Bioortogonaaliset reaktiot

Bioortogonaaliset reaktiot  ovat kemiallisia reaktioita , jotka voivat tapahtua elävissä järjestelmissä häiritsemättä luonnollisia biokemiallisia prosesseja [1] [2] [3] . Bioortogonaalisiin reaktioihin osallistuvia funktionaalisia ryhmiä ei pääsääntöisesti löydy biomolekyyleistä, ne reagoivat nopeasti ja selektiivisesti keskenään elävien solujen olosuhteissa ja ovat inerttejä muiden kehossa olevien yhdisteiden suhteen. Termiä ehdotti Caroline Bertozzi vuonna 2003 [4] . Reaktioiden nimi perustuu sanan " ortogonaalinen " kuvaannolliseen merkitykseen, eli mistään riippumattomaan , ja tarkoittaa keinotekoisten ja luonnollisten prosessien keskinäistä riippumattomuutta .

Huolimatta siitä, että orgaanisen kemian alalla on löydetty, tutkittu ja kuvattu suuri määrä kemiallisia reaktioita, käytännössä mitään niistä ei voida suorittaa solussa tai organismissa siten, että se vaikuttaisi vain tutkijaa kiinnostavaan yhdisteeseen ( proteiini , DNA , metaboliitti jne.). Tämä johtuu siitä, että biomolekyylit sisältävät suuren määrän funktionaalisia ryhmiä, jotka ovat reaktiivisuudeltaan hyvin samanlaisia ​​(pääasiassa nukleofiilisiä ), ja reaktio, jossa tutkittava yhdiste pääsee sisään, vaikuttaa väistämättä muihin molekyyleihin, jotka sisältävät samanlaisia ​​funktionaalisia ryhmiä, mikä ei välttämättä täytä ryhmän tavoitteita. tutkimusta, mutta myös häiritsevät solun luonnollista toimintaa, mikä tekee sen tutkimisen mahdottomaksi [5] . Samalla kemiallisten reaktioiden suorittaminen solun sisällä on hyödyllinen tutkimusväline, sillä sen avulla voit merkitä tutkittavat biomolekyylit fluoresoivilla , affiniteetti- ja massaspektrometrisilla merkinnöillä, mikä mahdollistaa näiden biomolekyylien havainnoinnin myöhemmin sopivin tutkimusmenetelmin. esimerkiksi fluoresoivan mikroskoopin avulla . Bioortogonaaliset reaktiot on suunniteltu täyttämään tämä aukko, koska ne ovat täysin vieraita solulle, tapahtuvat keinotekoisesti lisättyjen funktionaalisten ryhmien välillä ja niillä on vain vähän vaikutusta solun toimintaan [3] .

Bioortogonaalisen reaktion käyttö käytännössä tapahtuu yleensä kahdessa vaiheessa. Ensinnäkin tutkittava yhdiste modifioidaan bioortogonaalisella funktionaalisella ryhmällä solun sisällä. Sitten järjestelmään viedään pienimolekyylipainoinen leima, joka sisältää komplementaarisen funktionaalisen ryhmän, ja bioortogonaalisen reaktion seurauksena tämän yhdisteen selektiivinen modifikaatio (leimaus) tapahtuu [3] [5] . Myöhemmin esitellyn etiketin avulla voit seurata muunnettua alustaa.

Bioortogonaaliset reaktiot ovat nyt tehneet mahdolliseksi tutkia erilaisia ​​biomolekyylejä , kuten glykaaneja , proteiineja [6] ja lipidejä [7] , reaaliajassa elävissä järjestelmissä ilman sytotoksisuutta . On kehitetty useita bioortogonaalisuuden vaatimuksia täyttäviä kemiallisia reaktioita, muun muassa atsidien 1,3-dipolaarinen sykloadditio syklooktyyneiksi (kutsutaan myös kuparittomaksi napsautusreaktioksi ) [8] , nitronit syklooktyyneiksi [9 ] ] , oksiimien tai hydratsonien muodostuminen karbonyyliyhdisteistä [10] , tetratsiinien reaktio syklo - okteenien kanssa [11] , isonitriilien napsautusreaktio ja kvadrisyklaaniligaatio [13] .

Historia

Ensimmäinen havainto selektiivisestä kovalenttisesta modifikaatiosta käyttämällä kemiallista reaktiota soluolosuhteissa ilmestyi R. Qianin et al.:n töissä, jotka käyttivät fluoreseiinia kahdella arsiinifunktionaalisella ryhmällä modifioivat selektiivisesti proteiinia, johon tetrakysteiinifragmentti , joka on käytännössä puuttuu nisäkkäiden proteiineista , otettiin käyttöön aiemmin [14] . Tämä lähestymistapa mahdollisti pienen fluoresoivan leiman lisäämisen proteiiniin, kun taas tuolloin vakiomenetelmänä oli saada hybridejä vihreän fluoresoivan proteiinin tai sen analogien kanssa [15] , jotka ovat paljon suurempia ja sen seurauksena joskus häiritsevät tutkittavan proteiinin normaalia toimintaa.

