Reticulons ( eng. reticulon, RTN - selkärankaisilla; muissa eukaryooteissa - retikulonin kaltaiset proteiinit , eng. reticulon-like proteiinit, RTNL ) - perhe evoluutionaalisesti konservoituneita proteiineja, joita esiintyy pääasiassa endoplasmisessa retikulumissa ja joilla oletettavasti on rooli molekyylien liikkuminen verkkokalvon ja Golgi-kompleksin välillä, rakkuloiden muodostuminen , kalvon morfogeneesi, mutta niiden tehtävät eivät rajoitu tähän, koska retikulonien vuorovaikutuksia ei täysin ymmärretä. [1] Siten oligodendrosyytit ilmentävät nisäkkään retikuloni-4 :ää ja se on aksonien kasvun estäjä. On näyttöä verkkokalvojen yhdistämisestä Alzheimerin tautiin, amyotrofiseen lateraaliskleroosiin .
Retikuloneja on kuvattu kaikissa eukaryooteissa , mutta niitä ei löydy arkeista ja bakteereista. Nisäkkäillä tunnetaan neljä retikulonigeeniä: RTN1 , RTN2 , RTN3 , RTN4 .
Reticulon-geenit sisältävät useita introneita ja eksoneja , ja vaihtoehtoinen silmukointi tuottaa erilaisia proteiinivariantteja. Perheen kaikkien proteiinien karboksyylipää sisältää erittäin konservoituneen retikulonihomologiadomeenin ( RHD ) . Muilla proteiinien alueilla on suurta vaihtelua ja ne eroavat jopa saman organismin sisällä.
RTN4-geeni on mielenkiintoinen siinä mielessä, että yksi sen koodaamista proteiineista, RTN4A, joka tunnetaan myös nimellä Nogo-A, joka estää aksonien kasvua , puuttuu kaloista [2] , ja lisäksi tiedetään, että kalojen hermosto pystyy merkittävä uusiutuminen vaurioituessaan .
Retikulumin kaltaisen domeenin (RHD) yleinen rakenne on säilynyt evoluutioprosessissa - sitä arvataan kasveissa, hiivassa ja ihmisissä. Se sisältää kaksi hydrofobista aluetta, joissa on 28-36 aminohappoa, oletettavasti integroituneena kalvoon. Niitä erottaa 60-70 aminohapon pituinen hydrofiilinen silmukka, jota seuraa noin 50 aminohappoa pitkä C-terminaalinen häntä. On huomattava [1] , että hydrofobiset alueet ovat liian suuria verrattuna proteiinien tyypillisiin transmembraanidomeeneihin, jotka sisältävät yleensä noin 20 aminohappoa. Näiden alueiden topologiaa ei ole täysin selvitetty.