Kollageenikierukka

Kollageenin kolmoiskierre tai tyypin 2 heliksi on erityyppisten kuituisten kollageenien , mukaan lukien tyypin I kollageenin , pääsekundäärirakenne . Se koostuu kolmoiskierteestä, joka koostuu toistuvasta aminohapposekvenssistä glysiini -XY, jossa X ja Y ovat usein proliini tai hydroksiproliini [2] [3] . Triple-coiled kollageeni tunnetaan nimellä tropokollageeni . Kollageenin kolminkertaiset kierteet ovat usein niputettuina fibrilleiksi, jotka itse muodostavat suurempia kuituja, kuten jänteissä .

Rakenne

Glysiinin, proliinin ja hydroksiproliinin on oltava osoitetuissa paikoissa oikealla kokoonpanolla. Esimerkiksi hydroksiproliini Y-asemassa lisää kolmoiskierteen lämpöstabiilisuutta, mutta ei X-asemassa [4] . Terminen stabilointi on myös vaikeaa, kun hydroksyyliryhmä on väärässä konfiguraatiossa. Korkean glysiinin ja proliinin pitoisuuden vuoksi kollageeni ei voi muodostaa säännöllistä α-heliksien ja β-levyjen mallia . Kolme vasenkätistä kierrekierrettä on kierretty muodostaen oikeakätisen kolmoiskierteen [5] . Kollageenin kolmoiskierressä on 3,3 jäännöstä kierrosta kohden [6] .

Kukin kolmesta ketjusta on stabiloitunut proliini- ja hydroksiproliinitähteiden pyrrolidiinirenkaiden steerisellä repulsioimalla . Pyrrolidiinirenkaat eivät häiritse toisiaan, kun polypeptidiketju saa tämän pidennetyn kierteisen muodon, joka on paljon avoimempi kuin tiukasti kierretty alfaheliksimuoto . Nämä kolme ketjua on kytketty toisiinsa vetysidoksilla. Vetysidoksen luovuttajat ovat glysiinitähteiden peptidi -NH-ryhmiä . Vetysidoksen vastaanottajat ovat CO-tähteiden ryhmiä muissa ketjuissa. Hydroksiproliinin OH -ryhmä ei osallistu vetysidosten muodostukseen, vaan stabiloi proliinin trans-isomeeriä stereoelektronisten vaikutusten kautta ja stabiloi näin koko kolmoiskierteen.

Kollageenikierteen ( superkierteen ) koko on 2,9 Å (0,29 nm) jäännöstä kohti. Kollageenin kolmoiskierteen keskus on hyvin pieni ja hydrofobinen, ja joka kolmannen kierteen on oltava kosketuksessa keskuksen kanssa [7] . Keskellä olevan hyvin pienen ja tiukan tilan vuoksi vain glysiinin sivuketjun pieni vety pystyy olemaan vuorovaikutuksessa sen kanssa [7] . Tämä kosketus ei ole mahdollinen, vaikka läsnä olisi hieman suurempi aminohappotähde kuin glysiiniä.

Muistiinpanot

1. ↑ Berisio R, Vitagliano L, Mazzarella L, Zagari A (helmikuu 2002). "Kollageenin kolmoiskierremallin kiderakenne [(Pro-Pro-Gly)(10)](3)" . Proteiinitiede . 11 (2): 262-70. DOI : 10.1110/ps.32602 . PMC2373432  _ _ PMID  11790836 .
2. ↑ Arnab Bhattacharjee, Manju Bansal. Kollageenirakenne: Madrasin kolmoiskierre ja nykyinen skenaario  // IUBMB Life (International Union of Biochemistry and Molecular Biology: Life). - 2005-03-01. - T. 57 , no. 3 . - S. 161-172 . - ISSN 1521-6551 1521-6543, 1521-6551 . - doi : 10.1080/15216540500090710 .
3. ↑ Mohammed Saad. Jänneen kollageenin kiteisten domeenien matalaresoluutioiset rakenne- ja pakkaustutkimukset synkrotronisäteilyröntgenillä, rakennetekijöiden määritys, isomorfisten korvausmenetelmien arviointi ja muu mallinnus.  Opinnäytetyö 300 dpi . - 1994. - doi : 10.13140/2.1.4776.7844 .
4. ↑ Rita Berisio, Luigi Vitagliano, Lelio Mazzarella, Adriana Zagari. Kollageenin kolmoiskierremallin kiderakenne [(Pro-Pro-Gly)10 3]  //  Protein Science. – 13.4.2009. — Voi. 11 , iss. 2 . — s. 262–270 . - doi : 10.1110/ps.32602 .
5. ↑ Bella, Jordi.
6. ↑ Harpers Illustrated Biochemistry, 30. painos
7. ↑ 1 2 Brodsky, Barbara et ai.