β-levy ( β-laskostettu kerros ) on yksi proteiinien säännöllisen sekundaarirakenteen muodoista , hieman harvinaisempi kuin alfaheliksi . Beetalevyt koostuvat beeta-säikeistä (säikeistä), jotka on liitetty toisiinsa sivusuunnassa kahdella tai kolmella vetysidoksella , jolloin ne muodostavat hieman kiertyneitä, taitettuja levyjä.
Monien beeta-arkkien yhdistelmä voi johtaa proteiiniaggregaattien ja fibrillien muodostumiseen, joita havaitaan monissa ihmisten ja eläinten sairauksissa, erityisesti amyloidoosissa (mukaan lukien Alzheimerin tauti ).
Termit lainattiin englannista: β-ketju (β-ketju) tai β-juoste (β-juoste) on polypeptidiketjun osa, jonka pituus on 3-10 aminohappoa, pitkänomaisessa, lähes lineaarisessa muodossa; β-levy (β-levy) on rakenne, jossa on vähintään kaksi β-säikettä, jotka on liitetty toisiinsa vetysidoksilla .
β-levyrakennetta ehdotti ensimmäisen kerran William Astbury 1930-luvulla. Hän ehdotti ajatusta vetysidosten muodostumisesta kahden rinnakkaisen tai antiparalleelisen β-ketjun peptidiryhmien välille. Astburylla ei kuitenkaan ollut tarpeeksi tietoa aminohappojen välisten sidosten geometriasta selkeän mallin rakentamiseksi, varsinkin kun otetaan huomioon, että hän ei tiennyt peptidisidoksen tasomaisuudesta . Linus Pauling ja Robert Corey ehdottivat parannettua mallia vuonna 1951 [1] . Heidän mallinsa sisälsi peptidisidoksen tasomaisuuden, jonka he olivat aiemmin selittäneet ketoenolin tautomeroinnin seurauksena.
Pääosa β-säikeistä sijaitsee muiden juosteiden vieressä ja muodostaa niiden kanssa laajan vetysidosjärjestelmän peptidirunkojen C=O- ja NH -ryhmien välille . Täysin pidennetyssä β-arkissa vierekkäiset β-säikeet menevät ylös, sitten alas, sitten taas ylös jne. Viereiset β-säikeet β-levyssä on järjestetty siten, että niiden Cα-atomit ovat vierekkäin ja niiden sivuketjut osoittavat yhteen suuntaan. β-säikeen laskostettu rakenne selittyy sillä, että kulmat φ ja ψ (C α :n ja NH:n ja C α :n ja C=O:n välillä) ovat alle 180° (−139° ja +135°), joka johtaa siksak-maiseen ketjumuotoon. Vierekkäisten juosteiden järjestely voi olla yhdensuuntainen tai antiparalleelinen riippuen peptidiketjujen suunnasta. Antirinnakkaisjärjestely on edullisempi, koska tässä tapauksessa juosteiden väliset vetysidokset on suunnattu yhdensuuntaisesti toistensa kanssa ja kohtisuorassa p-levyn symmetria-akseliin nähden.
Ihanteellisella β-levyllä (sellainen, jossa kaikkien aminohappotähteiden pääketjun konformaatio on sama) on litteä rakenne. Kuitenkin vuonna 1973 Chothia huomasi, että proteiineissa β-levyt ovat aina kiertyneet kuin oikeanpuoleinen potkuri, ja litteitä ja vasemmanpuoleisia β-levyjä ei juuri koskaan löydy [2] .
Suuria aromaattisia tähteitä ( Tyr , Phen , Trp ) ja β-haarautuneita aminohappoja ( Tre , Val , Ile ) löytyy useimmiten β-levyn keskeltä. Mielenkiintoista on, että aminohappotähteet, kuten Pro , sijaitsevat β-levyn säikeiden reunoilla, oletettavasti proteiinien aggregaation välttämiseksi, mikä voi johtaa amyloidien muodostumiseen [3] .
Hyvin yksinkertainen β-levyjä sisältävä rakennemotiivi on β-hiusneula , jossa kaksi antirinnakkaista säiettä on yhdistetty lyhyellä kahdesta viiteen tähteen silmukalla, joista toinen on usein glysiini tai proliini , jotka molemmat voivat omaksua dihedraalisen tiukkaan pyörimisen tai β-kuperuuden silmukan edellyttämät konformaatiot . Yksittäiset säikeet voidaan myös linkittää monimutkaisemmilla tavoilla pidemmillä silmukoilla, jotka voivat sisältää α-heliksiä .
Kreikkalainen avainmotiivi koostuu neljästä vierekkäisestä anti-rinnakkaislangasta ja niitä yhdistävistä silmukoista. Se koostuu kolmesta vastasuuntaisesta säikeestä, jotka on yhdistetty hiusneuloilla, kun taas neljäs on ensimmäisen vieressä ja yhdistetty kolmanteen pidempään silmukkaan. Tämän tyyppinen rakenne muodostuu helposti proteiinin laskostumisen aikana [4] . Se sai nimensä kreikkalaiselle koristetaiteelle yhteisen kuvion mukaan (katso Meander ).