Tämä lähestymistapa sai kemistit etsimään kemiallisia reaktioita ja funktionaalisia ryhmiä, jotka ovat täysin vieraita luonnollisille yhdisteille, ja biologit keksimään tapoja tuoda bioortogonaalisia toimintoja biomolekyyleihin. Ensimmäinen askel oli oivallus, että biomolekyylit sisältävät pääasiassa nukleofiilisiä ryhmiä, kun taas elektrofiiliset ryhmät ovat niissä paljon harvinaisempia. Esimerkiksi ketoneja ja aldehydejä ei esiinny proteiineissa, mutta samalla ne osoittavat reaktiivisuutta hydratsidi- ja hydroksiamiiniryhmiä kohtaan, joita ei myöskään esiinny biomolekyyleissä. Tästä johtuen 1990-luvun lopulla glykaanien ja proteiinien muuntaminen metabolisesti tuotujen ketoneja sisältävien sokereiden ja aminohappojen avulla tuli mahdolliseksi solun sisällä. Ketonit ja aldehydit olivat kuitenkin läsnä pienimolekyylisissä metaboliiteissa (sokerit, pyruvaatti , pyridoksaalifosfaatti jne.), eli ne eivät olleet täysin bioortogonaalisia [16] .

Myöhemmin kemistit etsivät bioortogonaalisia reaktioita, jotka tapahtuivat täysin luonnottomien funktionaalisten ryhmien välillä. Staudingerin reaktio oli ensimmäinen kemiallinen reaktio, joka mukautettiin suorittamaan muutoksia solun sisällä. Tähän reaktioon tuleva atsidiryhmä kuuluu pehmeisiin elektrofiileihin, jotka eivät pysty reagoimaan luonnossa yleisimpien kovien nukleofiilien kanssa. Atsidin kumppani oli fosfiini, pehmeä nukleofiili, jonka G. Staudinger ehdotti vuonna 1919 [17] . Vuonna 2000 C. Bertozzi modifioi Staudingerin reaktiota, ja sitä käytettiin bioortogonaalisena Staudinger-ligaationa useiden biomolekyylien leimaamiseen sekä elävissä soluissa että kokonaisissa organismeissa [18] .

Samaan aikaan alkoi kehittyä napsautuskemia  - kemiallinen käsite, joka kuvaa orgaanisten yhdisteiden kirjastojen valmistusta nopeilla ja luotettavilla reaktioilla, jotka mahdollistavat molekyylien kokoamisen pienistä rakennuspalikoista [19] . Useista tämän käsitteen täyttävistä reaktioista kuparikatalysoitu atsidi-alkyenisykloadditio on löytänyt laajimman sovelluksen biomolekyylien in vitro -muokkaukseen [20] . Kuparikatalyytin myrkyllisyyden vuoksi tällaista reaktiota ei kuitenkaan voitu käyttää elävissä soluissa tai organismeissa. C. Bertozzin ryhmä loi ei-katalyyttisen muunnelman tästä reaktiosta, joka tunnetaan nimellä stress-facilitated atsidi-alkyne-sykloadditio (SPAAC), joka on lupaava bioortogonaalinen reaktio [8] .

Tällä hetkellä uusien bioortogonaalisten reaktioiden etsintä jatkuu, jotta substraattien rinnakkaismodifiointi voitaisiin suorittaa samassa biologisessa järjestelmässä.

Bioortogonaalisuuden ehdot

Ihannetapauksessa bioortogonaalisen reaktion tulisi täyttää seuraavat erityisehdot [3] [4] :

Staudingerin ligaation

Tämän reaktion kehitti C. Bertozzin ryhmä vuonna 2000 atsidien ja triaryylifosfiinien välisen klassisen Staudinger-reaktion [18] perusteella . Tästä reaktiosta tuli bioortogonaalisen kemian alan esi-isä, koska siinä reagoivia ryhmiä (atsidit, fosfiinit) ei ole biomolekyyleissä, mutta nyt sitä ei käytetä yhtä laajasti. Staudinger-ligaatiota on käytetty biomolekyylien modifioimiseen sekä elävissä soluissa että hiirissä [4] .

Bioortogonaalisuus

Staudingerin reaktiossa atsidiryhmä toimii pehmeänä elektrofiilina , joka reagoi pehmeiden nukleofiilien , kuten fosfiinien , kanssa . Useimmat biologiset nukleofiilit ovat sitä vastoin jäykkiä nukleofiilejä, jotka eivät reagoi atsidien kanssa. Lisäksi Staudinger-ligaatio etenee vesipitoisessa väliaineessa, jolloin muodostuu stabiili tuote [18] .

Fosfiineja ei esiinny luonnollisissa biomolekyyleissä [21] , eivätkä ne palauta disulfidisidoksia .

