Trypsiini

Trypsiini  on hydrolaasiluokan entsyymi , joka hajottaa peptidejä ja proteiineja ; sillä on myös esteraasiaktiivisuutta ( esterien hydrolyysi ).

Trypsiini syntetisoituu haimassa inaktiivisena prekursorina ( proentsyymi ) trypsinogeenina . Trypsiinejä useista eläimistä saatiin kiteisessä muodossa (ensimmäisen kerran vuonna 1932). Naudan trypsiinimolekyyli ( molekyylipaino noin 24 kDa) koostuu 223 aminohappotähteestä, jotka muodostavat yhden polypeptidiketjun ja sisältää 6 disulfidisidosta . Trypsiinin isoelektrinen piste on pH :ssa 10,8 ja katalyyttisen aktiivisuuden optimi on pH 7,8–8,0.

Trypsiinit kuuluvat seriiniproteaasien ryhmään ja sisältävät seriini- ja histidiinijäännöksiä aktiivisessa keskustassa . Trypsiinit hajoavat helposti itsestään (autolyysi), mikä johtaa trypsiinivalmisteiden saastumiseen inaktiivisilla tuotteilla (teollinen valmiste sisältää jopa 50 % inaktiivisia epäpuhtauksia). Erittäin puhtaita trypsiinivalmisteita saadaan kromatografisilla menetelmillä.

Fysikaaliset ominaisuudet

Trypsiini on väritön kiteinen aine, jonka sulamispiste on noin 150 °C.

Biologiset ominaisuudet ja toiminnot

Päätehtävä on ruoansulatus. Katalysoi proteiinien ja peptidien hydrolyysiä . Se voi olla inaktiivisessa tilassa trypsinogeenin muodossa. Se aktivoituu, mukaan lukien suoliston enteropeptidaasientsyymi , pilkkomalla heksapeptidi . Se katalysoi myös esterivahojen hydrolyysiä. Optimaalinen katalyyttinen aktiivisuus on pH 7,8-8. Aktiivinen keskus on luonteeltaan proteiinia ja koostuu pääasiassa seriinistä ja histidiinistä . Syntetisoituu trypsinogeenina haimassa ja käytetään nisäkkäiden ja kalojen suolistossa . Muuttaa muut hydrolaasiproentsyymit aktiivisiksi entsyymeiksi .

Sovellus

Trypsiiniä käytetään lääkkeiden valmistukseen . Trypsiinivalmisteilla on anti-inflammatorisia ja turvotusta estäviä vaikutuksia (annettaessa laskimoon ja lihakseen); pystyy valikoivasti halkaisemaan nekroosin läpikäyneet kudokset . Lääketieteessä trypsiiniä käytetään haavojen, palovammojen, tromboosien hoitoon, usein yhdessä muiden entsyymien ja antibioottien kanssa . Sitä käytetään proteiinin primaarirakenteen analysoinnissa, koska se hydrolysoi selektiivisesti sidoksia lysiinin ja arginiinin positiivisesti varautuneiden aminohappotähteiden välillä .

Aiheeseen liittyvät entsyymit

Trypsiinin "lähimmät sukulaiset" ovat trypsinogeeni , pepsiini , kymotrypsiini . Trypsiinin anionisia analogeja on löydetty korkeammista eläimistä, kun taas neutraaleja analogeja on löydetty monista eläimistä ja kasveista.

Muutos hydrolyyttisissä ominaisuuksissa

Eläinten, kasvien ja mikro-organismien kudoksissa olevat organofosforiyhdisteet , jotkut metallit ja useat korkeamolekyyliset proteiiniaineet - trypsiini-inhibiittorit - estävät trypsiiniaktiivisuutta . Ionit Ca 2+ , Mg 2+ , Ba 2+ , Sr 2+ , Mn 2+ lisäävät trypsiinin hydrolyyttistä aktiivisuutta.

Kirjallisuus

• Northrop D., Kunitz M., Herriott R. Kiteiset entsyymit, trans. Englannista, M., 1950.
• Mosolov V.V. Proteolyyttiset entsyymit, M., 1971.
• V. I. Struchkov, A. V. Grigorjan, V. K. Gostištšev, S. V. Lokhvitsky, L. S. Tapinsky Proteolyyttiset entsyymit märkivässä kirurgiassa., M., 1970
• KN Veremeenko Haiman proteolyyttiset entsyymit ja niiden käyttö klinikalla. Kiova, 1967
• Systeeminen entsyymihoito. Kokemus ja tulevaisuudennäkymät / Toim. IN JA. Kulakova, V.A. Nasonova, V.S. Saveliev. - Pietari: Inter-Medica. 2004. - 264 s.

Linkit

• Trypsiini (Trypsiini): ohjeet, käyttö ja kaava - Lääkkeiden ja apteekkituotteiden tietosanakirja.

Sanakirjat ja tietosanakirjat	Suuri tanskalainen Suuri katalaani Hienoa norjalaista Iso venäläinen kroatialainen Britannica (verkossa) Brockhaus
Bibliografisissa luetteloissa	BNF : 12261477z J9U : 987007553514405171 LCCN : sh85138301 LNB : 000315161