| pyrrolysiini | |
|---|---|
| | |
| Kenraali | |
| Chem. kaava | C12H21N3O3 _ _ _ _ _ _ _ |
| Fyysiset ominaisuudet | |
| Moolimassa | 255,313 g/ mol |
| Luokitus | |
| Reg. CAS-numero | 448235-52-7 |
| PubChem | 5460671 |
| Hymyilee | O=C(NCCCC[C@H](C(=O)O)N)[CH]1/N=C\C[CH]1C |
| InChI | InChI = 1S/C12H21N3O3/c1-8-5-7-14-10(8)11(16)15-6-3-2-4-9(13)12(17)18/h7-10H,2- 6,13H2,1H3,(H,15,16)(H,17,18)/t8-,9+,10-/m1/s1ZFOMKMMPBOQKMC-KXUCPTDWSA-N |
| CHEBI | 21860 |
| ChemSpider | 4574156 |
| Tiedot perustuvat standardiolosuhteisiin (25 °C, 100 kPa), ellei toisin mainita. | |
| Mediatiedostot Wikimedia Commonsissa | |
Pyrrolysiini on luonnossa esiintyvä aminohappo, joka on osa metaanimetabolian entsyymejä metanogeenisissa arkeissa . Se löydettiin vuonna 2002 metaania tuottavan arkeon Methanosarcina barkerin metyylitransferaasientsyymin aktiivisesta kohdasta [ 1] [2] . Ihmisillä pyrrolysiini puuttuu.
Pyrrolysiini sisältää α- aminoryhmän (joka on protonoidussa muodossa NH3 + biologisissa olosuhteissa), ryhmän karboksyylihappoja (joka on deprotonoidussa muodossa COO - biologisissa olosuhteissa). Sen pyrroliinisivuketju on samanlainen kuin lysiinin emäksisyys ja positiivinen varaus neutraalissa pH :ssa .
Pyrrolysiinille IUPAC suosittelee kolmikirjaimista lyhennettä Pyl ja yksikirjaimista lyhennettä O. Sitä voidaan kutsua myös 22. aminohapoksi .
Röntgenkristallografialla [2] ja massaspektrometrialla määritettynä pyrrolysiini on lysiini , jonka ϵ-typpi on peptidisidoksessa (4r, 5r)-4-substituoidun pyrroliini -5-karboksylaatin kanssa [3] .
Pyrrolysiini syntetisoidaan luonnollisessa ympäristössä yhdistämällä kaksi L-lysiinimolekyyliä . Yksi lysiinimolekyyli muunnetaan ensin (R)-3-metyyli-D-ornitiiniksi, joka sitten liitetään toiseen lysiiniin . -NH2 - ryhmä poistetaan, minkä jälkeen suoritetaan syklisointi- ja dehydratointivaihe , jolloin saadaan L-pyrrolysiiniä [ 4 ] .
Pyrrolysiiniä koodaa kodoni UAG (yleensä lopetuskodoni ). Sitä käytetään harvemmin kuin muita lopetuskodoneja , ja jos se löytyy avoimesta lukukehyksestä, sitä seuraavat yleensä muut lopetuskodonit. Aminohappojen synteesiä ja sisällyttämistä proteiiniin välittää kuitenkin biologinen mekanismi, jota koodaa pylTSBCD -geeniklusteri [5] .
Methanosarcina barkerin arkeassa metyyliryhmän siirtogeeniklusterin vieressä on pylT - geeni , joka koodaa epätavallista tRNA : ta antikodonilla . Viereinen pylS -geeni koodaa luokan II aminoasyyli-tRNA-syntetaasia, joka kiinnittää pyrrolysiinin pylT -geenin tRNA-tuotteeseen . PylT- ja pylS- geenit sisältävä operoni löytyy myös muiden Methanosarcinaceae -perheen sekvensoitujen jäsenten genomeista . PylS- ja pylT- geenien homologeja on löydetty myös grampositiivisesta Desulfitobacterium hafniense -bakteerista , vaikka näiden homologien toimintoja tässä bakteerissa ei tunneta. [6] CUA
Aluksi osoitettiin, että pylT -geenin tuote , tRNA, jossa on antikodoni (CUA), voidaan "varata" lysiinin aminohapolla PylS-proteiinia käyttämällä. Äskettäin[ milloin? ] osoitti, että tRNA, jossa on antikodoni, CUAvoidaan "varata" lysiinillä in vitro -olosuhteissa peräkkäisellä vuorovaikutuksella M. barkerin ensimmäisen ja toisen luokan lysiinin tRNA-syntetaasien kanssa . Viimeaikaiset tiedot osoittavat, että pyrrolysiinin suora kiinnittyminen tRNA:han CUA-antikodonilla tapahtuu pylS -geenin proteiinituotteen kautta . Tämä tarkoittaa, että pyrrolysiini on 22. geneettisesti koodattu aminohappo. [7]
Ylimääräinen pyrroliinirengas sisältyy useiden metyylitransferaasien aktiiviseen kohtaan , jossa sen uskotaan pyörivän suhteellisen vapaasti. Renkaan uskotaan osallistuvan metyyliamiinin metyyliryhmän sijoittamiseen ja näyttämiseen korrinoidikofaktorin hyökkäyksen varalta . Ehdotettu malli on, että viereinen karboksyylihappoa sisältävä jäännös , glutamaatti , protonoituu ja protoni voidaan sitten siirtää imiinirenkaan typpeen, jolloin viereisen renkaan hiilelle tehdään nukleofiilinen lisäys metyyliamiinilla. Tämän vuorovaikutuksen synnyttämä positiivisesti varautunut typpi voi sitten olla vuorovaikutuksessa deprotonoidun glutamaatin kanssa aiheuttaen muutoksen renkaan orientaatiossa ja altistaen metyyliamiinista johdetun metyyliryhmän sidosrakolle, jossa se voi olla vuorovaikutuksessa korrinoidin kanssa . Siten puhdas CH3 + siirtyy kofaktorin kobolttiatomiin hapetustilan muuttuessa arvosta I arvoon III. Sitten vapautuu metyyliamiinialkuperää olevaa ammoniakkia , joka palauttaa alkuperäisen imiinin [2] .
| Aminohappoja | |
|---|---|
| Vakio | |
| ei-standardi | |
| Katso myös | |