Reaktiokeskus

Reaktiokeskus  on kompleksi proteiineja, pigmenttejä ja muita kofaktoreita , joiden vuorovaikutus varmistaa valoenergian muuntamisen kemialliseksi energiaksi fotosynteesin aikana . Reaktiokeskus saa energiaa joko yhden molekyylinsä suorasta virityksestä tai energiansiirrosta valoa keräävistä komplekseista , mikä saa aikaan kemiallisten reaktioiden ketjun, joka tapahtuu proteiineihin sitoutuneissa kofaktoreissa. Nämä kofaktorit ovat valoa absorboivia molekyylejä (kutsutaan myös kromoforeiksi tai pigmenteiksi ), kuten klorofylli , feofytiini ja kinonit . Fotonin energiaa käytetään nostamaan elektroni korkeammalle energiatasolle . Näin varastoitunut vapaa energia menee korkeamman redox-potentiaalin omaavien elektronien vastaanottajien ketjun palauttamiseen .

Kaikilla fotosynteettisillä organismeilla on reaktiokeskukset: vihreät kasvit , levät ja monet bakteerit . Huolimatta siitä, että eri lajeja erottaa miljardeja vuosia kestänyt evoluutio, reaktiokeskukset ovat kaikissa lajeissa homologisia , kun taas valoa keräävät kompleksit ovat melko erilaisia. Kaikkiaan erotetaan neljä päätyyppiä reaktiokeskuksia, mukaan lukien pigmentit - P 700 ( korkeammissa kasveissa valosysteemissä I ), P 680 ( korkeammissa kasveissa valosysteemissä II ), P 870 ( purppuraisissa bakteereissa ) ja P 840 ( vihreässä ). rikkibakteerit ). Valosysteemit ovat suuria proteiinien superkomplekseja, joita ympäröivät monet valoa keräävät antennit.

Valon energian muuntaminen varauksen erotusenergiaksi

Kaikilla vihreillä kasveilla , levillä ja monilla bakteereilla on reaktiokeskuksia . Rhodopseudomonas -bakteerin reaktiokeskus on parhaiten tutkittu : se oli ensimmäinen reaktiokeskus, jonka rakenne oli täysin purettu, mitä helpotti se, että suuri määrä lisäalayksiköitä puuttui [1] .

Reaktiokeskus on suunniteltu siten, että se absorboi tehokkaasti valon energiaa ja muuttaa sen kemialliseen muotoon. Energian absorboitumisen jälkeen klorofyllit lähettävät elektroniparin, joka saapuu ETC: hen.

Einsteinin kvanttiteorian mukaan valo koostuu pienistä hiukkasista, jotka kuljettavat osia energiasta - fotoneista . Jos tarpeeksi energiaa sisältävä fotoni absorboituu elektroniin, elektroni voi siirtyä uudelle energiatasolle [2] . Elektronien vakain tila on niiden alimmalla energiatasolla. Tässä tilassa elektroni miehittää kiertoradalla vähiten energiaa [3] . Korkeaenergiset elektronit voivat palata alkuperäiseen tilaansa, aivan kuin pallo vierii alas tikkaat. Tämän prosessin aikana elektroni menettää energiaa. Tätä prosessia käytetään reaktiokeskuksessa.

Klorofylli a -molekyylin elektroninen viritys johtaa redox-potentiaalin laskuun , eli molekyyli luovuttaa helpommin elektroneja, mikä on avaintekijä elektronisen viritysenergian muuntamisessa kemialliseksi energiaksi. Vihreillä kasveilla on lukuisia elektronin vastaanottajia järjestettynä elektronien kuljetusketjuun, joka sisältää feofytiinin , kinonin , plastokinoni , sytokromi b6f -kompleksi ja ferredoksiini . Ketju täydentyy NADPH -molekyylin pelkistymisellä . Elektronin kulkeminen elektroninkuljetusketjun läpi johtaa protonien pumppaamiseen kloroplastin stroomasta onteloon, jolloin syntyy protonigradientti tylakoidikalvon poikki, jota solu voi käyttää ATP:n syntetisoimiseen ATP -syntaasin avulla . Sekä NADPH :ta että ATP :tä käytetään Calvin-syklissä hiilen kiinnittämiseen .