Lääkkeiden ( atsidotymidiini ) esimerkkiä käyttäen atsidien on osoitettu olevan biologisesti yhteensopivia . Atsidiryhmän pienen koon ansiosta se on helppo viedä biomolekyyleihin aineenvaihduntareittien kautta [8] .

Mekanismi

Staudingerin reaktion perusta on fosfiinin nukleofiilinen hyökkäys atsidiryhmän terminaalista typpiatomia vastaan ​​muodostaen fosfatsidi 1 :tä . Sitten fosfatsidi 1 muunnetaan iminofosforaaniksi 3 , johon liittyy typen vapautuminen, minkä jälkeen iminofosforaanin hydrolyysi tapahtuu amiinin ja fosfiinioksidin muodostuessa. Biokonjugaation alan sovellutuksia varten reaktiota modifioitiin lisäämällä esteriryhmä yhden fosfiinin aryylisubstituentin orto -asemaan. Tuloksena olevan iminofosforaanin 3 hyökkäyksen seurauksena tähän ryhmään muodostuu bisyklinen tuote 4 , jonka hydrolyysi johtaa stabiilin amidisidoksen muodostumiseen substraatin ja lisätyn leiman välille. Reaktion nopeutta rajoittava vaihe on atsidiryhmän hyökkäys fosfiinimolekyylin toimesta [22] .

Rajoitukset

Tämän reaktion suurin haittapuoli on, että fosfiinit hapettavat hitaasti elävissä järjestelmissä hapen vaikutuksesta. Lisäksi ne todennäköisesti metaboloituvat sytokromi P450 :n toimesta [4] . Staudingerin mukainen ligaatio etenee melko hitaasti, toisen kertaluvun kinetiikan mukaan, nopeusvakiolla noin 0,0020 M −1 s −1 [4] . Yritykset nopeuttaa nukleofiilistä hyökkäystä lisäämällä elektroneja luovuttavia ryhmiä aryylisubstituentteihin kiihdyttävät reaktiota, mutta myös fosfiinin hapettumisnopeus kasvaa.

Hidas reaktionopeus vaatii käytetyn fosfiinin pitoisuuden lisäämistä, mikä lisää ylimääräisen leiman tuottamaa taustasignaalia. Tätä ongelmaa yritettiin ratkaista: syntetisoitiin fluorogeenisiä fosfiineja, jotka perustuvat fluoreseiiniin [23] ja kumariiniin [24] , joiden toiminta perustuu fluoresenssin muodostumiseen vasta biomolekyyliin sisällyttämisen jälkeen, mikä mahdollisti suurempi hyppy säteilyn intensiteetissä reaktion seurauksena. Tällä hetkellä reaktion kinetiikka on edelleen vakava este sen laajalle leviämiselle.

Kupariton atsidi-alkyenisykloadditio

Kupariton atsidi-alkyenisykloadditio on bioortogonaalinen reaktio, jonka C. Bertozzi on kehittänyt Huisgen-reaktion aktivoituna versiona . Toisin kuin kuparikatalysoitu atsidi-alkyenisykloadditio ( CuAAC , Cu-katalysoitu atsidi-alkyenisykloadditio), tämä reaktion muunnelma etenee suuremmalla nopeudella johtuen kulmajännityksen poistamisesta syklo-oktyynimolekyylistä additiotuotteen muodostumisen aikana. Siksi tästä reaktiosta tuli tunnetuksi kanta-promoted atsidi-alkyenisykloadditio ( SPAC ). Tämä modifikaatio mahdollistaa myrkyllisen kuparikatalyytin käytön välttämisen ja kuparittoman reaktion käytön elävissä soluissa ja organismeissa.

Kuparin myrkyllisyys

Klassinen kuparilla katalysoitu atsidi-alkyenisykloadditio on erittäin nopea ja tehokas biokonjugaatioreaktio , mutta sitä ei voida käyttää elävissä soluissa Cu + -ionien toksisuuden vuoksi . Myrkyllisyys johtuu kuparikatalyyttien tuottamien reaktiivisten happilajien muodostumisesta.

Ligandit on optimoitu estämään haitalliset vaikutukset biomolekyyleihin, mutta on osoitettu, että myös erilaiset ligandiympäristöt komplekseissa vaikuttavat aineenvaihduntaan, koska ne aiheuttavat ei-toivottuja muutoksia soluprosesseihin [25] .

Bioortogonaalisuus

Atsidiryhmä on bioortogonaalinen, koska se on melko pieni (sillä on vähän vaikutusta molekyylin tunkeutumiseen soluun), metabolisesti stabiili, eikä sitä esiinny natiivissa biomolekyylissä. Vaikka atsidit eivät ole kaikkein reaktiivisimpia yhdisteitä 1,3-dipolaarisessa additiossa, ne ovat edullisia, koska modifiointiolosuhteissa ei esiinny sivureaktioita [26] . Syklo-oktyynifragmentti on suurempi, mutta sillä on in vivo -muokkaukseen vaadittava ortogonaalisuus ja stabiilisuus . Syklooktiinit ovat pienimmät stabiilit sykliset alkyynit . Niiden syklien laskettu kulmajännitys on 19,9 kcal/mol [27] .

