Integriini alfa-2

Integriini alfa-2

1AOX
Käytettävissä olevat rakenteet
ATE Ortologinen haku: PDBe , RCSB
Tunnisteet
SymboliITGA2  ; BR; CD49B; GPIa; HPA-5; VLA-2; VLAA2
Ulkoiset tunnuksetOMIM:  192974 MGI :  96600 Homologeeni :  1662 ChEMBL : 4998 GeneCards : ITGA2-geeni
ortologit
NäytäIhmisenHiiri
Entrez367316398
YhtyeENSG00000164171ENSMUSG00000015533
UniProtP17301Q62469
RefSeq (mRNA)NM_002203NM_008396
RefSeq (proteiini)NP_002194NP_032422
Locus (UCSC)Chr 5:
52,29 – 52,39 Mb
Chr 13:
114,84 – 114,93 Mb
Hae PubMedistä[yksi][2]

Alfa-2-integriini (α2, CD49b ) on kalvoproteiini , glykoproteiini integriinien superperheestä , ITGA2 -geenin tuote , kollageenia sitova reseptori.

Toiminnot

Integriini alfa-2 / beeta-1 (α2β1, jota kutsutaan myös erittäin  myöhäiseksi antigeeniksi 2 , VLA-2 ) on laminiinin , kollageenin , kollageeni C-propeptidien, fibronektiinin ja E-kadheriinin reseptori . Tunnistaa proliinihydroksyloidun sekvenssin ( G - F - P - G - E - R ) kollageenissa. Vastaa verihiutaleiden ja muiden solujen kiinnittymisestä kollageeniin, moduloi kollageeni- ja kollagenaasigeenien ilmentymistä , osallistuu syntetisoidun solunulkoisen matriisin järjestämiseen. [yksi]

Vuorovaikuttaa solunsisäisten proteiinien HPS5 ja RAB21 kanssa . Se on echovirusten ja joidenkin muiden virusten vaippaproteiinien reseptori .

Rakenne

Integriini alfa-2 on suuri proteiini, koostuu 1152 aminohaposta, proteiiniosan molekyylipaino on 129,3 kDa . N-terminaalinen alue (1103 aminohappoa) on solunulkoinen, jota seuraa yksi transmembraaninen fragmentti ja lyhyt solunsisäinen fragmentti (27 aminohappoa). Solunulkoinen fragmentti sisältää 7 FG-GAP-toistoa, VWFA-domeenia, 1 - 10 N-glykosylaatiokohtaa . Sytosolinen kohta sisältää GFFKR-motiivin ja treoniinin fosforylaatiokohdan .

Integriini alfa-2 viittaa integriineihin, joissa on I-domeeni (VWFA-domeeni), jotka eivät käy läpi rajoitettua proteolyysiä kypsymisen aikana.

Katso myös

Muistiinpanot

  1. Uniprot-tietokantamerkintä CD49b:lle (liityntänumero P17301) . Haettu 20. helmikuuta 2012. Arkistoitu alkuperäisestä 16. elokuuta 2017.

Bibliografia

Linkit