Bakteerit

Rakenne

Bakteerivalojärjestelmän reaktiokeskus
Tunnisteet
Pfam PF00124
InterPro IPR000484
PROSITE PDOC00217
SCOP 1 kpl
SUPERPERHE 1 kpl
TCDB 3.E.2
Saatavilla olevat proteiinirakenteet
Pfam rakenteet
ATE RCSB ATE ; PDBe ; ATEj
ATE-summa 3D malli
 Mediatiedostot Wikimedia Commonsissa

Bakteerien reaktiokeskusten rakenteen selvittäminen oli tärkeä askel kohti biologisten prosessien kemian ymmärtämistä ja valoenergian assimilaatiota. 1960-luvun lopulla Dan Reed ja Roderick Clayton eristivät ensimmäisinä purppuranpunaisen Rhodobacter sphaeroides -bakteerin reaktiokeskusfraktion [4] . Kiteen rakenteen määrittelivät ensimmäisen kerran vuonna 1982 Hartmut Michel , Johann Deisenhofer ja Robert Huber [5] , josta he saivat Nobel-palkinnon vuonna 1988 [6] . Tämä löytö oli erityisen tärkeä, koska bakteerivalojärjestelmän reaktiokeskuksesta tuli ensimmäinen kalvokompleksi, jonka rakenne oli purettu.

Purppurabakteerien reaktiokeskus koostuu kolmesta alayksiköstä. L- ja M-alayksiköt kattavat kalvon lipidikaksoiskerroksen. Ne ovat rakenteeltaan samankaltaisia ​​toistensa kanssa, molemmissa on viisi transmembraanista alfaheliksiä , neljä bakterioklorofylliä b ( BChl-b ) , kaksi bakteriofeofytiini b (BPheo), kaksi kinonia (QA ja QB ) ja rauta-ioni niiden välillä sitoutuneena L- ja M. Kullalla esitetty H-alayksikkö sijaitsee plasmakalvon sytoplasmisella puolella. Sytokromialayksikkö, jota ei näy kuvassa, sisältää neljä c-tyypin hemiä ja sijaitsee kalvon ulkopinnalla. Tämän alayksikön läsnäoloa bakteereissa ei vaadita. Ydinalayksiköillä L ja M on päärooli valojärjestelmän työssä, ne sitovat toiminnallisia kofaktoreita ja klorofyllejä .

Eri bakteerilajien reaktiokeskuksissa voi olla hieman erilaisia ​​bakterioklorofyllejä ja bakteriofeofytiinejä. Tämän vaihtelun vuoksi bakteerien absorboima valon spektri muuttuu, ja tämä edistää erityisten fotosynteesirakojen muodostumista . Reaktiokeskus koostuu bakterioklorofylli a:n dimeeristä, joka kerää ja siirtää absorboituneen fotonin energiaa, ja bakteriofeofytiinistä, joka vastaanottaa ensimmäisenä elektronin ja suorittaa varausten ensisijaisen erotuksen. BChl muistuttaa rakenteeltaan vihreän kasvin klorofyllimolekyyliä, mutta pienten rakenteellisten erojen vuoksi sillä on absorptiohuippu infrapuna - alueella aallonpituudella jopa 1000 nm. Bpheolla on lähes sama rakenne kuin BChl:lla, mutta sen keskeinen magnesiumatomi on korvattu kahdella protonilla . Tämä substituutio johtaa sekä absorptiomaksimin muutokseen että redox-potentiaalin vähenemiseen.

Mekanismi

Prosessi alkaa, kun kaksi BChl-molekyyliä (dimeeri) absorboivat valoa kalvon periplasmisella puolella. Tämä erikoispariksi kutsuttu pari absorboi fotoneja, joiden aallonpituus on 870 ja 960 nm lajista riippuen, ja siksi sitä kutsutaan nimellä P 870 ( Rhodobacter sphaeroides ) tai P 960 ( Rhodopseudomonas viridis ). Alayksikössä L olevan fotonin absorption jälkeen varaukset erotetaan ja elektroni siirtyy Bchl:stä BPheoon. Pigmentti pysyy positiivisesti varautuneena, kun taas BPheo vastaanottaa siirretyn elektronin negatiivisen varauksen. Tämä prosessi kestää noin 10 px ( 10–11 sekuntia) [1] .

Tässä vaiheessa erikoisparin P 870 + ja BPheo - varaukset voivat yhdistyä uudelleen. Tässä tapauksessa korkean tason elektronin energia menee hukkaan lämpöön. Reaktiokeskuksessa on useita mekanismeja tämän ei-toivotun prosessin estämiseksi. Siten elektronin paluu BPheosta P 960+ : aan on melko hidasta muihin reaktioihin verrattuna. Elektroninsiirtoreaktio BPheosta - (BPheo - hapetettu BPheoksi) kinoniksi (Q A ) etenee paljon nopeammin, ja P 960 + puolestaan ​​ottaa elektronin heemistä sytokromialayksiköstä reaktiokeskuksen yläpuolella (P 960 + pienennetään P 960 ).