Mekanismi

Reaktio etenee tavanomaisena 1,3-dipolaarisena sykloadditiona , jossa on sovitettu perisyklinen elektronisiirto. 1,3-dipolin ambivalenttinen luonne tekee mahdottomaksi määrittää atsidissa olevan elektrofiilisen ja nukleofiilisen keskuksen, joten kuva elektronin siirtymäsuunnasta on merkityksetön. Laskelmat osoittavat kuitenkin, että sisäisessä typpiatomissa on suurin negatiivinen varaus [28] .

Muut bioortogonaaliset vastaukset

Nitronien dipolaarinen sykloadditio

Kupariton atsidi-alkyenisykloadditio on mukautettu käyttämään nitroneita atsidien sijasta . Tässä tapauksessa N -substituoituja isoksatsoliineja muodostuu reaktiotuotteina . Reaktionopeus kasvaa vesipitoisessa väliaineessa ja noudattaa toisen kertaluvun kinetiikkaa vakiolla 12 - 32 M – 1 s - 1 riippuen nitronin substituenteista. Huolimatta reaktion suuresta nopeudesta, sen haittana on vaikeus viedä nitronia biomolekyyliin metabolisella leimauksella. Reaktiota käytettiin mallipeptidin modifiointiin ja proteiinin pegylaatioon [9] .

Norborneenen Cycloaddition

Vuonna 2009 kehitettiin nitriilioksidien dipolaarinen sykloadditioreaktio norborneeniksi . Erityisesti sitä on sovellettu oligonukleotidien synteettiseen modifiointiin . Norborneeni valittiin dipolarofiiliksi stressin edistämän reaktiivisuuden ja stabiilisuuden välisen tasapainon vuoksi. Tämän reaktion haittoja ovat nitriilioksidin korkea elektrofiilisyys, joka johtaa sivureaktioihin, sekä alhainen reaktionopeus [29] .

Oksanorbornadieenin syklodition

Oksanonorbornadieenin sykloadditioreaktio atsidien kanssa etenee, jolloin furaani eliminoituu retro-Diels-Alder-reaktiolla. Oksanorbornadieenin rengasjännitys ja elektronihäviö lisäävät sen reaktiivisuutta sykloadditiota rajoittavassa vaiheessa. Furaanin pilkkoutuminen tapahtuu nopeasti, kun muodostuu stabiili 1,2,3- triatsoli [30] . Alustavat tutkimukset ovat osoittaneet tämän reaktion hyödyllisyyden peptidien modifioinnissa , ja sitä on käytetty myös kuvantamisyhdisteiden luomisessa SPECT :ssä [31] .

Tetratsiinien reaktio syklo-okteenien kanssa

S - tetratsiinien ja ( E )-syklo -okteenien sykloadditio etenee Diels-Alder-reaktiona , jota seuraa retro-Diels-Alder-reaktio, jossa vapautuu typpeä. Reaktio etenee erittäin nopeasti toisen kertaluvun nopeusvakiolla 2000 M – 1 s– 1 ( metanoli  - vesi -järjestelmässä 9:1 ), mikä mahdollistaa biomolekyyleiden modifioinnin erittäin pienillä pitoisuuksilla.

Laskelma osoitti, että ( Z )-syklo-okteenien jännitysenergia on 7,0 kcal/mol, mikä on pienempi kuin syklo-oktaanissa (12,4 kcal/mol), johtuen kahden renkaan välisen vuorovaikutuksen häviämisestä. Päinvastoin, kaksoissidoksen ( E )-konfiguraatio lisää suuresti rengasjännitystä (17,9 kcal/mol), millä on positiivinen vaikutus reaktionopeuteen [32] . Dienofiilina käytetään 3,6-diaryyli- s - tetratsiinia, joka sisältää substituentteja estämään vuorovaikutusta veden kanssa. Typen vapautuminen toisessa vaiheessa tekee reaktiosta peruuttamattoman [33] .

Veden on havaittu kiihdyttävän tetratsiinien reaktiota syklo-okteenien kanssa. Norborneeneja käytettiin myös dienofiileina, mutta reaktio eteni paljon hitaammin (1 M – 1 s – 1 vesipitoisessa väliaineessa). Tetratsiinien reaktiota ( E )-syklo-okteenin kanssa käytettiin elävien solujen leimaamiseen fluoresoivalla leimalla [34] ja polymeerien yhdistämiseen [35] .

[4+1]-Cycloaddition

Isonitriilien napsautusreaktio on [4+1]-sykloadditio, jota seuraa retro-Diels-Alder-reaktio N2:n vapauttamiseksi [ . Tästä syystä reaktio on peruuttamaton. Tuote on stabiili, jos käytetään tertiääristä isonitriiliä. Primääristen ja sekundääristen isonitriilien tapauksessa muodostuu imiini, joka sitten hydrolysoituu nopeasti (näkyy kaaviossa punaisena).

