Hemoglobiini F (HbF) on sikiön sikiötyyppinen ihmisen hemoglobiini .
Sen kuvasi ensimmäisen kerran Venäjällä vuonna 1866 Ernst Friedrich Eduard Körber, Bernhard Avgustovich Körberin nuorempi veli, Derpt-yliopiston professori [1] , jolle usein tunnustetaan tämä löytö, hänen väitöskirjassaan lääketieteen tohtorin arvosta. Ueber Differenzen des Blutfarbstoffes" ("Veren pigmenttieroista") [2] .
Hemoglobiini F on proteiini - heterotetrameeri , jossa on kaksi globiinin α-ketjua ja kaksi y-ketjua tai hemoglobiini α 2 γ 2 . Tätä hemoglobiinin muunnelmaa löytyy myös aikuisen verestä, mutta normaalisti se on alle 1 % aikuisen veren hemoglobiinin kokonaismäärästä ja se määritetään 1-7 %:ssa punasolujen kokonaismäärästä. . Sikiössä tämä hemoglobiinin muoto on kuitenkin hallitseva, tärkein.
Hemoglobiini F:llä on lisääntynyt affiniteetti happea kohtaan ja se sallii suhteellisen pienen määrän sikiön verta suorittaa happea tuottavia tehtäviä tehokkaammin. Hemoglobiini F on kuitenkin vähemmän vastustuskykyinen hajoamiselle ja vähemmän stabiili fysiologisesti laajalla pH- ja lämpötila-alueella. Raskauden viimeisen kolmanneksen aikana ja pian lapsen syntymän jälkeen hemoglobiini F korvataan vähitellen - muutaman ensimmäisen elämän viikon tai kuukauden aikana, samanaikaisesti veren tilavuuden lisääntymisen kanssa - "aikuisten" hemoglobiini A:lla (HbA). , vähemmän aktiivinen hapen kuljettaja, mutta vastustuskykyisempi tuhoamiselle ja vakaampi veren pH:n ja kehon lämpötilan eri arvoissa. Tämä substituutio johtuu globiinin y-ketjujen tuotannon asteittaisesta vähenemisestä ja β-ketjujen synteesin asteittaisesta lisääntymisestä kypsyvien erytrosyyttien avulla .
Lisääntynyt affiniteetti HbF-happea kohtaan määräytyy sen primäärirakenteen perusteella: y-ketjuissa histidiinin -143 (β-143 histidiini HbA:ssa) sijasta on seriini -143, joka lisää negatiivisen lisävarauksen. Tässä suhteessa HbF-molekyyli on vähemmän positiivisesti varautunut ja tärkein kilpailija hemoglobiinin sitoutumisessa happeen - 2,3-DPG ( 2,3-bisfosfoglyseraatti ) - sitoutuu hemoglobiiniin vähäisemmässä määrin, näissä olosuhteissa happi kuluu. etusijalla ja sitoutuu hemoglobiiniin suuremmassa määrin.
Sitä alkaa tuottaa 6–7. sikiön kehityksen viikosta ( istukan muodostumisen alusta alkaen ), 10–12. viikosta alkaen siitä tulee päävaihtoehto, joka korvaa alkion hemoglobiinin . Sen primäärirakenne eroaa hemoglobiini A :n primäärirakenteesta 39 kohdassa (β-ketjujen sekvenssi verrattuna y-ketjujen sekvenssiin). Nämä erot ovat taustalla erot hemoglobiini A:n ja hemoglobiini F:n fysikaalis-kemiallisissa ominaisuuksissa. Sikiön hemoglobiini kestää alkalin denaturoivaa vaikutusta . Tämä erottuva ominaisuus muodosti perustan menetelmälle sikiön hemoglobiinin kvantitatiiviselle määritysmenetelmälle. Lisäksi sikiön hemoglobiini pystyy paremmin muuttamaan methemoglobiiniksi , sillä on spesifinen absorptiospektri spektrin ultraviolettiosassa . Syntymähetkellä sikiön hemoglobiinin osuus kokonaisarvosta on 80-85 %. Sikiön hemoglobiinin synteesi ensimmäisen elinvuoden aikana hidastuu ja korvautuu aikuistyypin hemoglobiinilla. Kolmen vuoden iässä sen määrä vastaa aikuisen HbF-pitoisuutta ja on 1-1,5 %.
Sikiön hemoglobiinin määrityksellä on suuri diagnostinen arvo useille sairauksille ja tiloille. Sikiön hemoglobiinitason mukaan voidaan siis arvioida ennenaikaisen vauvan "kypsymisastetta".
Sikiön hemoglobiinitason määrittäminen on tärkeää vastasyntyneiden hemolyyttisen anemian hoitotoimenpiteissä vaihtosiirtojen osalta. Korvaavat verensiirrot suoritetaan luovuttajan verellä, jossa ei käytännössä ole sikiön hemoglobiinia. Tässä suhteessa vaihtosiirtojen täydellisyyttä voidaan arvioida vastasyntyneen lapsen sikiön hemoglobiinin tason perusteella.
Sikiön hemoglobiinin määrityksen avulla anemia diagnosoidaan sikiön ja äidin sekä sikiön ja sikiön verensiirroissa . Jos lapsi syntyy anemialla, määritettäessä äidin HbF-arvo kohoaa. Siksi on olemassa sikiön ja äidin hemotransfuusio, jossa sikiön punasolut tunkeutuvat istukan kautta äidin kehoon. Kaksosten syntyessä yhdellä vastasyntyneistä voidaan havaita anemia. Tässä tapauksessa sikiön hemoglobiinitason määritys voi vahvistaa sikiön ja sikiön verensiirron, jossa toisella kaksosista on kohonnut HbF-taso, kun taas toisella on alhaisempi.
Myös sikiön hemoglobiinin määritys on tärkeää leukemian diagnosoinnissa . Sikiön hemoglobiinin nousu on osoitus paluusta alkion tyyppiseen hematopoieesiin, toisin sanoen se osoittaa nuorten, kypsymättömien verisolujen ilmaantumista. Taudin alkuvaiheessa tämä voi olla yksi tärkeimmistä indikaattoreista. Sikiön hemoglobiinitaso voi myös viitata remission täydellisyyteen hoitojaksojen jälkeen sekä uudesta pahenemisesta.
Sikiön hemoglobiinipitoisuus kasvaa kudosten hypoksian ja hypoksemian myötä . Tämä tapahtuu hemoglobiinin synteesin kompensoivan lisääntymisen seurauksena, jolla on lisääntynyt affiniteetti happea kohtaan. Hypoksia ja hypoksemia ovat seurausta kudosten riittämättömästä hapen saannista, mikä voi johtua anemiasta, keuhkosairauksista.
| Veri | |
|---|---|
| hematopoieesi | |
| Komponentit | |
| Biokemia | |
| Sairaudet | |
| Katso myös: Hematologia , Onkohematologia | |