Tiukasti sitoutuneelle kinonimolekyylille Q A lokalisoitu korkeaenerginen elektroni siirtyy kinonimolekyyliin Q B . Tämä molekyyli liittyy heikosti proteiiniin ja repeytyy helposti pois. QB :n palauttamiseksi kokonaan QH2 : ksi tarvitaan kaksi korkeaenergistä elektronia. Tässä tapauksessa kaksi protonia otetaan sytoplasmasta . Pelkistetty kinoni QH2 diffundoituu kalvon läpi toiseen proteiinikompleksiin, sytokromi bc1 -kompleksiin , jossa se hapettuu. Tässä prosessissa QH2- pelkistyspotentiaalia käytetään pumppaamaan kaksi protonia kalvon poikki periplasmiseen tilaan . Elektronit siirtyvät bc 1 -kompleksista pieneen vesiliukoiseen sytokromi c 2 -proteiiniin , joka siirtää ne sytokromialayksikköön, mikä mahdollistaa elektronien kuljetuskierron .

Samanlaisen periaatteen mukaan rakennettiin vihreiden rikkibakteerien reaktiokeskus , joka on lähellä fotosysteemiä I. Kuitenkin toisin kuin edellä kuvattu purppurabakteerien reaktiokeskus, vihreiden rikkibakteerien PS suorittaa lineaarista elektronien siirtoa syklisen sijaan hapettamalla rikkivetyä tai tiosulfaattia ja pelkistäen ferredoksiinia .

Vihreissä rikkibakteereissa reaktiokeskus koostuu viidestä alayksiköstä: PscA-D. Kaksi PscA-alayksikköä dimeroivat ja pitävät yhdessä kofaktoreita (yksi erityinen P 840 -pari , bakterioklorofylli a ja filokinoni kussakin PscA:ssa ja yksi Fx-rauta-rikkiklusteri niiden välissä), kun taas kukin niistä sitoo yhden kopion PscD:stä ja PscC:stä, jälkimmäinen kantaa hemi. PscB-alayksikkö sijaitsee dimeerin keskellä ja yhdistää kaksi rauta-rikkiklusteria, jotka luovuttavat elektroneja ferredoksiinille [7][ tosiasian merkitys? ] .

Vihreät kasvit

Happifotosynteesi

Vuonna 1772 kemisti Joseph Priestley suoritti sarjan kokeita kaasuilla, jotka osallistuvat hengitys- ja palamisprosesseihin. Ensimmäisessä kokeessa hän sytytti kynttilän ja asetti sen ylösalaisin olevan astian alle. Hetken kuluttua kynttilä sammui. Sitten hän suoritti samanlaisen kokeen hiirellä. Hiiri kuoli pian kynttilän sammumisen jälkeen. Kävi myös ilmi, että ilma voidaan elvyttää, jos vihreät kasvit laitetaan ilmatiiviiseen astiaan, jolloin ne pääsevät valoon. Priestleyn havainnot olivat yksi ensimmäisistä valokemiallisten reaktiokeskusten toiminnan osoituksista.

Vuonna 1779 Jan Ingenhaus suoritti yli 500 koetta neljän kuukauden aikana yrittääkseen selittää Priestleyn löytämän ilmiön. Hän kirjasi löytönsä kirjaan Experiments on Vegetables. Ingenhaus otti vihreitä kasveja ja upotti ne läpinäkyvään vesisäiliöön. Hän näki monia kuplia nousevan pintaan kasvien lehdistä joka kerta, kun kasvi altistettiin valolle. Hän keräsi tämän kaasun ja suoritti useita kokeita määrittääkseen sen kemiallisen luonteen. Kokeet paljastivat kaasun kyvyn jatkaa kytevän soihdun polttamista, toisin sanoen kävi ilmi, että se oli happea tai, kuten Joseph Priestley kutsui, " deflogistista ilmaa".

Vuonna 1932 professori Robert Emerson ja opiskelija William Arnold käyttivät flash-tekniikkaa mittaamaan tarkasti pieniä määriä Chlorella -levän klorofyllin tuottamaa happea . Heidän kokeensa osoittivat valokemiallisen keskuksen olemassaolon. Myöhemmin Gaffron ja Vol selittivät kokeen tuloksia ymmärtäen, että klorofyllin absorboima valon energia siirtyy paikkaan [8] , jota kutsuttiin fotosysteemin II fotokemialliseksi keskukseksi. Tämä prosessi on luonnostaan ​​sinileville , leville ja viherkasveille [9] .

