Thaumatin

Thaumatin on vähäkalorinen makeutusaine ja proteiinin makua korjaava aine .  Tätä proteiinia käytetään yleensä erityisesti maun korjaamiseen, ei sokerin korvikkeena. [yksi]

Taumatiinit löydettiin ensin proteiiniseoksena , joka oli eristetty Länsi-Afrikassa kasvavasta Thaumatococcus daniellii -kasvista . Jotkut taumatiiniperheen proteiinit ovat noin 2000 kertaa makeampia kuin sokeri . Huolimatta siitä, että niillä on erittäin makea maku, jälkimmäinen eroaa merkittävästi sokerin mausta. Makean maun tunne tulee hyvin hitaasti. Tunteet kestävät pitkään jättäen lakritsimaisen jälkimaun. Taumatiiniproteiini on erittäin vesiliukoinen, stabiili kuumennettaessa ja myös happamassa ympäristössä .

Biologinen merkitys

Thaumatiinin tuotanto Thaumatococcus danielliissa tapahtuu kasvin puolustusreaktiona viruspatogeenien hyökkäyksiä vastaan . Jotkut taumatiiniperheen proteiinien jäsenet osoittavat merkittävää erilaisten sienien rihmien kasvun ja itiöiden muodostumisen estoa in vitro . Taumatiiniproteiinia pidetään prototyypin proteiineille, jotka ovat vastuussa patogeenisestä vasteesta. Tätä taumatiinialuetta on löydetty useista lajeista, kuten riisistä tai Caenorhabditis elegansista .

Taumatiinit ovat proteiineja, jotka ovat vastuussa patogeneesistä, joita eri aineet aiheuttavat. Ne eroavat myös rakenteeltaan ja ovat laajalle levinneitä kasveissa: [2] Niihin kuuluvat taumatiini, osmotiini, tupakan suuret ja pienet PR-proteiinit , alfa-amylaasi/trypsiini-inhibiittori sekä soijapavun ja vehnän lehtien P21- ja PWIR2-proteiinit . Proteiinit osallistuvat kasvien systemaattisesti hankittavaan stressivasteeseen, vaikka niiden tarkkaa roolia ei vieläkään tunneta. [2] Taumatiini on erittäin makean makuinen proteiini (moolisuhteeltaan yli 100 000 kertaa makeampi kuin sakkaroosi [3] ), joka on uutettu Länsi-Afrikan Thaumatococcus daniellii -kasvista : sen pitoisuus laskee, kun kasvi saa viruksia , jotka sisältävät yhden juosteinen kapseloimaton RNA - molekyyli , joka ei koodaa proteiinia. Taumatiini I -proteiini sisältää yhden polypeptidiketjun, joka koostuu 207 aminohappotähteestä.

Kuten muillakin PR-proteiineilla, taumatiinilla uskotaan olevan pääosin beetarakenne, jossa on monia beetalaskoksia ja vähän heliksejä. [2] Tupakkasolut, jotka altistetaan suolapitoisuuden nousulle gradienttia pitkin, kehittävät huomattavasti lisääntynyttä suolatoleranssia osmotiinin ilmentymisen kautta [4] , joka on PR-proteiiniperheen jäsen. Ohran härmäsienellä (syynä aiheuttaja: sieni Erysiphe graminis hordei) infektoitunut vehnä ilmentää PR-proteiinia PWIR2, joka tarjoaa vastustuskyvyn tätä infektiota vastaan. [5] Samankaltaisuus tämän PR-proteiinin ja muiden PR-proteiinien välillä maissin alfa-amylaasi/trypsiini-inhibiittorissa viittasi siihen, että PR-proteiinit voisivat toimia jonkinlaisena inhibiittorina. [5]

Taumatiinin kaltaiset proteiinit, jotka on eristetty kiiveistä tai omenoista, näyttävät vähentävän minimaalisesti niiden allergeenisia ominaisuuksia ruoansulatuksen aikana, mutta eivät kuumennettaessa. [6] [7]

Tuotanto

Länsi-Afrikassa katemfe- hedelmiä on viljelty ja käytetty ruoan ja juoman maun parantamiseen pitkään. Kasvin hedelmistä peräisin olevat siemenet suljetaan kalvopussiin tai arylukseen , joka tässä tapauksessa on taumatiinin lähde. 1970 - luvulla Tate ja Lyle alkoivat uuttaa taumatiinia hedelmistä. Vuonna 1990 Unileverin tutkijat raportoivat taumatiinista löydettyjen kahden tärkeimmän proteiinin uuttamisesta ja sekvensoinnista, jotka he nimesivät taumatiini I:ksi ja taumatiini II:ksi. Nämä tutkimukset osoittivat myös taumatiinin ilmentymisen geneettisesti muunnetussa bakteerissa.

Taumatiini on hyväksytty makeutusaineeksi EU :ssa (E957), Israelissa ja Japanissa . Yhdysvalloissa se on hyväksytty turvalliseksi aineeksi ja maun korjausaineeksi (FEMA GRAS 3732), mutta ei makeutusaineeksi.

