Ulompi bakteerikalvo

Ulompi bakteerikalvo tai ulompi bakteerikalvo ( eng.  bakteerin ulkokalvo ) on biologinen kalvo , joka sijaitsee gramnegatiivisten bakteerien peptidoglykaanikerroksen päällä . Koostumukseltaan se eroaa sisäisestä solukalvosta . Sen pinnalla on lipopolysakkarideja , jotka ovat gram-negatiivisten patogeenisten bakteerien antigeenejä .

Koostumus

Ulkokalvon, kuten solukalvon, paksuus on 7-8 nm [1] . Solukalvon tavoin ulkokalvo on lipidikaksoiskerros , joka koostuu fosfolipideistä , pääasiassa fosfatidyylietanoliamiinista , fosfatidyyliglyserolista ja difosfatidyyliglyserolista . Ulkokalvossa fosfolipidit ovat kuitenkin jakautuneet epäsymmetrisesti kerrosten välillä: kalvon ulkokalvo muodostuu pääasiassa lipopolysakkarideista. Poikkeuksena ovat syanobakteerit ja Neisseria -suvun lajit , joissa kalvon ulkokerroksessa on samanaikaisesti fosfolipidejä ja lipooligosakkarideja. Lipopolysakkaridin rakenteessa voidaan erottaa neljä rakennelohkoa:

Ulkokalvossa on runsaasti proteiineja , niitä kutsutaan nimellä Omp ( englanninkielisestä  ulkokalvoproteiinista ). Proteiinit voivat peittää jopa puolet ulkokalvon pinnasta. Omp-proteiinit jaetaan suureen ja pieneen. Tärkeimpiä Omp-proteiineja syntetisoidaan jatkuvasti ; näitä ovat Brownin lipoproteiinit, spirokeettilipoproteiinit , OmpA ja epäspesifinen poriini OmpF [3] .

Rakenteellisesti ja toiminnallisesti kaikki ulkokalvon proteiinit voidaan jakaa kolmeen ryhmään:

Joskus valmisteista löytyy solu- ja ulkokalvojen kosketusalueita. Tällaisia ​​alueita kutsutaan Bayer-kontakteiksi. Todennäköisesti kalvojen välillä ei ole suoraa kosketusta, ja ne sitoutuvat toisiinsa erityisillä proteiineilla peptidoglykaanikerroksen kosketuskohtaan muodostuneessa aukossa [4] .

Toiminnot

Ulkokalvossa on jatkuvasti avoimia ionikanavia , joiden vuoksi sillä ei voida ylläpitää jatkuvaa natriumionien tai protonien sähkökemiallista gradienttia , joten ulkokalvo ei osallistu solun aineenvaihduntaan . Se ei myöskään liity proteiinien, lipidien ja polysakkaridien biosynteesiin , vaikka se voi olla mukana niiden erittymisessä . Ulkokalvossa on kuitenkin joitain entsyymejä - permeaaseja , hydrolaaseja , joskus - oksidatiivisia entsyymejä , kuten mangaanioksidaasia [ 1] .

Ulkokalvon toiminnot bakteerisolussa ovat hyvin erilaisia. Se muodostaa yhdessä solukalvon kanssa periplasmisen tilan (periplasman), yhdessä soluseinän kanssa, jäykistää solua, toimii suodattimena, joka estää suuria hydrofiilisiä molekyylejä pääsemästä periplasmaan ja säilyttää hydrofobiset molekyylit. Se ei päästä monia periplasman entsyymejä poistumaan solusta, osallistuu ravinteiden pääsyyn soluun sekä antibioottien , toksiinien , metaboliittien ja erilaisten proteiinien vapautumiseen ulospäin. Ulkokalvo välittää bakteerisolujen epäspesifistä adheesiota , on vuorovaikutuksessa bakteriofagien , sekä prokaryoottisten että eukaryoottisten solujen pintareseptorien ja vasta -aineiden kanssa . Ulkokalvon ansiosta sappihapot ja muut amfifiiliset pesuaineet sekä antibiootit vaikuttavat gramnegatiivisiin bakteereihin heikommin kuin grampositiivisiin [5] . Lipooligosakkaridit ovat patogeenisten gramnegatiivisten bakteerien tärkeimpiä antigeenejä , niitä kutsutaan myös endotoksiineiksi [3] .

Biogenesis

Mekanismit, jotka varmistavat ulkokalvon komponenttien kulkeutumisen solun pintaan, eivät ole täysin selviä. Lipopolysakkaridin komponentit, lipidi A- ja O-antigeenin toistoyksiköt syntetisoidaan solukalvon sytoplasmisella puolella ja kuljetetaan ulkopuolelle itsenäisesti kahden erikoistuneen kuljetusjärjestelmän, nimittäin O-antigeenin kuljettajan Wzx (RfbX) ja ABC-kuljettajan avulla. MsbA, joka kuljettaa lipidi A:ta solukalvon sisäisestä lipidikerroksesta ulompaan [6] [7] [8] [9] [10] . O-antigeeniyksiköiden polymeroituminen tapahtuu periplasmisessa tilassa erikoistuneen Wzy- polymeraasin avulla, ja polymeerifragmentti kiinnittyy edelleen ydinlipidi A:han WaaL-ligaasilla, jolloin muodostuu lipopolysakkaridia [11] [12] . Laite lipopolysakkaridimolekyylien kuljettamiseksi solun ulkopuolelle koostuu proteiineista LptA, LptB, LptC, LptD, LptE. Viidelle niistä pystyttiin selvittämään, missä solun osissa ne sijaitsevat, mikä voi auttaa ymmärtämään, kuinka lipopolysakkaridimolekyylien kokoamiseen ja vapauttamiseen tarkoitettu laite toimii [12] . Tiedetään, että LptC siirtää lipopolysakkaridia solukalvolta sen ulkopuolelle [12] . LptE muodostaa kompleksin LptD:n kanssa, mikä varmistaa lipopolysakkaridimolekyylien liittymisen ulkokalvoon [12] [13] [14] .

