Enteropeptidaasi

Enteropeptidaasi (enterokinaasi)

Enteropeptidaasi estäjän kanssa
Merkintä
Symbolit PRSS7
CAS 9014-74-8
Entrez Gene 5651
HGNC 9490
OMIM 606635
RefSeq NM_002772
UniProt P98073
Muut tiedot
Locus 21. luku , 21q21
Tietoja Wikidatasta  ?

Enteropeptidaasi ( muista kreikan sanoista ἔντερον  - suolisto ja πεπτός  - keitetty, pilkottu; synonyymi enterokinaasi ) on proteolyyttinen entsyymi endopeptidaasien ryhmästä . Peptidi  on hydrolaasi .

Rakenne

Enteropeptidaasi on glykoproteiini , jonka molekyylipaino on noin 150 000. Enteropeptidaasimolekyyli koostuu vähintään 35 % hiilihydraateista ja on rakennettu kahdesta polypeptidiketjusta - raskaasta, jonka molekyylipaino on 115 000, ja kevyestä, jonka molekyylipaino on [ 35 000. 1]

Enteropeptidaasin eritys

Sitä tuottavat suolen limakalvon solut , pääasiassa pohjukaissuolessa , pieni määrä jejunumissa ja muissa osastoissa. Enteropeptidaasin erittävät rakeet sijaitsevat Brunnerin rauhasten erittäin prismaattisten mukosyyttien apikaalisessa osassa . Enteropeptidaasin synteesiä suorittavat enterosyytit . Enteropeptidaasimolekyyli koostuu heteromeereistä, jotka on liitetty bisulfidisidoksilla. Sen raskas osa on kiinnittynyt enterosyyttikalvoon . [2]

Aikaisemmin uskottiin, että enteropeptidaasin erittymistä tapahtuu Lieberkühn-krypteissa , [3] mutta uudemmat tutkimukset ovat osoittaneet, että enteropeptidaasi, kuten muutkin suoliston entsyymit, sijaitsee pääasiassa suolirauhasten villissä. [2]

Toiminnot

Se on suoliston ruoansulatusentsyymi . Päätoiminto on haiman entsyymin trypsinogeenin muuntaminen trypsiiniksi katkaisemalla lysiinin ja arginiinin välinen sidos . Tämän seurauksena trypsinogeenimolekyylistä poistuu heksapeptidi ja muodostuu trypsiinin kolmiulotteinen biologisesti aktiivinen rakenne. Kun enteropeptidaasi aktivoi trypsiinin, autokatalyysiprosessi alkaa, ja trypsiini toimii jo entsyyminä, joka aktivoi trypsinogeenia ja muita haiman proentsyymejä . Enteropeptidaasi toimii entsyyminä ohutsuolen ontelossa, parietaalilimakerroksessa ja enterosyyttien kalvoilla.

Enteropeptidaasin entsymaattiset ominaisuudet näkyvät vain emäksisessä ympäristössä. Hapan ympäristö pohjukaissuolessa luo edellytykset ruoansulatushäiriöille ja on mahdollista hapon tuotanto- ja hapon neutralointiprosessien epätasapainossa ja mahanesteen happamuuden lisääntyessä (mitä tapahtuu mahahaavan yhteydessä ).

Trypsinogeeni on enteropeptidaasin ainoa tunnettu substraatti. [2]

Aiemmin oli mielipide enteropeptidaasin merkityksettömästä roolista ruoansulatusprosessissa, jota perusteltiin sen pienellä määrällä suolistossa ja sillä, että trypsinogeeniautokatalyysi on mahdollista ilman enteropeptidaasin osallistumista [4] , mutta nykyaikaiset tutkijat usko: [2]

Enterokinaasin fysiologinen merkitys keholle on erittäin suuri.

Sen riittämättömyyden vuoksi esiintyy ripulia , steatorreaa ( neutraalin rasvan , rasvahappojen tai niiden suolojen lisääntyminen ulosteessa ), kakeksiaa ja anemiaa , proteiiniaineenvaihdunnan häiriöitä , [2] vatsan ruoansulatushäiriöitä. [5]

Enteropeptidaasin määritelmä

Normaalisti enteropeptidaasin määrä pohjukaissuolen mehussa on 45-337 yksikköä/ml. Pohjukaissuolen mehun enteropeptidaasipitoisuutta alle 45 yksikköä/ml pidetään alhaisena. Enteropeptidaasin määrää 506 yksikköä / ml asti pidetään lievänä lisäyksenä, 507-1000 yksikköä / ml - merkittävä lisäys, yli 1000 yksikköä / ml - jyrkkä nousu. Enteropeptidaasin määritysmenetelmä perustuu siihen, että enteropeptidaasi aktivoi trypsinogeenin muuntaen sen trypsiiniksi. Pienillä enteropeptidaasimäärillä pohjukaissuolen luotauksella tai gastroduodenoskopialla saatuun aktivoidussa haiman eritteessä muodostuu pieni määrä trypsiiniä, joka on vielä proteolyyttisesti heikko, mutta riittää aktivoimaan saman valmisteen sisältämän kymotrypsinogeenin . Koska kymotrypsiinin aktiivisuus ylittää trypsiinin aktiivisuuden, kaseiini jähmettyy kalsium- ja fosforisuolojen läsnä ollessa . Kun valmisteessa on suuria määriä enteropeptidaasia, trypsiiniaktiivisuus vallitsee ja kaseiini hajoaa ilman juokseutumista. Enteropeptidaasin määrä määritetään laimentamalla testinäyte ja määrittämällä osat, joissa kaseiini on täysin pilkottu. [6]

Lähteet

  1. Lääketieteellinen tietosanakirja. Enterokinaasi // 1. Pieni lääketieteellinen tietosanakirja. — M.: Medical Encyclopedia. 1991-96 2. Ensiapu. - M .: Suuri venäläinen tietosanakirja. 1994 3. Lääketieteellisten termien tietosanakirja. - M.: Neuvostoliiton tietosanakirja. - 1982-1984 .
  2. 1 2 3 4 5 Maev I. V., Samsonov A. A. Pohjukaissuolen sairaudet. M., MEDpress-inform, 2005, - 512 s. ISBN 5-98322-092-6 .
  3. Lieberkunovin kryptat // Suuri Neuvostoliiton Encyclopedia  : [30 nidettä]  / ch. toim. A. M. Prokhorov . - 3. painos - M .  : Neuvostoliiton tietosanakirja, 1969-1978.
  4. Enteropeptidaasi // Suuri Neuvostoliiton Encyclopedia  : [30 osana]  / ch. toim. A. M. Prokhorov . - 3. painos - M .  : Neuvostoliiton tietosanakirja, 1969-1978.
  5. Kalinin A.V. Vatsan ruuansulatuksen ja sen lääkekorjauksen rikkominen. Kliiniset näkökulmat gastroenterologiaan, hepatologiaan. - 2001, - nro 3, - s. 21-25.
  6. Sablin O. A., Grinevich V. B., Uspensky Yu. P., Ratnikov V. A. Funktionaalinen diagnostiikka gastroenterologiassa. Pietari: 2002