Plastosyaniini on kuparia sisältävä proteiini , joka osallistuu elektronien kuljetukseen fotosysteemistä II fotosysteemiin I. Tämän monomeerisen proteiinin, joka koostuu 99 aminohaposta useimmissa vaskulaarisissa kasveissa , molekyylipaino on noin 10,5 kDa . Se on kuparia sitovien proteiinien plastosyaniiniperheen jäsen .
Fotosynteesissä plastosyaniini toimii elektronin kantajana sytokromi f :stä sytokromi b 6 / f -kompleksista P700 + : aan fotosysteemi I : stä . Sytokromi b 6 /f -kompleksi ja fotosysteemi I ovat kalvoon ankkuroituja proteiinikomplekseja, joiden aktiiviset keskukset sijaitsevat tylakoidikalvon luminaalisella puolella . Sytokromi f on elektronin luovuttaja, kun taas P700 + hyväksyy elektronin pelkistetystä plastosyaniinista.
Plastosyaniini oli ensimmäinen kuparia sisältävä proteiini, jonka rakenne selvitettiin röntgendiffraktioanalyysillä . Sen tertiäärinen rakenne on beetatynnyri, joka on ominaista proteiineille, jotka sitoutuvat muihin proteiineihin [1] . Vaikka plastosyaniinimolekyylin tertiäärinen rakenne on erilainen korkeammille kasveille , leville ja sinileville , kuparia sitovan kohdan rakenne on erittäin konservoitunut. Kuvailen sitä yleensä "vääristyneeksi trigonaaliksi pyramidiksi", jonka perusta koostuu kahdesta typpiatomista (N 1 ja N 2 ) kahdesta histidiinistä ja rikkiatomista (S 1 ) kysteiinistä . Pyramidin huipun muodostaa rikkiatomi (S 2 ) aksiaalisesta metioniinista . "Väröä" tapahtuu kuparin ja rikkiä sisältävien ligandien välisen sidoksen pituudella : Cu-S1- sidos on lyhyempi (207 pikometriä ) kuin Cu-S2 ( 282 pikometriä). Laajentunut Cu-S2- sidos destabiloi Cu II :ta ja lisää proteiinin redox-potentiaalia. Proteiinin sininen väri (absorptiohuippu 597 nm :ssä ) selittyy Cu-S 1 -sidoksen vaikutuksella, jossa tapahtuu varauksen siirtyminen S pπ :stä Cu dx 2 -y 2 :een [2] .
Kun plastosyaniini pelkistyy, His - 87 protonoituu pKa = 4,4 : llä . Protonaatio saa sen irtautumaan kupariatomista ja sitoutumiskohdasta tulee litteä kolmio.
Vaikka plastosyaniinimolekyylin pinta lähellä kuparia sitovaa kohtaa voi vaihdella, kaikilla plastosyaniinilla on hydrofobinen pinta, joka ympäröi peittämätöntä histidiiniä, joka muodostaa sidoksen kuparin kanssa. Kasvien plastosyaniineissa happamat jäännökset sijaitsevat erittäin konservoituneen tyrosiinin -83 molemmilla puolilla. Selleriperheen levien ja vaskulaaristen kasvien plastisyaniineilla on samanlaisia happojäämiä, mutta ne eroavat muodoltaan kasvien plastosyaniineista - niistä puuttuu 57. ja 58. aminohappotähteet. Syanobakteereissa varautuneiden aminohappotähteiden jakautuminen proteiinin pinnalle eroaa eukaryoottisista plastosyaniineista , ja niiden rakenne voi olla hyvinkin erilainen eri bakteerilajeissa. Monissa syanobakteereissa plastosyaniini koostuu 107 aminohappotähteestä. Vaikka happamat kohdat bakteereissa eivät ole säilyneet, hydrofobinen kohta on aina läsnä. Uskotaan, että sen tehtävänä on sitoa ja tunnistaa muiden elektroninsiirtoprosessiin osallistuvien proteiinien kohdat.
Plastosyaniini (Cu 2+ Pc) pelkistyy sytokromi f :n vaikutuksesta:
Cu 2+ Pc + e - → Cu + PcPelkistyksen jälkeen Cu + Pc sitoutuu fotosysteemin I F-alayksikköön. P700 + hapettaa Cu + Pc:n:
Cu + Pc → Cu 2+ Pc + e -Plastosyaniinin redox-potentiaali on noin +0,37 V [3] ja isoelektrinen piste pH: ssa noin 4 [4] .