Ulkokalvon rakkulat

Ulkokalvosta voi irrota rakkuloita ( bakteerien ulkokalvorakkuloita ) , joiden halkaisija on 20-500 nm . Vesikkelien muodostuminen voidaan yhdistää bakteerisolun kasvuun, ne voivat toimia entsyymien ja muiden proteiinien kuljettajana, esimerkiksi patogeeniset bakteerit voivat kuljettaa virulenssitekijöitä osana vesikkelejä . Esimerkiksi Pseudomonas aeruginosa -bakteerissa penisilliiniä tuhoava β-laktamaasi vapautuu osana ulkokalvon rakkuloita muiden proteiinien ohella [15] .

Katso myös

Muistiinpanot

  1. 1 2 Pinevich, 2006 , s. 240.
  2. Pinevich, 2006 , s. 241.
  3. 1 2 3 Pinevich, 2006 , s. 250.
  4. Pinevich, 2006 , s. 257.
  5. Pinevich, 2006 , s. 240-241.
  6. Feldman MF , Marolda CL , Monteiro MA , Perry MB , Parodi AJ , Valvano MA Escherichia coli O -antigeenikokoonpanoon osallistuvan oletetun polyisoprenoliin kytketyn sokeritranslokaasin (Wzx) aktiivisuus on riippumaton O-toiston kemiallisesta rakenteesta.  (englanniksi)  // The Journal Of Biological Chemistry. - 1999. - 3. joulukuuta ( nide 274 , nro 49 ). - P. 35129-35138 . — PMID 10574995 .
  7. Liu D. , Cole RA , Reeves PR O-antigeenin käsittelytoiminto Wzx:lle (RfbX): lupaava ehdokas O-yksikön flippaasille.  (Englanti)  // Journal Of Bacteriology. - 1996. - huhtikuu ( nide 178 , nro 7 ). - s. 2102-2107 . — PMID 8606190 .
  8. Doerrler WT , Reedy MC , Raetz CR Escherichia coli -mutantti, jossa on viallinen lipidien vienti.  (englanniksi)  // The Journal Of Biological Chemistry. - 2001. - 13. huhtikuuta ( nide 276 , nro 15 ). - P. 11461-11464 . doi : 10.1074/ jbc.C100091200 . — PMID 11278265 .
  9. Polissi A. , Georgopoulos C. Olennaista ABC-perheen kuljettajaa koodaavan Escherichia colin msbA-geenin mutaatioanalyysi ja ominaisuudet.  (englanniksi)  // Molecular Microbiology. - 1996. - Kesäkuu ( osa 20 , nro 6 ). - s. 1221-1233 . — PMID 8809774 .
  10. Zhou Z. , White KA , Polissi A. , Georgopoulos C. , Raetz CR Escherichia coli MsbA:n, välttämättömän ABC-perheen kuljettajan, toiminta lipidi A- ja fosfolipidibiosynteesissä.  (englanniksi)  // The Journal Of Biological Chemistry. - 1998. - 15. toukokuuta ( nide 273 , nro 20 ). - P. 12466-12475 . — PMID 9575204 .
  11. Raetz CR , Whitfield C. Lipopolysakkaridien endotoksiinit.  (Englanti)  // Annual Review Of Biochemistry. - 2002. - Voi. 71 . - s. 635-700 . - doi : 10.1146/annurev.biochem.71.110601.135414 . — PMID 12045108 .
  12. 1 2 3 4 Sperandeo P. , Lau FK , Carpentieri A. , De Castro C. , Molinaro A. , Dehò G. , Silhavy TJ , Polissi A. Lipopolysakkaridin kuljetukseen ulkokalvolle tarvittavan proteiinikoneiston toiminnallinen analyysi Escherichia colista.  (Englanti)  // Journal Of Bacteriology. - 2008. - Heinäkuu ( osa 190 , nro 13 ). - P. 4460-4469 . - doi : 10.1128/JB.00270-08 . — PMID 18424520 .
  13. Wu T. , McCandlish AC , Gronenberg LS , Chng SS , Silhavy TJ , Kahne D. Proteiinikompleksin tunnistaminen, joka kokoaa lipopolysakkaridia Escherichia colin ulkokalvoon.  (englanniksi)  // Amerikan yhdysvaltojen kansallisen tiedeakatemian julkaisut. - 2006. - 1. elokuuta ( nide 103 , nro 31 ). - P. 11754-11759 . - doi : 10.1073/pnas.0604744103 . — PMID 16861298 .
  14. Bos MP , Tefsen B. , Geurtsen J. , Tommassen J. Lipopolysakkaridin kuljettamiseen bakteerisolun pintaan tarvittavan ulkokalvoproteiinin tunnistaminen.  (englanniksi)  // Amerikan yhdysvaltojen kansallisen tiedeakatemian julkaisut. - 2004. - 22. kesäkuuta ( nide 101 , nro 25 ). - P. 9417-9422 . - doi : 10.1073/pnas.0402340101 . — PMID 15192148 .
  15. Pinevich, 2006 , s. 256.

Kirjallisuus