Beetasylinteri

β-sylinteri  on eräänlainen proteiinien tertiäärinen rakenne ; β-laskostettu levy , rullattu muodostamaan suljettu rakenne, jossa ensimmäinen säie on vetysidottu viimeiseen. Tyypillisesti p-säikeet p-sylintereissä on järjestetty anti-rinnakkaissuuntaan. Yleisimmin β-sylinterit muodostavat proteiineja, kuten poriineja ja muita kalvon ulottuvia proteiineja, ja proteiineja, jotka sitovat sylinterin sisällä olevia hydrofobisia ligandeja, kuten lipokaliinit . Noin 2-3 % gram-negatiivisten bakteerigenomien geeneistä koodaa beetasylintereitä [1] .

Monissa tapauksissa säikeet sisältävät vuorotellen ei-polaarisia ( hydrofiilisiä ja hydrofobisia ) aminohappoja siten, että hydrofobiset jäännökset suuntautuvat sylinterin sisäpuolelle muodostaen hydrofobisen ytimen ja polaariset tähteet ovat suunnattu sylinterin ulkopuolelle. liuottimelle altistettu pinta. Poriinit ja muut kalvoproteiinit, jotka sisältävät beetasylintereitä, kääntävät tämän kuvion, jolloin hydrofobiset jäännökset suuntautuvat ulospäin, missä ne ovat kosketuksissa ympäröivien lipidien ja hydrofiilisten jäänteiden kanssa, jotka ovat suuntautuneet kohti vesipitoista sisähuokosta.

Kaikki beetasylinterit voidaan luokitella kahden kokonaislukuparametrin mukaan: beeta-arkin säikeiden lukumäärä n ja "leikkausluku", S , joka on beetalevyn ketjujen värähtelyn mitta [2] . Nämä kaksi parametria (n ja S) liittyvät beetalankojen kaltevuuskulmaan suhteessa rungon akseliin [3] [4] [5] .

Katso myös

• toissijainen rakenne
• Motiivi (molekyylibiologia)
• Alfa heliksi
• Beta-lista
• beta voileipä

Muistiinpanot

1. ↑ William C Wimley. Monipuolinen β-tynnyrikalvoproteiini  //  Current Opinion in Structural Biology. - 2003-08. — Voi. 13 , iss. 4 . — s. 404–411 . - doi : 10.1016/S0959-440X(03)00099-X . Arkistoitu alkuperäisestä 4. lokakuuta 2021.
2. ↑ Aleksei G. Murzin, Arthur M. Lesk, Cyrus Chothia. Proteiinien β-levytynnyreiden rakenteen määrittävät periaatteet I. Teoreettinen analyysi  (englanniksi)  // Journal of Molecular Biology. - 1994-03. — Voi. 236 , iss. 5 . - s. 1369-1381 . - doi : 10.1016/0022-2836(94)90064-7 . Arkistoitu 25. toukokuuta 2021.
3. ↑ Aleksei G. Murzin, Arthur M. Lesk, Cyrus Chothia. Periaatteet β-levytynnyrien rakenteen määrittämiseksi proteiineissa II. Havaitut rakenteet  (englanniksi)  // Journal of Molecular Biology. - 1994-03. — Voi. 236 , iss. 5 . - s. 1382-1400 . - doi : 10.1016/0022-2836(94)90065-5 . Arkistoitu 25. toukokuuta 2021.
4. ↑ Wei-min Liu. Proteiinin β-tynnyreiden leikkausluvut: määritelmän tarkennukset ja tilastot 1 1Toimittaja JM Thornton  //  Journal of Molecular Biology. - 1998-01. — Voi. 275 , iss. 4 . — s. 541–545 . doi : 10.1006 / jmbi.1997.1501 . Arkistoitu alkuperäisestä 14. lokakuuta 2019.
5. ↑ Steven Hayward, E. James Milner-White. Homomeeristen β-tynnyrien ja β-heliksien geometriset periaatteet: Sovellus amyloidiprotofilamenttien mallintamiseen: HAYWARD ja MILNER-WHITE  (englanniksi)  // Proteiinit: rakenne, toiminta ja bioinformatiikka. – 2017-10. — Voi. 85 , iss. 10 . — P. 1866–1881 . - doi : 10.1002/prot.25341 . Arkistoitu alkuperäisestä 4. elokuuta 2021.

Lue lisää

• Branden, Carl. Johdatus proteiinirakenteeseen / Carl Branden, John Tooze. – 2. - New York: Garland Pub., 1999. - ISBN 978-0-8153-2304-4 .
• Michalik M, Orwick-Rydmark M, Habeck M, Alva V, Arnold T, Linke D (2017). "Evoluutiossa konservoitunut glysiini-tyrosiini-motiivi muodostaa taittuvan ytimen ulkokalvon proteiineihin" . PLOS ONE . 12 (8): e0182016. Bibcode : 2017PLoSO..1282016M . doi : 10.1371/journal.pone.0182016 . PMC  5542473 . PMID  28771529 .
• Hayward S, Milner-White EJ (lokakuu 2017). "Homomeeristen β-tynnyrien ja β-heliksien geometriset periaatteet: Sovellus amyloidiprotofilamenttien mallintamiseen" (PDF) . Proteiinit . 85 (10): 1866-1881. DOI : 10.1002/prot.25341 . PMID28646497  _ _