Alaniiniaminopeptidaasi (AAP, EC 3.4.11.2 ; aminopeptidaasi N) on kalvoproteiini , peptidaasien tai proteaasien luokkaan kuuluva entsyymi . Sitä käytetään munuaisvaurioiden merkkiaineena ja sillä on rooli tiettyjen munuaissairauksien diagnosoinnissa. Entsyymin muut nimet: aminopeptidaasi M, mikrosomaalinen aminopeptidaasi, myeloidiplasman glykoproteiini CD13, gp150.
Alaniiniaminopeptidaasi (AAP) sijaitsee ohutsuolessa ja munuaisten mikrovillien kalvolla sekä muilla plasmakalvoilla. Ohutsuolessa alaniiniaminopeptidaasi osallistuu ruoan proteiinien hydrolyysin aikana muodostuneiden peptidien lopulliseen hajoamiseen mahalaukun ja haiman proteaasien vaikutuksesta.
Lisäksi AARP:llä on monia fysiologisia toimintoja, mukaan lukien peptidien entsymaattinen säätely ja pahanlaatuisiin kasvainsoluihin liittyvät toiminnot, kuten niiden invasiivisuus, erilaistuminen ja apoptoosi, liikkuvuus ja angiogeneesi. On osoitettu, että AARP voi toimia virusreseptorina ja osallistua kolesterolin aineenvaihduntaan . [yksi]
AARP on eksopeptidaasi ja vapauttaa N-terminaalisen aminohapon peptidistä, amidista tai aryyliamidista. Edullisemmin AARP hydrolysoi sidoksen N-terminaalisessa alaniinissa ja muissa neutraaleissa aminohapoissa, mutta voi hydrolysoida lähes kaikkien muiden aminohappojen, mukaan lukien proliinin , peptidisidoksen , vaikkakin hitaammin. Kun hydrofobista aminohappoa X seuraa proliini, AARP vapauttaa X-Pro-dipeptidin. [2]
AARP koostuu 966 aminohaposta ja sen molekyylipaino on 109,5 kDa. Sisältää lyhyen N-terminaalisen sytoplasmisen alueen, transmembraanisen fragmentin ja ekstrasellulaarisen metalloproteaasifragmentin. Solunulkoinen kohta sisältää 4 sulfotyrosiinia, 1 fosfotreoniinia ja 10 N-glykosylaatiokohtaa . Entsyymin aktiivinen keskus koostuu protonin vastaanottajasta ( glutamiinihappotähde ), kolmesta aminohaposta, jotka sitovat aktiivista sinkkiä , ja tyrosiinista , joka on välitilan stabilointiaine.
Muodostaa soluun dimeerin. Sitoutuu HCoV-229E-proteiiniin. [2]
Proteiinit : Erilaistumisklusterit | |
---|---|
1-50 |
|
51-100 |
|
101-150 |
|
151-200 |
|
201-250 | |
251-300 | |
301-350 | |
351-400 |