Sarkoplasmakalvostosta

Sarkoplasminen verkkokalvo (SR) on lihassolujen kalvoorganelli , joka on samanlainen kuin muiden solujen endoplasminen retikulumi (EPR) . SR:n päätehtävä on kalsiumionien (Ca 2+ ) varastointi . Kalsiumin taso solussa pidetään suhteellisen vakiona ja kalsiumin pitoisuus solujen sisällä pysyy 100 000 kertaa pienempänä kuin solujen ulkopuolella. Siksi solun kalsiumpitoisuuden lievä nousu voidaan havaita helposti ja se voi raportoida tärkeistä muutoksista solun sisällä (kalsiumia kutsutaan ns. toissijaisiksi lähettiläiksi ). Liian korkea kalsiumtaso johtaa joidenkin solunsisäisten rakenteiden (esimerkiksi mitokondrioiden ) kalkkeutumiseen [1] , mikä johtaa solukuolemaan. Siksi elävässä solussa kalsiumin tasoa valvotaan tiukasti, se voidaan tarvittaessa vapauttaa soluun ja poistaa siitä.

Rakenne

SR on tubulusten verkosto, joka ulottuu kaikkien lihassolujen läpi ja kietoutuu myofibrillien (solujen supistumisyksiköiden) ympärille, mutta ei suoraan kosketukseen. Sydämen ja luustolihasten lihassolut sisältävät T-tubuluksina tunnettuja rakenteita , jotka ovat solukalvon invaginaatioita, jotka ulottuvat kohti solun keskustaa. T-tubulukset liittyvät läheisesti spesifisiin SR-elementteihin, jotka tunnetaan terminaalisina säiliöinä sydänlihaksen tapauksessa ja liitos-SR- elimiin luurankolihasten tapauksessa ( eng. junctional SR ). Niitä erottaa noin 12 nm etäisyys . Tämä on ensisijainen kalsiumin vapautumispaikka [2] . SR:n pitkittäiset elementit edustavat ohuita osia, jotka yhdistävät päätesäiliöt (yhdistävät SR:n). Juuri pitkittäisleikkauksilla sen imeytymiseen tarvittavat kalsiumkanavat ovat eniten [3] .  

Kalsiumin imeytyminen

SR-kalvo sisältää ionikanavia (pumppuja), jotka pumppaavat Ca 2+ :aa siihen . Koska kalsiumin pitoisuus SR:ssä on korkeampi kuin muissa solun osissa, kalsiumionit eivät pääse siihen vapaasti: tämä vaatii erityisiä pumppuja, jotka pumppaavat kalsiumia sisään energiankulutuksella ATP :n muodossa . Tällaisia ​​pumppuja kutsutaan sarkoplasmiseksi Ca 2+ -ATPaasiksi ( eng.  Sarcoplasmic reticulum Ca2+ ATPase, SERCA ). SERCA -lajikkeita on useita , ja SERCA 2a:ta löytyy pääasiassa sydän- ja luurankolihaksista [4] .

SERCA koostuu 13 alayksiköstä , joista käytetään nimitystä M1-M10, N, P ja A. Kalsium sitoutuu M1-M10-alayksiköihin, joita löytyy kalvosta, kun taas ATP sitoutuu N-, P- ja A-alayksiköihin. Kun 2 kalsiumia ioneja, samoin kuin yksi ATP- molekyyli sitoutuu kanavan sytoplasmiseen puolelle (eli sytoplasman puolelle), kanava avautuu, kun taas ATP muuttuu ADP :ksi vapauttaen energiaa. Vapautunut fosfaattiryhmä sitoutuu kanavaan, jolloin se muuttaa muotoaan. Tämän muodonmuutoksen vuoksi kanavan sytoplasminen puoli avautuu ja kanavaan tulee kaksi kalsiumionia. Seuraavaksi pumpun sytosolinen puoli sulkeutuu, sisäpuoli avautuu vapauttaen kalsiumioneja SR:ään [5] .

Sydänlihas sisältää proteiinia , joka tunnetaan nimellä fosfolambaani (PLB), joka estää SERCA:n toiminnan. Sitoutumalla kanavaan PLB vähentää affiniteettiaan kalsiumioneja kohtaan ja estää kalsiumin pääsyn SR:ään. Jos kalsiumia ei poisteta SR:n sytosolista, lihas ei voi rentoutua eikä siksi voi supistua uudelleen. Epinefriini ja norepinefriini voivat kuitenkin häiritä PLB:n sitoutumista SERCA:han. Kun ne sitoutuvat solukalvossa sijaitsevaan β1-adrenergiseen reseptoriin , ne käynnistävät sarjan reaktioita, jotka lopulta johtavat proteiinikinaasi A:n (PKA) aktivoitumiseen. PKA voi fosforyloida PLB:tä estäen sitä sitoutumasta SERCA:han ja laukaisemaan lihasten rentoutumisen [6] .