Photosystem II

Photosystem II tuottaa kaksi elektronia, jotka on suunniteltu pelkistämään NADH + -entsyymin avulla ferredoksiini-NADP + -reduktaasi . Sitä sisältyy kloroplastien sisällä oleviin tylakoidikalvoihin , joissa fotosynteesi tapahtuu vihreissä kasveissa [10] . Se on rakenteeltaan huomattavan samanlainen kuin violettien bakteerien fotokemiallinen keskus , mikä viittaa yhteisen esi-isän olemassaoloon.

Valosysteemi II:n ydin koostuu kahdesta alayksiköstä, joista käytetään nimitystä D1 ja D2. Nämä kaksi alayksikköä ovat analogisia bakteerien valokemiallisten keskusten L- ja M-alayksiköiden kanssa . Se eroaa bakteerikeskusten alayksiköistä siinä, että siinä on monia muita alayksiköitä, joissa on klorofyllejä , mikä lisää sen tehokkuutta. Valosysteemin II kokonaisreaktio voidaan kirjoittaa seuraavasti:

,

jossa Q on plastokinoni ja QH2  on sen pelkistetty muoto. Kinonin pelkistysprosessi on samanlainen kuin bakteerien fotokemiallisissa keskuksissa . Photosystem II vastaanottaa elektronin vedestä fotokemiallisen hapettumisen kautta. Tämän prosessin sivutuote on molekyylihappi , ja sen ansiosta vihreät kasvit rikastavat maapallon ilmakehää hapella . Kanadalaissyntyinen amerikkalainen biokemisti Martin David Kamen todisti ensin , että vihreiden kasvien tuottama happi tulee vedestä . Jäljittääkseen happiatomin reitin vedestä molekyyliseen happeen hän käytti luonnollista stabiilia happi-isotooppia 18 O. Veden fotokemiallista hapettumista fotosysteemin II fotokemiallisessa keskustassa katalysoi proteiinikompleksi, jossa on neljä mangaani -ionia .

Kuten bakteerien fotokemiallisessa keskustassa , prosessi alkaa valon absorptiolla klorofyllimolekyyliparin toimesta. Vihreät kasvit käyttävät klorofylliä a:n sijaan bakterioklorofylliä , minkä ansiosta ne absorboivat valoa lyhyemmällä aallonpituudella. Fotokemiallisen reaktiokeskuksen klorofylliparia kutsutaan usein niiden absorptiomaksimin mukaan P 680 [1] . Fotonin absorption jälkeen korkeaenerginen elektroni siirtyy feofytiinimolekyyliin . Feofytiinimolekyylistä se siirtyy kahteen plastokinonimolekyyliin  - yksi tiukasti kiinnittynyt, toinen heikosti sitoutunut, samalla tavalla kuin se tapahtuu bakteerien reaktiokeskuksissa. Löysästi sitoutuneen plastokinonimolekyylin täydellinen pelkistäminen vaatii stromasta kaksi korkean tason elektronia ja kaksi protonia .

Photosystem II eroaa bakteerien reaktiokeskuksesta elektronien lähteellä, jotka pelkistävät klorofylli-a-molekyyliparin. Bakteereissa elektronit otetaan sytokromialayksikön pelkistyneestä hemiryhmästä tai vesiliukoisesta sytokromi c2 -proteiinista .

Varauksen erotusprosessin päätyttyä P 680 -molekyyli pysyy positiivisesti varautuneena. Se on erittäin vahva hapetin ja ottaa kaksi elektronia vesimolekyyleistä, jotka liittyvät läheiseen mangaanikeskukseen . Neljän mangaani-ionin lisäksi tämä keskus sisältää kalsiumionin , kloridi -ionin ja tyrosiinijäännöksen . Mangaanin tehokkuus johtuu siitä, että sillä on neljä hapetusastetta: Mn 2+ , Mn 3 + , Mn 4+ ja Mn 5+ . Lisäksi mangaani sitoutuu hyvin happea sisältäviin yhdisteisiin, kuten veteen.

Absorboimalla fotonin P 680 menettää elektronin ja saa positiivisen varauksen. Tämä varaus neutraloidaan vastaanottamalla elektroni mangaanikeskuksesta. Veden hapettamiseen tarvitaan neljä elektronia. Vesimolekyylit ovat elektronien lähde, jotka pelkistävät kaksi Q-molekyyliä QH2: ksi . Tällaista katalyyttistä keskustaa veden halkeamiseksi ei ole vielä luotu uudelleen millään keinotekoisella menetelmällä.

