Glykosyylihydrolaasit

Glykosyylihydrolaasit (tai glykosidaasit ) katalysoivat hiilihydraattimolekyyleissä olevien glykosidisidosten hydrolyysiä , jolloin syntyy kaksi pienempää hiilihydraattimolekyyliä . Näitä entsyymejä löytyy lähes kaikkien elävien organismien soluista . Glykosidaasit suorittavat monia erilaisia ​​tehtäviä : biomassan (esim. selluloosan ja hemiselluloosan ) hajottaminen , osallistuminen kehon antibakteeriseen puolustukseen (esim. lysotsyymi ), patogeneesin kehittäminen (esim. virusneuraminidaasi ), solujen biosynteesi (esim. mannosidaasit , jotka osallistuvat N - glykosyloitujen glykoproteiinien kypsymiseen ). Glykosidaasit yhdessä glykosyylitransferaasien kanssa muodostavat perustan biologiselle laitteistolle glykosidisidosten synteesiä ja tuhoamista varten .

Luokitus

Glykosyylihydrolaasit on ryhmitelty EC 3.2.1:ssä entsyymeiksi, jotka katalysoivat O- tai S - glykosidien hydrolyysiä . Kaikkien glykosidaasien EC-numerot ovat 3.2.1.x, kun taas x voi olla 1 - 165 riippuen entsyymin substraattispesifisyydestä . Niiden katalysoiman glykosidaasireaktion molekyylimekanismin perusteella ne voidaan jakaa kahteen ryhmään. Toisen edustajat kääntävät (kääntelevät) ja toisen - säilyttävät (säilyttäen) kaksinkertaisella inversiolla substraatin anomeerisen konfiguraation hydrolyysireaktion tuotteessa [1] . Glykosyylihydrolaasit voidaan myös luokitella ekso- tai endovaikutteisiksi sen mukaan, vaikuttavatko ne vastaavasti terminaaliseen vai sisäiseen monosakkaridijäännökseen hiilihydraattiketjussa. Uudemmat glykosyylihydrolaasien luokitukset perustuvat niiden aminohapposekvenssien vertailuun. Tällaiset luokitukset ennustavat erittäin paljon tutkimattomien entsyymien mahdollisia biokemiallisia aktiivisuuksia äskettäin tunnistetuilla sekvensseillä. Ensimmäistä kertaa kaikkien tuolloin tunnettujen glykosidaasisekvenssien luokittelua ehdotettiin vuonna 1991 [2] . Läheisesti sukua olevat proteiinit ehdotettiin ryhmitettäviksi perheisiin. Myöhemmin evoluutionaalisesti sukua olevat perheet alkoivat yhdistyä korkeammalla hierarkkisella tasolla klaaneiksi [3] . Tällainen kaksitasoinen luokitus on tällä hetkellä saatavilla CAZy-verkkosivustolla:

Viimeaikaiset tutkimukset ovat tehneet mahdolliseksi kaksitasoisen luokituksen perusteella luoda monitasoisen ( hierarkkisen ) luokituksen glykosyylihydrolaaseista ja niiden homologeista [4] [5] :

Nimikkeistö

Useimmat glykosyylihydrolaasit on nimetty niiden pääsubstraatin mukaan. Näiden nimien lisäksi käytetään usein myös irrotettavan hiilihydraattijäämän antamia nimiä. Triviaaleja nimiä käytetään useille glykosyylihydrolaaseille. Alla on esimerkiksi joidenkin glykosidaasien nimet ja vastaavat K. F. -numerot:

• 4-α- glukanotransferaasi ( C.F.2.4.1.25 )
• α-amylaasi ( C.F.3.2.1.1 )
• β-amylaasi ( E.F. 3.2.1.2 )
• glukoamylaasi ( C.F.3.2.1.3 )
• sellulaasi ( C.F.3.2.1.4 )
• β-ksylanaasi ( C.F.3.2.1.8 )
• isomaltaasi ( C.F.3.2.1.10 )
• kitinaasi ( C.F.3.2.1.14 )
• lysotsyymi tai muramidaasi ( C.F.3.2.1.17 )
• neuraminidaasi ( C.F.3.2.1.18 )
• hapan α-glukosidaasi tai maltaasi ( C.F.3.2.1.20 )
• β-glukosidaasi ( C.F.3.2.1.21 )
• α-galaktosidaasi tai melibiaasi ( K.F.3.2.1.22 )
• β-galaktosidaasi tai laktaasi ( C.F.3.2.1.23 )
• α-mannosidaasi ( C.F.3.2.1.24 )
• β-fruktosidaasi tai sakkaroosi tai invertaasi ( C.F.3.2.1.26 )
• trehalaasi ( C.F.3.2.1.28 )
• β-glukuronidaasi ( C.F.3.2.1.31 )
• amyyli-α-1,6-glukosidaasi ( E.F. 3.2.1.33 )
• hyaluronidaasi ( K.F.3.2.1.35 )
• hyaluronidaasi ( K.F.3.2.1.36 )
• pullunase ( C.F.3.2.1.41 )
• glukoserebrosidaasi ( C.F.3.2.1.45 )
• galaktosyyliseramidaasi ( C.F.3.2.1.46 )
• сахараза ( К. Ф.3.2.1.48 )
• α-N-asetyyligalaktosaminidaasi ( C.F.3.2.1.49 )
• α-N-asetyyliglukosaminidaasi ( E.F.3.2.1.50 )
• α-L-fukosidaasi ( C.F.3.2.1.51 )
• heksoamimidaasi ( C.F.3.2.1.52 )
• 1,2-α-L-fukosidaasi ( K.F.3.2.1.63 )
• α-L- iduronidaasi ( C.F.3.2.1.76 )
• 6-fosfo-β-galaktosidaasi ( E.F. 3.2.1.85 )
• 6-fosfo-β-glukosidaasi ( E.F. 3.2.1.86 )
• endo-alfa-N-asetyyligalaktosaminidaasi ( E.F.3.2.1.97 )
• striktosidiini-β-glukosidaasi ( C.F.3.2.1.105 )
• laktaasi ( C.F.3.2.1.108 )
• 1,3-α-L-fukosidaasi ( C.F.3.2.1.111 )
• 2-deoksiglukosidaasi ( E.F. 3.2.1.112 )
• 1,6-α-L-fukosidaasi ( C.F.3.2.1.127 )
• α-glukuronidaasi ( C.F.3.2.1.139 )
• tioglukosidaasi tai myrosinaasi ( K.F.3.2.1.147 )
• β-primeverosidaasi ( C.F.3.2.1.149 )
• 1,6-α-D-mannosidaasi ( C.F.3.2.1.163 )

Muistiinpanot

1. ↑ Sinnott, M. L. Chem. Rev. 1990, 90 , 1171-1202.
2. ↑ Henrissat, B. Biochem. J. 1991, 280 , 309-316.
3. ↑ Henrissat, B., Bairoch, A. Biochem. J. 1996, 316 , 695-696.
4. ↑ Naumoff, genomin säätelyn ja rakenteen bioinformatiikkaa käsittelevän viidennen kansainvälisen konferenssin pääosasto Proceedings. 2006, 1 , 294-298. . Haettu 17. tammikuuta 2007. Arkistoitu alkuperäisestä 7. lokakuuta 2006. (määrätön)
5. ↑ Naumov DG. Biokemia. 2011, 76 , 764–780. . Haettu 9. kesäkuuta 2011. Arkistoitu alkuperäisestä 31. joulukuuta 2013. (määrätön)