Kalsiumin varastointi

SR:n sisällä on proteiini, joka tunnetaan nimellä calsequestriini . Tämä proteiini sitoo noin 50 kalsiumionia, mikä vähentää vapaan kalsiumin määrää SR:n sisällä. Tämän ansiosta SR:ään voidaan varastoida enemmän Ca 2+ :a [7] . Kalsekvestriiniä löytyy pääasiassa liitoskohtaisista SR/ terminaalisista vesisäiliöistä , missä se on läheisessä yhteydessä kalsiumkanaviin [8] .

Kalsiumin vapautuminen

Kalsiumin vapautuminen SR:stä tapahtuu side-SR/terminaalisissa vesisäiliöissä ryanodiinireseptorien (RyR) kautta ja tunnetaan myös nimellä kalsiumin flare [9] . Ryanodiinireseptoreita on kolmenlaisia: RyR1 (luurankolihaksessa), RyR2 (sydänlihaksessa) ja RyR3 ( aivoissa ) [10] . Eri lihaksissa kalsiumin vapautuminen ryanodiinireseptorien kautta käynnistyy eri tavoin. Sydämessä ja sileässä lihaksessa sähköimpulssi ( toimintapotentiaali ) laukaisee kalsiumin vapautumisen soluun L-tyypin kalsiumkanavien kautta, jotka sijaitsevat solukalvossa (sileälihas) tai T-tubuluskalvossa (sydänlihas). Nämä kalsiumionit sitoutuvat ryanodiinireseptoreihin ja aktivoivat niitä, jolloin solun kalsiumtaso nousee nopeasti [11] . Kahvin sisältämä kofeiini voi sitoutua ryanodiinireseptoreihin ja stimuloida niiden toimintaa. Kofeiini tekee ryanodiinireseptoreista herkempiä toimintapotentiaalille (luurankolihas) tai kalsiumille (sydän ja sileät lihakset), mikä johtaa useammin kalsiumpurkauksiin [12] .

Triadiini ja ovat proteiineja, jotka sijaitsevat SR-kalvossa ja liittyvät RyR:ään .  Näiden proteiinien päätehtävä on ankkuroida kalsekvestriiniä ryanodiinireseptoreihin. Normaalilla (fysiologisella) kalsiumtasolla kalsekvestriini sitoutuu RyR:ään, triadiiniin ja junktiiniin, mikä estää RyR:ää avautumasta [13] . Jos kalsiumpitoisuus SR:ssä laskee liian alhaiseksi, vähemmän kalsiumioneja sitoutuu kalsekvestriiniin, ja näissä olosuhteissa kalsekvestriini sitoutuu voimakkaasti triadiiniin, junktiiniin ja RyR:ään. Jos SR:ssä on liikaa kalsiumia, se sitoutuu kalsekvestriiniin, ja jälkimmäinen liittyy vähemmän voimakkaasti triadiiniin, junktiiniin ja RyR:ään. Siksi RyR:t voivat avata ja vapauttaa kalsiumia soluun [14] .

Yllä kuvatun fosfolambaaniin kohdistuvan vaikutuksen lisäksi, joka johtaa sydänlihaksen rentoutumiseen, PKA (samoin kuin toinen entsyymi, joka tunnetaan nimellä kalmoduliinikinaasi II ) voi fosforyloida ryanodiinireseptoreita. Fosforyloidussa muodossa ne ovat herkempiä kalsiumille, joten ne avautuvat useammin ja pidempään. Tämä johtaa kalsiumin vapautumiseen SR:stä, mikä lisää supistumisnopeutta [15] .

Mekanismia kalsiumin vapautumisen pysäyttämiseksi RyR:n kautta ei täysin ymmärretä. Jotkut tutkijat uskovat, että tämä tapahtuu, kun RyR sulkeutuu vahingossa tai että ryanodiinireseptorit muuttuvat inaktiivisiksi kalsiumpiikin jälkeen. Muut tutkijat väittävät, että kalsiumtason lasku SR:ssä saa reseptorit sulkeutumaan [16] .