Photosystem I

Poistuttuaan fotosysteemistä II elektroni siirtyy sytokromi b6f -kompleksiin ja siitä plastosyaniiniproteiiniin . Plastosyaniini diffundoituu luumenissa seuraavaan reaktiokeskukseen, fotosysteemiin I , ja siirtää elektronin.

Kuten fotosysteemissä II ja bakteerien reaktiokeskuksessa , prosessi alkaa klorofylli-a- molekyyliparilla , joissa tapahtuu valon aiheuttama varauserotus. Tätä paria kutsutaan nimellä P 700 , jossa 700 on klorofyllimolekyylien maksimiabsorption aallonpituus. P 700 sijaitsee proteiinimolekyylin keskellä. Varauksen erotuksen jälkeen elektroni siirtyy kuljetusketjun kautta klorofylli-a -molekyyleihin , kinonimolekyyliin, kolmen 4Fe-4S-rauta-rikkiklusterin kautta ferredoksiiniin [11] . Ferredoksiini on liukoinen proteiini, joka sisältää 2Fe-2S-klusterin, jota koordinoi neljä kysteiinitähdettä . P 700 : ssa jäänyt positiivinen varaus neutraloidaan elektronien siirron avulla plastosyaniinista . Valosysteemin I reaktion yleinen kaava on:

Valosysteemien I ja II välinen vuorovaikutus synnyttää elektronivirran H 2 O:sta NADP + :aan . Sitä kutsutaan fotosynteesin Z-skeemaksi, koska redox-kaavio elektronien siirtoreitistä P 680 :sta P 700 :aan näyttää kirjaimelta Z [12] .

Katso myös

Muistiinpanot

Artikkelit

  1. ↑ 1 2 3 Biochemistry:Fifth Edition arkistoitu 31. toukokuuta 2010, Wayback Machine , luku 19.
  2. ↑ Understanding the atom Arkistoitu 9. toukokuuta 2015 Wayback Machinessa (2000). Haettu 28. helmikuuta 2010.
  3. ↑ Arie Uittenbogaard (2005). Kvanttimekaniikka Arkistoitu 8. helmikuuta 2015 Wayback Machinessa Haettu 28. helmikuuta 2010.
  4. ↑ Reed, D.W. ja Clayton, R.K. (1968). Reaktiokeskusfraktion eristäminen Rhodopseudomonas spheroides -bakteerista. Biokemiallinen ja biofysikaalinen tutkimusviestintä , 30 (5), 471-475.
  5. ↑ Membraaniproteiinikompleksin röntgenrakenneanalyysi. Rhodopseudomonas Viridiksen elektronitiheyskartta 3 angströmin resoluutiolla ja fotosynteettisen reaktiokeskuksen kromoforien malli. Deisenhofer et ai. J.MOL.BIOL. osa: 180, sivu: 385 (1984)
  6. ↑ Kemian Nobelin palkinto 1988 . Käyttöpäivä: 7. helmikuuta 2015. Arkistoitu alkuperäisestä 28. maaliskuuta 2014.
  7. ↑ Hauska G , Schoedl T , Remigy Hervé , Tsiotis G. Vihreiden rikkibakteerien reaktiokeskus1Omistettu Jan Ameszin muistolle.1  // Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Bioenergetics. - 2001. - lokakuu ( nide 1507 , nro 1-3 ). - S. 260-277 . — ISSN 0005-2728 . - doi : 10.1016/S0005-2728(01)00200-6 .
  8. ↑ Mohammad Yunus et ai. (2000). Milestones in Photosynthesis Research Arkistoitu 24. toukokuuta 2014 Wayback Machinessa . Haettu 28. helmikuuta 2010.
  9. ↑ Gary E. Kaiser (24. helmikuuta 2003) Happifotosynteesi Bakteerien kasvu ja mikrobien aineenvaihdunta. Haettu 28. helmikuuta 2010.
  10. ↑ Kloroplasti Arkistoitu alkuperäisestä 3. elokuuta 2003. (10. elokuuta 2003) Ultranet-biologia
  11. ↑ Jagannathan, Bharat; Golbeck, John. Photosynthesis: microbial  (englanniksi)  // Encyclopedia of Microbiology 3rd Ed : kirja. - 2009. - S. 325-341 . - doi : 10.1016/B978-012373944-5.00352-7 .
  12. ↑ The Z-Scheme Diagram of Photosynthesis Arkistoitu 25. kesäkuuta 2014 Wayback Machinessa , kirjoittanut Rajni Govindjee. Haettu 28. helmikuuta 2010.

Lähteet

Linkit