Isonitriili on hyvä bioortogonaalinen ryhmä pienen koonsa, stabiiliutensa, myrkyttömyytensä ja biologisten järjestelmien puuttumisen vuoksi. [4+1]-sykloadditioreaktio etenee kuitenkin hitaasti toisen asteen nopeusvakiolla 10–2 M – 1 s– 1 .

Tetratsolin valokuvanapsautusreaktio

Tetratsoli voi käydä läpi valoindusoidun sykloeliminaatioreaktion, jossa vapautuu typpeä. Tällöin muodostuu lyhytikäinen 1,3- dipoli , joka tulee 1,3-dipolaariseen sykloadditioon alkeenien kanssa , mikä johtaa pyratsoliiniaddukteihin [36] .

Valoinduktio etenee lyhytaikaisella altistuksella valolle (aallonpituus riippuu tetratsolista). Valotusaika valitaan siten, että se vähentää valon aiheuttamia vaurioita soluille. Reaktio kiihtyy vesipitoisessa väliaineessa ja antaa yhden regioisomeerin . Tämän lähestymistavan edut ovat mahdollisuus hallita reaktiota tilallisesti ja ajallisesti. Reaktion käyttöä yksinkertaistaa myös se, että alkeeneja tai tetratsoleja voidaan viedä biomolekyyleihin yksinkertaisilla biologisilla menetelmillä. Lisäksi on luotu fluorogeeninen tetratsoli, jonka avulla on mahdollista seurata reaktion astetta ajassa [37] .

Kvadrisyklaaniligaatio

Kvadrisyklaaniligaatiossa jännittynyt kvadrisyklaani siirtyy [2+2+2]-sykloadditioon π-järjestelmien kanssa. Kvadrisyklaania ei esiinny natiivissa biomolekyylissä, se ei reagoi niiden kanssa (molekyylin kyllästymisen vuoksi), sillä on suhteellisen pieni koko ja voimakas jännite (≈ 80 kcal/mol). Se on kuitenkin erittäin stabiili huoneenlämmössä ja vesiympäristössä fysiologisessa pH:ssa. Se pystyy selektiivisesti reagoimaan elektronivajaisten π-järjestelmien kanssa, mutta ei yksinkertaisten alkeenien , alkyynien tai syklo -oktyynien kanssa [13] .

Bis(ditiobentsyyli)nikkeli(II) valittiin toiseksi reagenssiksi reaktiivisuuden seulonnan tuloksena. Valon aiheuttaman inversion estämiseksi norbornadieeniksi reaktioon lisätään dietyyliditiokarbamaattia , joka kelaatoi nikkelin tuloksena olevassa tuotteessa. Reaktio etenee toisen kertaluvun nopeusvakiolla 0,25 M −1 s −1 (vesipitoisessa väliaineessa).

Käyttämällä tätä reaktiota sekä kuparitonta atsidi-alkyyni-sykloadditiota ja oksiimin muodostumisreaktiota luotiin menetelmä kolmen substraatin leimaamiseen samanaikaisesti ilman näiden kolmen reaktion keskinäistä häiriötä [13] .

Sovellus

Useita bioortogonaalisia reaktioita, pääasiassa Staudinger-ligaatiota ja kuparitonta atsidi-alkyenisykloadditiota, käytetään laajasti biokonjugaation ja kemiallisen biologian aloilla .

Proteiinimerkintä

Solujen proteiinisynteesijärjestelmät sekä entsyymit voivat tuoda ei-luonnollisia aminohappoja proteiinirakenteisiin sekoittaen ne luonnollisiin aminohappoihin. Erityisesti havaittiin, että bakteerien ravintoalustassa olevan metioniinin korvaaminen homopropargyyliglysiinillä ( Hpg ) tai atsidohomoalaniinilla ( Aha ) mahdollisti näiden synteettisten aminohappojen integroinnin solun syntetisoimiin proteiineihin. Tällaiset proteiinit sisälsivät bioortogonaalisia funktionaalisia ryhmiä, atsidia tai alkyyniä, ja biotiinin ja täydentävällä funktionaalisella ryhmällä (fosfiini, syklo-oktyyni tai atsidi) varustettujen fluoresoivien väriaineiden lisääminen soluun mahdollisti näiden proteiinien selektiivisen leimaamisen ja tutkimisen. Lisäksi atsidohomoalaniinia ja homopropargyyliglysiiniä on käytetty samanaikaisesti kahden erityyppisen proteiinin muuntamiseen rinnakkain [38] .

Bioortogonaalinen kemia on löytänyt sovelluksen myös proteiinien aktiivisuusprofiloinnissa joilla on affiniteettia tiettyyn ligandiin . Tätä varten ligandi leimataan bioortogonaalisella funktionaalisella ryhmällä ja viedään soluun. Kun proteiinit ovat sitoutuneet ligandiin, solu tuhoutuu ja kaikki proteiinit viedään reaktioon jollakin leimalla, joka sisältää komplementaarisen reaktiivisen ryhmän. Tässä tapauksessa leima viedään vain ligandiin, ja sen avulla on mahdollista erottaa ja eristää vain ne proteiinit, jotka liittyvät tähän ligandiin [39] .