Muistiinpanot

  1. Trump BF , Berezesky IK , Laiho KU , Osornio AR , Mergner WJ , Smith MW Kalsiumin rooli soluvauriossa. Arvostelu.  (englanniksi)  // Pyyhkäisyelektronimikroskooppi. - 1980. - Ei. Pt 2 . - s. 437-462. — PMID 6999604 .
  2. Sommer JR Sarkoplasmisen retikulumin anatomia selkärankaisten luurankolihaksissa: sen vaikutukset virityssupistuskytkentöihin.  (englanniksi)  // Zeitschrift fur Naturforschung. Osa C, Biotieteet. - 1982. - Voi. 37, nro. 7-8 . - s. 665-678. — PMID 7136180 .
  3. Arai M. , Matsui H. , Periasamy M. Sarkoplasmisen retikulumin geenin ilmentyminen sydämen hypertrofiassa ja sydämen vajaatoiminnassa.  (englanti)  // Kiertotutkimus. - 1994. - Voi. 74, nro. 4 . - s. 555-564. — PMID 8137493 .
  4. Periasamy M. , Kalyanasundaram A. SERCA-pumpun isoformit: niiden rooli kalsiumin kuljetuksessa ja taudeissa.  (englanniksi)  // Lihas ja hermo. - 2007. - Voi. 35, ei. 4 . - s. 430-442. - doi : 10.1002/mus.20745 . — PMID 17286271 .
  5. Kekenes-Huskey PM , Metzger VT , Grant BJ , Andrew Mc Cammon J. Kalsiumia sitovat ja allosteeriset signalointimekanismit sarkoplasmisen retikulumin Ca²+ ATPaasille.  (englanniksi)  // Protein science: Protein Societyn julkaisu. - 2012. - Vol. 21, ei. 10 . - s. 1429-1443. - doi : 10.1002/pro.2129 . — PMID 22821874 .
  6. Akin BL , Hurley TD , Chen Z. , Jones LR Rakenteellinen perusta kalsiumpumpun fosfolambaanin estämiselle sarkoplasmisessa retikulumissa.  (englanti)  // The Journal of Biological Chemistry. - 2013. - Vol. 288, nro 42 . - P. 30181-30191. - doi : 10.1074/jbc.M113.501585 . — PMID 23996003 .
  7. Beard NA , Laver DR , Dulhunty AF Calsequestrin ja luuranko- ja sydänlihaksen kalsiumin vapautumiskanava.  (englanti)  // Biofysiikan ja molekyylibiologian edistyminen. - 2004. - Voi. 85, nro. 1 . - s. 33-69. - doi : 10.1016/j.pbiomolbio.2003.07.001 . — PMID 15050380 .
  8. MacLennan DH , Wong PTS Kalsiumia sitovan proteiinin eristäminen sarkoplasmisesta retikulumista  // Proceedings of the National Academy of Sciences. - 1971. - 1. kesäkuuta ( osa 68 , nro 6 ). - S. 1231-1235 . — ISSN 0027-8424 . - doi : 10.1073/pnas.68.6.1231 .
  9. Cheng H. , Lederer WJ , Cannell MB Kalsiumkipinät: sydänlihaksen viritys-supistumiskytkennän taustalla olevat alkeistapahtumat.  (englanti)  // Tiede (New York, NY). - 1993. - Voi. 262, nro 5134 . - s. 740-744. — PMID 8235594 .
  10. Lanner JT , Georgiou DK , Joshi AD , Hamilton SL Ryanodiinireseptorit: rakenne, ilmentyminen, molekyylien yksityiskohdat ja toiminta kalsiumin vapautumisessa.  (englanti)  // Cold Spring Harborin näkökulmat biologiaan. - 2010. - Vol. 2, ei. 11 . - P. 003996. - doi : 10.1101/cshperspect.a003996 . — PMID 20961976 .
  11. Cheng H. , Lederer WJ Kalsiumkipinät.  (englanniksi)  // Fysiologiset katsaukset. - 2008. - Voi. 88, nro. 4 . - s. 1491-1545. - doi : 10.1152/physrev.00030.2007 . — PMID 18923188 .
  12. Sitsapesan R. , Williams AJ Lampaan sydämen sarkoplasmisen retikulumin yksittäisten kalsiumin vapautumiskanavien kofeiiniaktivaatiomekanismit.  (englanniksi)  // The Journal of Physiology. - 1990. - Voi. 423.-s. 425-439. — PMID 2167363 .
  13. Zhang Lin , Kelley Jeff , Schmeisser Glen , Kobayashi Yvonne M. , Jones Larry R. Junctinin, Triadinin, Calsequestriinin ja Ryanodine Receptorin välinen kompleksinen muodostuminen  // Journal of Biological Chemistry. - 1997. - 12. syyskuuta ( nide 272 , nro 37 ). - S. 23389-23397 . — ISSN 0021-9258 . doi : 10.1074 / jbc.272.37.23389 .
  14. Györke I. , Hester N. , Jones LR , Györke S. Kalsekvestriinin, triadiinin ja junktiinin rooli sydämen ryanodiinireseptorin herkkyydessä luminaalisen kalsiumin suhteen.  (englanniksi)  // Biophysical Journal. - 2004. - Voi. 86, nro. 4 . - s. 2121-2128. - doi : 10.1016/S0006-3495(04)74271-X . — PMID 15041652 .
  15. Bers DM Sydämen ryanodiinireseptorin fosforylaatio: kohdepaikat ja toiminnalliset seuraukset.  (englanniksi)  // The Biochemical Journal. - 2006. - Voi. 396, nro 1 . - P. e1-3. - doi : 10.1042/BJ20060377 . — PMID 16626281 .
  16. Sham JSK , Song L.-S. , Chen Y. , Deng L.-H. , Stern MD , Lakatta EG , Cheng H. Ca2+:n vapautumisen lopettaminen ryanodiinireseptorien paikallisella inaktivoinnilla sydämen myosyyteissä  // Proceedings of the National Academy of Sciences. - 1998. - 8. joulukuuta ( nide 95 , nro 25 ). - S. 15096-15101 . — ISSN 0027-8424 . - doi : 10.1073/pnas.95.25.15096 .