Johtuen niiden muodostavien aminohappojen kiraalisuudesta, kaikissa juosteissa on oikeanpuoleinen kierre, mikä on ilmeistä useimmissa korkeamman asteen β-levyrakenteissa. Erityisesti kahden rinnakkaisen säikeen välisellä linkkisilmukalla on lähes aina oikea ristikiraliteetti, jota lehden luontainen mutkaisuus suosii voimakkaasti Tämä linkkisilmukka sisältää usein kierteisen alueen, jolloin sitä kutsutaan β-α-β-motiiviksi . Läheisesti sukua oleva motiivi, jota kutsutaan β-α-β-α-motiiviksi, muodostaa yleisimmin havaitun proteiinin tertiaarirakenteen, TIMA-sylinterin, pääkomponentin.
Yksinkertainen proteiinitopologia, joka koostuu kahdesta tai useammasta peräkkäisestä anti-rinnakkaissäikeestä, jotka on yhdistetty toisiinsa hiusneulasilmukoilla [5] [6] . Tämä motiivi on yleinen β-levyissä ja löytyy useista rakenteellisista arkkitehtuureista, mukaan lukien β-sylinterit ja β-potkurit.
Psi-silmukkamotiivi (Ψ-silmukka) koostuu kahdesta vastasuuntaisesta säikeestä, joiden välissä on yksi juoste, joka on liitetty molempiin vetysidoksiin. Yksittäisille Ψ-silmukaille on neljä mahdollista juostetopologiaa. Tämä motiivi on harvinainen, koska sen muodostumiseen johtava prosessi näyttää epätodennäköiseltä proteiinin laskostumisen aikana. Ψ-silmukka tunnistettiin ensimmäisen kerran asparagiiniproteaasiperheestä [7] .
β-levyt ovat läsnä kaikissa β-, α+β- ja α/β-domeeneissa sekä monissa peptideissä tai pienissä proteiineissa, joiden yleinen arkkitehtuuri on huonosti määritelty [8] [9] . Kaikki β-alueet voivat muodostaa β-sylintereitä , β-sandwiches , β-prismoja , β-potkureita ja β-kierteitä .
P-laskostetut levyrakenteet koostuvat pidennetyistä p-säikeisistä polypeptidiketjuista, ja säikeet on liitetty naapureihinsa vetysidoksilla. Tämän laajennetun selkärangan rakenteen ansiosta β-levyt vastustavat venymistä. Proteiinien β-levyt voivat suorittaa matalataajuista, haitarimaista liikettä, joka havaitaan Raman-spektroskopialla [10] ja analysoidaan kvasi-jatkuvalla mallilla [11] .
β-heliksi muodostuu toistuvista rakenneyksiköistä, jotka koostuvat kahdesta tai kolmesta lyhyestä β-säikeestä, jotka on yhdistetty lyhyillä silmukoilla. Nämä lohkot "pinotaan" päällekkäin spiraalimaisesti siten, että saman juosteen peräkkäiset toistot muodostavat vetysidoksen toistensa kanssa yhdensuuntaisessa suunnassa. Katso β-helix
Vasenkätisissä β-kierteissä itse langat ovat melko suoria ja kiertymättömiä; tuloksena olevat kierteiset pinnat ovat lähes tasaisia ja muodostavat säännöllisen kolmion muotoisen prismamuodon, kuten 1QRE Archean hiilihappoanhydraasi osoittaa oikealla. Muita esimerkkejä ovat lipidi A -synteesientsyymi LpxA ja hyönteisten jäätymisenestoproteiinit, joiden toisella puolella on säännöllinen joukko sivuketjuja, jotka jäljittelevät jään rakennetta [12] .
Oikeakätiset β-heliksit, jotka ovat tyypillisiä pektaattilyaasientsyymille , joka on esitetty vasemmalla, tai P22-faagin häntämäinen proteiini, ovat poikkileikkaukseltaan vähemmän säännöllisiä, pidempiä ja toiselta puolelta sisennyksiä; kolmesta linkkerisilmukasta yksi sarjassa on vain kaksi tähdettä pitkä, kun taas muut ovat vaihtelevia, usein suunniteltu muodostamaan linkkeri tai aktiivinen kohta [13] .
Bilateral β-heliksi (oikeakätinen) löytyy joistakin bakteerien metalloproteaaseista; sen kaksi silmukkaa ovat kuusi tähdettä pitkiä ja sitovat stabiloivia kalsiumioneja ylläpitääkseen rakenteellista eheyttä käyttämällä GGXGXD-sekvenssimotiivin Asp-sivuketjun runkoa ja happea [14] . Tätä taitosta kutsutaan SCOP-luokituksessa β-rullaksi.
| Proteiinin toissijainen rakenne | ||
|---|---|---|
| Spiraalit | ||
| Laajennukset |
| |
| Supersekundaarinen rakenne | ||