Glykaanin merkintä

Glykaaneja ei koodata suoraan geneettisesti, eikä niillä ole proteiinien spesifistä aktiivisuutta, joten geneettisiä tai affiniteettileimausmenetelmiä ei voida soveltaa niihin. Glykaaneja voidaan kuitenkin modifioida metabolisesti modifioiduilla synteettisillä hiilihydraateilla ( siaalihappo , N - asetyyligalaktosamiini, N - asetyyliglukosamiini jne.), jotka sisältävät atsidiryhmiä. Glykaanit, joissa oli upotettuja atsidiryhmiä, vietiin Staudinger-ligaatioon biotiinireagenssilla ja niitä tutkittiin virtaussytometrisesti [18] .

Muistiinpanot

  1. Sletten EM, Bertozzi CR Bioortogonaalinen kemia: Selektiivisyyden kalastus toiminnallisuuden meressä   // Angew . Chem. Int. Ed. - 2009. - Vol. 48 , no. 38 . — s. 6974–6998 . - doi : 10.1002/anie.200900942 . — PMID 19714693 .
  2. Prescher JA, Dube DH, Bertozzi CR Solupintojen kemiallinen uudelleenmuotoilu elävissä eläimissä   // Luonto . - 2004. - Voi. 430 . - s. 873-877 . - doi : 10.1038/luonto02791 . — PMID 15318217 .
  3. 1 2 3 4 Prescher JA, Bertozzi CR Chemistry in living systems  //  Nature Chemical Biology. - 2005. - Voi. 1 , ei. 1 . — s. 13–21 . - doi : 10.1038/nchembio0605-13 . — PMID 16407987 .
  4. 1 2 3 4 5 Sletten EM, Bertozzi CR Mekanismista hiireen: Tarina kahdesta bioortogonaalisesta reaktiosta   // Acc . Chem. Res. - 2011. - Vol. 44 , no. 9 . — s. 666–676 . doi : 10.1021 / ar200148z . — PMID 21838330 .
  5. 1 2 Lim RKV, Qing Lin Q. Bioortogonaalinen kemia: viimeaikainen edistys ja tulevaisuuden suunnat   // Chem . commun. - 2010. - Vol. 46 . — s. 1589–1600 . - doi : 10.1039/b925931g .
  6. Plass T., Milles S., Koehler C., Schultz C., Lemke EA Genetically Encoded Copper-Free Click Chemistry   // Angew . Chem. Int. Ed. - 2011. - Vol. 50 , ei. 17 . - P. 3878-3881 . - doi : 10.1002/anie.201008178 . — PMID 21433234 .
  7. Neef AB, Schultz C. Lipidien selektiivinen fluoresenssileimaus elävissä soluissa   // Angew . Chem. Int. Ed. - 2009. - Vol. 48 , no. 8 . - s. 1498-1500 . - doi : 10.1002/anie.200805507 . — PMID 19145623 .
  8. 1 2 3 Baskin JM, Prescher JA, Laughlin ST, Agard NJ, Chang PV, Miller IA, Lo A., Codelli JA, Bertozzi CR Kupariton napsautuskemia dynaamiseen in vivo -kuvaukseen   // Proc . Natl. Acad. sci. USA. - 2007. - Voi. 104 , no. 43 . — P. 16793–16797 . - doi : 10.1073/pnas.0707090104 . — PMID 17942682 .
  9. 1 2 Ning X., Temming RP, Dommerholt J., Guo J., Ania DB, Debets MF, Wolfert MA, Boons G.-J., van Delft FL Protein Modification by Strain-Promoted Alkyne – Nitrone Cycloaddition  )  // Angew. Chem. Int. Ed. - 2010. - Vol. 49 , ei. 17 . — s. 3065–3068 . - doi : 10.1002/anie.201000408 . — PMID 20333639 .
  10. Yarema KJ, Mahal LK, Bruehl RE, Rodriguez EC, Bertozzi CR Ketoniryhmien metabolinen toimitus siaalihappojäämiin. Application to Cell Surface Glycoform Engineering  //  J. Biol. Chem. - 1998. - Voi. 273 , nro. 47 . — s. 31168–31179 . doi : 10.1074/ jbc.273.47.31168 . — PMID 9813021 .
  11. Blackman ML, Royzen M., Fox JM Tetrazine Ligation: Fast Bioconjugation Based on Inverse-Electron-Demand Diels−Alder Reactivity  //  J. Am. Chem. soc. - 2008. - Voi. 130 , ei. 41 . — P. 13518–13519 . - doi : 10.1021/ja8053805 . — PMID 18798613 .
  12. 1 2 3 Sletten EM, Bertozzi CR A Bioorthogonal Quadricyclane Ligation  //  J. Am. Chem. soc. - 2011. - Vol. 133 , nro. 44 . — P. 17570–17573 . - doi : 10.1021/ja2072934 . — PMID 21962173 .
