Tyrosinaasi

Tyrosinaasi
Merkintä
Symbolit TYR; ; OCA1A; OCAIA
CAS 9002-10-2
Entrez Gene 7299
OMIM 606933
RefSeq NP_000363
UniProt P14679
Muut tiedot
Koodi KF 1.14.18.1
Locus 11. ch. , 11q
Tietoja Wikidatasta  ?

Tyrosinaasi (monofenolimono-oksigenaasi, eng.  monofenolmono-oksigenaasi ) on kuparia sisältävä entsyymi , joka katalysoi fenolien (esimerkiksi tyrosiinin ) hapettumista . Levinnyt monissa elävissä olennoissa. Tyrosinaasi katalysoi melaniinin ja muiden pigmenttien synteesiä niiden esiastetyrosiinista. Tyrosinaasin esiintyminen selittää leikattujen tai kuorittujen perunoiden tummumisen, kun ne altistuvat ilmalle .

Yksi ihmisen tyrosinaasimutaatioista häiritsee melaniinin synteesiä ja johtaa tyypin I silmä- ja ihoalbinismiin ( tyrosinaasi -negatiivinen albinismi). Tämä mutaatio esiintyy yhdellä ihmisestä 17 000:sta [1] .

Rakenne

Tyrosinaaseja löytyy kaikkien villieläinten - kasvien , eläinten ja sienten valtakuntien edustajista . Tyrosinaasit eroavat eri lajeissa rakenteeltaan, molekyylipainoltaan ja ominaisuuksiltaan. Kaikille tyrosinaaseille on kuitenkin tunnusomaista sama aktiivisen kohdan rakenne. Se koostuu kahdesta kuparikationista , joista kumpikin on orientoitunut kolmeen histidiinitähteeseen . Tämän entsyymin aktiivinen kohta on hyvin samanlainen kuin hemosyaniinin aktiivinen kohta sekä rakenteeltaan että ominaisuuksiltaan. Näillä kahdella aineella näyttää olevan yhteinen alkuperä. Tyrosinaasin aktiivinen kohta pystyy sieppaamaan yhden happimolekyylin , jota sitten käytetään substraatin hapettamiseen [2] [3] .

Ihmisen tyrosinaasi on kalvon läpäisevä proteiini , joka sijaitsee melanosyyttien kalvoissa . Suurin osa tyrosinaasimolekyylistä, mukaan lukien sen aktiivinen kohta, sijaitsee melanosomin sisällä , ja vain pieni osa sijaitsee melanosomin ulkopuolella, melanosyyttien sytoplasmassa [4] [5] .

Muistiinpanot

  1. ↑ Witkop CJ. Albinismi: hematologinen varastointisairaus, alttius ihosyövälle ja optiset hermosolujen viat, jotka jaetaan kaikentyyppisissä okulokutaanisissa ja silmäalbinismissa   // Ala J Med Sci. - Lontoo, 1979. - Voi. 16 , ei. 4 . - s. 327-330 .
  2. ↑ Mayer, A.M. Polyfenolioksidaasit kasveissa ja sienissä: menossa paikkoihin? Arvostelu  (englanniksi)  // Phytochemistry. – Lontoo, 2006. – Voi. 67 , no. 21 . - s. 2318-2331 .
  3. ↑ Jaenicke, E ja Decker, H. Äyriäisten tyrosinaasit muodostavat heksameerejä   // Biochem . J.. - Lontoo, 2003. - Ei. 371 (Pt 2) . - s. 515-523 .
  4. ↑ Kwon BS, Haq AK, Pomerantz SH, Halaban R. Ihmisen tyrosinaasin cDNA-kloonin eristäminen ja sekvenssi, joka kartoitetaan hiiren c-albinolokuksessa   // Proc . Natl. Acad. sci. USA. - Lontoo, 1987. - Voi. 84 , nro. 21 . - P. 7473-7477 . Arkistoitu alkuperäisestä 24. syyskuuta 2015.
  5. ↑ Theos AC, Tenza D, Martina JA, Hurbain I, Peden AA, Sviderskaya EV, Stewart A, Robinson MS, Bennett DC, Cutler DF, Bonifacino JS, Marks MS, Raposo G. Adapteriproteiinin (AP)-3 ja toiminnot AP-1 tyrosinaasien lajittelussa endosomeista melanosomeihin  (englanniksi)  // Mol. Biol. solu. - Lontoo, 2005. - Voi. 16 , ei. 11 . - P. 5356-5372 .

Linkit