Proteolyysi

Proteolyysi on proteiinihydrolyysiprosessi , jota katalysoivat entsyymit , joita kutsutaan peptidihydrolaaseiksi tai proteaaseiksi .

Merkitys

Proteolyysillä on tärkeä rooli seuraavissa kehon prosesseissa:

• ruokaproteiinien hajoaminen aminohapoiksi ruoansulatusentsyymien vaikutuksesta niihin mahalaukussa ja ohutsuolessa ;
• kehon omien proteiinien pilkkominen aineenvaihduntaprosessissa ;
• entsyymien, hormonien ja biologisesti aktiivisten peptidien muodostuminen niiden inaktiivisista esiasteista;
• kasveissa proteolyysi osallistuu siementen varastoproteiinien mobilisaatioon itämisen aikana .

Proteolyysin tyypit

Proteolyyttisten entsyymien toiminta voidaan jakaa kahteen luokkaan:

• rajoitettu proteolyysi , jossa proteaasi pilkkoo spesifisesti yhden tai useamman peptidisidoksen kohdeproteiinissa, mikä yleensä johtaa muutokseen viimeksi mainitun toiminnallisessa tilassa: esimerkiksi entsyymit aktivoituvat ja prohormonit muuttuvat hormoneiksi;
• rajoittamaton tai täydellinen proteolyysi , jossa proteiinit hajoavat yksittäisiksi aminohapoiksi.

Proteaasien luokitus

Substraattimolekyylin hyökkäyskohdan mukaan proteolyyttiset entsyymit jaetaan endopeptidaaseihin ja eksopeptidaaseihin :

• endopeptidaasit tai proteinaasit katkaisevat peptidisidoksia peptidiketjussa. Ne tunnistavat ja sitovat substraattien lyhyitä peptidisekvenssejä ja hydrolysoivat suhteellisen spesifisesti sidoksia tiettyjen aminohappotähteiden välillä.
• eksopeptidaasit hydrolysoivat peptidejä ketjun päästä: aminopeptidaasit - N-päästä, karboksipeptidaasit - C-päästä. Lopuksi dipeptidaasit pilkkovat vain dipeptidejä .

Proteaasit luokitellaan myös niiden katalyysimekanismin tyypin mukaan . Kansainvälinen biokemian ja molekyylibiologian liitto erottaa useita proteaasiluokkia, mukaan lukien [1] :

• Seriiniproteaasit
• Asparagiiniproteaasit
• Kysteiiniproteaasit
• Metalloproteaasit

Rajoitettu proteolyysi

Rajoitettu proteolyysi on prosessi, jossa proteaasientsyymi katkaisee yhden tai useamman peptidisidoksen proteiinimolekyylissä . Rajoitettu proteolyysi on yksi säätelevistä translaation jälkeisistä modifikaatioista . Rajoitettu proteolyysi voi muuttaa sellaisia ​​proteiinin ominaisuuksia kuin entsymaattinen aktiivisuus, kyky sitoutua muihin proteiineihin, solunsisäinen lokalisaatio.

Esimerkkejä rajoitetusta proteolyysistä

Solu voi käyttää rajoitettua proteolyysiä eri tarkoituksiin:

• N- ja C-terminaalisten signaalisekvenssien pilkkomiseen solunsisäisen proteiinin kuljetusprosessissa [2] ;
• poistamaan proproteiinipolypeptidiketjun apuosa, joka auttaa muodostamaan oikean tertiaarisen rakenteen (C-peptidi proinsuliinissa);
• aktivoida entsyymien esiasteita (ruoansulatusentsyymit, veren hyytymisproteaasit [3] );
• muuttaa proteiinin sijaintia (jotkut sytoplasmiset proteiinit siirtyvät tumaan rajoitetun proteolyysin jälkeen: SREBP, NF-κB [4] , YB-1 [5] );
• saada fysiologisesti aktiivisia oligopeptidejä prekursoriproteiinista ( proopiomelanokortiinin pilkkominen endorfiinin , adrenokortikotrooppisen hormonin , a- ja y-melanosyyttejä stimuloivien hormonien ja muiden fysiologisesti aktiivisten peptidien muodostamiseksi);
• katkaisee sillan proteiinidomeenien välillä, kun taas domeenit pysyvät yleensä kosketuksessa keskenään (kurkkumätätoksiinin kypsyminen [3] , soluproliferaatiotekijän HCF-1 muodostuminen;
• proteiinipallojen erottamiseen polyproteiineista (tämä on tyypillistä viruksille) [6] ;
• saada useita proteiini-isoformeja (Stat5- ja Stat6-proteiinien rajoitettu proteolyysi johtaa niiden isoformien muodostumiseen, joista puuttuu transkriptiota aktivoivia domeeneja).

Muistiinpanot

1. ↑ Biokemian ja molekyylibiologian liitto (NC-IUBMB). Kansainvälisen biokemian ja molekyylibiologian liiton (NC-IUBMB) nimikkeistökomitea (linkki ei saatavilla) . Käyttöpäivä: 29. joulukuuta 2012. Arkistoitu alkuperäisestä 5. tammikuuta 2013. (määrätön) 
2. ↑ Pushkina N. V. (1998). Proteiinien translaation jälkeiset modifikaatiot, RSU-kustantamo, Rostov-on-Don
3. ↑ 1 2 Stepanov V. M. (1996). Molekyylibiologia. Proteiinien rakenne ja toiminnot, Higher School, Moskova.
4. ↑ Goulet, B. ja Nepveu, A. Täydellinen ja rajoitettu proteolyysi solusyklin etenemisessä  //  Cell Cycle : päiväkirja. - 2004. - Voi. 3 . - s. 986-989 . — PMID 15254406 .
5. ↑ Sorokin, AV, Selyutina, AA, Skabkin, MA, Guryanov, SG, Nazimov, IV, Richard, C., Th'ng, J., Yau, J., Sorensen, PH, Ovchinnikov, LP ja Evdokimova, V Y-laatikkoa sitovan proteiinin 1 proteasomivälitteinen pilkkoutuminen liittyy DNA-vaurion stressivasteeseen  //  Embo J: Journal. - 2005. - Voi. 24 . - P. 3602-3612 . - doi : 10.1038/sj.emboj.7600830 . — PMID 16193061 .
6. ↑ Bianchi, E. ja Pessi, A. Virusproteaasien estäminen: haasteita ja mahdollisuuksia  //  Biopolymers: Journal. - 2002. - Voi. 66 . - s. 101-114 . — PMID 12325160 .

Katso myös

• Angiotensiini
• kiniinit
• Proentsyymit
• Proteasomi

Sanakirjat ja tietosanakirjat	iso kiinalainen Britannica (verkossa)
Bibliografisissa luetteloissa	NKC : ph124661