  13. Griffin BA, Adams SR, Tsien RY Rekombinanttiproteiinimolekyylien spesifinen kovalenttinen leimaus elävien solujen sisällä   // Tiede . - 1998. - Voi. 281 , nro. 5374 . — s. 269-272 . - doi : 10.1126/tiede.281.5374.269 .
  14. Lippincott-Schwartz J., Patterson GH :n kehittäminen ja fluoresoivien proteiinimarkkerien käyttö elävissä soluissa   // Tiede . - 2003. - Voi. 300 , ei. 5616 . - s. 87-91 . - doi : 10.1126/tiede.1082520 .
  15. Boyce M., Bertozzi CR Kemian herättäminen henkiin  //  Nature Methods. - 2011. - Vol. 8 , iss. 8 . — s. 638–642 . - doi : 10.1038/nmeth.1657 .
  16. Staudinger H., Meyer J. Über neue organische Phosphorverbindungen III. Fosfiinimetylenderivaatti ja fosfiinimiini. (saksa)  // Helv. Chem. acta. - 1919. - Bd. 2 , H. 1 . — S. 635–646 . - doi : 10.1002/hlca.19190020164 .
  17. 1 2 3 4 Saxon E., Bertozzi CR Cell Surface Engineering modifioidulla Staudingerin reaktiolla   // Tiede . - 2000. - Voi. 287 , nro. 5460 . — s. 2007–2010 . - doi : 10.1126/tiede.287.5460.2007 . — PMID 10720325 .
  18. Kolb HC, Finn MG, Sharpless KB Click Chemistry: Monipuolinen kemiallinen funktio muutamasta hyvästä reaktiosta   // Angew . Chem. Int. Ed. - 2001. - Voi. 40 , ei. 11 . — s. 2004–2021 . - doi : 10.1002/1521-3773(20010601)40:11<2004::AID-ANIE2004>3.0.CO;2-5 . — PMID 11433435 .
  19. Meldal M., Tornøe CW Cu-Catalysed Azide#Alkyne Cycloaddition   // Chem . Rev. - 2008. - Voi. 108 , no. 8 . — s. 2952-3015 . - doi : 10.1021/cr0783479 .
  20. Chakraborty A., Wang D., Ebright YW, Ebright RH Azidi-spesifinen biomolekyylien leimaus Staudinger-Bertozzi-ligaatiolla: Fluoresoivien koettimien fosfiinijohdannaiset, jotka sopivat yhden molekyylin fluoresenssispektroskopiaan   // Enzymo Methods . - 2010. - Vol. 472 . - s. 19-30 . - doi : 10.1016/S0076-6879(10)72018-8 .
  21. Lin FL, Hoyt HM, van Halbeek H., Bergman RG, Bertozzi CR Mechanistic Investigation of the Staudinger Ligation  //  J. Am. Chem. soc. - 2005. - Voi. 127 , nro. 8 . — s. 2686–2695 . doi : 10.1021 / ja044461m . — PMID 15725026 .
  22. Hangauer MJ, Bertozzi CR FRET-pohjainen fluorogeeninen fosfiini elävien solujen kuvantamiseen Staudingerin ligaatiolla   // Angew . Chem. Int. Ed. - 2008. - Voi. 47 , nro. 13 . — s. 2394–2397 . - doi : 10.1002/anie.200704847 .
  23. Lemieux GA, de Graffenried CL, Bertozzi CR Staudingerin ligaatiolla aktivoitu fluorogeeninen väri  //  J. Am. Chem. soc. - 2003. - Voi. 125 , nro. 16 . - P. 4708-4709 . doi : 10.1021 / ja029013y . — PMID 12696879 .
  24. Kennedy DC, McKay CS, Legault MCB, Danielson DC, Blake JA, Pegoraro AF, Stolow A., Mester Z., Pezacki JP Cellular Consequences of Copper Complexes Used To Catalyze of Copper Complexes Used To Catalyse Bioorthogonal Click Reactions (ut) // J. Am. Chem. soc. - 2011. - T. 133 , nro 44 . - S. 17993-18001 . - doi : 10.1021/ja2083027 . — PMID 21970470 .
  25. Huisgen R. 1,3-dipolaariset sykloadditiot. 76. 1,3-dipolaaristen sykloadditioiden yhtenäinen luonne ja kysymys diradikaalisista välituotteista  //  J. Org. Chem. - 1976. - Voi. 41 , no. 3 . — s. 403–419 . - doi : 10.1021/jo00865a001 .
  26. Schoenebeck F., Ess DH, Jones GO, Houk KN Reaktiivisuus ja alueselektiivisyys atsidien 1,3-dipolaarisissa sykloditioissa jännittyneisiin alkyyneihin ja alkeeneihin: laskennallinen tutkimus  //  J. Am. Chem. soc. - 2009. - Vol. 131 , nro. 23 . — s. 8121–8133 . - doi : 10.1021/ja9003624 . — PMID 19459632 .
