Ferredoksiinit

Ferredoksiinit ( lat.  ferrum  - rauta ; lyhennetty "Fd") - ryhmä pieniä ( 6 - 12 kDa ) liukoisia proteiineja, jotka sisältävät rauta-rikkiklustereita ja jotka ovat liikkuvia elektronien kantajia useissa aineenvaihduntaprosesseissa. Yleensä ne siirtävät yhden tai kaksi elektronia muuttamalla rautaatomien hapetusastetta.

Termin "ferredoksiini" loi D. S. Worton kemianyhtiö DuPontista viittaamaan rautaa sisältävään proteiiniin, jonka Mortenson, Valentine ja Carnahan eristivät anaerobisesta Clostridium pasteurianum -bakteerista vuonna 1962 [1] [2] . Samana vuonna Tagawa ja Arnon eristivät samanlaisen proteiinin pinaatin kloroplasteista ja antoivat sille nimen "kloroplastiferredoksiini" [3] . Tämä ferredoksiini osallistuu sykliseen ja ei-sykliseen elektronien kuljetukseen fotosynteesireaktioissa . Ei-syklisessä kuljetuksessa ferredoksiini on viimeinen elektronin vastaanottaja ja entsyymi hapettaa sen sittenferredoksiini-NADP + -reduktaasi ( koodi KF 1.18.1.2 ), palauttaen NADP + :n .

Muita bioorgaanisia elektronien kantajia ovat ryhmät, kuten rubredoksiinit , sytokromit , plastosyaniinit ja proteiinit, jotka ovat rakenteeltaan samanlaisia ​​kuin Riske-proteiinit .

Nykyaikainen ferredoksiinien luokittelu perustuu pääasiassa rauta-rikkiklusterien rakenteeseen ja proteiinisekvenssien vertailuun; Myös redoxpotentiaalin arvo ja absorptiospektrin muoto otetaan huomioon .

Fe 2 S 2 -ferredoksiinit

2Fe-2S-ferredoksiiniperheen jäsenillä on beeta(2)-alfa-beeta(2)-periaatteeseen perustuva perusproteiinirakenne. Näitä ovat putidaredoksiini , terpredoksiini ja adrenodoksiini [4] [5] [6] [7] . Nämä ovat noin sadan aminohapon proteiineja, joissa on neljä konservoitunutta kysteiinitähdettä , joihin 2Fe-2S-klusteri on kiinnittynyt. Sama konservoitunut domeeni löytyy useista entsyymeistä ja monidomeeniproteiineista, kuten aldehydioksidoreduktaasista (N-päässä), ksantiinioksidaasista (N-pää), ftalaattidioksigenaasista (C-pää) sukkinaatin rauta-rikkiproteiinista. dehydrogenaasi (N-pää) ja metaanimono-oksigenaasi (N-pää).

Istuta ferredoksiineja

Ensimmäistä kertaa tämä proteiiniryhmä löydettiin kloroplastikalvosta, josta se sai nimensä. Ne ovat tyypillisiä kasveille ja osallistuvat elektronien kuljetukseen fotosynteesin ETC: ssä . Kloroplastien stroomassa ferredoksiinilla on kaksi päätehtävää: ei-syklisessä elektronivirtauksessa se vastaanottaa elektronin rauta-rikkiklusterista F B , joka sisältyy fotosysteemiin I , minkä jälkeen se siirtää sen palauttamaan NADP + tai palauttaa elektronin takaisin elektroninkuljetusketjuun syklisen virtauksen aikana. Kloroplasteissa olevaa pelkistettyä ferredoksiinia käytetään palauttamaan:

1. hapetettu nikotiiniamidiadeniinidinukleotidifosfaatti (NADP +) - mukana ferredoksiini-NADP + -reduktaasi (FNR),
2. nitriitistä ammoniumiksi - nitriittireduktaasin mukana ,
3. sulfiitista sulfidiksi - sulfiittireduktaasin osallistuessa ,
4. reaktiossa glutamiini  + 2-oksoglutaraatti  → 2-glutamaatti - glutamaattisyntaasin  osallistuessa .