Taumatiinin kiteytyminen

Koska taumatiini kiteytyy nopeasti ja helposti tartraatti-ionien läsnä ollessa, taumatiini-tartraattiseoksia käytetään usein systeemisenä mallina proteiinien kiteytymisen tutkimuksessa. On huomionarvoista, että taumatiinin liukoisuus, kidemuoto ja kiteen muodostumismekanismi riippuvat käytetyn saostusaineen (saostusaineen) kiraalisuudesta. L-tartraatilla kiteytettynä taumatiini muodostaa bipyramidikiteitä ja sen liukoisuus kasvaa kuumentamalla; D- ja mesotartraateilla se muodostaa pieniä ja prismaisia ​​kiteitä ja sen liukoisuus heikkenee kuumennettaessa. [8] Tämä viittaa siihen, että saostusaineen kiraalisuuden muutoksella voi olla tärkeä rooli proteiinien kiteytymisen yleisessä teoriassa.

Katso myös

• stevia

Muistiinpanot

1. ↑ Green C. Thaumatin: luonnollinen makuaine // World Rev Nutr Diet. - 1999. - T. World Review of Nutrition and Dietetics . - S. 129-132 . — ISBN 3-8055-6938-6 . - doi : 10.1159/000059716 . — PMID 10647344 .
2. ↑ 1 2 3 Herrera-Estrella L., Ruiz-Medrano R., Jimenez-Moraila B., Rivera-Bustamante RF Tomaatissa viroidiinfektion aikana indusoidun osmotiinin kaltaisen cDNA:n nukleotidisekvenssi  (englanti)  // Plant Mol. Biol. : päiväkirja. - 1992. - Voi. 20 , ei. 6 . - P. 1199-1202 . - doi : 10.1007/BF00028909 . — PMID 1463856 .
3. ↑ Edens L., Heslinga L., Klok R., Ledeboer MNJ, Toonen MY, Visser C., Verrips CT Makean makuista kasviproteiinia taumatiinia koodaavan cDNA:n   kloonaus ja sen ilmentyminen Escherichia colissa // Gene : päiväkirja. - Elsevier , 1982. - Voi. 18 , ei. 1 . - s. 1-12 . - doi : 10.1016/0378-1119(82)90050-6 . — PMID 7049841 .
4. ↑ Singh NK, Nelson DE, Kuhn D., Hasegawa PM, Bressan RA Osmotiinin molekyylikloonaus ja sen ilmentymisen säätely ABA:lla ja sopeutuminen alhaiseen vesipotentiaaliin  // Plant Physiology  : Journal  . - American Society of Plant Biologists , 1989. - Voi. 90 , ei. 3 . - P. 1096-1101 . - doi : 10.1104/pp.90.3.1096 . — PMID 16666857 .
5. ↑ 1 2 Rebmann G., Mauch F., Dudler R., Hertig C., Bull J. Vehnän glutationi-S-transferaasigeeni, jossa on transposonin kaltaisia ​​sekvenssejä promoottorialueella  //  Plant Mol. Biol. : päiväkirja. - 1991. - Voi. 16 , ei. 6 . - s. 1089-1091 . - doi : 10.1007/BF00016083 . — PMID 1650615 .
6. ↑ Bublin M, Radauer C, Knulst A, Wagner S, Scheiner O, Mackie AR, Mills EN, Breiteneder H., Ruoansulatuskanavan ruuansulatuksen ja kuumentamisen vaikutukset kiivien allergeenien allergeenisuuteen Act d 1, Actinidin ja Act d 2, taumatiinin kaltainen proteiini. Mol Nutr Food Res. 2008 Oct;52(10):1130-9.
7. ↑ Smole U, Bublin M, Radauer C, Ebner C, Breiteneder H., Mal d 2, omenan taumatiinin kaltainen allergeeni, kestää erittäin hyvin maha-suolikanavan ruoansulatusta ja lämpökäsittelyä. Int Arch Allergy Immunol. 2008;147(4):289-98. Epub 2008 heinäkuu 11.
8. ↑ Asherie, Ginsberg, Greenbaum, Blass ja Knafo. Proteiinin puhtauden ja saostusstereokemian vaikutukset taumatiinin kiteytymiseen , Crystal Growth and Design, osa 8, numero 12 (3. joulukuuta 2008), s. 4200-4207. ISSN: 1528-7483 DOI: 10.1021/cg800616q

Kirjallisuus

• Higginbotham JD Vaihtoehtoiset makeutusaineet / Gelardi RC, Nabors LO. - New York: M. Dekker, Inc, 1986. - ISBN 0-8247-7491-4 .
• Higginbotham J., Witty M. Thaumatin. - Boca Raton: CRC Press , 1994. - ISBN 0-8493-5196-0 .

Sanakirjat ja tietosanakirjat	Hienoa norjalaista Britannica (verkossa)