  27. Gold B., Shevchenko NE, Bonus N., Dudley GB, Alabugin IV Selektiivinen siirtymätilan stabilointi hyperkonjugatiivisen ja konjugatiivisen avun avulla: Stereoelektroninen konsepti kuparittomaan napsautuskemiaan  //  J. Org. Chem. - 2012. - Vol. 77 , nro. 1 . — s. 75–89 . doi : 10.1021 / jo201434w . — PMID 22077877 .
  28. Gutsmiedl K., Wirges CT, Ehmke V., Carell T. Kupariton "napsautus" DNA:n modifiointi nitriilioksidi-norborneeni 1,3-dipolaarisella sykloditionilla  //  Org. Lett. - 2009. - Vol. 11 , ei. 11 . — s. 2405–2408 . - doi : 10.1021/ol9005322 . — PMID 19405510 .
  29. van Berkel SS, Dirks AJ, Debets MF, van Delft FL, Cornelissen JJLM, Nolte RJM, Rutjes FPJT Metalliton triatsolin muodostus työkaluna   biokonjugaatioon // ChemBioChem . - 2007. - Voi. 8 , ei. 13 . — s. 1504–1508 . - doi : 10.1002/cbic.200700278 . — PMID 17631666 .
  30. van Berkel SS, Dirks AJ, Meeuwissen SA, Pingen DLL, Boerman OC, Laverman P., van Delft FL, Cornelissen JJLM, Rutjes FPJT Metallittoman triatsolimuodostuksen käyttö syklisten RGD-DTPA   ChemBioC-konjugaattien synteesissä // . - 2008. - Voi. 9 , ei. 11 . — P. 1805–1815 . - doi : 10.1002/cbic.200800074 . — PMID 18623291 .
  31. Bach R.D. -renkaan jännitysenergia syklooktyylijärjestelmässä. Jännitysenergian vaikutus [3 + 2] syklodition reaktioihin atsidien kanssa  //  J. Am. Chem. soc. - 2009. - Vol. 131 , nro. 14 . — s. 5233–5243 . - doi : 10.1021/ja8094137 . — PMID 19301865 .
  32. Blackman ML, Royzen M., Fox JM Tetrazine Ligation: Fast Bioconjugation Based on Inverse-Electron-Demand Diels−Alder Reactivity  //  J. Am. Chem. soc. - 2008. - Voi. 130 , ei. 41 . — P. 13518–13519 . - doi : 10.1021/ja8053805 .
  33. Devaraj NK, Ralph Weissleder R., Hilderbrand SA Tetratsiinipohjaiset sykloditiot: Sovellus esikohdennettuun elävien solujen kuvantamiseen  //  Bioconjugate Chem. - 2008. - Voi. 19 , ei. 12 . — s. 2297–2299 . - doi : 10.1021/bc8004446 . — PMID 19053305 .
  34. Hansell CF, Espeel P., Stamenović MM, Barker IA, Dove AP, Du Prez FE, O'Reilly RK Additive-Free Clicking for Polymer Functionalization and Coupling by Tetrazine–Norbornene Chemistry  //  J. Am. Chem. soc. - 2011. - Vol. 133 , nro. 35 . — P. 13828–13831 . doi : 10.1021 / ja203957h . — PMID 21819063 .
  35. Lim RKV, Lin Q. Valoindusoituva bioortogonaalinen kemia: Spatiotemporally Controllable Tool visualisoida ja häiritä proteiineja elävissä soluissa   // Acc . Chem. Res. - 2011. - Vol. 44 , no. 9 . — s. 828–839 . - doi : 10.1021/ar200021p . — PMID 21609129 .
  36. Song W., Wang Y., Qu J., Lin Q. Geneettisesti koodatun alkeenipitoisen proteiinin valikoiva funktionalisointi "Photoclick Chemistry" -tekniikalla bakteerisoluissa  //  J. Am. Chem. soc. - 2008. - Voi. 130 , ei. 30 . — s. 9654–9655 . - doi : 10.1021/ja803598e . — PMID 18593155 .
  37. Beatty KE, Tirrell DA Kaksivärinen leimaus ajallisesti määriteltyjen proteiinipopulaatioiden nisäkässoluissa   // Bioorg . Med. Chem. Lett. - 2008. - Voi. 18 , ei. 22 . — s. 5995–5999 . - doi : 10.1016/j.bmcl.2008.08.046 . — PMID 18774715 .
  38. Hang HC, Loureiro J., Spooner E., van der Velden AWM, Kim Y.-M., Pollington AM, Maehr R., Starnbach MN, Ploegh HL :n mekanismiin perustuva koetin katepsiinikysteiiniproteaasien analysointiin Living Cells  (englanniksi)  // ACS Chem. Biol. - 2006. - Voi. 1 , ei. 11 . — s. 713–723 . - doi : 10.1021/cb600431a .

Kirjallisuus