Bakteerien hydroksyloivassa dehydrogenaasijärjestelmässä, joka hapettaa aromaattisia aineita, niitä käytetään elektronien välikantajina flavoproteiinireduktaasin ja oksigenaasin välillä.

Tioredoksiinin kaltaiset ferredoksiinit

Ferredoksiini Fe 2 S 2 Clostridium pasteurianumista ( Cp 2FeFd ) on liitetty uuteen proteiiniperheeseen sen primäärirakenteen, sen rauta-rikkiklusterin spektroskooppisten ominaisuuksien ja ainutlaatuisen kyvyn korvata kaksi ligatoivaa kysteiiniä perusteella. jäämiä. Vaikka tämän ferredoksiinin fysiologinen rooli on edelleen epäselvä, se näyttää olevan spesifinen vuorovaikutus molybdeeni-rautaproteiinityppigenaasin kanssa . Azotobacter vinelandii ( Av 2FeFdI) ja Aquifex aeolicus ( Aa Fd) homologiset ferredoksiinit on löydetty ja tutkittu. Ferredoksiini Aa Fd:lle saatiin kiderakenne: kävi ilmi, että se on olemassa dimeerin muodossa . Itse Aa Fd -monomeerin avaruudellinen rakenne eroaa muiden Fe 2S 2 -ferredoksiinien rakenteesta. Sen laskos kuuluu luokkaan α+β: neljä β-levyä ja kaksi α-heliksiä muodostavat yhden tioredoksiinilaskoksen muunnelmista .

Adrenoksiinin kaltaiset ferredoksiinit

Adrenoksiinia (lisämunuaisen ferredoksiinia) löytyy kaikista nisäkkäistä, myös ihmisistä. Tämän proteiinin ihmisversiota kutsutaan yleisesti nimellä "ferredoksiini-1". Tähän ryhmään kuuluvat adrenoksiini, putidaredoksiini ja terpredoksiini. Nämä ovat liukoisia Fe 2S 2 -proteiineja , jotka toimivat yhden elektronin kantajina. Adrenoksiini osallistuu mitokondriojärjestelmään, jossa se siirtää elektronin ferredoksiini-NADP+-reduktaasista kalvossa sijaitsevaan sytokromi P450 :een . Bakteereissa putidaredoksiini ja terpredoksiini siirtävät elektroneja NADPH-riippuvaisen ferredoksiinireduktaasinsa ja liukoisen sytokromi P450:n välillä. Tämän perheen muiden jäsenten tarkka toiminta ei ole selvä, vaikka E. colin ( Escherichia coli ) ferredoksiinin on osoitettu osallistuvan Fe-S-klusterien biogeneesiin. Huolimatta adrenoksiinin kaltaisten ja kasviferredoksiinien primäärirakenteen vähäisestä samankaltaisuudesta, molemmilla proteiineilla on samanlainen tertiäärinen rakenne ja spatiaalinen laskostuminen.

Ihmiskehossa ferredoksiini-1 osallistuu kilpirauhashormonien synteesiin. Lisäksi se siirtää elektroneja adrenoksiinireduktaasista sytokromi P450:lle, joka katkaisee sivuketjun kolesterolista . Ferredoksiini-1 pystyy sitoutumaan metalleihin ja proteiineihin. Se havaitaan helposti mitokondriomatriisissa .

Fe 4 S 4 - ja Fe 3 S 4 -ferredoksiinit

Fe 4 S 4 - ja Fe 3 S 4 -klustereita sisältävät ferredoksiinit ovat tyypillisiä bakteereille. Ferredoksiinit, joissa on [Fe 4 S 4 ] -klusteri, jaetaan matalapotentiaalisiin (bakteerityyppisiin) ja suuripotentiaalisiin ferredoksiineihin . Matala- ja korkeapotentiaaliset ferredoksiinit yhdistetään seuraavalla redox-reaktioiden kaaviolla:

Pienipotentiaalisilla ferredoksiineilla rauta-ionien muodollinen hapetusaste voi olla [2Fe 3+ , 2Fe 2+ ] ja [1Fe 3+ , 3Fe 2+ ], kun taas suuripotentiaalisilla se voi olla [3Fe 3+ , 1Fe 2+ ] tai [2Fe 3+ , 2Fe 2+ ].

