 9001-60-9 |
Entrez Gene | 3948 |
HGNC | 6544 |
OMIM | 150150 |
RefSeq | NM_002301 |
UniProt | P07864 |
Muut tiedot | |
Koodi KF | 1.1.1.27 |
Locus | 11. ch. , 11p15.5-15.3 |
Tietoja Wikidatasta ? |
Laktaattidehydrogenaasi (L-laktaatti: NAD-oksidoreduktaasi (LDH) 1.1.1.27) on entsyymi , joka osallistuu glykolyysireaktioihin [1] . Laktaattidehydrogenaasi katalysoi laktaatin muuttumista pyruvaaiksi tuottaen NADH:ta.
Maerhof sai ensimmäisen kerran laktaattidehydrogenaasin pestystä lihaksesta vuonna 1909 , ja vuonna 1940 Straub sai sen kiteisessä muodossa.
Laktaattidehydrogenaasi kestää kemiallisia hyökkäyksiä, kuten reagensseja, jotka hapettavat tai estävät sulfhydryyliryhmiä , kuten jodiasetaattia ja jodibentsoaattia . Laktaattidehydrogenaasin aktiivisuus vähenee, kun pyruvaatin pitoisuus nousee yli 10–4 M. Merkittävää inaktivaatiota, joka palautuu kysteiiniä lisättäessä , tapahtuu inkuboitaessa parakloorielokuribentsoaatin kanssa .
Laktaattidehydrogenaasin koentsyymi on nikotiiniamidiadeniinidinukleotidi , lyhennettynä NAD. NAD on dinukleotidityyppinen koentsyymi, jossa kaksi nukleosidi-5'-monofosfaattia on liitetty yhteen fosfoanhydridisidoksella.
LDH - analyysi sisältyy biokemialliseen verikokeeseen . Normit:
Laktaattidehydrogenaasi katalysoi pyruvaatin ja laktaatin keskinäistä muuntumista NADH :n ja NAD + :n samanaikaisen muuntamisen kanssa . Se muuttaa pyruvaatin, glykolyysin lopputuotteen, laktaatiksi, kun happea puuttuu tai puuttuu, ja se suorittaa käänteisen reaktion Cori-syklin aikana maksassa. Suurilla laktaattipitoisuuksilla entsyymi osoittaa takaisinkytkennän estoa ja pyruvaatin muuntumisnopeus laktaatiksi vähenee. Se katalysoi myös 2-hydroksibutyraatin dehydrausta , mutta tämä on paljon huonompi substraatti kuin laktaatti.
Ihmisen LDH käyttää His(193):a protonin vastaanottajana ja toimii yhdessä koentsyymin (Arg 99 ja Asn 138) ja substraattia sitovien tähteiden (Arg106; Arg169; Thr 248) kanssa [2] [3] . His (193) aktiivista kohtaa ei ole löydetty vain LDH:n ihmismuodosta, vaan myös monista erilaisista eläimistä, mikä viittaa LDH:n konvergenttiin. Kahdella eri LDH-alayksiköllä (LDH-A, joka tunnetaan myös nimellä LDH M-alayksikkö, ja LDH-B, joka tunnetaan myös nimellä LDH H-alayksikkö) on sama aktiivinen kohta ja samat aminohapot, jotka osallistuvat reaktioon. Huomattava ero LDH:n tertiaarisen rakenteen muodostavien kahden alayksikön välillä on glutamiinin (H-ketjussa) korvaaminen alaniinilla (M-ketjussa). Uskotaan, että tämä pieni mutta havaittavissa oleva muutos on syy siihen, miksi H-alayksikkö voi sitoa NAD:ta nopeammin ja M-alayksikön katalyyttinen aktiivisuus ei vähene asetyylipyridiinideniinidinukleotidin läsnä ollessa , kun taas H-alayksikön aktiivisuus vähenee tekijällä. viidestä [4] .
Niillä on erilainen alayksiköiden M (lihas) ja H (sydän) koostumus . Numerointi riippuu liikkuvuudesta geelissä elektroforeesin aikana [5] .
LDH 1 - (НННН) - jolla on suurin liikkuvuus, se sisältyy pääasiassa sydänlihakseen ;
LDH 2 - (HHHM) - sijaitsee pääasiassa punasoluissa ja munuaisissa .
LDH 3 - (HHMM) - löytyy pääasiassa keuhkoista ;
LDH 4 - (NMMM) - sijaitsee pääasiassa luustolihaksissa ja osittain maksasoluissa . Tästä syystä Botkinin taudin yhteydessä LDH-5:n ja LDH-4 :n aktiivisuus ja pitoisuus lisääntyvät samanaikaisesti potilaan veren seerumissa ;
LDH 5 - (MMMM) - jolla on vähiten liikkuvuutta, pääasiassa hepatosyyteissä ;
Isoentsyymejä käytetään sydänkohtausten, iskemian, munuaisvaurioiden jne. diagnosoinnissa. Laktaattidehydrogenaasin taso korreloi sen sairauden vaikeusasteen kanssa, joka aiheutti entsyymin vapautumisen vereen [6] .