Bakteerityyppiset ferredoksiinit

Näitä ovat muun muassa bakteereista löytyvät Fe4S4 - ferredoksiinit . Tämä ryhmä puolestaan ​​voidaan jakaa edelleen alaryhmiin proteiinin primäärirakenteen perusteella . Useimmat tämän ryhmän edustajat sisältävät vähintään yhden konservoituneen domeenin neljästä kysteiinitähteestä , jotka sitovat [Fe 4 S 4 ] -klusterin. Pyrococcus furiosus Fe 4S 4 -ferredoksiinissa yksi näistä konservatiivisista kysteiinitähteistä on korvattu asparagiinihappotähteellä .

Bakteerityyppisten ferredoksiinien evoluution aikana tapahtui useita päällekkäisyyksiä , transpositioita ja geenifuusioita, mikä johti proteiineihin, joissa oli useita rauta-rikkiklustereita kerralla. Joissakin bakteeriferredoksiineissa geenin kaksoisalueet ovat menettäneet yhden tai useamman konservoituneen seriinitähteen . Tällaiset domeenit ovat joko menettäneet kykynsä sitoa rauta-rikkiklustereita tai sitoutua [Fe 3S 4 ] iin [9] tai muodostavat rakenteita kahdella klusterilla [10] .

Kolmannen tason rakenne tunnetaan useista tämän ryhmän yhden klusterin ja kahden klusterin jäsenistä . Niiden laskos kuuluu luokkaan α+β, jossa on kahdesta seitsemään α-heliksiä ja neljä β-levyä, jotka muodostavat beeta-tynnyrimäisen rakenteen ja ulkonevan silmukan, jossa on kolme rauta- rikkiklusterin proksimaalista kysteiiniligandia .

Korkeapotentiaaliset rauta-rikkiproteiinit

Suuren potentiaalin rauta - rikkiproteiinit  ovat ainutlaatuinen ferredoksiiniperhe, jossa on Fe 4 S 4 -klusteri ja jotka osallistuvat anaerobisiin elektronien kuljetusketjuihin. Joillakin niistä on suurempi redox-potentiaali kuin millään muulla proteiinilla, jossa on rauta-rikkiklusteri (esimerkiksi Rhodopila globiformis -proteiinin redox-potentiaali on noin 450 mV ) [11] . Yksittäisten edustajien osalta tertiäärinen rakenne tunnetaan: niiden laskeminen kuuluu luokkaan α + β. Muiden bakteeriferredoksiinien tavoin niiden [Fe 4 S 4 ] -klusteri on kuutiomainen ja se on sitoutunut proteiiniin neljän kysteiinitähteen kautta.

Ihmisen proteiinit ferredoksiiniperheestä

• 2Fe-2S: AOX1 , FDX1 , FDX1L , NDUFS1 , SDHB , XDH ;
• 4Fe-4S: ABCE1 , DPYD , NDUFS8 .

Muistiinpanot

1. ↑ Mortenson LE, Valentine RC, Carnahan JE Elektroninkuljetustekijä Clostridium pasteurianum  (Rom.)  // Biochem. Biophys. Res. commun.. - 1962. - Iunie ( osa 7 ). - s. 448-452 . - doi : 10.1016/0006-291X(62)90333-9 . — PMID 14476372 .
2. ↑ Valentine RC Bakteeriferredoksiini   // Mikrobiologian ja molekyylibiologian arvostelut : päiväkirja. — American Society for Microbiology, 1964. - joulukuu ( nide 28 ). - s. 497-517 . — PMID 14244728 .
3. ↑ Tagawa K., Arnon D.I. Ferredoksiinit elektronien kantajina fotosynteesissä ja vetykaasun biologisessa tuotannossa ja kulutuksessa  //  Nature : Journal. - 1962. - elokuu ( nide 195 , nro 4841 ). - s. 537-543 . - doi : 10.1038/195537a0 . - . — PMID 14039612 .
4. ↑ Jouanneau Y., Armengaud J., Sainz G., Sieker LC Rhodobacter capsulatus -lajin [2Fe-2S]ferredoksiinin (FdVI) kiteytyminen ja alustava röntgendiffraktioanalyysi  //  Acta Crystallogr. D : päiväkirja. - 2001. - Voi. 57 , no. Pt 2 . - s. 301-303 . - doi : 10.1107/S0907444900017832 . — PMID 11173487 .
5. ↑ Sevrioukova IF Redox-dependent Structural Reorganisation in Putidaredoxin, a selkärankaisen tyyppinen [2Fe-2S] Ferredoksiini Pseudomonas putidasta  //  J. Mol. Biol. : päiväkirja. - 2005. - Voi. 347 , no. 3 . - s. 607-621 . - doi : 10.1016/j.jmb.2005.01.047 . — PMID 15755454 .
6. ↑ Pochapsky TC, Mo H., Pochapsky SS Malli hapetetun terpredoksiinin liuosrakenteelle, joka on Pseudomonasin Fe2S2-ferredoksiini  //  Biochemistry : Journal. - 1999. - Voi. 38 , ei. 17 . - P. 5666-5675 . - doi : 10.1021/bi983063r . — PMID 10220356 .
7. ↑ Ruterjans H., Beilke D., Weiss R., Lohr F., Pristovsek P., Hannemann F., Bernhardt R. Uusi elektroninkuljetusmekanismi mitokondrioiden steroidihydroksylaasijärjestelmissä, jotka perustuvat rakenteellisiin muutoksiin adrenodoksiinin vähentämisessä  . )  / / Biochemistry : Journal. - 2002. - Voi. 41 , no. 25 . - P. 7969-7978 . - doi : 10.1021/bi0160361 . — PMID 12069587 .
8. ↑ ATE 3P1M ; Chaikuad A., Johansson, C., Krojer, T., Yue, WW, Phillips, C., Bray, JE, Pike, ACW, Muniz, JRC, Vollmar, M., Weigelt, J., Arrowsmith, CH, Edwards , AM, Bountra, C., Kavanagh, K., Oppermann, U. Ihmisen ferredoksiini-1:n (FDX1) kiderakenne kompleksissa rauta-rikkiklusterin kanssa  //  Julkaistaan ​​: Journal. - 2010. - doi : 10.2210/pdb3p1m/pdb .
9. ↑ Fukuyama K., Matsubara H., Katsube Y., Tsukihara T. [4Fe-4S] -ferredoksiinin rakenne Bacillus thermoproteolyticuksesta jalostettuna 2,3 Å:n resoluutiolla. Bakteeriferredoksiinien rakenteelliset vertailut  (englanniksi)  // J. Mol. Biol. : päiväkirja. - 1989. - Voi. 210 , ei. 2 . - s. 383-398 . - doi : 10.1016/0022-2836(89)90338-0 . — PMID 2600971 .
10. ↑ Sieker LC, Meyer J., Moulis JM, Fanchon E., Duee ED, Vicat J. Clostridium aciduricista peräisin olevan 2[4Fe-4S]-ferredoksiinin jalostettu kiderakenne 1,84 Å:n resoluutiolla  //  J. Mol. Biol. : päiväkirja. - 1994. - Voi. 243 , no. 4 . - s. 683-695 . - doi : 10.1016/0022-2836(94)90041-8 . — PMID 7966291 .
11. ↑ Ambler RP , Meyer TE , Kamen MD Korkean redox-potentiaalin ferredoksiinin (HiPIP) aminohapposekvenssi purppuraisesta fototrofisesta Rhodopila globiformis -bakteerista, jolla on luokkansa korkein tunnettu redox-potentiaali.  (englanti)  // Biokemian ja biofysiikan arkistot. - 1993. - Voi. 306, nro 1 . - s. 215-222. - doi : 10.1006/abbi.1993.1503 . — PMID 8215406 .

Kirjallisuus

• Mokronosov A. T., Gavrilenko V. F., Zhigalova T. V. Photosynthesis. Fysiologiset-ekologiset ja biokemialliset näkökohdat / toim. I.P. Ermakova. — 2. painos, korjattu. ja muita .. - M . : Publishing Center "Academy", 2006. - 448 s. — ISBN 5-7695-2757-9 .

Sanakirjat ja tietosanakirjat	Suuri katalaani Hienoa norjalaista Iso venäläinen Britannica (verkossa) Brockhaus